Biotina

Compuesto químico (vitamina B7)

Biotina
Fórmula esquelética de la biotina
Modelo de bolas y palos de la molécula de biotina
Nombres
Nombre IUPAC preferido
Ácido 5-[(3a S ,4 S ,6a R )-2-Oxohexahidro-1 H -tieno[3,4- d ]imidazol-4-il]pentanoico
Otros nombres
Vitamina B7
Identificadores
  • 58-85-5 controlarY
Modelo 3D ( JSmol )
  • Imagen interactiva
  • Imagen interactiva
EBICh
  • CHEBI:15956 controlarY
Química biológica
  • ChEMBL857 controlarY
Araña química
  • 149962 controlarY
Banco de medicamentos
  • DB00121 controlarY
Tarjeta informativa de la ECHA100.000.363
  • 4787
BARRIL
  • D00029 controlarY
Identificador de centro de PubChem
  • 171548
UNIVERSIDAD
  • 6SO6U10H04 controlarY
  • DTXSID7022679
  • InChI=1S/C10H16N2O3S/c13-8(14)4-2-1-3-7-9-6(5-16-7)11-10(15)12-9/h6-7,9H,1- 5H2,(H,13,14)(H2,11,12,15)/t6-,7-,9-/m0/s1 controlarY
    Clave: YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N controlarY
  • InChI=1/C10H16N2O3S/c13-8(14)4-2-1-3-7-9-6(5-16-7)11-10(15)12-9/h6-7,9H,1- 5H2,(H,13,14)(H2,11,12,15)/t6-,7-,9-/m0/s1
    Clave: YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHBB
  • O=C1N[C@@H]2[C@@H](SC[C@@H]2N1)CCCCC(=O)O
  • C1[C@H]2[C@@H]([C@@H](S1)CCCCC(=O)O)NC(=O)N2
Propiedades
C10H16N2O3S
Masa molar244,31  g·mol −1
AparienciaAgujas cristalinas blancas
Punto de fusión232 a 233 °C (450 a 451 °F; 505 a 506 K)
22 mg/100 ml
Farmacología
A11HA05 ( OMS )
Peligros
NFPA 704 (rombo cortafuegos)
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para los materiales en su estado estándar (a 25 °C [77 °F], 100 kPa).
controlarY verificar  ( ¿qué es   ?)controlarY☒norte
Compuesto químico

La biotina (también conocida como vitamina B7 o vitamina H ) es una de las vitaminas del grupo B. [1] [2] [3] Interviene en una amplia gama de procesos metabólicos, tanto en humanos como en otros organismos, relacionados principalmente con la utilización de grasas, carbohidratos y aminoácidos. [ 4] El nombre biotina , tomado del alemán Biotin , deriva de la palabra griega antigua βίοτος ( bíotos ; 'vida') y del sufijo "-in" (un sufijo utilizado en química generalmente para indicar 'formando'). [5] La biotina aparece como un sólido cristalino blanco con forma de aguja. [6]

Descripción química

La biotina se clasifica como un compuesto heterocíclico , con un anillo de tetrahidrotiofeno que contiene azufre fusionado a un grupo ureido. Una cadena lateral de ácido carboxílico C5 se adjunta al anillo anterior. El anillo ureido, que contiene el grupo −N−CO−N−, sirve como transportador de dióxido de carbono en las reacciones de carboxilación. [7] La ​​biotina es una coenzima para cinco enzimas carboxilasas , que están involucradas en el catabolismo de aminoácidos y ácidos grasos , la síntesis de ácidos grasos y la gluconeogénesis . [3] [4] La biotinilación de las proteínas histonas en la cromatina nuclear desempeña un papel en la estabilidad de la cromatina y la expresión génica. [4] [8]

Recomendaciones dietéticas

La Academia Nacional de Medicina de los Estados Unidos actualizó las ingestas dietéticas de referencia para muchas vitaminas en 1998. En ese momento no había suficiente información para establecer un requerimiento promedio estimado o una ingesta dietética recomendada, términos que existen para la mayoría de las vitaminas. En casos como este, la academia establece ingestas adecuadas (IA) con el entendimiento de que en algún momento posterior, cuando se comprendan mejor los efectos fisiológicos de la biotina, las IA serán reemplazadas por información más exacta. Las IA de biotina para hombres y mujeres son:

Ingesta adecuada de biotina (IA) [2]
Grupo de edadBiotina AI (μg/día)
0 a 6 meses5
7 a 12 meses6
1 a 3 años8
4 a 8 años12
9 a 13 años20
14 a 18 años25
19 años y más30
Mujeres embarazadas (14 a 50 años)30
Hembras lactantes (14 a 50 años)35

Australia y Nueva Zelanda establecen IA similares a las de EE. UU. [9]

La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (AESA) también identifica los IA, estableciendo valores en 40 μg/día para adultos, 40 μg/día durante el embarazo y 45 μg/día durante la lactancia. Para los niños de 1 a 17 años, los IA aumentan con la edad de 20 a 35 μg/día. [10]

Seguridad

La Academia Nacional de Medicina de los Estados Unidos estima límites máximos para vitaminas y minerales cuando hay evidencia suficiente de un límite verdadero. Sin embargo, en el caso de la biotina, no existe un límite máximo porque no se han determinado los efectos adversos de una ingesta elevada de biotina. [2] La EFSA también revisó la seguridad y llegó a la misma conclusión que en los Estados Unidos. [11]

Normas de etiquetado

Para los fines del etiquetado de alimentos y suplementos dietéticos en los EE. UU., la cantidad en una porción se expresa como un porcentaje del valor diario. Para los fines del etiquetado de biotina, el 100 % del valor diario era 300 μg/día, pero a partir del 27 de mayo de 2016, se revisó a 30 μg/día para que coincidiera con la ingesta adecuada. [12] [13] El cumplimiento de las regulaciones de etiquetado actualizadas se exigió antes del 1 de enero de 2020 para los fabricantes con US$ 10 millones o más en ventas anuales de alimentos, y antes del 1 de enero de 2021, para los fabricantes con ventas de alimentos de menor volumen. [14] [15] Se proporciona una tabla de los valores diarios antiguos y nuevos para adultos en Ingesta diaria de referencia .

