Fibrinopéptido

Fibrinopéptido A
Nombres
Nombre IUPAC
(4S)-4-[[2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-aminopropanoil]amino]-3-carboxipropanoil]amino]-3-hidroxipropanoil]amino]acetil]amino]-5-[[2-[[(2S)-3-carboxi-1-[[(2S)-1-[[1-[[(2S)-1-[[(2S)-4-carboxi-1-[[2-[[2-[[2-[[(2S)-1-[[(1S)-1-carboxi-4-(diaminometilidenoamino)butil] ácido amino]-3-metil-1-oxobutan-2-il]amino]-2-oxoetil]amino]-2-oxoetil]amino]-2-oxoetil]amino]-1-oxobutan-2-il]amino]-1-oxopropan-2-il]amino]-4-metil-1-oxopentan-2-il]amino]-1-oxo-3-fenilpropan-2-il]amino]-1-oxopropan-2-il]amino]-2-oxoetil]amino]-5-oxopentanoico
Otros nombres
Fibrinopéptido A; Fibrinopéptido A (humano); FpA; FPA
Identificadores
  • 25422-31-5
Modelo 3D ( JSmol )
  • Imagen interactiva
Araña química
  • 17286499
Identificador de centro de PubChem
  • 25078015
  • InChI=1S/C63H97N19O26/c1-29(2)19-37(57(102)73-32(6)53(98)76-35(15-17-48(91)92)55( 100)70-24-43(85)68-23-42(84)69-25-46(88)82-51(30(3)4)61(106)77-36(62(107)108) 13-10 -18-67-63(65)66)79-58(103)38(20-33-11-8-7-9-12-33)80-59(104)39(21-49(93)94 )75-45( 87)27-71-54(99)34(14-16-47(89)90)74-44(86)26-72-56(101)41(28-83)81-60(105)40( 22-50 (95)96)78-52(97)31(5)64/h7-9,11-12,29-32,34-41,51,83H,10,13-28,64H2,1-6H3,( H,68,85)(H,69,84)(H,70,100)(H,71,99)(H,72,101)(H,73,102)(H,74,86)(H,75,87)( H,76,98)(H,77 ,106)(H,78,97)(H,79,103)(H,80,104)(H,81,105)(H,82,88)(H,89,90)(H,91,92)(H,93 ,94)(H,95,96)(H,107,108)(H4,65,66,67)/t31-,32-,34-,35-,36-,37?,38-,39-,40 -,41-,51-/m0/s1
    Clave: JWICNZAGYSIBAR-LEEGLKINSA-N
  • C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)NCC(=O)NCC(=O)NCC(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)O)N
Propiedades
C63H97N19O26​​​​​​​
Masa molar1536,57 g/mol
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para los materiales en su estado estándar (a 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Compuesto químico
Fibrinopéptido B
Nombres
Nombre IUPAC
(4S)-4-[[(2S)-2-[[(2S)-4-amino-2-[[(2S)-2-[[(2S)-4-amino-2-[[(2S)-3-metil-2-[[2-[[(2S)-5-oxopirrolidin-2-carbonil]amino]acetil]amino]butanoil]amino]-4-oxobutanoil]amino]-3-carboxipropanoil]amino]-4-oxobutanoil]amino]-4-carboxibutanoil]amino]- Ácido 5-[[2-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(1S)-4-carbamimidamido-1-carboxibutil]amino]-1-oxopropan-2-il]amino]-3-hidroxi-1-oxopropan-2-il]amino]-1-oxo-3-fenilpropan-2-il]amino]-1-oxo-3-fenilpropan-2-il]amino]-2-oxoetil]amino]-5-oxopentanoico
Otros nombres
Fibrinopéptido B; Fibrinopéptido B (humano); FpB; FPB
Identificadores
  • 36204-23-6
Modelo 3D ( JSmol )
  • Imagen interactiva
Araña química
  • 17288791
Identificador de centro de PubChem
  • 16132131
  • InChI=1S/C66H93N19O25/c1-31(2)53(85-49(91)29-73-55(99)35-16-19-47(89)75-35)64(108)83 -42(26-46(68)88)61(105)82-43(27-52(96)97)62(106)81-41(25-45(67)87)60(104)78-37 (18-21 -51(94)95)57(101)77-36(17-20-50(92)93)56(100)72-28-48(90)76-39(23-33-11-6-4 -7-12-33) 58(102)80-40(24-34-13-8-5-9-14-34)59(103)84-44(30-86)63(107)74-32(3)54(98) 79-38(65(1 09)110)15-10-22-71-66(69)70/h4-9,11-14,31-32,35-44,53,86H,10,15-30H2,1-3H3,(H2 ,67,87)(H2,68,88)(H,72,100)(H,73,99)(H,74,107)(H,75,89)(H,76,90)(H,77,101)(H ,78,104)(H,79, 98)(H,80,102)(H,81,106)(H,82,105)(H,83,108)(H,84,103)(H,85,91)(H,92,93)(H,94,95)(H ,96,97)(H,109,110)(H4,69,70,71)/t32-,35-,36-,37-,38-,39-,40-,41-,42-,43-, 44-,53-/m0/s1
    Clave: MYRIFIVQGRMHRF-OECXYHNASA-N
  • C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCNC(=N)N)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC1=CC=CC=C1)NC(=O)[C@H](CC2=CC=CC=C2)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(=O)O)NC(=O)[C@H](CCC(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)NC(=O)[C@H](CC(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)CNC(=O)[C@@H]3CCC(=O)N3
Propiedades
C66H93N19O25​​​​​​​
Masa molar1552,569 g/mol
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para los materiales en su estado estándar (a 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Compuesto químico

