Cadherina-1
Gen codificador de proteínas humanas

CDH1
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasCDH1 , Arc-1, CD324, CDHE, ECAD, LCAM, UVO, cadherina 1, BCDS1, E-cadherina, uvomorulina
Identificaciones externasOMIM : 192090; MGI : 88354; HomoloGene : 20917; Tarjetas genéticas : CDH1; OMA :CDH1 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

999

12550

Conjunto

ENSG00000039068

ENSMUSG00000000303

Protección unificada

P12830

P09803

RefSeq (ARNm)

NM_004360
NM_001317184
NM_001317185
NM_001317186

Número nuevo_009864

RefSeq (proteína)

NP_001304113
NP_001304114
NP_001304115
NP_004351

NP_033994

Ubicación (UCSC)Crónica 16: 68.74 – 68.84 MbCrónica 8: 107.33 – 107.4 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

Cadherina-1 o cadherina epitelial (E-cadherina) , (que no debe confundirse con la proteína activadora APC/C CDH1 ) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen CDH1 . [5] Las mutaciones se correlacionan con cánceres gástricos , de mama , colorrectales, de tiroides y de ovario. CDH1 también ha sido designado como CD324 ( grupo de diferenciación 324). Es un gen supresor de tumores . [6] [7]

Historia

El descubrimiento de las proteínas de adhesión célula-célula cadherina se atribuye a Masatoshi Takeichi, cuya experiencia con la adhesión de células epiteliales comenzó en 1966. [8] Su trabajo comenzó originalmente estudiando la diferenciación del cristalino en embriones de pollo en la Universidad de Nagoya, donde exploró cómo las células de la retina regulan la diferenciación de las fibras del cristalino. Para ello, Takeichi recolectó inicialmente un medio que había cultivado previamente células neuronales de la retina (CM) y había suspendido células epiteliales del cristalino en él. Observó que las células suspendidas en el medio CM presentaban una adhesión más tardía en comparación con las células en su medio habitual. Esto despertó su interés en la adhesión celular y pasó a examinar la adhesión en otras condiciones, como en presencia de proteínas, magnesio y calcio. En este punto de la década de 1970, se entendía poco sobre los roles específicos que desempeñaban estos iones. [9] Por lo tanto, el trabajo de Takeichi en el descubrimiento del papel del calcio en la adhesión célula-célula fue altamente transformador. [10] [11]

Takeichi descubrió la existencia de múltiples cadherinas, comenzando por la E-cadherina. Utilizando ratas inmunizadas con células F9, trabajó con un estudiante de grado en el laboratorio de Okada, Noboru Suzuki, para generar anticuerpos de ratón llamados ECCD1. Este anticuerpo bloqueó la capacidad de adhesión celular y mostró una interacción dependiente del calcio con su antígeno, la E-cadherina. [12] Luego descubrieron que el ECCD1 reaccionaba a una variedad de células epiteliales al comparar las distribuciones de anticuerpos. [13] La demora que experimentó Takeichi en descubrir específicamente la E-cadherina probablemente se debió al modelo que utilizó para investigar inicialmente la adherencia celular. Las células V79 de hámster chino aparentemente no expresaban E-cadherina, sino otros 20 subtipos que se han descubierto desde entonces. [14]

Función

Cadherin-1 es un miembro clásico de la superfamilia de las cadherinas . La proteína codificada es una glucoproteína de adhesión célula-célula dependiente del calcio compuesta por cinco repeticiones de cadherina extracelulares, una región transmembrana y una cola citoplasmática altamente conservada . Las mutaciones en este gen se correlacionan con cánceres gástrico, de mama, colorrectal, tiroides y ovario. Se cree que la pérdida de función contribuye a la progresión del cáncer al aumentar la proliferación, la invasión y/o la metástasis. El ectodominio de esta proteína media la adhesión bacteriana a las células de mamíferos, y el dominio citoplasmático es necesario para la internalización. Las variantes de transcripción identificadas surgen de la mutación en los sitios de empalme de consenso. [15]

La E-cadherina (epitelial) es el miembro más estudiado de la familia de las cadherinas y es una proteína transmembrana esencial dentro de las uniones adherentes. Además de la E-cadherina, las uniones adherentes están compuestas por los componentes intracelulares p120-catenina , beta-catenina y alfa-catenina . [16] Juntas, estas proteínas estabilizan los tejidos epiteliales y regulan el intercambio intercelular. La estructura de la E-cadherina consta de 5 repeticiones de cadherina (EC1 ~ EC5) en el dominio extracelular, un dominio transmembrana y un dominio intracelular altamente fosforilado. Esta región es vital para la unión de la beta-catenina y, por lo tanto, para la función de la E-cadherina. [17] La ​​beta-catenina también puede unirse a la alfa-catenina. La alfa-catenina participa en la regulación de los filamentos del citoesqueleto que contienen actina . En las células epiteliales, las uniones entre células que contienen E-cadherina suelen estar adyacentes a filamentos del citoesqueleto que contienen actina .

La E-cadherina se expresa por primera vez en la etapa de 2 células del desarrollo de los mamíferos y se fosforila en la etapa de 8 células, donde causa compactación. [18] En los tejidos adultos, la E-cadherina se expresa en los tejidos epiteliales , donde se regenera constantemente con una vida media de 5 horas en la superficie celular. [ cita requerida ] Las interacciones célula-célula mediadas por la E-cadherina son cruciales para la formación de la blástula en muchos animales. [19]

Las células epiteliales vecinas pueden transducir información mecánica a través de interacciones con E-cadherina, representada aquí como una cadherina genérica. Los filamentos de actina están asociados con varias proteínas de complejos adherentes, como la α-catenina y la vinculina. La actividad de estas proteínas y la E-cadherina permite que se ejerza un estímulo de tracción de un sistema de actomiosina a otro, lo que permite la coordinación tisular.