Fuentes

Fuente [16]Cantidad
(μg/100 g)
Hígado de pollo187
Hígado de res42
Huevos21
Clara de huevo5.8
Yema27
Salmón enlatado en agua5.9
Chuleta de cerdo4.5
Pechuga de pavo0,7
Atún blanco enlatado0,7
Fuente [16]Cantidad
(μg/100 g)
Cacahuetes tostados17.5
Semillas de girasol tostadas7.8
Almendras tostadas4.4
Batata1.5
Brócoli0.9
Tomate0,7
Fresa1.5
Palta1.0
Maíz enlatado0,05
Fuente [16]Cantidad
(μg/100 g)
Queso1.4
Leche0,1
Avena0,1
Pan0,1
papas fritas0.3
Vino0,1
Cerveza0,1
Patatas , machacadas0,1

La biotina es estable a temperatura ambiente y no se destruye con la cocción. Se ha estimado que la ingesta dietética de biotina en las poblaciones occidentales está en el rango de 35 a 70 μg/día. Los lactantes ingieren alrededor de 6 μg/día. [4] La biotina está disponible en suplementos dietéticos , individualmente o como ingrediente en multivitamínicos . [1] [3]

Según Global Fortification Data Exchange, la deficiencia de biotina es tan rara que ningún país exige que los alimentos sean fortificados. [17]

Fisiología

La biotina es una vitamina B soluble en agua. El consumo de grandes cantidades como suplemento dietético da lugar a su absorción, seguida de su excreción en la orina en forma de biotina. El consumo de biotina como parte de una dieta normal da lugar a la excreción urinaria de biotina y metabolitos de biotina. [4]

Absorción

La biotina presente en los alimentos está unida a las proteínas. Las enzimas digestivas reducen las proteínas a péptidos unidos a la biotina. La enzima intestinal biotinidasa , presente en las secreciones pancreáticas y en las membranas del borde en cepillo de las tres partes del intestino delgado , libera la biotina, que luego se absorbe en el intestino delgado. [4] Cuando se consume como suplemento dietético de biotina, la absorción no es saturable, lo que significa que incluso cantidades muy altas se absorben de manera efectiva. El transporte a través del yeyuno es más rápido que a través del íleon . [4]

La microbiota del intestino grueso sintetiza cantidades de biotina que se estiman similares a las que se ingieren con la dieta, y una parte importante de esta biotina se encuentra en forma libre (sin unión a proteínas) y, por lo tanto, está disponible para su absorción. Se desconoce la cantidad que se absorbe en los seres humanos, aunque una revisión informó que las células epiteliales humanas del colon in vitro demostraron una capacidad para absorber biotina. [18]

Una vez absorbido, el transportador multivitamínico dependiente de sodio (SMVT) media la captación de biotina en el hígado. [4] El SMVT también se une al ácido pantoténico , por lo que la ingesta elevada de cualquiera de estas vitaminas puede interferir con el transporte de la otra. [19]

Metabolismo y excreción

El catabolismo de la biotina se produce a través de dos vías. En una, se escinde la cadena lateral del ácido valérico, lo que da lugar a la bisnorbiotina. En la otra, se oxida el azufre, lo que da lugar al sulfóxido de biotina. El contenido de la orina es proporcionalmente aproximadamente la mitad de biotina, más bisnorbiotina, sulfóxido de biotina y pequeñas cantidades de otros metabolitos. [4]

Factores que afectan los requerimientos de biotina

El consumo crónico de alcohol se asocia a una reducción significativa de la biotina plasmática. [20] La captación intestinal de biotina también parece ser sensible al efecto de los fármacos antiepilépticos carbamazepina y primidona . [20] También se han descrito niveles relativamente bajos de biotina en la orina o el plasma de pacientes que se han sometido a una gastrectomía parcial o que tienen otras causas de aclorhidria , así como en pacientes con quemaduras, personas mayores y deportistas. [21] El embarazo y la lactancia pueden estar asociados a una mayor demanda de biotina. En el embarazo, esto puede deberse a una posible aceleración del catabolismo de la biotina , mientras que, en la lactancia, la mayor demanda aún no se ha dilucidado. Estudios recientes han demostrado que puede haber una deficiencia marginal de biotina en la gestación humana , como lo demuestra el aumento de la excreción urinaria de ácido 3-hidroxiisovalérico , la disminución de la excreción urinaria de biotina y bisnorbiotina y la disminución de la concentración plasmática de biotina. [4]

Biosíntesis

La biotina, sintetizada en las plantas, es esencial para el crecimiento y el desarrollo de las mismas. [22] Las bacterias también sintetizan biotina, [23] y se cree que las bacterias residentes en el intestino grueso pueden sintetizar biotina que es absorbida y utilizada por el organismo huésped. [18]

La biosíntesis comienza a partir de dos precursores, la alanina y el pimeloil -CoA. Estos forman el ácido 7-ceto-8-aminopelargónico (KAPA). El KAPA se transporta desde los peroxisomas de la planta a las mitocondrias, donde se convierte en ácido 7,8-diaminopelargónico (DAPA) con la ayuda de la enzima BioA. La enzima detiobiotina sintetasa cataliza la formación del anillo ureido a través de un carbamato DAPA activado con ATP, creando detiobiotina con la ayuda de la enzima BioD, que luego se convierte en biotina, que es catalizada por BioB. [24] El último paso es catalizado por la biotina sintasa , una enzima SAM radical. El azufre es donado por una inusual [2Fe-2S] ferredoxina. [25] Dependiendo de la especie de bacteria, la biotina se puede sintetizar a través de múltiples vías. [24]