Los fibrinopéptidos , fibrinopéptido A ( FpA ) y fibrinopéptido B ( FpB ), son péptidos que se encuentran en la región central de la glucoproteína fibrosa fibrinógeno (factor I) y son escindidos por la enzima trombina (factor IIa) para convertir el fibrinógeno en monómeros de fibrina unidos covalentemente (factor IA) . [1] [2] El FpA N-terminal se escinde de las cadenas Aα del fibrinógeno y el FpB de las cadenas Bβ del fibrinógeno, liberándose el FpA antes que el FpB. [3] [4] Posteriormente a su formación, los monómeros de fibrina se convierten en polímeros de fibrina reticulados por la acción del factor XIII activado por trombina (factor estabilizador de fibrina), y estos polímeros de fibrina forman la columna vertebral de un trombo (coágulo sanguíneo). [2] Por lo tanto, los fibrinopéptidos son marcadores sensibles de la fibrinogénesis (generación de fibrina), la actividad de la trombina y la coagulación . [5] [6] [7] [8]

El FpA es un péptido de 16 aminoácidos . [8] La vida media del FpA es muy corta, aproximadamente de 3 a 5 minutos. [5] [8] Por lo tanto, los niveles de FpA proporcionan una medida relativamente transitoria de la activación de la coagulación. [8]

Los niveles de FpA aumentan con la edad. [5] Los niveles de FpA también aumentan gradualmente durante el embarazo . [9] [10] Asimismo, se ha informado que los niveles de FpA aumentan con la terapia con estrógenos , incluso con píldoras anticonceptivas combinadas y terapia hormonal menopáusica , aunque la investigación sobre los niveles de FpA con estas terapias parece ser relativamente limitada. [11] [12] [13] [7]

