Coronavirus relacionado con el SARS
Especies de coronavirus que causan el SARS y el COVID-19

Pandemia de betacoronavirus
Micrografía electrónica de transmisión de coronavirus relacionados con el SARS que emergen de células huésped cultivadas en el laboratorio.
Clasificación de virus Editar esta clasificación
(sin clasificar):Virus
Reino :Riboviridae
Reino:Virus de la ortiga
Filo:Pisuviricota
Clase:Pisoniviricetes
Orden:Nidovirus
Familia:Coronavirus
Género:Betacoronavirus
Subgénero:Sarbecovirus
Especies:
Pandemia de betacoronavirus
Presiones
Sinónimos
  • Coronavirus del SARS
  • Coronavirus relacionado con el SARS
  • Síndrome respiratorio agudo severo por coronavirus [1]

Betacoronavirus pandémico [2] (también conocido como coronavirus relacionado con el síndrome respiratorio agudo severo , abreviado como SARSr-CoV o SARS-CoV ) [nota 1] es una especie de virus que consta de muchas cepas conocidas. Dos cepas del virus han causado brotes de enfermedades respiratorias graves en humanos: el coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo 1 (SARS-CoV o SARS-CoV-1), la causa del brote de síndrome respiratorio agudo severo (SARS) de 2002-2004, y el coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo 2 (SARS-CoV-2), la causa de la pandemia de COVID-19 . [3] [4] Hay cientos de otras cepas de SARSr-CoV, que solo se sabe que infectan a especies de mamíferos no humanos: los murciélagos son un reservorio importante de muchas cepas de SARSr-CoV; se han identificado varias cepas en civetas palmeras del Himalaya , que probablemente fueron ancestros del SARS-CoV-1. [3] [5] [6] [7]

Estos virus de ARN monocatenario de sentido positivo y envueltos ingresan a las células huésped al unirse al receptor de la enzima convertidora de angiotensina 2 ( ACE2). [8] La especie SARSr-CoV es miembro del género Betacoronavirus y la única especie del subgénero Sarbecovirus ( SARS Beta corona virus ). [ 9 ] [10]

El coronavirus relacionado con el SARS fue uno de los varios virus identificados por la Organización Mundial de la Salud (OMS) en 2016 como una posible causa de una futura epidemia en un nuevo plan desarrollado después de la epidemia de ébola para la investigación y el desarrollo urgentes antes y durante una epidemia hacia pruebas de diagnóstico , vacunas y medicamentos . Esta predicción se hizo realidad con la pandemia de COVID-19 . [11] [12]

Clasificación

El coronavirus relacionado con el SARS es miembro del género Betacoronavirus (grupo 2) y monotípico del subgénero Sarbecovirus (subgrupo B). [13] Los sarbecovirus, a diferencia de los embecovirus o alfacoronavirus , tienen solo una proteinasa similar a la papaína (PLpro) en lugar de dos en el marco de lectura abierto ORF1ab . [14] Se determinó que el SARSr-CoV era una escisión temprana de los betacoronavirus en función de un conjunto de dominios conservados que comparte con el grupo. [15] [16]

Los murciélagos son la principal especie hospedadora reservorio de los coronavirus relacionados con el SARS, como el SARS-CoV-1 y el SARS-CoV-2. El virus ha coevolucionado en el murciélago hospedador reservorio durante un largo período de tiempo. [17] Solo recientemente se ha observado que las cepas de coronavirus relacionadas con el SARS han evolucionado hasta ser capaces de hacer el salto entre especies de los murciélagos a los humanos, como en el caso de las cepas SARS-CoV-1 y SARS-CoV-2 . [18] [8] Ambas cepas descienden de un único ancestro, pero hicieron el salto entre especies a los humanos por separado. El SARS-CoV-2 no es un descendiente directo del SARS-CoV-1. [3]

Genoma

Organización del genoma y proteínas virales del SARS-CoV

El coronavirus relacionado con el SARS es un virus ARN monocatenario, de sentido positivo y envuelto . Su genoma tiene alrededor de 30  kb , que es uno de los más grandes entre los virus ARN. El virus tiene 14 marcos de lectura abiertos que se superponen en algunos casos. [19] El genoma tiene la tapa metilada 5' habitual y una cola poliadenilada 3' . [20] Hay 265 nucleótidos en el 5'UTR y 342 nucleótidos en el 3'UTR . [19]

