Receptor adrenérgico beta-2
Proteína de mamíferos encontrada en humanos
ADRB2
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasADRB2 , ADRB2R, ADRBR, B2AR, BAR, BETA2AR, receptor adrenérgico beta 2
Identificaciones externasOMIM : 109690; MGI : 87938; HomoloGene : 30948; Tarjetas genéticas : ADRB2; OMA :ADRB2 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

154

11555

Conjunto

ENSG00000169252

ENSMUSG00000045730

Protección unificada

P07550

P18762

RefSeq (ARNm)

Número de modelo_000024

Número de modelo_007420

RefSeq (proteína)

NP_000015

NP_031446

Ubicación (UCSC)Crónica 5: 148,83 – 148,83 MbCrónicas 18:62.31 – 62.31 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
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El receptor beta-2 adrenérgico (β 2 adrenérgico), también conocido como ADRB2 , es un receptor beta-adrenérgico que atraviesa la membrana celular y se une a la epinefrina (adrenalina), una hormona y neurotransmisor cuya señalización, a través de la estimulación de la adenilato ciclasa mediante proteínas G s triméricas , aumenta el AMPc y, a través de la interacción del canal de calcio de tipo L , media respuestas fisiológicas como la relajación del músculo liso y la broncodilatación. [5]

Robert J. Lefkowitz [6] y Brian Kobilka [7] estudiaron el receptor adrenérgico beta 2 como un sistema modelo, lo que les valió el Premio Nobel de Química en 2012 [8] “por descubrimientos innovadores que revelan el funcionamiento interno de una importante familia de dichos receptores: los receptores acoplados a proteína G”.

El símbolo oficial del gen humano que codifica el receptor adrenérgico β2 es ADRB2 . [ 9]

Gene

El gen ADRB2 no tiene intrones . Diferentes formas polimórficas, mutaciones puntuales y/o regulación negativa de este gen se asocian con asma nocturna , obesidad y diabetes tipo 2. [10]

Estructura

La estructura cristalográfica tridimensional (ver figura y enlaces a la derecha) del receptor β 2 -adrenérgico se ha determinado [11] [12] [13] mediante la elaboración de una proteína de fusión con lisozima para aumentar el área de superficie hidrofílica de la proteína para los contactos con los cristales. Un método alternativo, que implica la producción de una proteína de fusión con un agonista, apoyó la cocristalización de la bicapa lipídica y la generación de una estructura con una resolución de 3,5 Å. [14]

La estructura cristalina del complejo proteico del receptor adrenérgico β 2 -G s se resolvió en 2011. Los cambios conformacionales más grandes en el β2AR incluyen un movimiento hacia afuera de 14 Å en el extremo citoplasmático del segmento transmembrana 6 (TM6) y una extensión helicoidal alfa del extremo citoplasmático de TM5. [15]

Mecanismo

Este receptor está directamente asociado con uno de sus efectores finales, el canal de calcio de tipo L de clase C Ca V 1.2. [ cita requerida ] Este complejo receptor-canal está acoplado a la proteína G s G , que activa la adenilil ciclasa , catalizando la formación de monofosfato de adenosina cíclico (cAMP) que luego activa la proteína quinasa A y contrarresta la fosfatasa PP2A . La proteína quinasa A luego fosforila (y por lo tanto inactiva) la quinasa de cadena ligera de miosina , que causa la relajación del músculo liso, lo que explica los efectos vasodilatadores de la estimulación beta 2. El ensamblaje del complejo de señalización proporciona un mecanismo que asegura una señalización específica y rápida. Se ha propuesto un modelo biofísico y molecular de dos estados para explicar la sensibilidad al pH y REDOX de este y otros GPCR. [16]

También se ha descubierto que los receptores adrenérgicos beta-2 se acoplan con G i , lo que posiblemente proporcione un mecanismo por el cual la respuesta al ligando está altamente localizada dentro de las células. Por el contrario, los receptores adrenérgicos beta-1 están acoplados solo a G s , y la estimulación de estos da como resultado una respuesta celular más difusa. [17] Esto parece estar mediado por la fosforilación de PKA inducida por AMPc del receptor. [18] Curiosamente, se observó que el receptor adrenérgico beta-2 se localiza exclusivamente en la red tubular T de los cardiomiocitos adultos, a diferencia del receptor adrenérgico beta-1, que también se observa en la membrana plasmática externa de la célula [19].