Ciclo celular

Se sabe que la E-cadherina media la inhibición de la proliferación dependiente de la adhesión al desencadenar la salida del ciclo celular a través de la inhibición de la proliferación por contacto (CIP) y el reclutamiento de la vía Hippo . [20] Las adhesiones de E-cadherina inhiben las señales de crecimiento, lo que inicia una cascada de quinasas que excluye al factor de transcripción YAP del núcleo. Por el contrario, la disminución de la densidad celular (disminución de la adhesión célula-célula) o la aplicación de un estiramiento mecánico para colocar las E-cadherinas bajo una mayor tensión promueve la entrada al ciclo celular y la localización nuclear de YAP. [21]

Clasificación celular durante la gemación epitelial

Se ha descubierto que la E-cadherina tiene un papel en la morfogénesis y ramificación epitelial, como durante la formación de brotes epiteliales. Fisiológicamente, la ramificación es una característica importante que permite que los tejidos, como las glándulas salivales y los brotes pancreáticos, maximicen las áreas de superficie funcionales. [22] Se ha descubierto que la aplicación de factores de crecimiento y matriz extracelular adecuados puede inducir la ramificación en el tejido, pero los mecanismos de ramificación parecen diferir entre el epitelio de una sola capa y el estratificado. [23] [24]

La ramificación de una sola capa se produce cuando las influencias mecánicas cercanas, como las células del músculo liso de las vías respiratorias, hacen que las láminas epiteliales se doblen. [25] El epitelio estratificado no puede responder al estímulo de la misma manera debido a la ausencia de espacio interno (es decir, lumen) que permite la flexibilidad de la lámina de tejido. [26] En cambio, parece que los brotes epiteliales estratificados se generan por la hendidura de un grupo de células epiteliales originales. Las investigaciones en las glándulas salivales revelaron que los brotes se expanden a medida que las nuevas células se distribuyen uniformemente por la superficie periférica. Las células derivadas de la superficie continúan replicándose y producen células hijas, que luego se mueven desde el interior de regreso a la superficie. Este movimiento se mantiene mediante un gradiente de E-cadherina, en el que las células de la superficie tienen niveles bajos de E-cadherina y las células del interior tienen niveles altos de E-cadherina. Tal sistema permite mayores interacciones entre las células interiores, lo que limita la movilidad y garantiza que permanezcan más estáticas, al mismo tiempo que garantiza que las células de la superficie estén comparativamente menos obstaculizadas. Esto da una fluidez a su movimiento dentro de los epitelios estratificados, hasta que comienzan a acumularse en los bordes de la yema en formación. [27]

Si bien este gradiente es importante para la clasificación celular dentro de las capas de tejido, experimentos adicionales muestran que la generación física de brotes depende de las interacciones entre células y matriz [13] . A medida que las células de baja E-cadherina se acumulan en la superficie, se adhieren firmemente a la membrana basal, lo que permite que los epitelios se agrieten y broten a medida que el área de la superficie se expande y se pliega. Si se altera la estructura de la membrana basal, como por ejemplo por la colagenasa, las células de baja E-cadherina ya no tienen una barrera con la que interactuar. Las células hijas derivadas de la superficie no logran permanecer en la periferia para iniciar la brotación en estas condiciones, pero la brotación se puede restablecer con la restauración de la membrana basal.

Clasificación celular durante la gastrulación

Las cualidades adhesivas de la E-cadherina indican que podría ser un jugador relevante dentro de la organización de la capa germinal durante la gastrulación . La gastrulación es una fase fundamental del desarrollo de los vertebrados en la que se definen tres capas germinales primarias, ectodermo , mesodermo y endodermo . [28] La adhesión celular se ha relacionado con la clasificación de los progenitores, donde se encontró que el ectodermo era el menos cohesivo y el mesodermo era comparable a la cohesión del endodermo. [29] El trabajo inicial que agotó el calcio de los medios y, más sorprendentemente, el deterioro de la E-cadherina dañaron en gran medida la cohesión de la capa germinal primaria. A medida que se examinaron más a fondo las propiedades cohesivas de los progenitores, se encontraron concentraciones más altas de CDH-1 en el mesodermo o el endodermo que en el ectodermo. Si bien la adhesión es un factor en la gastrulación, se encontró que el factor impulsor de la clasificación celular estaba en la tensión célula-corteza [15] . La alteración de la corteza celular dependiente de la actomiosina con despolimerizadores de actina e inhibidores de la miosina II interrumpió los equilibrios de tensión impedidos y fue suficiente para inhibir la clasificación celular. Esto es probable porque la clasificación celular es impulsada por la minimización de la energía. Dentro de la energética del tejido, la tensión juega un papel importante para asegurar: (1) una tensión superficial más baja rodea las capas germinales con mayor tensión superficial; (2) la tensión superficial agregada aumenta apropiadamente; y (3) la tensión es más alta en la interfaz célula-medio que en la interfaz célula-célula[8]. La adhesión celular aún debe considerarse para una comprensión completa de la clasificación de progenitores, ya que disminuye directamente los efectos energéticos de la tensión. Combinadas, la tensión y la adhesión aumentan la tensión superficial agregada, lo que permite interacciones únicas entre diferentes capas germinales y una clasificación celular apropiada. [30]

Migración celular

La migración celular es vital para la construcción y el mantenimiento de la organización multicelular. La morfogénesis implica numerosos eventos de migración celular, como la migración de las láminas epiteliales en la gastrulación, la migración de las células de la cresta neural o la migración del primordio de la línea lateral posterior. [31] Se sabe que las células que comienzan a internalizarse en la superficie dorsal del embrión se movilizan para extender el eje y dirigir la placa precordal posterior y los precursores de la notocorda. La forma en que las células pueden orientarse durante este proceso depende de las protuberancias de las “células seguidoras” para guiar a las células líderes en la dirección adecuada. [32]

La E-cadherina tiene un papel activo en la dinámica celular colectiva, por ejemplo, dirigiendo la migración del mesendodermo hacia el polo animal. [33] Se ha demostrado que la inhibición genética de la E-cadherina da como resultado orientaciones aleatorias de las protrusiones celulares, lo que resulta en una migración celular que es aleatoria y ya no está unificada. [34] La inhibición en los grupos de células líderes y posteriores dio como resultado una pérdida de orientación, que podría rescatarse reexpresando la E-cadherina. La información que la E-cadherina transmitía de célula a célula era información direccional inherente a la tensión del citoesqueleto. Restaurar solo la capacidad de adhesión externa de la E-cadherina no fue suficiente para rescatar la orientación de la protrusión durante los experimentos de inhibición. El dominio intracelular de la E-cadherina es esencial debido a sus características de mecanotransducción; interactúa con la alfa-catenina y la vinculina y, en conjunto, permite la mecanosensación de tensión. [35] [36] [37] El mecanismo exacto por el cual la mecanosensación dirige las protuberancias ricas en actina aún está por dilucidar, sin embargo las investigaciones iniciales sugieren que está involucrada la regulación de la actividad de PI3K . [32]