La tapa metilada de 5' y la cola poliadenilada de 3' permiten que el genoma de ARN de sentido positivo sea traducido directamente por el ribosoma de la célula huésped al ingresar el virus . [21] El SARSr-CoV es similar a otros coronavirus en que la expresión de su genoma comienza con la traducción por los ribosomas de la célula huésped de sus dos grandes marcos de lectura abiertos (ORF) superpuestos iniciales, 1a y 1b, los cuales producen poliproteínas . [19]


Función de las proteínas del genoma del SARS-CoV
ProteínaFunción [22] [23] [24] [25]
ORF1ab
P0C6X7		Poliproteína replicasa/transcriptasa (pp1ab)
( proteínas no estructurales )
ORF2
P59594		Proteína Spike (S), unión y entrada del virus
( proteína estructural )
ORF3a
P59632		Interactúa con proteínas estructurales S, E, M; Actividad
del canal iónico
; Regula positivamente citocinas y quimiocinas como IL-8 y RANTES ;
Regula positivamente NF-κB y JNK ;
Induce apoptosis y detención del ciclo celular , a través de la caspasa 8 y -9 ,
y por Bax , p53 y p38 MAP quinasa
ORF3b
P59633		Regula positivamente las citocinas y quimiocinas por RUNX1b ;
inhibe la producción y señalización de IFN tipo I ;
induce apoptosis y detención del ciclo celular ;
ORF3c
P0DTG1		Desconocido; identificado por primera vez en el SARS-CoV-2 pero también presente en el SARS-CoV
ORF3d
P0DTG0		Nuevo gen en el SARS-CoV-2, de función desconocida
ORF4
P59637		Proteína de envoltura (E), ensamblaje y gemación del virus
( proteína estructural )
ORF5
P59596		Proteína de membrana (M), ensamblaje y gemación del virus
( proteína estructural )
ORF6
P59634		Mejora la síntesis de ADN celular;
inhibe la producción y señalización de IFN tipo I
ORF7a
P59635		Inhibe la síntesis de proteínas celulares;
induce la respuesta inflamatoria por el promotor NF-kappaB e IL-8 ;
regula positivamente quimiocinas como IL-8 y RANTES;
regula positivamente JNK, p38 MAP quinasa;
induce apoptosis y detención del ciclo celular
ORF7b
Q7TFA1		Desconocido
ORF8a
Q7TFA0		Induce la apoptosis a través de la vía mitocondrial.
ORF8b
Q80H93		Mejora la síntesis de ADN celular, también conocido como X5.
ORF9a
P59595		Proteína de la nucleocápside (N), empaquetamiento del ARN viral
( proteína estructural )
ORF9b
P59636		Induce apoptosis
ORF9c
Q7TLC7		También conocido como ORF14; función desconocida y puede que no codifique proteínas.
ORF10
A0A663DJA2		Nuevo gen en el SARS-CoV-2, de función desconocida; puede que no codifique proteínas
Se muestran identificadores UniProt para las proteínas del SARS-CoV a menos que sean específicos del SARS-CoV-2

Se conocen las funciones de varias de las proteínas virales. [26] Los ORF 1a y 1b codifican la poliproteína replicasa/transcriptasa, y los ORF 2, 4, 5 y 9a codifican, respectivamente, las cuatro proteínas estructurales principales: espícula (S), envoltura (E), membrana (M) y nucleocápside (N). [27] Los ORF posteriores también codifican ocho proteínas únicas (orf3a a orf9b), conocidas como proteínas accesorias , muchas de las cuales no tienen homólogos conocidos. Las diferentes funciones de las proteínas accesorias no se comprenden bien. [26]

Los coronavirus del SARS han sido modificados genéticamente en varios laboratorios. [28]

Filogenética

Árbol filogenético del SARS-CoV-2 y betacoronavirus estrechamente relacionados (izquierda) y su contexto geográfico (derecha)

El análisis filogenético mostró que la rama evolutiva compuesta por los coronavirus de murciélago BtKY72 y BM48-31 fue el grupo base del árbol evolutivo de los CoV relacionados con el SARS, que se separó de otros CoV relacionados con el SARS antes que el SARS-CoV-1 y el SARS-CoV-2. [29] [3]

