Catalasa
Enzima que descompone el peróxido de hidrógeno

Catalasa
Identificadores
SímboloCatalasa
PfamPF00199
InterprofesionalIPR011614
PROSITIOPDOC00395
SCOP27cat / ALCANCE / SUPFAM
Superfamilia OPM370
Proteína OPM3e4w
Diligenciamiento de conflictoscd00328
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Catalasa
Identificadores
N.º CE1.11.1.6
N.º CAS9001-05-2
Bases de datos
IntEnzVista de IntEnz
BRENDAEntrada de BRENDA
ExpasíVista de NiceZyme
BARRILEntrada de KEGG
MetaCiclovía metabólica
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AliasCAT , catalasa
Identificaciones externasOMIM : 115500; MGI : 88271; HomoloGene : 55514; Tarjetas genéticas : CAT; OMA :CAT - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

847

12359

Conjunto

ENSG00000121691

ENSMUSG00000027187

Protección unificada

P04040

P24270

RefSeq (ARNm)

Número de modelo_001752

Número nuevo_009804

RefSeq (proteína)

NP_001743

NP_033934

Ubicación (UCSC)Crónicas 11: 34.44 – 34.47 MbCrónica 2: 103.28 – 103.32 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
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La catalasa es una enzima común que se encuentra en casi todos los organismos vivos expuestos al oxígeno (como bacterias , plantas y animales) y que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno . [5] Es una enzima muy importante para proteger a la célula del daño oxidativo causado por las especies reactivas de oxígeno (ROS). La catalasa tiene uno de los índices de recambio más altos de todas las enzimas; una molécula de catalasa puede convertir millones de moléculas de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno cada segundo. [6]

La catalasa es un tetrámero de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de más de 500 aminoácidos de longitud. [7] Contiene cuatro grupos hemo que contienen hierro que permiten que la enzima reaccione con el peróxido de hidrógeno. El pH óptimo para la catalasa humana es de aproximadamente 7, [8] y tiene un máximo bastante amplio: la velocidad de reacción no cambia apreciablemente entre pH 6,8 y 7,5. [9] El pH óptimo para otras catalasas varía entre 4 y 11 según la especie. [10] La temperatura óptima también varía según la especie. [11]

Estructura

La catalasa humana forma un tetrámero compuesto de cuatro subunidades , cada una de las cuales puede dividirse conceptualmente en cuatro dominios. [12] El núcleo extenso de cada subunidad es generado por un barril β antiparalelo de ocho cadenas (β1-8), con conectividad vecina más cercana cubierta por bucles de barril β en un lado y bucles α9 en el otro. [12] Un dominio helicoidal en una cara del barril β está compuesto de cuatro hélices C-terminales (α16, α17, α18 y α19) y cuatro hélices derivadas de residuos entre β4 y β5 (α4, α5, α6 y α7). [12] El empalme alternativo puede dar como resultado diferentes variantes de proteína.

Historia

La catalasa fue descubierta por primera vez en 1818 por Louis Jacques Thénard , quien descubrió el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ). Thénard sugirió que su descomposición era causada por una sustancia desconocida. En 1900, Oscar Loew fue el primero en darle el nombre de catalasa y la encontró en muchas plantas y animales. [13] En 1937, James B. Sumner y Alexander Dounce cristalizaron la catalasa del hígado de res [14] y se midió el peso molecular en 1938. [15]

La secuencia de aminoácidos de la catalasa bovina se determinó en 1969, [16] y la estructura tridimensional en 1981. [17]

Función

Mecanismo molecular

Aunque actualmente no se conoce el mecanismo completo de la catalasa, [18] se cree que la reacción ocurre en dos etapas:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O =Fe(IV ) -E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe (III ) -E + O2 [ 18]

Aquí, Fe(IV)-E representa el centro de hierro del grupo hemo unido a la enzima. Fe(IV)-E(.+) es una forma mesomérica de Fe(V)-E, lo que significa que el hierro no se oxida completamente a +V, sino que recibe cierta densidad electrónica estabilizadora del ligando hemo, que luego se muestra como un catión radical (.+).