Transducción de fuerza por E-cadherina

Las uniones adherentes (UA) forman dímeros homotípicos entre células vecinas, donde el complejo proteico intracelular interactúa con el citoesqueleto de actomiosina. La p120-catenina controla la localización de la membrana de la E-cadherina, mientras que la β-catenina y la α-catenina proporcionan el enlace que conecta las UAA al citoesqueleto. Si las UAA experimentan una fuerza de tracción cuando se une la β-catenina, se refuerza la interacción, conocida como interacción de enlace de captura, entre la α-catenina y la F-actina. Esto expone un sitio de unión de actina previamente inaccesible dentro de la α-catenina. [38] La unión de la vinculina a la α-catenina ofrece al complejo proteico otro enlace con la actina además de reclutar proteínas como Mena/VASP. [39]

La coordinación de la red de actomiosina entre células vecinas permite la actividad celular colectiva, como la contractilidad durante la morfogénesis. Esta red está mejor equipada para mantener la integridad del tejido si se encuentra bajo estrés intercelular, pero no debe considerarse un sistema estático. La E-cadherina participa en las respuestas celulares y en los activadores transcripcionales que afectan la migración, el crecimiento y la reorganización. [40] [41]

Mecanismo de acción

La E-cadherina interactúa con su entorno a través de numerosas vías. Un mecanismo en el que está involucrada es la migración de láminas de tejido a través de lamelipodios crípticos. Rac1 y sus efectores actúan en el borde frontal de esta estructura para iniciar la polimerización de actina, lo que permite a la célula generar fuerza en el margen celular y avanzar. [42] A medida que las células líderes extienden sus lamelipodios, las células seguidoras también extienden protuberancias para recopilar información sobre hacia dónde se mueve la lámina de tejido. La migración celular depende de la generación de un estado polarizado, con Rac1 en la parte delantera y la adhesión mediada por Rho en la parte trasera. La liberación de Merlin de los contactos celulares media parcialmente la migración concomitante al actuar como un transductor mecanoquímico. [43] Esta proteína supresora de tumores se reubica desde las uniones corticales entre células hasta el citoplasma durante la migración para coordinar la activación de Rac1. Otras vías pueden modular la actividad de Merlin, como los cinturones de actina circunferenciales, que suprimen la exportación nuclear de Merlin y su interacción con la E-cadherina. [44]

Interacciones

Se ha demostrado que el gen CDH1 interactúa con

Importancia clínica

Inmunohistoquímica para E-cadherina en carcinoma lobulillar invasivo, que muestra pérdida de expresión en células tumorales invasivas (flecha blanca).

La pérdida de la función o expresión de E-cadherina se ha relacionado con la progresión del cáncer y la metástasis . [62] [63] La regulación negativa de E-cadherina disminuye la fuerza de la adhesión celular dentro de un tejido, lo que resulta en un aumento de la motilidad celular. Esto, a su vez, puede permitir que las células cancerosas crucen la membrana basal e invadan los tejidos circundantes. [63] Los patólogos también utilizan E-cadherina para diagnosticar diferentes tipos de cáncer de mama. En comparación con el carcinoma ductal invasivo , la expresión de E-cadherina se reduce notablemente o está ausente en la gran mayoría de los carcinomas lobulillares invasivos cuando se estudian mediante inmunohistoquímica . [64] La expresión temporal-espacial de E-cadherina y N-cadherina está estrechamente regulada durante la fusión de la sutura craneal en el desarrollo craneofacial. [65]

Cáncer

Metástasis

Las transiciones entre los estados epitelial y mesenquimal desempeñan papeles importantes en el desarrollo embrionario y la metástasis del cáncer. El nivel de E-cadherina cambia en la EMT ( transición epitelial-mesenquimal ) y MET ( transición mesenquimal-epitelial ). La E-cadherina actúa como un supresor de invasión y un gen supresor tumoral clásico en el carcinoma mamario lobulillar preinvasivo. [66]

Técnico en emergencias médicas

La E-cadherina es un tipo crucial de adhesión entre células para mantener unidas a las células epiteliales. La E-cadherina puede secuestrar β-catenina en la membrana celular mediante la cola citoplasmática de la E-cadherina. La pérdida de la expresión de la E-cadherina da como resultado la liberación de β-catenina en el citoplasma. Las moléculas de β-catenina liberadas pueden migrar al núcleo y desencadenar la expresión de factores de transcripción que inducen la EMT. Junto con otros mecanismos, como la activación constitutiva de RTK, la pérdida de E-cadherina puede llevar a las células cancerosas al estado mesenquimal y sufrir metástasis. La E-cadherina es un interruptor importante en la EMT. [66]

CONOCÍ

Las células cancerosas en estado mesenquimal migran a nuevos sitios y pueden experimentar MET en ciertos microambientes favorables. Por ejemplo, las células cancerosas pueden reconocer características de células epiteliales diferenciadas en los nuevos sitios y aumentar la expresión de E-cadherina. Esas células cancerosas pueden formar adhesiones célula-célula nuevamente y regresar a un estado epitelial. [66]

Ejemplos

  • Las mutaciones inactivantes hereditarias en CDH1 están asociadas con el cáncer gástrico difuso hereditario . Las personas con esta afección tienen hasta un 70 % de riesgo de desarrollar carcinoma gástrico difuso a lo largo de su vida, y las mujeres con mutaciones en CDH1 tienen hasta un 60 % de riesgo de desarrollar cáncer de mama lobulillar. [67]
  • Inactivación de CDH1 (acompañada de pérdida del alelo de tipo salvaje ) en el 56% de los carcinomas lobulillares de mama. [68] [69]
  • Inactivación de CDH1 en el 50% de los carcinomas gástricos difusos. [70]
  • Pérdida completa de la expresión de la proteína E-cadherina en el 84% de los carcinomas lobulillares de mama. [71]

Control genético y epigenético

Se ha descubierto que varias proteínas como SNAI1 , [72] [73] ZEB2 , [74] SNAI2 , [75] [76] TWIST1 [77] y ZEB1 [78] regulan negativamente la expresión de E-cadherina. Cuando se altera la expresión de esos factores de transcripción, los represores transcripcionales de E-cadherina se sobreexpresan en las células tumorales. Otro grupo de genes, como AML1, p300 y HNF3, [79] pueden regular positivamente la expresión de E-cadherina. [80]