SARS-CoV

CoV de murciélago BtKY72

Murciélago CoV BM48-31

Coronavirus relacionado con el SARS-CoV-1

Coronavirus relacionado con el SARS-CoV-2

Un árbol filogenético basado en secuencias del genoma completo del SARS-CoV-1 y coronavirus relacionados es:

Coronavirus relacionado con el SARS-CoV-1

16BO133 , 86,3% para SARS-CoV-1, Rhinolophus ferrumequinum , Jeolla del Norte , Corea del Sur [30]

JTMC15, 86,4% para SARS-CoV-1, Rhinolophus ferrumequinum , Tonghua , Jilin [31]

Murciélago SARS CoV Rf1, 87,8% frente a SARS-CoV-1, Rhinolophus ferrumequinum , Yichang , Hubei [32]

BtCoV HKU3, 87,9% frente a SARS-CoV-1, Rhinolophus sinicus , Hong Kong y Guangdong [33]

LYRa11 , 90,9% para SARS-CoV-1, Rhinolophus affinis , Baoshan , Yunnan [34]

Murciélago SARS-CoV/Rp3, 92,6 % frente a SARS-CoV-1, Rhinolophus pearsoni , Nanning , Guangxi [32]

Murciélago SL-CoV YYNLF_31C, 93,5% frente a SARS-CoV-1, Rhinolophus ferrumequinum , Lufeng , Yunnan [35]

Murciélago SL-CoV YYNLF_34C, 93,5% frente a SARS-CoV-1, Rhinolophus ferrumequinum , Lufeng , Yunnan [35]

SHC014-CoV , 95,4% frente a SARS-CoV-1, Rhinolophus sinicus , Kunming , Yunnan [36]

WIV1 , 95,6% para SARS-CoV-1, Rhinolophus sinicus , Kunming , Yunnan [36]

WIV16, 96,0% para SARS-CoV-1, Rhinolophus sinicus Kunming , Yunnan [37]

Civet SARS-CoV , 99,8% de SARS-CoV-1, Paguma larvata , mercado en Guangdong, China [33]

SARS-CoV-1

SARS-CoV-2 , 79% frente a SARS-CoV-1 [38]


Un árbol filogenético basado en secuencias del genoma completo del SARS-CoV-2 y coronavirus relacionados es: [39] [40]

Coronavirus relacionado con el SARS-CoV-2

( Murciélago ) Rc-o319 , 81% para SARS-CoV-2, Rhinolophus cornutus , Iwate , Japón [41]

Murciélago SL-ZXC21 , 88% para SARS-CoV-2, Rhinolophus pusillus , Zhoushan , Zhejiang [42]

Murciélago SL-ZC45 , 88 % frente al SARS-CoV-2, Rhinolophus pusillus , Zhoushan, Zhejiang [42]

Pangolín SARSr-CoV-GX, 85,3% a SARS-CoV-2, Manis javanica , contrabandeado desde el sudeste asiático [43]

Pangolín SARSr-CoV-GD, 90,1% a SARS-CoV-2, Manis javanica , contrabandeado desde el sudeste asiático [44]

Murciélago RshSTT182, 92,6% para SARS-CoV-2, Rhinolophus shameli , Steung Treng , Camboya [45]

Murciélago RshSTT200, 92,6 % frente al SARS-CoV-2, Rhinolophus shameli , Steung Treng, Camboya [45]

(Murciélago) RacCS203 , 91,5 % frente al SARS-CoV-2, Rhinolophus acuminatus , Chachoengsao , Tailandia [40]

(Murciélago) RmYN02 , 93,3% para SARS-CoV-2, Rhinolophus malayanus , Mengla , Yunnan [46]

(Murciélago) RpYN06 , 94,4% para SARS-CoV-2, Rhinolophus pusillus , Xishuangbanna , Yunnan [39]

(Murciélago) RaTG13 , 96,1% para SARS-CoV-2, Rhinolophus affinis , Mojiang , Yunnan [47]

(Murciélago) BANAL-52, 96,8% para SARS-CoV-2, Rhinolophus malayanus , Vientiane , Laos [48]