Bioquímica de cofactores

La enzima holocarboxilasa sintetasa une covalentemente la biotina a cinco enzimas carboxilasas humanas : [4]

Para los dos primeros, la biotina sirve como cofactor responsable de la transferencia de bicarbonato a acetil-CoA , convirtiéndolo en malonil-CoA para la síntesis de ácidos grasos . La PC participa en la gluconeogénesis . La MCC cataliza un paso en el metabolismo de la leucina . La PCC cataliza un paso en el metabolismo del propionil-CoA . [1] [3] [4] La degradación metabólica de las carboxilasas biotiniladas conduce a la formación de biocitina . Este compuesto es degradado aún más por la biotinidasa para liberar biotina, que luego es reutilizada por la holocarboxilasa sintetasa. [4]

La biotinilación de las proteínas histonas en la cromatina nuclear es una modificación postraduccional que desempeña un papel en la estabilidad de la cromatina y la expresión genética. [4] [8]

Deficiencia

La deficiencia primaria de biotina, es decir, la deficiencia como consecuencia de una cantidad insuficiente de biotina en la dieta, es poco frecuente, ya que la biotina está presente en muchos alimentos. La deficiencia subclínica puede causar síntomas leves, como pérdida de cabello, uñas quebradizas o erupciones cutáneas, generalmente en la cara. [2] [4]

Aparte de una ingesta dietética inadecuada (poco frecuente), la deficiencia de biotina puede ser causada por un trastorno genético que afecta el metabolismo de la biotina. El más común de ellos es la deficiencia de biotinidasa . La baja actividad de esta enzima provoca una falla en el reciclaje de la biotina a partir de la biocitina . Más raras son las deficiencias de carboxilasa y del transportador de biotina. [4] [26] La detección neonatal de la deficiencia de biotinidasa comenzó en los Estados Unidos en 1984, y en la actualidad muchos países también realizan pruebas para este trastorno genético al nacer. El tratamiento es un suplemento dietético de por vida con biotina. [1] Si la deficiencia de biotinidasa no se trata, puede ser fatal. [27]

Diagnóstico

Los niveles bajos de biotina en suero y orina no son indicadores sensibles de una ingesta inadecuada de biotina. [4] Sin embargo, las pruebas séricas pueden ser útiles para confirmar el consumo de suplementos dietéticos que contienen biotina y si un período de abstinencia del uso de suplementos es lo suficientemente largo como para eliminar la posibilidad de que interfieran con las pruebas de drogas. [28] [29] Las medidas indirectas dependen del requerimiento de biotina para las carboxilasas. El 3-metilcrotonil-CoA es un paso intermedio en el catabolismo del aminoácido leucina . En ausencia de biotina, la vía se desvía al ácido 3-hidroxiisovalérico . La excreción urinaria de este compuesto es un indicador temprano y sensible de la deficiencia de biotina. [2] [4]

Deficiencia como resultado de trastornos metabólicos

La deficiencia de biotinidasa es una deficiencia de la enzima que recicla la biotina, consecuencia de una mutación genética hereditaria. [1] La biotinidasa cataliza la escisión de la biotina de la biocitina y los biotinilopéptidos (los productos de degradación proteolítica de cada holocarboxilasa) y, por lo tanto, recicla la biotina. [2] También es importante para liberar la biotina de la biotina unida a las proteínas de la dieta. [30] La detección neonatal de la deficiencia de biotinidasa comenzó en los Estados Unidos en 1984, [31] que a partir de 2017 se informó como requerida en más de 30 países. [32]

La deficiencia profunda de biotinidasa, definida como menos del 10% de la actividad enzimática sérica normal, que se ha informado como 7,1 nmol/min/mL, tiene una incidencia de 1 en 40.000 a 1 en 60.000, pero con tasas tan altas como 1 en 10.000 en países con alta incidencia de matrimonios consanguíneos (primos segundos o más cercanos). La deficiencia parcial de biotinidasa se define como del 10% al 30% de la actividad sérica normal. [31] Los datos de incidencia provienen de la detección neonatal obligatoria por parte del gobierno. [32] Para la deficiencia profunda, el tratamiento es una dosis oral de 5 a 20 mg por día. Se informa que las convulsiones se resuelven en horas o días, y otros síntomas se resuelven en semanas. [31] También se recomienda el tratamiento de la deficiencia parcial de biotinidasa, aunque algunas personas no tratadas nunca manifiestan síntomas. [31] Se recomienda el tratamiento de por vida con biotina suplementaria para la deficiencia de biotinidasa tanto profunda como parcial. [1]

Los trastornos metabólicos hereditarios caracterizados por una actividad deficiente de las carboxilasas dependientes de la biotina se denominan deficiencia de carboxilasas múltiples . Estos incluyen deficiencias en las enzimas holocarboxilasa sintetasa . [1] La deficiencia de holocarboxilasa sintetasa impide que las células del cuerpo utilicen la biotina de manera efectiva y, por lo tanto, interfiere con las reacciones de carboxilasas múltiples. [30] También puede haber un defecto genético que afecte a la proteína transportadora de multivitaminas dependiente del sodio. [26]

Las manifestaciones bioquímicas y clínicas de cualquiera de estos trastornos metabólicos pueden incluir acidosis cetoláctica , aciduria orgánica , hiperamonemia , erupción cutánea, hipotonía , convulsiones , retraso del desarrollo , alopecia y coma . [4]