A medida que el peróxido de hidrógeno entra en el sitio activo , no interactúa con los aminoácidos Asn148 ( asparagina en la posición 148) e His75 , lo que hace que un protón ( ion hidrógeno ) se transfiera entre los átomos de oxígeno. El átomo de oxígeno libre se coordina, liberando la molécula de agua recién formada y Fe(IV)=O. Fe(IV)=O reacciona con una segunda molécula de peróxido de hidrógeno para reformar Fe(III)-E y producir agua y oxígeno. [18] La reactividad del centro de hierro puede mejorarse mediante la presencia del ligando fenolato de Tyr358 en la quinta posición de coordinación, que puede ayudar en la oxidación del Fe(III) a Fe(IV). La eficiencia de la reacción también puede mejorarse mediante las interacciones de His75 y Asn148 con intermediarios de reacción . [18] La descomposición del peróxido de hidrógeno por la catalasa procede de acuerdo con una cinética de primer orden, siendo la velocidad proporcional a la concentración de peróxido de hidrógeno. [19]

La catalasa también puede catalizar la oxidación, por peróxido de hidrógeno , de diversos metabolitos y toxinas, entre ellos el formaldehído , el ácido fórmico , los fenoles , el acetaldehído y los alcoholes . Lo hace según la siguiente reacción:

H2O2 + H2R → 2H2O + R​​

No se conoce el mecanismo exacto de esta reacción.

Cualquier ion de metal pesado (como los cationes de cobre en el sulfato de cobre (II) ) puede actuar como un inhibidor no competitivo de la catalasa. Sin embargo, "la deficiencia de cobre puede conducir a una reducción de la actividad de la catalasa en tejidos, como el corazón y el hígado". [20] Además, el veneno cianuro es un inhibidor no competitivo [21] de la catalasa en altas concentraciones de peróxido de hidrógeno . [22] El arsenato actúa como un activador . [23] Las estructuras proteicas tridimensionales de los intermediarios de la catalasa peroxidada están disponibles en el Protein Data Bank .

Papel celular

El peróxido de hidrógeno es un subproducto nocivo de muchos procesos metabólicos normales ; para evitar daños a las células y los tejidos, debe convertirse rápidamente en otras sustancias menos peligrosas. Con este fin, las células utilizan con frecuencia la catalasa para catalizar rápidamente la descomposición del peróxido de hidrógeno en moléculas de oxígeno y agua gaseosas menos reactivas . [24]

Los ratones modificados genéticamente para carecer de catalasa son inicialmente fenotípicamente normales. [25] Sin embargo, la deficiencia de catalasa en ratones puede aumentar la probabilidad de desarrollar obesidad , hígado graso, [26] y diabetes tipo 2. [27] Algunos humanos tienen niveles muy bajos de catalasa ( acatalasia ), pero muestran pocos efectos nocivos.

El aumento del estrés oxidativo que se produce con el envejecimiento en los ratones se alivia con la sobreexpresión de catalasa. [28] Los ratones que sobreexpresan la catalasa no muestran la pérdida asociada con la edad de espermatozoides , células germinales testiculares y células de Sertoli que se observa en los ratones de tipo salvaje. El estrés oxidativo en los ratones de tipo salvaje induce habitualmente daño oxidativo del ADN (medido como 8-oxodG ) en los espermatozoides con el envejecimiento, pero estos daños se reducen significativamente en los ratones envejecidos que sobreexpresan la catalasa. [28] Además, estos ratones que sobreexpresan la catalasa no muestran una disminución en el número de crías por camada dependiente de la edad. La sobreexpresión de la catalasa dirigida a las mitocondrias extiende la vida útil de los ratones. [29]

En los eucariotas , la catalasa se encuentra generalmente en un orgánulo celular llamado peroxisoma . [30] Los peroxisomas en las células vegetales están involucrados en la fotorrespiración (el uso de oxígeno y la producción de dióxido de carbono) y la fijación simbiótica de nitrógeno (la descomposición del nitrógeno diatómico (N 2 ) en átomos de nitrógeno reactivos). El peróxido de hidrógeno se utiliza como un potente agente antimicrobiano cuando las células se infectan con un patógeno. Los patógenos catalasa-positivos, como Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila y Campylobacter jejuni , producen catalasa para desactivar los radicales peróxido, lo que les permite sobrevivir ilesos dentro del huésped . [31]

Al igual que la alcohol deshidrogenasa , la catalasa convierte el etanol en acetaldehído, pero es poco probable que esta reacción sea fisiológicamente significativa. [32]

Distribución entre organismos

La gran mayoría de los organismos conocidos utilizan catalasa en todos los órganos , con concentraciones particularmente altas en el hígado de los mamíferos. [33] La catalasa se encuentra principalmente en los peroxisomas y el citosol de los eritrocitos (y a veces en las mitocondrias [34] ).