SARS-CoV-2

SARS-CoV-1 , 79% al SARS-CoV-2


Morfología

La ilustración creada en los Centros para el Control y la Prevención de Enfermedades (CDC) revela la morfología ultraestructural que exhiben los coronavirus; observe las espigas que adornan la superficie exterior, que imparten el aspecto de una corona que rodea al virión . [49]
Ilustración del virión del SARS-CoV

La morfología del coronavirus relacionado con el SARS es característica de la familia de coronavirus en su conjunto. Los virus son partículas esféricas pleomórficas grandes con proyecciones superficiales bulbosas que forman una corona alrededor de las partículas en las micrografías electrónicas. [50] El tamaño de las partículas del virus está en el rango de 80 a 90 nm. La envoltura del virus en las micrografías electrónicas aparece como un par distinto de capas densas en electrones. [51]

La envoltura viral está formada por una bicapa lipídica donde se encuentran ancladas las proteínas de membrana (M), envoltura (E) y espícula (S). [52] Las proteínas espícula proporcionan al virus sus proyecciones superficiales bulbosas, conocidas como peplómeros . La interacción de la proteína espícula con su receptor de complemento en la célula huésped es fundamental para determinar el tropismo tisular , la infectividad y el rango de especies del virus. [53] [54]

Dentro de la envoltura, se encuentra la nucleocápside , que se forma a partir de múltiples copias de la proteína nucleocápside (N), que están unidas al genoma de ARN monocatenario de sentido positivo (~30 kb ) en una conformación continua de tipo cuentas en una cuerda . [55] [56] La envoltura de bicapa lipídica, las proteínas de membrana y la nucleocápside protegen al virus cuando está fuera del huésped. [57]

Ciclo vital

El coronavirus relacionado con el SARS sigue la estrategia de replicación típica de todos los coronavirus. [20] [58]

Adjunto y entrada

Ciclo de replicación del coronavirus

La unión del coronavirus relacionado con el SARS a la célula huésped está mediada por la proteína de la espícula y su receptor. [59] El dominio de unión al receptor (RBD) de la proteína de la espícula reconoce y se une al receptor de la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2). [8] Después de la unión, el virus puede entrar en la célula huésped por dos vías diferentes. La vía que sigue el virus depende de la proteasa del huésped disponible para escindir y activar la proteína de la espícula unida al receptor. [60]

Se ha demostrado que la unión de los sarbecovirus a ACE2 es una característica conservada evolutivamente , presente en muchas especies del taxón. [61]

La primera vía que puede tomar el coronavirus del SARS para entrar en la célula huésped es la endocitosis y la captación del virus en un endosoma . La proteína de la espícula unida al receptor es entonces activada por la catepsina L, una cisteína proteasa dependiente del pH del huésped . La activación de la proteína de la espícula unida al receptor provoca un cambio conformacional y la posterior fusión de la envoltura viral con la pared endosómica . [60]

Como alternativa, el virus puede entrar en la célula huésped directamente mediante la escisión proteolítica de la proteína de pico unida al receptor por las serina proteasas TMPRSS2 o TMPRSS11D del huésped en la superficie celular. [62] [63] En el coronavirus del SARS, la activación de la parte C-terminal de la proteína de pico desencadena la fusión de la envoltura viral con la membrana de la célula huésped al inducir cambios conformacionales que no se comprenden completamente. [64]

Traducción del genoma

Función de
las proteínas no estructurales del coronavirus (nsps) [65]
ProteínaFunción
nsp1Promueve la degradación del ARNm del huésped , bloquea la traducción del huésped ; [66]
bloquea la respuesta inmune innata
nsp2Se une a las proteínas prohibitinas ;
función desconocida
nsp3 Proteína transmembrana multidominio ; interactúa con la proteína N ; promueve la expresión de citocinas ; el dominio PLPro escinde la poliproteína pp1ab y bloquea la respuesta inmune innata del huésped; otros dominios tienen funciones desconocidas
nsp4Proteína de andamiaje transmembrana ;
permite una estructura adecuada para las vesículas de doble membrana (DMV)
nsp53CLPro escinde la poliproteína pp1ab
nsp6Proteína de andamiaje transmembrana;
función desconocida
nsp7Forma un complejo hexadecamérico con nsp8; pinza de procesividad para RdRp (nsp12)
nsp8Forma un complejo hexadecamérico con nsp7; pinza de procesividad para RdRp (nsp12); actúa como primasa
nsp9Proteína de unión al ARN (RBP)
nsp10Cofactor nsp16 y nsp14 ; forma heterodímero con ambos; estimula la actividad de 2-O-MT (nsp16) y ExoN (nsp14)
nsp11Función desconocida
nsp12ARN polimerasa dependiente de ARN (RdRp)
nsp13ARN helicasa , 5′ trifosfatasa
nsp14N7 Metiltransferasa , exorribonucleasa 3′-5′ (ExoN); La N7 MTasa agrega una tapa 5′ , ExoN corrige el genoma
nsp15Endorribonucleasa (NendoU)
nsp162′-O-Metiltransferasa (2-O-MT); protege el ARN viral de MDA5