Uso en biotecnología

Las versiones químicamente modificadas de la biotina se utilizan ampliamente en toda la industria de la biotecnología para aislar proteínas y compuestos no proteicos para ensayos bioquímicos . [33] Debido a que la avidina derivada del huevo se une fuertemente a la biotina con una constante de disociación K d ≈ 10 −15  M, [34] los compuestos biotinilados de interés se pueden aislar de una muestra explotando esta interacción altamente estable. Primero, los reactivos de biotina modificados químicamente se unen a los compuestos objetivo en una solución a través de un proceso llamado biotinilación. La elección de qué modificación química utilizar es responsable de la unión del reactivo de biotina a una proteína específica. [33] En segundo lugar, la muestra se incuba con avidina unida a perlas, luego se enjuaga, eliminando todas las proteínas no unidas, mientras que deja solo la proteína biotinilada unida a la avidina. Por último, la proteína biotinilada se puede eluir de las perlas con exceso de biotina libre. [35] El proceso también puede utilizar estreptavidina derivada de bacterias unida a perlas, pero debido a que tiene una constante de disociación más alta que la avidina, se necesitan condiciones muy duras para eluir la proteína biotinilada de las perlas, lo que a menudo desnaturalizará la proteína de interés. [34]

Interferencia con los resultados de laboratorio médico

Cuando las personas ingieren altos niveles de biotina en suplementos dietéticos , una consecuencia puede ser una interferencia clínicamente significativa con los análisis de sangre de diagnóstico que utilizan la tecnología de biotina-estreptavidina. Esta metodología se utiliza comúnmente para medir los niveles de hormonas como las hormonas tiroideas y otros analitos como la 25-hidroxivitamina D. La interferencia de la biotina puede producir resultados tanto falsamente normales como falsamente anormales. [1] [36] En los EE. UU., la biotina como suplemento dietético sin receta se vende en cantidades de 1 a 10 mg por porción, con afirmaciones de apoyar la salud del cabello y las uñas, y como 300 mg por día como un posible tratamiento eficaz para la esclerosis múltiple [37] [38] (ver § Investigación). El consumo excesivo de 5 mg/día o más causa una concentración elevada en plasma que interfiere con los inmunoensayos de biotina-estreptavidina de manera impredecible. [28] [29] Se recomienda a los profesionales de la salud que indiquen a los pacientes que dejen de tomar suplementos de biotina durante 48 horas o incluso hasta semanas antes de la prueba, según la prueba específica, la dosis y la frecuencia de absorción de biotina. [28] Se propone una guía para el personal de laboratorio para detectar y gestionar la interferencia de biotina. [29]

Historia

En 1916, W. G. Bateman observó que una dieta rica en claras de huevo crudas causaba síntomas tóxicos en perros, gatos, conejos y seres humanos. [39] En 1927, científicos como Margarete Boas y Helen Parsons habían realizado experimentos que demostraban los síntomas asociados con la "lesión por clara de huevo". Habían descubierto que las ratas alimentadas con grandes cantidades de clara de huevo como única fuente de proteínas presentaban disfunción neurológica, pérdida de cabello , dermatitis y, finalmente, la muerte. [40] [41]

En 1936, Fritz Kögl y Benno Tönnis documentaron el aislamiento de un factor de crecimiento de levadura en un artículo de revista titulado " Darstellung von krystallisiertem biotin aus eigelb ". (Representación de biotina cristalizada de yema de huevo). [42] El nombre biotina deriva de la palabra griega bios ('vivir') y el sufijo "-in" (un sufijo químico general utilizado en química orgánica). [5] Otros grupos de investigación, trabajando de forma independiente, habían aislado el mismo compuesto con diferentes nombres. El científico húngaro Paul Gyorgy comenzó a investigar el factor responsable de la lesión de la clara de huevo en 1933 y en 1939, logró identificar lo que llamó "Vitamina H" (la H representa Haar und Haut , en alemán 'cabello y piel'). [43] [44] Una caracterización química adicional de la vitamina H reveló que era soluble en agua y estaba presente en grandes cantidades en el hígado. [45] Después de experimentos realizados con levadura y Rhizobium trifolii , West y Wilson aislaron un compuesto al que llamaron coenzima R. [46] [47] En 1940, se reconoció que los tres compuestos eran idénticos y se les dio colectivamente el nombre: biotina. [48] Gyorgy continuó su trabajo sobre la biotina y en 1941 publicó un artículo que demostraba que la lesión de la clara de huevo era causada por la unión de la biotina con la avidina . [49] [50] A diferencia de muchas vitaminas, no hay suficiente información para establecer una ingesta dietética recomendada, por lo que las pautas dietéticas identifican una "ingesta adecuada" basada en la mejor ciencia disponible con el entendimiento de que en una fecha posterior esto será reemplazado por información más exacta. [2] [9] [10]

En 1968, Rolfe y Eisenberg propusieron una vía de biosíntesis a partir de E. coli . El paso inicial se describió como una condensación de pimelil-CoA y alanina para formar ácido 7-oxo-8-aminopelargónico. A partir de allí, describieron un proceso de tres pasos, el último de los cuales era la introducción de un átomo de azufre para formar el anillo de tetrahidrotiofeno. [51]

Investigación

Esclerosis múltiple

La biotina en dosis altas (300 mg/día = 10 000 veces la ingesta adecuada ) se ha utilizado en ensayos clínicos para el tratamiento de la esclerosis múltiple , una enfermedad autoinmune desmielinizante. [37] [38] La hipótesis es que la biotina puede promover la remielinización de la vaina de mielina de las células nerviosas, ralentizando o incluso revirtiendo la neurodegeneración. Los mecanismos propuestos son que la biotina activa la acetil-coA carboxilasa, que es una enzima clave limitante de la velocidad durante la síntesis de mielina, y reduciendo la hipoxia axonal mediante una mayor producción de energía. [37] [38] Los resultados de los ensayos clínicos son mixtos; una revisión de 2019 concluyó que se debería realizar una investigación adicional de la asociación entre los síntomas de la esclerosis múltiple y la biotina, [37] mientras que dos revisiones de 2020 de un mayor número de ensayos clínicos no informaron evidencia consistente de beneficios, [52] y alguna evidencia de una mayor actividad de la enfermedad y un mayor riesgo de recaída. [53]

Cabello, uñas, piel.