Casi todos los microorganismos aerobios utilizan catalasa. También está presente en algunos microorganismos anaerobios , como Methanosarcina barkeri . [35] La catalasa también es universal entre las plantas y se encuentra en la mayoría de los hongos . [36]

Un uso único de la catalasa se da en el escarabajo bombardero . Este escarabajo tiene dos conjuntos de líquidos que se almacenan por separado en dos glándulas pareadas. La más grande del par, la cámara de almacenamiento o depósito, contiene hidroquinonas y peróxido de hidrógeno, mientras que la más pequeña, la cámara de reacción, contiene catalasas y peroxidasas . Para activar el aerosol nocivo, el escarabajo mezcla el contenido de los dos compartimentos, lo que hace que se libere oxígeno del peróxido de hidrógeno. El oxígeno oxida las hidroquinonas y también actúa como propulsor. [37] La ​​reacción de oxidación es muy exotérmica (ΔH = −202,8 kJ/mol) y calienta rápidamente la mezcla hasta el punto de ebullición. [38]

Las reinas longevas de la termita Reticulitermes speratus tienen significativamente menos daño oxidativo a su ADN que los individuos no reproductivos (obreras y soldados). [39] Las reinas tienen más del doble de actividad de catalasa y siete veces más niveles de expresión del gen de catalasa RsCAT1 que las obreras. [39] Parece que la eficiente capacidad antioxidante de las reinas de las termitas puede explicar en parte cómo alcanzan una vida más larga.

Las enzimas catalasas de varias especies tienen temperaturas óptimas muy diferentes. Los animales poiquilotermos suelen tener catalasas con temperaturas óptimas en el rango de 15-25 °C, mientras que las catalasas de mamíferos o aves pueden tener temperaturas óptimas superiores a 35 °C, [40] [41] y las catalasas de las plantas varían según su hábito de crecimiento . [40] En cambio, la catalasa aislada de la arquea hipertermófila Pyrobaculum calidifontis tiene una temperatura óptima de 90 °C. [42]

Importancia clínica y aplicación

Peróxido de hidrógeno

La catalasa se utiliza en la industria alimentaria para eliminar el peróxido de hidrógeno de la leche antes de la producción de queso . [43] Otro uso es en envoltorios de alimentos, donde evita que los alimentos se oxiden . [44] La catalasa también se utiliza en la industria textil , eliminando el peróxido de hidrógeno de las telas para asegurarse de que el material esté libre de peróxido. [45]

Un uso menor es la higiene de las lentes de contacto : algunos productos de limpieza de lentes desinfectan las lentes utilizando una solución de peróxido de hidrógeno; luego se utiliza una solución que contiene catalasa para descomponer el peróxido de hidrógeno antes de volver a utilizar la lente. [46]

Identificación bacteriana (prueba de catalasa)

Reacción de catalasa positiva

La prueba de la catalasa es una de las tres pruebas principales que utilizan los microbiólogos para identificar especies de bacterias. Si las bacterias poseen catalasa (es decir, son catalasa positivas), se observan burbujas de oxígeno cuando se agrega una pequeña cantidad de aislamiento bacteriano al peróxido de hidrógeno. La prueba de la catalasa se realiza colocando una gota de peróxido de hidrógeno en un portaobjetos de microscopio . Se toca la colonia con un palillo aplicador y luego se unta la gota de peróxido de hidrógeno con la punta.

Si bien la prueba de catalasa por sí sola no puede identificar un organismo en particular, puede ayudar a la identificación cuando se combina con otras pruebas, como la de resistencia a los antibióticos. La presencia de catalasa en las células bacterianas depende tanto de las condiciones de crecimiento como del medio utilizado para cultivar las células.