Para estudiar la regulación epigenética de la E-cadherina, M Lombaerts et al. realizaron un estudio de expresión de todo el genoma en 27 líneas celulares mamarias humanas. Sus resultados revelaron dos grupos principales que tienen el fenotipo fibroblástico o epitelial, respectivamente. En un examen minucioso, los grupos que muestran fenotipos de fibroblastos solo tienen metilación parcial o completa del promotor CDH1, mientras que los grupos con fenotipos epiteliales tienen líneas celulares de tipo salvaje y líneas celulares con estado CDH1 mutante. Los autores también descubrieron que la EMT puede ocurrir en líneas celulares de cáncer de mama con hipermetilación del promotor CDH1, pero en líneas celulares de cáncer de mama con una inactivación mutacional de CDH1 la EMT no puede ocurrir. Contradice la hipótesis de que la pérdida de E-cadherina es la causa inicial o primaria de la EMT. En conclusión, los resultados sugieren que “la inactivación transcripcional de la E-cadherina es un epifenómeno y parte de un programa completo, con efectos mucho más graves que la pérdida de la expresión de la E-cadherina por sí sola”. [80]

Otros estudios también muestran que la regulación epigenética de la expresión de E-cadherina ocurre durante la metástasis. Los patrones de metilación de la isla CpG 5' de E-cadherina no son estables. Durante la progresión metastásica de muchos casos de tumores epiteliales, se observa una pérdida transitoria de E-cadherina y la pérdida heterogénea de la expresión de E-cadherina resulta de un patrón heterogéneo de metilación de la región promotora de E-cadherina. [81]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000039068 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000000303 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Huntsman DG, Caldas C (marzo de 1999). "Asignación1 del gen E-cadherina (CDH1) al cromosoma 16q22.1 mediante mapeo de híbridos de radiación". Citogenética y genética celular . 83 (1–2): 82–83. doi :10.1159/000015134. PMID  9925936. S2CID  39971762.
  6. ^ Semb H, Christofori G (diciembre de 1998). "La función supresora de tumores de la E-cadherina". Revista Estadounidense de Genética Humana . 63 (6): 1588–93. doi :10.1086/302173. PMC 1377629 . PMID  9837810. 
  7. ^ Wong AS, Gumbiner BM (junio de 2003). "Mecanismo independiente de la adhesión para la supresión de la invasión de células tumorales por E-cadherina". The Journal of Cell Biology . 161 (6): 1191–1203. doi :10.1083/jcb.200212033. PMC 2173007 . PMID  12810698. 
  8. ^ Takeichi M (enero de 2018). "Revisión histórica del descubrimiento de la cadherina, en memoria de Tokindo Okada". Desarrollo, crecimiento y diferenciación . 60 (1): 3–13. doi : 10.1111/dgd.12416 . PMID  29278270. S2CID  20240634.
  9. ^ Takeichi M, Ozaki HS, Tokunaga K, Okada TS (mayo de 1979). "Manipulación experimental de la superficie celular para afectar los mecanismos de reconocimiento celular". Biología del desarrollo . 70 (1): 195–205. doi :10.1016/0012-1606(79)90016-2. PMID  456740.
  10. ^ Urushihara H, Ozaki HS, Takeichi M (mayo de 1979). "Detección inmunológica de componentes de la superficie celular relacionados con la agregación de células embrionarias de pollo y hámster chino". Biología del desarrollo . 70 (1): 206–216. doi :10.1016/0012-1606(79)90017-4. PMID  110634.
  11. ^ Urushihara H, Takeichi M (junio de 1980). "Molécula de adhesión célula-célula: identificación de una glicoproteína relevante para la agregación independiente de Ca 2+ de fibroblastos de hámster chino". Cell . 20 (2): 363–371. doi :10.1016/0092-8674(80)90622-4. PMID  7388946. S2CID  39836422.
  12. ^ Yoshida-Noro C, Suzuki N, Takeichi M (enero de 1984). "Naturaleza molecular del sistema de adhesión célula-célula dependiente del calcio en células de teratocarcinoma de ratón y células embrionarias estudiadas con un anticuerpo monoclonal". Biología del desarrollo . 101 (1): 19–27. doi :10.1016/0012-1606(84)90112-X. PMID  6692973.
  13. ^ Lampugnani MG, Resnati M, Raiteri M, Pigott R, Pisacane A, Houen G, et al. (septiembre de 1992). "Una nueva proteína de membrana específica del endotelio es un marcador de los contactos entre células". La revista de biología celular . 118 (6): 1511–22. doi :10.1083/jcb.118.6.1511. PMC 2289607 . PMID  1522121. 
  14. ^ Takeichi M (noviembre de 1977). "Correlación funcional entre las propiedades adhesivas de las células y algunas proteínas de la superficie celular". The Journal of Cell Biology . 75 (2 Pt 1): 464–474. doi :10.1083/jcb.75.2.464. PMC 2109947 . PMID  264120. 
  15. ^ "Gen Entrez: CDH1 cadherina 1, tipo 1, E-cadherina (epitelial)".
  16. ^ Hartsock A, Nelson WJ (marzo de 2008). "Uniones adherentes y estrechas: estructura, función y conexiones con el citoesqueleto de actina". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . Complejos de unión apical, parte I. 1778 (3): 660–9. doi :10.1016/j.bbamem.2007.07.012. PMC 2682436. PMID  17854762 . 
  17. ^ Faux MC, Coates JL, Kershaw NJ, Layton MJ, Burgess AW (noviembre de 2010). "Interacciones independientes de la β-catenina fosforilada con E-cadherina en los contactos célula-célula y APC en las protrusiones celulares". PLOS ONE . ​​5 (11): e14127. Bibcode :2010PLoSO...514127F. doi : 10.1371/journal.pone.0014127 . PMC 2994709 . PMID  21152425. 
  18. ^ Hyafil F, Babinet C, Jacob F (1981). "Interacciones célula-célula en la embriogénesis temprana: un enfoque molecular del papel del calcio". Cell . 26 (3 Pt 1): 447–454. doi :10.1016/0092-8674(81)90214-2. PMID  6976838. S2CID  40534936.
  19. ^ Fleming TP, Papenbrock T, Fesenko I, Hausen P, Sheth B (agosto de 2000). "Ensamblaje de uniones estrechas durante el desarrollo temprano de vertebrados". Seminarios en biología celular y del desarrollo . 11 (4): 291–9. doi :10.1006/scdb.2000.0179. PMID  10966863.
  20. ^ McClatchey AI, Yap AS (octubre de 2012). "Inhibición por contacto (de la proliferación) redux". Current Opinion in Cell Biology . Contacto entre células y matriz extracelular. 24 (5): 685–694. doi :10.1016/j.ceb.2012.06.009. PMID  22835462.