En los Estados Unidos, la biotina se promociona como un suplemento dietético para fortalecer el cabello y las uñas , aunque los datos científicos que respaldan estos resultados en humanos son muy débiles. [3] [54] [55] Una revisión de la literatura sobre uñas informó una mejora de las uñas quebradizas como evidencia de dos ensayos clínicos anteriores a 1990 que habían administrado un suplemento dietético oral de 2,5 mg/día durante varios meses, sin un grupo de comparación de control con placebo. No hay literatura de ensayos clínicos más reciente. [54] Una revisión de la biotina como tratamiento para la pérdida del cabello identificó estudios de casos de bebés y niños pequeños con deficiencia de biotina por defecto genético que habían mejorado el crecimiento del cabello después de la suplementación, pero continuó informando que "no ha habido ensayos controlados aleatorios para demostrar la eficacia de la suplementación con biotina en individuos normales y sanos". [55] La biotina también se incorpora en productos tópicos para el cabello y la piel con afirmaciones similares. [56]

La Ley de Salud y Educación sobre Suplementos Dietéticos de 1994 establece que la Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos debe permitir en la etiqueta del producto lo que se describe como declaraciones de propiedades saludables de "Estructura:Función" (E:F) que indiquen que los ingredientes son esenciales para la salud. Por ejemplo: la biotina ayuda a mantener la piel, el cabello y las uñas saludables. Si se hace una declaración de propiedades saludables, la etiqueta debe incluir la advertencia "Esta declaración no ha sido evaluada por la Administración de Alimentos y Medicamentos. Este producto no está destinado a diagnosticar, tratar, curar o prevenir ninguna enfermedad". [57]

Animales

En el ganado, la biotina es necesaria para la salud de las pezuñas. La cojera debida a problemas en las pezuñas es común, con una prevalencia estimada en el rebaño del 10 al 35 %. [58] Las consecuencias de la cojera incluyen un menor consumo de alimentos, una menor producción de leche y mayores costos de tratamiento veterinario. Los resultados después de 4 a 6 meses de suplementar biotina a 20 mg/día en la dieta diaria reducen el riesgo de cojera. [58] [59] Una revisión de ensayos controlados informó que la suplementación a 20 mg/día aumentó la producción de leche en un 4,8 %. La discusión especuló que esto podría ser una consecuencia indirecta de una mejor salud de las pezuñas o un efecto directo en la producción de leche. [60]

En el caso de los caballos, las afecciones como la laminitis crónica, las pezuñas agrietadas o los pies secos y quebradizos que no pueden sujetar las herraduras son un problema común. La biotina es un suplemento nutricional popular. Se recomienda que los caballos tomen de 15 a 25 mg/día. Los estudios indican que la biotina mejora el crecimiento del nuevo tejido córneo del casco en lugar de mejorar el estado del casco existente, por lo que se necesitan meses de suplementación para reemplazar por completo la pared del casco. [61]