Después de la fusión, la nucleocápside pasa al citoplasma , donde se libera el genoma viral. [59] El genoma actúa como un ARN mensajero , y el ribosoma de la célula traduce dos tercios del genoma, que corresponde al marco de lectura abierto ORF1a y ORF1b , en dos grandes poliproteínas superpuestas, pp1a y pp1ab.

La poliproteína pp1ab de mayor tamaño es el resultado de un desplazamiento del marco ribosómico -1 causado por una secuencia resbaladiza (UUUAAAC) y un pseudonudo de ARN corriente abajo al final del marco de lectura abierto ORF1a. [67] El desplazamiento del marco ribosómico permite la traducción continua de ORF1a seguido de ORF1b. [68]

Las poliproteínas contienen sus propias proteasas , PLpro y 3CLpro , que las escinden en diferentes sitios específicos. La escisión de la poliproteína pp1ab produce 16 proteínas no estructurales (nsp1 a nsp16). Las proteínas del producto incluyen varias proteínas de replicación como la ARN polimerasa dependiente de ARN (RdRp), la ARN helicasa y la exorribonucleasa (ExoN). [68]

Las dos proteasas del SARS-CoV-2 (PLpro y 3CLpro) también interfieren en la respuesta del sistema inmunitario a la infección viral al escindir tres proteínas del sistema inmunitario. PLpro escinde IRF3 y 3CLpro escinde tanto NLRP12 como TAB1 . "La escisión directa de IRF3 por NSP3 podría explicar la respuesta atenuada del IFN de tipo I observada durante las infecciones por SARS-CoV-2, mientras que la escisión mediada por NSP5 de NLRP12 y TAB1 apunta a un mecanismo molecular para la producción mejorada de IL-6 y la respuesta inflamatoria observada en pacientes con COVID-19". [69]

Replicación y transcripción

Modelo del complejo replicasa -transcriptasa de un coronavirus . RdRp para replicación (rojo), ExoN para corrección de errores (azul oscuro), cofactor ExoN (amarillo), RBP para evitar la estructura secundaria (azul claro), abrazadera deslizante de ARN para procesividad y dominio primasa para cebado (verde/naranja), y una helicasa para desenrollar el ARN (corriente abajo).

Varias proteínas de replicación no estructurales se unen para formar un complejo multiproteico de replicasa-transcriptasa (RTC). [68] La principal proteína de replicasa-transcriptasa es la ARN polimerasa dependiente de ARN (RdRp). Está directamente involucrada en la replicación y transcripción del ARN a partir de una cadena de ARN. Las otras proteínas no estructurales del complejo ayudan en el proceso de replicación y transcripción. [65]

La proteína nsp14 es una exorribonucleasa 3'-5' que proporciona una fidelidad extra al proceso de replicación. La exorribonucleasa proporciona una función de corrección de errores al complejo de la que carece la ARN polimerasa dependiente de ARN. De manera similar, las proteínas nsp7 y nsp8 forman una abrazadera deslizante hexadecamérica como parte del complejo que aumenta en gran medida la procesividad de la ARN polimerasa dependiente de ARN. [65] Los coronavirus requieren una mayor fidelidad y procesividad durante la síntesis de ARN debido al tamaño relativamente grande del genoma en comparación con otros virus de ARN. [70]

Una de las principales funciones del complejo replicasa-transcriptasa es transcribir el genoma viral. RdRp media directamente la síntesis de moléculas de ARN subgenómico de sentido negativo a partir del ARN genómico de sentido positivo. A esto le sigue la transcripción de estas moléculas de ARN subgenómico de sentido negativo a sus ARNm de sentido positivo correspondientes . [71]