Referencias

  1. ^ Weisel JW (2005). "Fibrinógeno y fibrina". Adv Protein Chem . Avances en química de proteínas. 70 : 247–99. doi :10.1016/S0065-3233(05)70008-5. ISBN 9780120342709. Número de identificación personal  15837518.
  2. ^ ab Gentry PA (noviembre de 2004). "Aspectos comparativos de la coagulación sanguínea". Vet J . 168 (3): 238–51. doi :10.1016/j.tvjl.2003.09.013. PMID  15501141.
  3. ^ Wolberg AS (septiembre de 2012). "Determinantes de la formación, estructura y función de la fibrina". Curr Opin Hematol . 19 (5): 349–56. doi :10.1097/MOH.0b013e32835673c2. PMID  22759629. S2CID  11358104.
  4. ^ O'Riordan MN, Higgins JR (junio de 2003). "Hemostasis en embarazo normal y anormal". Mejores prácticas e investigación en obstetricia y ginecología clínica . 17 (3): 385–396. doi :10.1016/S1521-6934(03)00019-1. ISSN  1521-6934. PMID  12787533.
  5. ^ abc Mannucci PM (octubre de 1994). "Mecanismos, marcadores y manejo de la activación de la coagulación". Hno. Med Bull . 50 (4): 851–70. doi : 10.1093/oxfordjournals.bmb.a072930. PMID  7804735.
  6. ^ Vincent Marks, Thomas Cantor, Dusan Mesko, Rudolf Pullmann, Gabriela Nosalova (6 de diciembre de 2012). Diagnóstico diferencial mediante la medicina de laboratorio: una referencia rápida para médicos. Springer Science & Business Media. pp. 443–. ISBN 978-3-642-55600-5.OCLC 1262382180  .
  7. ^ ab Farris M, Bastianelli C, Rosato E, Brosens I, Benagiano G (octubre de 2017). "Farmacodinámica de los anticonceptivos orales combinados de estrógeno y progestina: 2. Efectos sobre la hemostasia". Expert Rev Clin Pharmacol . 10 (10): 1129–1144. doi :10.1080/17512433.2017.1356718. PMID  28712325. S2CID  205931204.
  8. ^ abcd Merlini PA, Ardissino D (1995). "Medición de laboratorio de la actividad de la trombina: lo que todo científico clínico necesita saber". J Thromb Thrombolysis . 2 (2): 85–92. doi :10.1007/BF01064374. PMID  10608009. S2CID  28203940.
  9. ^ Hellgren M (abril de 2003). "Hemostasia durante el embarazo y el puerperio normales". Semin Thromb Hemost . 29 (2): 125–30. doi :10.1055/s-2003-38897. PMID  12709915. S2CID  22082884.
  10. ^ Koltsova E, Balandina A, Serebriyskiy I, Vuimo T, Panteleev M, Ataullakhanov F ​​(21 de septiembre de 2016). "Pruebas de hemostasia clásicas y globales en el embarazo y durante las complicaciones del embarazo". Seminarios sobre trombosis y hemostasia . 42 (7): 696–716. doi :10.1055/s-0036-1592303. eISSN  1098-9064. ISSN  0094-6176. PMID  27652600. S2CID  19571354.
  11. ^ Douxfils J, Morimont L, Bouvy C (noviembre de 2020). "Anticonceptivos orales y tromboembolia venosa: enfoque en pruebas que puedan permitir la predicción y evaluación del riesgo". Semin Thromb Hemost . 46 (8): 872–886. doi :10.1055/s-0040-1714140. PMID  33080636. S2CID  224821517.
  12. ^ Canonico M (julio de 2014). "Terapia hormonal y hemostasia en mujeres posmenopáusicas: una revisión" (PDF) . Menopausia . 21 (7): 753–62. doi :10.1097/GME.0000000000000296. PMID  24937030. S2CID  20851353.
  13. ^ Baker L, Meldrum KK, Wang M, Sankula R, Vanam R, Raiesdana A, Tsai B, Hile K, Brown JW, Meldrum DR (diciembre de 2003). "El papel del estrógeno en la enfermedad cardiovascular". J Surg Res . 115 (2): 325–44. doi :10.1016/s0022-4804(03)00215-4. PMID  14697301.
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