Véase también

Referencias

  1. ^ abcdefgh «Biotina: hoja informativa para profesionales de la salud». Oficina de Suplementos Dietéticos, Institutos Nacionales de Salud de EE. UU . . 8 de diciembre de 2017. Archivado desde el original el 14 de abril de 2020 . Consultado el 25 de febrero de 2018 .
  2. ^ abcdefg Instituto de Medicina (1998). "Biotina". Ingesta dietética de referencia para tiamina, riboflavina, niacina, vitamina B6, folato, vitamina B12, ácido pantoténico, biotina y colina . Washington, DC: The National Academies Press. págs. 374–89. ISBN. 0-309-06554-2Archivado desde el original el 17 de julio de 2015 . Consultado el 29 de agosto de 2017 .
  3. ^ abcde "Biotina". Centro de Información sobre Micronutrientes, Instituto Linus Pauling, Universidad Estatal de Oregón, Corvallis, OR. 21 de octubre de 2015. Archivado desde el original el 18 de enero de 2018 . Consultado el 16 de enero de 2018 .
  4. ^ abcdefghijklmnopqrs Penberthy WT, Sadri M, Zempleni J (2020). "Biotina". En BP Marriott, DF Birt, VA Stallings, AA Yates (eds.). Present Knowledge in Nutrition, undécima edición . Londres, Reino Unido: Academic Press (Elsevier). págs. 289–304. ISBN 978-0-323-66162-1.
  5. ^ ab "biotina | Origen y significado de biotina por Diccionario Etimológico Online". www.etymonline.com . Archivado desde el original el 22 de agosto de 2020 . Consultado el 14 de noviembre de 2020 .
  6. ^ Resumen de compuestos anónimos de PubChem para CID 171548, biotina. https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/171548 Archivado el 6 de agosto de 2023 en Wayback Machine (consultado el 19 de octubre de 2023).
  7. ^ Waldrop GL, Holden HM, St Maurice M (noviembre de 2012). "Las enzimas del metabolismo del CO₂ dependiente de la biotina: qué revelan las estructuras sobre sus mecanismos de reacción". Protein Science . 21 (11): 1597–1619. doi :10.1002/pro.2156. PMC 3527699 . PMID  22969052. 
  8. ^ ab Xu YM, Du JY, Lau AT (septiembre de 2014). "Modificaciones postraduccionales de la histona humana H3: una actualización". Proteómica . 14 (17–18): 2047–2060. doi :10.1002/pmic.201300435. PMID  25044606. S2CID  11293428.
  9. ^ ab "Consejo Nacional de Salud e Investigación Médica: Valores de referencia de nutrientes para Australia y Nueva Zelanda" (PDF) . Archivado desde el original (PDF) el 21 de enero de 2017 . Consultado el 19 de febrero de 2010 .
  10. ^ ab "Resumen de los valores de referencia dietéticos para la población de la UE según los resultados del Panel de Productos Dietéticos, Nutrición y Alergias de la EFSA" (PDF) . 2017. Archivado (PDF) del original el 28 de agosto de 2017. Consultado el 30 de agosto de 2017 .
  11. ^ "Niveles máximos tolerables de ingesta de vitaminas y minerales" (PDF) . Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria. 2006. Archivado (PDF) del original el 16 de marzo de 2016 . Consultado el 4 de marzo de 2016 .
  12. ^ "Registro Federal 27 de mayo de 2016 Etiquetado de alimentos: Revisión de las etiquetas de información nutricional y de suplementos" (PDF) . Archivado (PDF) del original el 22 de septiembre de 2017.
  13. ^ "Daily Value Reference of the Dietary Supplement Label Database (DSLD)" ( Base de datos de etiquetas de suplementos dietéticos (DSLD)) . Archivado desde el original el 7 de abril de 2020. Consultado el 16 de mayo de 2020 .
  14. ^ "Cambios en la etiqueta de información nutricional". Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos (FDA) . 27 de mayo de 2016. Archivado desde el original el 6 de mayo de 2018. Consultado el 16 de mayo de 2020 . Dominio públicoEste artículo incorpora texto de esta fuente, que se encuentra en el dominio público .
  15. ^ "Recursos de la industria sobre los cambios en la etiqueta de información nutricional". Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos (FDA) . 21 de diciembre de 2018. Archivado desde el original el 25 de diciembre de 2020. Consultado el 16 de mayo de 2020 . Dominio públicoEste artículo incorpora texto de esta fuente, que se encuentra en el dominio público .
  16. ^ abc Staggs CG, Sealey WM, McCabe BJ, Teague AM, Mock DM (diciembre de 2004). "Determinación del contenido de biotina en alimentos seleccionados mediante un método de unión a avidina/HPLC preciso y sensible". Journal of Food Composition and Analysis . 17 (6): 767–76. doi :10.1016/j.jfca.2003.09.015. PMC 1450323 . PMID  16648879. 
  17. ^ "Mapa: recuento de nutrientes en los estándares de fortificación". Global Fortification Data Exchange . Archivado desde el original el 11 de abril de 2019. Consultado el 11 de enero de 2011 .
  18. ^ ab Said HM (noviembre de 2013). "Avances recientes en el transporte de vitaminas hidrosolubles en los órganos del sistema digestivo: un enfoque en el colon y el páncreas". Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol . 305 (9): G601–10. doi :10.1152/ajpgi.00231.2013. PMC 3840235 . PMID  23989008. 
  19. ^ Chirapu SR, Rotter CJ, Miller EL, Varma MV, Dow RL, Finn MG (31 de marzo de 2013). "Alta especificidad en respuesta del transportador multivitamínico dependiente de sodio a derivados del ácido pantoténico". Temas actuales en química medicinal . 13 (7): 837–42. doi :10.2174/1568026611313070006. PMID  23578027.
  20. ^ ab Said HM (agosto de 2011). "Absorción intestinal de vitaminas hidrosolubles en la salud y la enfermedad". Biochem J . 437 (3): 357–72. doi :10.1042/BJ20110326. PMC 4049159 . PMID  21749321. 