  21. ^ Schlegelmilch K, Mohseni M, Kirak O, Pruszak J, Rodriguez JR, Zhou D, et al. (marzo de 2011). "Yap1 actúa aguas abajo de la α-catenina para controlar la proliferación epidérmica". Cell . 144 (5): 782–795. doi :10.1016/j.cell.2011.02.031. PMC 3237196 . PMID  21376238. 
  22. ^ Wang S, Sekiguchi R, Daley WP, Yamada KM (marzo de 2017). "Dinámica de células y matrices modeladas en la morfogénesis ramificada". The Journal of Cell Biology . 216 (3): 559–570. doi :10.1083/jcb.201610048. PMC 5350520 . PMID  28174204. 
  23. ^ Nogawa H, Ito T (abril de 1995). "Morfogénesis ramificada del epitelio pulmonar embrionario de ratón en cultivo libre de mesénquima". Desarrollo . 121 (4): 1015–22. doi :10.1242/dev.121.4.1015. PMID  7538066.
  24. ^ Ewald AJ, Brenot A, Duong M, Chan BS, Werb Z (abril de 2008). "La migración epitelial colectiva y los reordenamientos celulares impulsan la morfogénesis de la ramificación mamaria". Developmental Cell . 14 (4): 570–581. doi :10.1016/j.devcel.2008.03.003. PMC 2773823 . PMID  18410732. 
  25. ^ Kim HY, Pang MF, Varner VD, Kojima L, Miller E, Radisky DC, Nelson CM (septiembre de 2015). "La diferenciación localizada del músculo liso es esencial para la bifurcación epitelial durante la morfogénesis de ramificación del pulmón de los mamíferos". Developmental Cell . 34 (6): 719–726. doi :10.1016/j.devcel.2015.08.012. PMC 4589145 . PMID  26387457. 
  26. ^ Nelson CM (febrero de 2016). "Sobre la morfogénesis por pandeo". Revista de ingeniería biomecánica . 138 (2): 021005. doi :10.1115/1.4032128. PMC 4844087 . PMID  26632268. 
  27. ^ Wang S, Matsumoto K, Lish SR, Cartagena-Rivera AX, Yamada KM (julio de 2021). "Morfogénesis epitelial en ciernes impulsada por adhesión célula-matriz versus adhesión célula-célula". Cell . 184 (14): 3702–16.e30. doi :10.1016/j.cell.2021.05.015. PMC 8287763 . PMID  34133940. 
  28. ^ Shimizu T, Yabe T, Muraoka O, Yonemura S, Aramaki S, Hatta K, et al. (junio de 2005). "La E-cadherina es necesaria para los movimientos de las células de gastrulación en el pez cebra". Mecanismos de desarrollo . 122 (6): 747–763. doi :10.1016/j.mod.2005.03.008. PMID  15905076. S2CID  16117456.
  29. ^ Krieg M, Arboleda-Estudillo Y, Puech PH, Käfer J, Graner F, Müller DJ, Heisenberg CP (abril de 2008). "Las fuerzas de tensión gobiernan la organización de la capa germinal en el pez cebra". Nature Cell Biology . 10 (4): 429–436. doi :10.1038/ncb1705. PMID  18364700. S2CID  22340931.
  30. ^ Lecuit T, Lenne PF (agosto de 2007). "Mecánica de la superficie celular y el control de la forma celular, los patrones tisulares y la morfogénesis". Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 8 (8): 633–644. doi :10.1038/nrm2222. PMID  17643125. S2CID  1376635.
  31. ^ Olson HM, Nechiporuk AV (2018). "Uso del pez cebra para estudiar la migración celular colectiva en el desarrollo y la enfermedad". Frontiers in Cell and Developmental Biology . 6 : 83. doi : 10.3389/fcell.2018.00083 . PMC 6107837 . PMID  30175096. 
  32. ^ ab Boutillon A, Escot S, Elouin A, Jahn D, González-Tirado S, Starruß J, et al. (junio de 2022). "La orientación de los seguidores garantiza la coordinación de largo alcance de la migración celular mediante la mecanopercepción de α-catenina". Célula del desarrollo . 57 (12): 1529–44. doi : 10.1016/j.devcel.2022.05.001 . PMID  35613615.
  33. ^ Bazellières E, Conte V, Elosegui-Artola A, Serra-Picamal X, Bintanel-Morcillo M, Roca-Cusachs P, et al. (abril de 2015). "Control de las fuerzas célula-célula y la dinámica celular colectiva por el adhesoma intercelular". Nature Cell Biology . 17 (4): 409–420. doi :10.1038/ncb3135. hdl :2117/76589. PMC 4886824 . PMID  25812522. 
  34. ^ Dumortier JG, Martin S, Meyer D, Rosa FM, David NB (octubre de 2012). "La migración colectiva del mesendodermo depende de una señal de direccionalidad intrínseca transmitida a través de contactos celulares". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (42): 16945–50. Bibcode :2012PNAS..10916945D. doi : 10.1073/pnas.1205870109 . PMC 3479507 . PMID  23027928. 
  35. ^ Grashoff C, Hoffman BD, Brenner MD, Zhou R, Parsons M, Yang MT, et al. (julio de 2010). "La medición de la tensión mecánica a través de la vinculina revela la regulación de la dinámica de adhesión focal". Nature . 466 (7303): 263–6. Bibcode :2010Natur.466..263G. doi :10.1038/nature09198. PMC 2901888 . PMID  20613844. 
  36. ^ Hoffman BD, Yap AS (diciembre de 2015). "Hacia una comprensión dinámica de la mecanobiología basada en cadherinas". Tendencias en biología celular . Número especial: Biología celular cuantitativa. 25 (12): 803–814. doi :10.1016/j.tcb.2015.09.008. PMID  26519989.
  37. ^ Ladoux B, Nelson WJ, Yan J, Mège RM (octubre de 2015). "La maquinaria de mecanotransducción en funcionamiento en las uniones adherentes". Biología integrativa . 7 (10): 1109–19. doi :10.1039/c5ib00070j. PMC 4593723 . PMID  25968913. 
  38. ^ Ishiyama N, Sarpal R, Wood MN, Barrick SK, Nishikawa T, Hayashi H, et al. (noviembre de 2018). "La alosteria dependiente de la fuerza del dominio de unión de actina α-catenina controla la dinámica y las funciones de la unión adherente". Comunicaciones de la naturaleza . 9 (1): 5121. Código Bib : 2018NatCo...9.5121I. doi :10.1038/s41467-018-07481-7. PMC 6269467 . PMID  30504777. 
  39. ^ Leerberg JM, Gomez GA, Verma S, Moussa EJ, Wu SK, Priya R, et al. (agosto de 2014). "El ensamblaje de actina sensible a la tensión favorece la contractilidad en la zónula adherente epitelial". Current Biology . 24 (15): 1689–99. Bibcode :2014CBio...24.1689L. doi :10.1016/j.cub.2014.06.028. PMC 5103636 . PMID  25065757. 
  40. ^ Hart KC, Tan J, Siemers KA, Sim JY, Pruitt BL, Nelson WJ, Gloerich M (julio de 2017). "E-cadherina y LGN alinean las divisiones de células epiteliales con la tensión tisular independientemente de la forma celular". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (29): E5845–E5853. Bibcode :2017PNAS..114E5845H. doi : 10.1073/pnas.1701703114 . PMC 5530667 . PMID  28674014. 
