Nisina

Nisina
Identificadores
  • 1414-45-5 controlarY
Modelo 3D ( JSmol )
  • Imagen interactiva
EBICh
  • CHEBI:71629 ☒norte
Química biológica
  • ChEMBL526744 ☒norte
Araña química
  • 21106355 controlarY
Tarjeta informativa de la ECHA100.014.370
Número EE234 (conservantes)
Identificador de centro de PubChem
  • 16219761
UNIVERSIDAD
  • EN8XKG133D controlarY
  • DTXSID20893678
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Propiedades
C143H230N42O37S7
Masa molar3354,07 g/mol
Aparienciapolvo
Densidad1,402 g/ml
Punto de ebullición2.966 °C (5.371 °F; 3.239 K)
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para los materiales en su estado estándar (a 25 °C [77 °F], 100 kPa).
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Compuesto químico

La nisina es un péptido antibacteriano policíclico producido por la bacteria Lactococcus lactis que se utiliza como conservante de alimentos . Tiene 34 residuos de aminoácidos , incluidos los aminoácidos poco comunes lantionina (Lan), metillantionina (MeLan), dideshidroalanina (Dha) y ácido dideshidroaminobutírico (Dhb). Estos aminoácidos inusuales se introducen mediante modificación postraduccional del péptido precursor. [1] En estas reacciones, un 57-mer sintetizado ribosomalmente se convierte en el péptido final. Los aminoácidos insaturados se originan a partir de serina y treonina , y la adición catalizada por enzimas de residuos de cisteína a los aminoácidos dideshidro da como resultado los múltiples (5) puentes tioéter .

La subtilina y la epidermina están relacionadas con la nisina. Todas son miembros de una clase de moléculas conocidas como lantibióticos .

En la industria alimentaria, la nisina se obtiene del cultivo de L. lactis en sustratos naturales, como la dextrosa , y no se sintetiza químicamente.

Fue aislado originalmente a fines de la década de 1930 y producido desde la década de 1950 como Nisaplin a partir de fuentes naturales por Aplin y Barrett en laboratorios de Beaminster en Dorset (ahora propiedad de International Flavors & Fragrances ), y aprobado como aditivo para uso alimentario en los EE. UU. a fines de la década de 1960. [2]

Propiedades

Aunque la mayoría de las bacteriocinas generalmente inhiben solo especies estrechamente relacionadas, la nisina es un ejemplo raro de una bacteriocina de "amplio espectro" eficaz contra muchos organismos grampositivos , incluidas las bacterias del ácido láctico (comúnmente asociadas con evitar el deterioro de los alimentos), Listeria monocytogenes (un patógeno conocido), Staphylococcus aureus , Bacillus cereus , Clostridium botulinum , etc. [3] También es particularmente eficaz contra las esporas. Las bacterias gramnegativas están protegidas por su membrana externa, pero pueden volverse susceptibles a la acción de la nisina después de un choque térmico o cuando esto se combina con el quelante EDTA . Cuando se usa en combinación con EDTA, la nisina puede inhibir E. coli O157:H7 y Salmonella enterica . [3] La nisina, como bacteriocina de clase I, es muy estable a pH ácidos y es más estable al calor a pH más bajos. [3] El modo de acción de la nisina contra patógenos como Listeria monocytogenes es disipar el potencial de membrana y el gradiente de pH. [3]

La nisina es soluble en agua y eficaz en concentraciones cercanas al rango de partes por mil millones. La concentración de nisina se puede medir utilizando diversas técnicas, como la cromatografía o un simple bioensayo de difusión en agar . [4]

Aplicaciones

Producción de alimentos

La nisina se utiliza en quesos procesados , carnes, bebidas, etc. durante la producción para extender la vida útil al suprimir el deterioro por bacterias grampositivas y patógenas. [ cita requerida ] En los alimentos, es común usar nisina en niveles que varían de ~1 a 25 ppm, según el tipo de alimento y la aprobación regulatoria. Como aditivo alimentario , la nisina tiene un número E de E234.

Otro

Debido a su espectro de actividad naturalmente selectivo, también se emplea como agente selectivo en medios microbiológicos para aislar bacterias gramnegativas, levaduras y mohos.

La nisina también se ha utilizado en aplicaciones de envasado de alimentos y puede servir como conservante mediante la liberación controlada sobre la superficie del alimento desde el envase de polímero. [5]

En combinación con miconazol , se ha estudiado como posible tratamiento para infecciones por Clostridioides difficile . [ cita requerida ]

Lectura adicional

  • Fukase, Koichi; Kitazawa, Manabu; Sano, Akihiko; Shimbo, Kuniaki; Fujita, Hiroshi; Horimoto, Shingo; Wakamiya, Tateaki; Shiba, Tetsuo (1988). "Síntesis total del péptido antibiótico nisina". Letras de tetraedro . 29 (7): 795–798. doi :10.1016/s0040-4039(00)80212-9.( Síntesis total )
  • Buchman, GW; Banerjee, S; Hansen, JN (1988). "Estructura, expresión y evolución de un gen que codifica el precursor de la nisina, un antibiótico proteico pequeño". J Biol Chem . 263 (31): 16260–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37587-2 . PMID  3141403.( Biosíntesis )
  • http://medicalxpress.com/news/2012-10-common-food-tumor-growth.html
  • https://phys.org/news/2024-02-common-food-unexpected-effects-gut.amp
  • Enciclopedia de microbiología de los alimentos - Página 187 books.google.ae/books? ISBN 0123847338 
  • Zhang, Zhenrun J.; Wu, Chunyu; Moreira, Ryan; Dorantes, Darian; Pappas, Téa; Sundararajan, Anitha; Huaiying, Lin; Pamer, Eric G.; van der Donk, Wilfred A. (2024). "Actividad de los lantibióticos similares a la nisina derivados del intestino contra los patógenos intestinales humanos y los comensales". ACS Publications . 19 (2): 357–369. doi : 10.1021/acschembio.3c00577 . PMC  10877564 . PMID  38293740.
  • Este conservante alimentario común puede no ser tan inofensivo como pensábamos: ScienceAlert [1]

Referencias

  1. ^ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2493449/
  2. ^ ageconsearch.umn.edu/bitstream/90779/2/CP%2001%2005%20Nisin%20Report.pdf
  3. ^ abcd Y, H. Chen; Hoover, DG (2003). "Bacteriocinas y sus aplicaciones alimentarias". Revisiones exhaustivas en ciencia alimentaria y seguridad alimentaria . 2 (3): 82–100. doi :10.1111/j.1541-4337.2003.tb00016.x. ISSN  1541-4337. PMID  33451234.
  4. ^ Chandrasekar, Vaishnavi (2015). "Modelado del desarrollo de zonas de inhibición en un bioensayo de difusión en agar". Ciencia de los alimentos y nutrición . 3 (5): 394–403. doi :10.1002/fsn3.232. PMC 4576963 . PMID  26405525. 
  5. ^ Chandrasekar, Vaishnavi (2017). "Cinética de liberación de nisina a partir de películas de complejos de quitosano y alginato". Revista de ciencia alimentaria . 81 (10): E2503–E2510. doi :10.1111/1750-3841.13443. PMID  27635864.
  • Nisina A
  • Nisina Z
  • Nisina Q
  • Nisina F
  • Nisina U
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