También se pueden utilizar tubos capilares . Se recoge una pequeña muestra de bacterias en el extremo del tubo capilar, sin bloquear el tubo, para evitar resultados negativos falsos . A continuación, se sumerge el extremo opuesto en peróxido de hidrógeno, que se introduce en el tubo mediante acción capilar , y se le da la vuelta, de modo que la muestra bacteriana apunte hacia abajo. A continuación, se golpea la mesa con la mano que sostiene el tubo, moviendo el peróxido de hidrógeno hacia abajo hasta que toca las bacterias. Si se forman burbujas al contacto, esto indica un resultado positivo de catalasa. Esta prueba puede detectar bacterias catalasa-positivas en concentraciones superiores a aproximadamente 10 5 células/ml, [50] y es fácil de usar.

Virulencia bacteriana

Los neutrófilos y otros fagocitos utilizan peróxido para matar bacterias. La enzima NADPH oxidasa genera superóxido dentro del fagosoma , que se convierte a través del peróxido de hidrógeno en otras sustancias oxidantes como el ácido hipocloroso que matan a los patógenos fagocitados . [51] En individuos con enfermedad granulomatosa crónica (EGC), la producción de peróxido fagocítico se ve afectada debido a un sistema NADPH oxidasa defectuoso. El metabolismo celular normal seguirá produciendo una pequeña cantidad de peróxido y este peróxido se puede utilizar para producir ácido hipocloroso para erradicar la infección bacteriana. Sin embargo, si los individuos con EGC están infectados con bacterias catalasa-positivas, la catalasa bacteriana puede destruir el exceso de peróxido antes de que pueda utilizarse para producir otras sustancias oxidantes. En estos individuos, el patógeno sobrevive y se convierte en una infección crónica. Esta infección crónica normalmente está rodeada de macrófagos en un intento de aislar la infección. Esta pared de macrófagos que rodea a un patógeno se llama granuloma . Muchas bacterias son catalasa positivas, pero algunas son mejores productoras de catalasa que otras. Algunas bacterias y hongos catalasa positivos incluyen: Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepacia y H. pylori . [52]

Acatalasia

La acatalasia es una enfermedad causada por mutaciones homocigóticas en CAT, que provoca una falta de catalasa. Los síntomas son leves e incluyen úlceras bucales. Una mutación heterocigótica en CAT provoca una menor cantidad de catalasa, pero aún presente. [53]

Cabello gris

Los niveles bajos de catalasa pueden desempeñar un papel en el proceso de encanecimiento del cabello humano. El peróxido de hidrógeno es producido naturalmente por el cuerpo y descompuesto por la catalasa. El peróxido de hidrógeno puede acumularse en los folículos pilosos y si los niveles de catalasa disminuyen, esta acumulación puede causar estrés oxidativo y encanecimiento. [54] Estos niveles bajos de catalasa están asociados con la vejez. El peróxido de hidrógeno interfiere con la producción de melanina , el pigmento que le da color al cabello. [55] [56]

Interacciones

Se ha demostrado que la catalasa interactúa con los genes ABL2 [57] y Abl . [57] La ​​infección con el virus de la leucemia murina hace que la actividad de la catalasa disminuya en los pulmones, el corazón y los riñones de los ratones. Por el contrario, el aceite de pescado en la dieta aumentó la actividad de la catalasa en el corazón y los riñones de los ratones. [58]

Métodos para determinar la actividad de la catalasa

En 1870, Schoenn descubrió la formación de un color amarillo a partir de la interacción del peróxido de hidrógeno con el molibdato; [59] luego, a partir de mediados del siglo XX, esta reacción comenzó a utilizarse para la determinación colorimétrica del peróxido de hidrógeno no reaccionado en el ensayo de la actividad de la catalasa. [60] La reacción se volvió ampliamente utilizada después de las publicaciones de Korolyuk et al. (1988) [61] y Goth (1991). [62] El primer artículo describe el ensayo de la catalasa sérica sin tampón en el medio de reacción; el último describe el procedimiento basado en el tampón de fosfato como medio de reacción. Dado que el ión fosfato reacciona con el molibdato de amonio, [62] el uso del tampón MOPS como medio de reacción es más apropiado. [63]