  41. ^ Benham-Pyle BW, Pruitt BL, Nelson WJ (mayo de 2015). "Adhesión celular. La tensión mecánica induce la activación de Yap1 y β-catenina dependiente de E-cadherina para impulsar la entrada al ciclo celular". Science . 348 (6238): 1024–7. Bibcode :2015Sci...348.1024B. doi :10.1126/science.aaa4559. PMC 4572847 . PMID  26023140. 
  42. ^ Ozawa M, Hiver S, Yamamoto T, Shibata T, Upadhyayula S, Mimori-Kiyosue Y, Takeichi M (octubre de 2020). "La unión adherente regula la formación de lamelipodios crípticos para la migración de células epiteliales". The Journal of Cell Biology . 219 (10). doi :10.1083/jcb.202006196. PMC 7659716 . PMID  32886101. 
  43. ^ Das T, Safferling K, Rausch S, Grabe N, Boehm H, Spatz JP (marzo de 2015). "Una vía de mecanotransducción molecular regula la migración colectiva de células epiteliales". Nature Cell Biology . 17 (3): 276–287. doi :10.1038/ncb3115. PMID  25706233. S2CID  772049.
  44. ^ Furukawa KT, Yamashita K, Sakurai N, Ohno S (agosto de 2017). "El cinturón de actina circunferencial epitelial regula YAP/TAZ a través del transporte nucleocitoplasmático de Merlin". Cell Reports . 20 (6): 1435–47. doi : 10.1016/j.celrep.2017.07.032 . PMID  28793266.
  45. ^ Fujita Y, Krause G, Scheffner M, Zechner D, Leddy HE, Behrens J, et al. (marzo de 2002). "Hakai, una proteína similar a c-Cbl, ubiquitina e induce endocitosis del complejo E-cadherina". Nature Cell Biology . 4 (3): 222–231. doi :10.1038/ncb758. PMID  11836526. S2CID  40423770.
  46. ^ Vodermaier HC, Gieffers C, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Peters JM (septiembre de 2003). "Las subunidades TPR del complejo promotor de la anafase median la unión a la proteína activadora CDH1". Current Biology . 13 (17): 1459–68. Bibcode :2003CBio...13.1459V. doi : 10.1016/S0960-9822(03)00581-5 . PMID  12956947. S2CID  5942532.
  47. ^ Klingelhöfer J, Troyanovsky RB, Laur OY, Troyanovsky S (agosto de 2000). "El dominio amino-terminal de las cadherinas clásicas determina la especificidad de las interacciones adhesivas". Journal of Cell Science . 113 (16): 2829–36. doi :10.1242/jcs.113.16.2829. PMID  10910767.
  48. ^ Davies G, Jiang WG, Mason MD (abril de 2001). "HGF/SF modifica la interacción entre su receptor c-Met y el complejo E-cadherina/catenina en células de cáncer de próstata". Revista Internacional de Medicina Molecular . 7 (4): 385–8. doi :10.3892/ijmm.7.4.385. PMID  11254878.
  49. ^ Daniel JM, Reynolds AB (septiembre de 1995). "El sustrato de la tirosina quinasa p120cas se une directamente a la E-cadherina pero no a la proteína de la poliposis adenomatosa coli o a la alfa-catenina". Biología molecular y celular . 15 (9): 4819–24. doi :10.1128/mcb.15.9.4819. PMC 230726 . PMID  7651399. 
  50. ^ Kucerová D, Sloncová E, Tuhácková Z, Vojtechová M, Sovová V (diciembre de 2001). "Expresión e interacción de diferentes cateninas en células de carcinoma colorrectal". Revista Internacional de Medicina Molecular . 8 (6): 695–8. doi :10.3892/ijmm.8.6.695. PMID  11712088.
  51. ^ Navarro P, Lozano E, Cano A (agosto de 1993). "La expresión de E- o P-cadherina no es suficiente para modificar la morfología y el comportamiento tumorigénico de las células del carcinoma fusiforme murino. Posible implicación de la placoglobina". Journal of Cell Science . 105 (4): 923–934. doi :10.1242/jcs.105.4.923. hdl : 10261/78716 . PMID  8227214.
  52. ^ Laoukili J, Álvarez-Fernández M, Stahl M, Medema RH (septiembre de 2008). "FoxM1 se degrada en la salida mitótica de forma dependiente de Cdh1". Ciclo Celular . 7 (17): 2720–6. doi : 10.4161/cc.7.17.6580 . PMID  18758239.
  53. ^ ab Yoon YM, Baek KH, Jeong SJ, Shin HJ, Ha GH, Jeon AH, et al. (septiembre de 2004). "Las proteínas de punto de control mitótico que contienen repeticiones WD actúan como represores transcripcionales durante la interfase". FEBS Letters . 575 (1–3): 23–29. doi : 10.1016/j.febslet.2004.07.089 . PMID  15388328. S2CID  21762011.
  54. ^ Li Z, Kim SH, Higgins JM, Brenner MB, Sacks DB (diciembre de 1999). "IQGAP1 y calmodulina modulan la función de la E-cadherina". The Journal of Biological Chemistry . 274 (53): 37885–92. doi : 10.1074/jbc.274.53.37885 . PMID  10608854.
  55. ^ Piedra J, Miravet S, Castaño J, Pálmer HG, Heisterkamp N, García de Herreros A, Duñach M (abril de 2003). "Las tirosina quinasas Fer y Fyn asociadas a p120 catenina regulan la fosforilación de beta-catenina Tyr-142 y la interacción beta-catenina-alfa-catenina". Biología molecular y celular . 23 (7): 2287–97. doi :10.1128/MCB.23.7.2287-2297.2003. PMC 150740 . PMID  12640114. 
  56. ^ Nourry C, Maksumova L, Pang M, Liu X, Wang T (mayo de 2004). "Interacción directa entre Smad3, APC10, CDH1 y HEF1 en la degradación proteasomal de HEF1". BMC Cell Biology . 5 (1): 20. doi : 10.1186/1471-2121-5-20 . PMC 420458 . PMID  15144564. 
  57. ^ Knudsen KA, Wheelock MJ (agosto de 1992). "La plakoglobina, o un homólogo de 83 kD distinto de la beta-catenina, interactúa con la E-cadherina y la N-cadherina". The Journal of Cell Biology . 118 (3): 671–9. doi :10.1083/jcb.118.3.671. PMC 2289540 . PMID  1639850. 
  58. ^ Hazan RB, Kang L, Roe S, Borgen PI, Rimm DL (diciembre de 1997). "La vinculina está asociada con el complejo de adhesión de la E-cadherina". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(51): 32448–53. doi : 10.1074/jbc.272.51.32448 . PMID  9405455.
  59. ^ Brady-Kalnay SM, Rimm DL, Tonks NK (agosto de 1995). "El receptor de proteína tirosina fosfatasa PTPmu se asocia con cadherinas y cateninas in vivo". The Journal of Cell Biology . 130 (4): 977–986. doi :10.1083/jcb.130.4.977. PMC 2199947 . PMID  7642713. 
  60. ^ Brady-Kalnay SM, Mourton T, Nixon JP, Pietz GE, Kinch M, Chen H, et al. (abril de 1998). "Interacción dinámica de PTPmu con múltiples cadherinas in vivo". The Journal of Cell Biology . 141 (1): 287–296. doi :10.1083/jcb.141.1.287. PMC 2132733 . PMID  9531566. 
  61. ^ Besco JA, Hooft van Huijsduijnen R, Frostholm A, Rotter A (octubre de 2006). "Sustratos intracelulares de la proteína tirosina fosfatasa rho (RPTPrho/PTPRT) del receptor enriquecido en el cerebro". Brain Research . 1116 (1): 50–57. doi :10.1016/j.brainres.2006.07.122. PMID  16973135. S2CID  23343123.