La otra función importante del complejo replicasa-transcriptasa es replicar el genoma viral. RdRp media directamente la síntesis de ARN genómico de sentido negativo a partir del ARN genómico de sentido positivo. A esto le sigue la replicación del ARN genómico de sentido positivo a partir del ARN genómico de sentido negativo. [71]

El ARN genómico de sentido positivo replicado se convierte en el genoma de los virus de la progenie . Los diversos ARNm más pequeños son transcripciones del último tercio del genoma del virus que sigue los marcos de lectura ORF1a y ORF1b. Estos ARNm se traducen en las cuatro proteínas estructurales (S, E, M y N) que se convertirán en parte de las partículas del virus de la progenie y también en otras ocho proteínas accesorias (orf3 a orf9b) que ayudan al virus. [72]

Recombinación

Cuando dos genomas del SARS-CoV están presentes en una célula huésped, pueden interactuar entre sí para formar genomas recombinantes que pueden transmitirse a los virus de la progenie. Es probable que la recombinación ocurra durante la replicación del genoma cuando la ARN polimerasa cambia de una plantilla a otra (recombinación por elección de copia). [73] El SARS-CoV humano parece haber tenido una historia compleja de recombinación entre coronavirus ancestrales que se hospedaron en varios grupos animales diferentes. [73] [74]

Montaje y liberación

La traducción del ARN se produce dentro del retículo endoplasmático . Las proteínas estructurales virales S, E y M se desplazan a lo largo de la vía secretora hasta el compartimento intermedio del Golgi . Allí, las proteínas M dirigen la mayoría de las interacciones proteína-proteína necesarias para el ensamblaje de los virus tras su unión a la nucleocápside. [75] Los virus descendientes se liberan de la célula huésped por exocitosis a través de vesículas secretoras. [75]

Véase también

Notas

  1. ^ Los términos SARSr-CoV y SARS-CoV a veces se usan indistintamente, especialmente antes del descubrimiento del SARS-CoV-2. Esto puede causar confusión cuando algunas publicaciones se refieren al SARS-CoV-1 como SARS-CoV .

Referencias

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Lectura adicional

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  • Snijder EJ, Bredenbeek PJ, Dobbe JC, Thiel V, Ziebuhr J, Poon LL, et al. (agosto de 2003). "Características únicas y conservadas del genoma y el proteoma del coronavirus del SARS, una escisión temprana del linaje del grupo 2 de coronavirus". Journal of Molecular Biology . 331 (5): 991–1004. CiteSeerX  10.1.1.319.7007 . doi :10.1016/S0022-2836(03)00865-9. PMC  7159028 . PMID  12927536. S2CID  14974326.
  • Yount B, Roberts RS, Lindesmith L, Baric RS (agosto de 2006). "Reconfiguración del circuito de transcripción del coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo (SARS-CoV): ingeniería de un genoma resistente a la recombinación". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (33): 12546–51. Bibcode :2006PNAS..10312546Y. doi : 10.1073/pnas.0605438103 . PMC  1531645 . PMID  16891412.
  • Thiel V, ed. (2007). Coronavirus: biología molecular y celular (1.ª ed.). Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-16-5.
  • Enjuanes L, Sola I, Zúñiga S, Almazán F (2008). "Replicación del coronavirus e interacción con el huésped". En Mettenleiter TC, Sobrino F (eds.). Virus animales: biología molecular . Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-22-6.
  • Medios relacionados con el coronavirus relacionado con el síndrome respiratorio agudo severo en Wikimedia Commons
  • Datos relacionados con el coronavirus relacionado con el SARS en Wikispecies
  • Comunicado de prensa de la OMS en el que se identifica y nombra el virus del SRAS (archivado el 23 de abril de 2003)
  • El mapa genético del virus del SARS Archivado el 18 de agosto de 2006 en Wayback Machine.
  • Especial de ciencia sobre el virus del SARS (contenido gratuito: no requiere registro)
  • Recursos sobre el SARS de la Universidad McGill en Wayback Machine (archivados el 1 de marzo de 2005)
  • Página de inicio sobre el SARS de los Centros para el Control y la Prevención de Enfermedades (CDC) de los EE. UU. (archivada el 12 de abril de 2016)
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