  21. ^ Combs GF (2008). Las vitaminas: aspectos fundamentales en nutrición y salud . San Diego: Elsevier, Inc. ISBN 978-0-12-183493-7.
  22. ^ Maruyama J, Yamaoka S, Matsuo I, Tsutsumi N, Kitamoto K (diciembre de 2012). "Una función recién descubierta de los peroxisomas: participación en la biosíntesis de biotina". Plant Signal Behav . 7 (12): 1589–93. doi :10.4161/psb.22405. PMC 3578898 . PMID  23073000. 
  23. ^ Satiaputra J, Shearwin KE, Booker GW, Polyak SW (marzo de 2016). "Mecanismos de expresión génica regulada por biotina en microbios". Synth Syst Biotechnol . 1 (1): 17–24. doi :10.1016/j.synbio.2016.01.005. PMC 5640590 . PMID  29062923. 
  24. ^ ab Hu Y, Cronan JE (5 de noviembre de 2020). "α-proteobacteria sintetiza el precursor de biotina pimeloil-ACP utilizando la sintasa BioZ 3-cetoacil-ACP y el catabolismo de la lisina". Nature Communications . 11 (1): 5598. Bibcode :2020NatCo..11.5598H. doi :10.1038/s41467-020-19251-5. ISSN  2041-1723. PMC 7645780 . PMID  33154364. 
  25. ^ Cramer JD, Jarrett JT (2018). "Purificación, caracterización y ensayos bioquímicos de la biotina sintasa de Escherichia coli ". Radical SAM Enzymes . Métodos en enzimología. Vol. 606. págs. 363–388. doi :10.1016/bs.mie.2018.06.003. ISBN. 9780128127940. Número de identificación personal  30097099.
  26. ^ ab Zempleni J, Hassan YI, Wijeratne SS (noviembre de 2008). "Deficiencia de biotina y biotinidasa". Revisión experta de endocrinología y metabolismo . 3 (6): 715–24. doi :10.1586/17446651.3.6.715. PMC 2726758. PMID  19727438 . 
  27. ^ Wolf B (septiembre de 2016). "La deficiencia de biotinidasa y nuestro legado en champán". Gene . 589 (2): 142–50. doi :10.1016/j.gene.2015.10.010. PMID  26456103.
  28. ^ abc Luong JH, Vashist SK (enero de 2020). "Química de la biotina-estreptavidina y la creciente preocupación por una interferencia emergente de la biotina en los inmunoensayos clínicos". ACS Omega . 5 (1): 10–18. doi :10.1021/acsomega.9b03013. PMC 6963918 . PMID  31956746. 
  29. ^ abc Bowen R, Benavides R, Colón-Franco JM, Katzman BM, Muthukumar A, Sadrzadeh H, Straseski J, Klause U, Tran N (diciembre de 2019). "Mejores prácticas para mitigar el riesgo de interferencia de la biotina en las pruebas de laboratorio". Clin Biochem . 74 : 1–11. doi : 10.1016/j.clinbiochem.2019.08.012 . PMID  31473202.
  30. ^ ab Wolf B, Grier RE, Secor McVoy JR, Heard GS (1985). "Deficiencia de biotinidasa: un nuevo defecto en el reciclado de vitaminas". Journal of Inherited Metabolic Disease . 8 (Supl 1): 53–8. doi :10.1007/BF01800660. PMID  3930841. S2CID  11554577.
  31. ^ abcd Canda E, Kalkan Uçar S, Çoker M (2020). "Deficiencia de biotinidasa: prevalencia, impacto y estrategias de manejo". Pediatric Health Med Ther . 11 : 127–33. doi : 10.2147/PHMT.S198656 (inactivo el 1 de noviembre de 2024). PMC 7211084 . PMID  32440248. {{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactive as of November 2024 (link)
  32. ^ ab Glynis A (noviembre de 2012). "Un estudio doble ciego controlado con placebo que evalúa la eficacia de un suplemento oral en mujeres con cabello fino percibido por ellas mismas". The Journal of Clinical and Aesthetic Dermatology . 5 (11): 28–34. PMC 3509882 . PMID  23198010. 
  33. ^ ab "Descripción general del etiquetado de proteínas". Thermo Fisher Scientific . Archivado desde el original el 26 de septiembre de 2012. Consultado el 22 de abril de 2012 .
  34. ^ ab Laitinen OH, Hytönen VP, Nordlund HR, Kulomaa MS (diciembre de 2006). "Avidinas y estreptavidinas genéticamente modificadas". Ciencias de la vida celular y molecular . 63 (24): 2992–3017. doi :10.1007/s00018-006-6288-z. PMC 11136427 . PMID  17086379. S2CID  7180383. 
  35. ^ Morag E, Bayer EA, Wilchek M (diciembre de 1996). "Nitroavidina y nitroestreptavidina inmovilizadas como matrices de afinidad reutilizables para su aplicación en la tecnología de avidina-biotina". Anal Biochem . 243 (2): 257–263. doi :10.1006/abio.1996.0514. PMID  8954558.
  36. ^ "La FDA advierte que la biotina puede interferir con las pruebas de laboratorio: comunicado de seguridad de la FDA". Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos. 28 de noviembre de 2017. Archivado desde el original el 24 de abril de 2019. Consultado el 5 de enero de 2021 .
  37. ^ abcd Tryfonos C, Mantzorou M, Fotiou D, Vrizas M, Vadikolias K, Pavlidou E, Giaginis C (septiembre de 2019). "Suplementos dietéticos para controlar los síntomas y las recaídas de la esclerosis múltiple: evidencia clínica actual y perspectivas futuras". Medicamentos . 6 (3): 95. doi : 10.3390/medicines6030095 . PMC 6789617 . PMID  31547410. 
  38. ^ abc Sedel F, Bernard D, Mock DM, Tourbah A (noviembre de 2016). "Tratamiento de la desmielinización y la hipoxia virtual con biotina en dosis altas como tratamiento para la esclerosis múltiple progresiva". Neurofarmacología . 110 (Pt B): 644–53. doi : 10.1016/j.neuropharm.2015.08.028 . PMID  26327679.
  39. ^ Bateman WG (junio de 1916). "La digestibilidad y utilización de las proteínas del huevo" (PDF) . Journal of Biological Chemistry . 26 : 263–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)87458-0 .
  40. ^ Boas MA (1927). "El efecto de la desecación sobre las propiedades nutritivas de la clara de huevo". The Biochemical Journal . 21 (3): 712–724.1. doi :10.1042/bj0210712. PMC 1251968 . PMID  16743887. 