  62. ^ Beavon IR (agosto de 2000). "El complejo E-cadherina-catenina en la metástasis tumoral: estructura, función y regulación". Revista Europea del Cáncer . 36 (13 N.º de especificación): 1607–20. doi :10.1016/S0959-8049(00)00158-1. PMID  10959047.
  63. ^ ab Weinberg R (2006). La biología del cáncer . Garland Science. ISBN 978-0-8153-4078-2.OCLC 1450302052  .
  64. ^ Rosen P (2009). Patología mamaria de Rosen (3.ª ed.). Lippincott Williams & Wilkins. pág. 704. ISBN 978-1-4698-7957-4.OCLC 308164852  .
  65. ^ Sahar DE, Behr B, Fong KD, Longaker MT, Quarto N (2010). "Modulación única del patrón de expresión de cadherina durante el desarrollo y cierre de la sutura craneal frontal posterior". Células Tejidos Órganos . 191 (5): 401–13. doi :10.1159/000272318. PMC 2859230 . PMID  20051668. 
  66. ^ abc Polyak K, Weinberg RA (abril de 2009). "Transiciones entre estados epiteliales y mesenquimales: adquisición de rasgos malignos y de células madre". Nature Reviews. Cancer . 9 (4): 265–273. doi :10.1038/nrc2620. PMID  19262571. S2CID  3336730.
  67. ^ van der Post RS, Vogelaar IP, Carneiro F, Guilford P, Huntsman D, Hoogerbrugge N, et al. (junio de 2015). "Cáncer gástrico difuso hereditario: pautas clínicas actualizadas con énfasis en portadores de mutaciones de CDH1 en la línea germinal". Journal of Medical Genetics . 52 (6): 361–374. doi :10.1136/jmedgenet-2015-103094. PMC 4453626 . PMID  25979631. 
  68. ^ Berx G, Cleton-Jansen AM, Nollet F, de Leeuw WJ, van de Vijver M, Cornelisse C, van Roy F (diciembre de 1995). "La E-cadherina es un gen supresor de invasión/tumor mutado en cánceres de mama lobulillares humanos". La Revista EMBO . 14 (24): 6107–15. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb00301.x. PMC 394735 . PMID  8557030. 
  69. ^ Berx G, Cleton-Jansen AM, Strumane K, de Leeuw WJ, Nollet F, van Roy F, Cornelisse C (noviembre de 1996). "La E-cadherina se inactiva en la mayoría de los cánceres de mama lobulillares humanos invasivos mediante mutaciones de truncamiento en todo su dominio extracelular". Oncogene . 13 (9): 1919–25. PMID  8934538.
  70. ^ Becker KF, Atkinson MJ, Reich U, Becker I, Nekarda H, Siewert JR, Höfler H (julio de 1994). "Las mutaciones del gen E-cadherina proporcionan pistas sobre los carcinomas gástricos de tipo difuso". Cancer Research . 54 (14): 3845–52. PMID  8033105.
  71. ^ De Leeuw WJ, Berx G, Vos CB, Peterse JL, Van de Vijver MJ, Litvinov S, et al. (Diciembre de 1997). "Pérdida simultánea de E-cadherina y cateninas en cáncer de mama lobulillar invasivo y carcinoma lobulillar in situ". La Revista de Patología . 183 (4): 404–411. doi :10.1002/(SICI)1096-9896(199712)183:4<404::AID-PATH1148>3.0.CO;2-9. PMID  9496256. S2CID  25793212.
  72. ^ Batlle E, Sancho E, Francí C, Domínguez D, Monfar M, Baulida J, García De Herreros A (febrero de 2000). "El factor de transcripción de caracol es un represor de la expresión del gen E-cadherina en células tumorales epiteliales". Biología celular de la naturaleza . 2 (2): 84–89. doi :10.1038/35000034. PMID  10655587. S2CID  23809509.
  73. ^ Cano A, Pérez-Moreno MA, Rodrigo I, Locascio A, Blanco MJ, del Barrio MG, et al. (Febrero de 2000). "El factor de transcripción caracol controla las transiciones epitelial-mesenquimales al reprimir la expresión de E-cadherina". Biología celular de la naturaleza . 2 (2): 76–83. doi :10.1038/35000025. hdl :10261/32314. PMID  10655586. S2CID  28329186.
  74. ^ Comijn J, Berx G, Vermassen P, Verschueren K, van Grunsven L, Bruyneel E, et al. (junio de 2001). "La proteína de dedo de zinc SIP1 que se une a la caja E de dos manos regula negativamente la E-cadherina e induce la invasión". Célula molecular . 7 (6): 1267–78. doi : 10.1016/S1097-2765(01)00260-X . PMID  11430829.
  75. ^ Hajra KM, Chen DY, Fearon ER (marzo de 2002). "La proteína SLUG con dedos de zinc reprime la E-cadherina en el cáncer de mama". Cancer Research . 62 (6): 1613–8. PMID  11912130.
  76. ^ De Craene B, Gilbert B, Stove C, Bruyneel E, van Roy F, Berx G (julio de 2005). "El factor de transcripción snail induce la invasión de células tumorales a través de la modulación del programa de diferenciación de células epiteliales" (PDF) . Cancer Research . 65 (14): 6237–44. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-3545 . PMID  16024625.
  77. ^ Yang J, Mani SA, Donaher JL, Ramaswamy S, Itzykson RA, Come C, et al. (junio de 2004). "Twist, un regulador maestro de la morfogénesis, desempeña un papel esencial en la metástasis tumoral". Cell . 117 (7): 927–939. doi : 10.1016/j.cell.2004.06.006 . PMID  15210113. S2CID  16181905.
  78. ^ Eger A, Aigner K, Sonderegger S, Dampier B, Oehler S, Schreiber M, et al. (marzo de 2005). "DeltaEF1 es un represor transcripcional de la E-cadherina y regula la plasticidad epitelial en células de cáncer de mama". Oncogene . 24 (14): 2375–85. doi :10.1038/sj.onc.1208429. PMID  15674322. S2CID  25818909.
  79. ^ Liu YN, Lee WW, Wang CY, Chao TH, Chen Y, Chen JH (diciembre de 2005). "Mecanismos reguladores que controlan la expresión del gen E-cadherina humana". Oncogene . 24 (56): 8277–90. doi :10.1038/sj.onc.1208991. PMID  16116478. S2CID  12243779.
  80. ^ ab Lombaerts M, van Wezel T, Philippo K, Dierssen JW, Zimmerman RM, Oosting J, et al. (marzo de 2006). "La regulación negativa de la transcripción de E-cadherina por metilación del promotor, pero no por mutación, está relacionada con la transición epitelial a mesenquimal en líneas celulares de cáncer de mama". British Journal of Cancer . 94 (5): 661–671. doi :10.1038/sj.bjc.6602996. PMC 2361216 . PMID  16495925. 
  81. ^ Graff JR, Gabrielson E, Fujii H , Baylin SB, Herman JG (enero de 2000). "Los patrones de metilación de la isla CpG 5' de la E-cadherina son inestables y reflejan la pérdida dinámica y heterogénea de la expresión de la E-cadherina durante la progresión metastásica". The Journal of Biological Chemistry . 275 (4): 2727–32. doi : 10.1074/jbc.275.4.2727 . PMID  10644736.