Función

FunciónTejidoPapel biológico
Relajación del músculo liso en:Tracto gastrointestinal (disminuye la motilidad)Inhibición de la digestión
Bronquios [20]Facilitación de la respiración .
Músculo detrusor urinario de la pared de la vejiga [21] [22] Este efecto es más fuerte que el efecto de contracción del receptor alfa-1 .Inhibición de la necesidad de micción
ÚteroInhibición del parto
Tracto seminal [23]
Aumento de la perfusión y vasodilatación.Vasos sanguíneos y arterias del músculo esquelético, incluidas las arterias coronarias más pequeñas [24] y la arteria hepática.Facilitación de la contracción y la motilidad muscular.
Aumento de la masa y la velocidad de contracción.Músculo estriado [23]
Secreción de insulina y glucagónPáncreas [25]Aumento de la glucosa en sangre y su captación por el músculo esquelético.
Glucogenólisis [23]
TemblorTerminales nerviosas motoras. [23] El temblor está mediado por la facilitación mediada por PKA del influjo presináptico de Ca 2+ que conduce a la liberación de acetilcolina.
Leyenda
  La función facilita la respuesta de lucha o huida .

Sistema musculoesquelético

La activación del receptor β 2 adrenérgico con agentes de acción prolongada, como el clenbuterol oral y el albuterol infundido por vía intravenosa, produce hipertrofia y anabolismo musculoesquelético. [26] [27] Los amplios efectos anabólicos, lipolíticos y ergogénicos de los agonistas β 2 de acción prolongada, como el clenbuterol, los convierten en objetivos frecuentes como drogas para mejorar el rendimiento en los atletas. [28] En consecuencia, la Agencia Mundial Antidopaje (AMA) controla y prohíbe estos agentes con un uso limitado permitido bajo exenciones terapéuticas; el clenbuterol y otros agentes β 2 adrenérgicos siguen prohibidos no como agonistas beta, sino como agentes anabólicos. Estos efectos son en gran medida atractivos en contextos agrícolas en la medida en que los agentes β 2 adrenérgicos han tenido un notable uso fuera de etiqueta en animales productores de alimentos y ganado. Si bien muchos países, incluido Estados Unidos, han prohibido el uso fuera de etiqueta en el ganado destinado a la producción de alimentos, la práctica aún se observa en muchos países. [29] [30]

Sistema circulatorio

Ojo

En el ojo normal, la estimulación beta-2 con salbutamol aumenta la presión intraocular a través de:

  • Aumento de la producción de humor acuoso por el proceso ciliar .
  • Posteriormente se observa un aumento del flujo de salida de humor uveoescleral dependiente de la presión, a pesar de un drenaje reducido de humor a través del canal de Schlemm .

En el glaucoma , el drenaje se reduce (glaucoma de ángulo abierto) o se bloquea por completo (glaucoma de ángulo cerrado). En estos casos, la estimulación beta-2 con el consiguiente aumento de la producción de humor está muy contraindicada y, por el contrario, se puede utilizar un antagonista beta-2 tópico como el timolol .

Sistema digestivo

Otro

Ligandos

Agonistas

Receptor adrenérgico beta-2
Mecanismos de transducciónPrimario: G s
Secundario: G i/o
Agonistas endógenos primariosepinefrina , norepinefrina
Agonistasisoprenalina , salbutamol , salmeterol , otros
Antagonistascarvedilol , propranolol , labetalol , otros
Agonistas inversosN / A
Moduladores alostéricos positivosZn 2+ (bajas concentraciones)
Moduladores alostéricos negativosZn 2+ (altas concentraciones)
Recursos externos
Unión Internacional para la Investigación y el Desarrollo (IUPHAR)/BPS29
Banco de medicamentosP07550
Base de datos de datos móvilesHMDBP01634

Espasmolíticos utilizados enasmayEPOC

Tocolíticoagentes

β2agonistas utilizados para otros fines

Antagonistas

( Betabloqueantes )

* denota antagonista selectivo del receptor.

Moduladores alostéricos

  • compuesto-6FA, [33] PAM en el sitio de unión intracelular
  • Hinchazón celular [34]

Interacciones

Se ha demostrado que el receptor adrenérgico beta-2 interactúa con:

Véase también

Referencias

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Lectura adicional

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