  41. ^ Parsons HT, Kelly E (1933). "El carácter del factor productor de dermatitis en la clara de huevo de la dieta, tal como se muestra en ciertos tratamientos químicos". The Journal of Biological Chemistry . 100 (11): 377–379. doi :10.1111/j.1753-4887.1980.tb05948.x. PMID  7005763. S2CID  86107167.
  42. ^ Kögl y Tönnis (1936). "Über das Bios-Problem. Darstellung von krystallisiertem Biotin aus Eigelb. 20. Mitteilung über pflanzliche Wachstumsstoffe". Zeitschrift für Physiologische Chemie de Hoppe-Seyler . 242 (1–2): 43–73. doi :10.1515/bchm2.1936.242.1-2.43.
  43. ^ György P (diciembre de 1939). "El factor curativo (vitamina H) para la lesión de la clara de huevo, con especial referencia a su presencia en diferentes alimentos y en la levadura". Journal of Biological Chemistry . 131 (2): 733–44. doi : 10.1016/S0021-9258(18)73468-6 . Archivado desde el original el 13 de enero de 2021 . Consultado el 10 de enero de 2021 .
  44. ^ György P, Kuhn R, Lederer E (diciembre de 1939). "Intentos de aislar el factor (vitamina H) curativo de la lesión de la clara de huevo". Journal of Biological Chemistry . 131 (2): 745–59. doi : 10.1016/S0021-9258(18)73469-8 . Archivado desde el original el 14 de enero de 2021 . Consultado el 10 de enero de 2021 .
  45. ^ Birch TW, György P (diciembre de 1939). "Propiedades fisicoquímicas del factor (vitamina H) curativo de la lesión de la clara del huevo". Journal of Biological Chemistry . 131 (2): 761–66. doi : 10.1016/S0021-9258(18)73470-4 . Archivado desde el original el 14 de enero de 2021 . Consultado el 10 de enero de 2021 .
  46. ^ West PM, Wilson PW (junio de 1939). "La relación de la "coenzima R" con la biotina". Science . 89 (2322): 607–8. Bibcode :1939Sci....89..607W. doi :10.1126/science.89.2322.607. PMID  17751623. S2CID  30138816.
  47. ^ DuVigneaud V, Hofmann K, Melville DB, György P (agosto de 1941). «Aislamiento de biotina (vitamina H) del hígado». Journal of Biological Chemistry . 140 (2): 643–51. doi : 10.1016/S0021-9258(18)51355-7 . Archivado desde el original el 13 de enero de 2021 . Consultado el 10 de enero de 2021 .
  48. ^ György P, Rose CS, Hofmann K, Melville DB, DU Vigneaud V (diciembre de 1940). "Una nota adicional sobre la identidad de la vitamina H con la biotina". Science . 92 (2400): 609. Bibcode :1940Sci....92..609G. doi :10.1126/science.92.2400.609. PMID  17795447.
  49. ^ György P, Rose CS, Eakin RE, Snell EE, Williams RJ (mayo de 1941). "Lesión de la clara de huevo como resultado de la no absorción o inactivación de la biotina". Science . 93 (2420): 477–8. Bibcode :1941Sci....93..477G. doi :10.1126/science.93.2420.477. JSTOR  1668938. PMID  17757050.
  50. ^ Gyorgy P, Rose CS (1943). "La liberación de biotina del complejo avidina-biotina (AB)". Biología experimental y medicina . 53 (1): 55–7. doi :10.3181/00379727-53-14183. S2CID  84419614.
  51. ^ Rolfe B, Eisenberg MA (agosto de 1968). "Análisis genético y bioquímico de los loci de biotina de Escherichia coli K-12". Journal of Bacteriology . 96 (2): 515–24. doi :10.1128/JB.96.2.515-524.1968. PMC 252325 . PMID  4877129. 
  52. ^ Motte J, Gold R (diciembre de 2020). "Biotina en dosis altas en la esclerosis múltiple: el final del camino". Lancet Neurol . 19 (12): 965–66. doi :10.1016/S1474-4422(20)30353-7. PMID  33222766. S2CID  225049079.
  53. ^ Goldschmidt CH, Cohen JA (julio de 2020). "El ascenso y la caída de la biotina en dosis altas para tratar la esclerosis múltiple progresiva". Neurotherapeutics . 17 (3): 968–70. doi : 10.1007/s13311-020-00907-5 . PMC 7609671 . PMID  32761325. 
  54. ^ ab Cashman MW, Sloan SB (2010). "Nutrición y enfermedades de las uñas". Clin Dermatol . 28 (4): 420–5. doi :10.1016/j.clindermatol.2010.03.037. PMID  20620759.
  55. ^ ab Patel DP, Swink SM, Castelo-Soccio L (agosto de 2017). "Una revisión del uso de biotina para la pérdida del cabello". Trastorno de los apéndices cutáneos . 3 (3): 166–69. doi :10.1159/000462981. PMC 5582478. PMID  28879195 . 
  56. ^ Fiume MZ (2001). "Informe final sobre la evaluación de seguridad de la biotina". Revista Internacional de Toxicología . 20 (Supl. 4): 1–12. doi :10.1080/10915810160233712. PMID  11800048.
  57. ^ Janet Rehnquist (marzo de 2003), Departamento de Salud y Servicios Humanos – Oficina del Inspector General – Etiquetas de suplementos dietéticos: elementos clave (PDF) , Departamento de Salud y Servicios Humanos de los Estados Unidos , OEI-01-01-00120, archivado (PDF) del original el 18 de noviembre de 2004 , consultado el 2 de abril de 2013
  58. ^ ab Langova L, Novotna I, Nemcova P, Machacek M, Havlicek Z, Zemanova M, Chrast V (octubre de 2020). "Impacto de los nutrientes en la salud de las pezuñas del ganado". Animales . 10 (10): 1824. doi : 10.3390/ani10101824 . PMC 7600182 . PMID  33036413. 
  59. ^ "Biotina y cojera: una revisión". Cattle Practice . 13 (Parte 2): 145–53. Octubre de 2005. Archivado desde el original el 17 de mayo de 2022 . Consultado el 17 de mayo de 2022 .
  60. ^ Chen B, Wang C, Wang YM, Liu JX (julio de 2011). "Efecto de la biotina en el rendimiento lácteo del ganado lechero: un metaanálisis". J Dairy Sci . 94 (7): 3537–46. doi : 10.3168/jds.2010-3764 . PMID  21700041.
  61. ^ "Conceptos básicos sobre la biotina". Kentucky Equine Basics . 4 de noviembre de 2003. Archivado desde el original el 10 de junio de 2021. Consultado el 18 de enero de 2021 .
  • Medios relacionados con la biotina en Wikimedia Commons
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Biotin&oldid=1254883853"