Lectura adicional

  • Berx G, Becker KF, Höfler H, van Roy F (1998). "Mutaciones del gen humano E-cadherina (CDH1)". Human Mutation . 12 (4): 226–237. doi :10.1002/(SICI)1098-1004(1998)12:4<226::AID-HUMU2>3.0.CO;2-D. PMID  9744472. S2CID  44817064.
  • Wijnhoven BP, Dinjens WN, Pignatelli M (agosto de 2000). "Complejo de adhesión célula-célula E-cadherina-catenina y cáncer humano". The British Journal of Surgery . 87 (8): 992–1005. doi :10.1046/j.1365-2168.2000.01513.x. hdl : 1765/56571 . PMID  10931041. S2CID  3083613.
  • Beavon IR (agosto de 2000). "El complejo E-cadherina-catenina en la metástasis tumoral: estructura, función y regulación". Revista Europea del Cáncer . 36 (13 N.º de especificación): 1607–20. doi :10.1016/S0959-8049(00)00158-1. PMID  10959047.
  • Wilson PD (abril de 2001). "Policistina: nuevos aspectos de la estructura, función y regulación". Revista de la Sociedad Americana de Nefrología . 12 (4): 834–845. doi : 10.1681/ASN.V124834 . PMID  11274246.
  • Chun YS, Lindor NM, Smyrk TC, Petersen BT, Burgart LJ, Guilford PJ, Donohue JH (julio de 2001). "Mutaciones del gen de la E-cadherina en la línea germinal: ¿está indicada la gastrectomía total profiláctica?". Cancer . 92 (1): 181–7. doi : 10.1002/1097-0142(20010701)92:1<181::AID-CNCR1307>3.0.CO;2-J . PMID  11443625. S2CID  11052015.
  • Hazan RB, Qiao R, Keren R, Badano I, Suyama K (abril de 2004). "Cambio de cadherina en la progresión tumoral". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1014 (1): 155–163. Bibcode :2004NYASA1014..155H. doi :10.1196/annals.1294.016. PMID  15153430. S2CID  37486403.
  • Bryant DM, Stow JL (agosto de 2004). "Los entresijos del tráfico de E-cadherina". Tendencias en biología celular . 14 (8): 427–434. doi :10.1016/j.tcb.2004.07.007. PMID  15308209.
  • Wang HD, Ren J, Zhang L (noviembre de 2004). "Mutación de la línea germinal CDH1 en el carcinoma gástrico hereditario". Revista Mundial de Gastroenterología . 10 (21): 3088–93. doi : 10.3748/wjg.v10.i21.3088 . PMC  4611247 . PMID  15457549.
  • Reynolds AB, Carnahan RH (diciembre de 2004). "Regulación de la estabilidad y el recambio de cadherinas por p120ctn: implicaciones en la enfermedad y el cáncer". Seminarios en biología celular y del desarrollo . 15 (6): 657–663. doi :10.1016/j.semcdb.2004.09.003. PMID  15561585.
  • Moran CJ, Joyce M, McAnena OJ (abril de 2005). "Cáncer gástrico asociado a CDH1: informe de una familia y revisión de la literatura". Revista Europea de Oncología Quirúrgica . 31 (3): 259–264. doi :10.1016/j.ejso.2004.12.010. PMID  15780560.
  • Georgolios A, Batistatou A, Manolopoulos L, Charalabopoulos K (marzo de 2006). "Patrones de expresión y función de la E-cadherina en el carcinoma de células escamosas de cabeza y cuello (HNSCC)". Journal of Experimental & Clinical Cancer Research . 25 (1): 5–14. PMID  16761612.
  • Renaud-Young M, Gallin WJ (octubre de 2002). "En el primer dominio extracelular de la E-cadherina, las interacciones heterófilas, pero no el motivo His-Ala-Val conservado, son necesarias para la adhesión". The Journal of Biological Chemistry . 277 (42): 39609–16. doi : 10.1074/jbc.M201256200 . PMID  12154084.
  • Kaurah P, Huntsman DG (2018). Cáncer gástrico difuso hereditario. GeneReviews® [Internet]. Universidad de Washington. PMID  20301318. NBK1139.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .

Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Cadherina-1&oldid=1250059065"