La medición UV directa de la disminución de la concentración de peróxido de hidrógeno también se utiliza ampliamente después de las publicaciones de Beers & Sizer [64] y Aebi. [65]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000121691 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000027187 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (enero de 2004). "Diversidad de estructuras y propiedades entre catalasas". Ciencias de la vida celular y molecular . 61 (2): 192–208. doi :10.1007/s00018-003-3206-5. hdl : 10261/111097 . PMC 11138816 . PMID  14745498. S2CID  4411482. 
  6. ^ Goodsell DS (1 de septiembre de 2004). "Catalasa". Molécula del mes . Banco de datos de proteínas del RCSB . Consultado el 23 de agosto de 2016 .
  7. ^ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase". Texto del tutorial estructural de la catalasa . Consultado el 11 de febrero de 2007 .
  8. ^ Maehly AC, Chance B (1954). "El ensayo de catalasas y peroxidasas". Métodos de análisis bioquímico . Vol. 1. págs. 357–424. doi :10.1002/9780470110171.ch14. ISBN. 978-0-470-11017-1. Número de identificación personal  13193536.
  9. ^ Aebi H (1984). "Catalasa in vitro". Radicales de oxígeno en sistemas biológicos . Métodos en enzimología. Vol. 105. págs. 121–6. doi :10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 978-0-12-182005-3. Número PMID  6727660.
  10. ^ "EC 1.11.1.6 - catalasa". BRENDA: El sistema integral de información enzimática . Departamento de Bioinformática y Bioquímica, Technische Universität Braunschweig . Consultado el 26 de mayo de 2009 .
  11. ^ Toner K, Sojka G, Ellis R. "Un estudio cuantitativo de enzimas; CATALASA". bucknell.edu. Archivado desde el original el 2000-06-12 . Consultado el 2007-02-11 .
  12. ^ abc Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (febrero de 2000). "Estructuras de la catalasa humana activa e inhibida: unión de ligando y NADPH y mecanismo catalítico". Journal of Molecular Biology . 296 (1): 295–309. doi :10.1006/jmbi.1999.3458. PMID  10656833.
  13. ^ Loew O (mayo de 1900). "Una nueva enzima de aparición general en los organismos". Science . 11 (279): 701–702. Bibcode :1900Sci....11..701L. doi :10.1126/science.11.279.701. JSTOR  1625707. PMID  17751716.
  14. ^ Sumner JB, Dounce AL (abril de 1937). "Catalasa cristalina". Science . 85 (2206): 366–367. Bibcode :1937Sci....85..366S. doi :10.1126/science.85.2206.366. PMID  17776781.
  15. ^ Sumner JB, Gralén N (marzo de 1938). "El peso molecular de la catalasa cristalina". Science . 87 (2256): 284. Bibcode :1938Sci....87..284S. doi :10.1126/science.87.2256.284. PMID  17831682. S2CID  36931581.
  16. ^ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (mayo de 1969). "La secuencia de aminoácidos de la catalasa de hígado bovino: un informe preliminar". Archivos de bioquímica y biofísica . 131 (2): 653–655. doi :10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID  4892021.
  17. ^ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (octubre de 1981). "Estructura de la catalasa de hígado de res". Revista de Biología Molecular . 152 (2): 465–499. doi :10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID  7328661.
  18. ^ abcd Boon EM, Downs A, Marcey D. "Proposed Mechanism of Catalase" (Mecanismo propuesto de la catalasa). Catalasa: H 2 O 2 : H 2 O 2 Oxidoreductasa: Tutorial estructural de la catalasa . Consultado el 11 de febrero de 2007 .
  19. ^ Aebi H (1984). "Catalasa in vitro". Radicales de oxígeno en sistemas biológicos . Métodos en enzimología. Vol. 105. págs. 121–126. doi :10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 9780121820053. Número PMID  6727660.
  20. ^ Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J (agosto de 2014). "Las múltiples "caras" del cobre en la medicina y el tratamiento". Biometals . 27 (4): 611–621. doi :10.1007/s10534-014-9736-5. PMC 4113679 . PMID  24748564. 
  21. ^ Kremer ML (abril de 1981). "Inhibición no estacionaria de la acción enzimática. La inhibición de la catalasa por cianuro". The Journal of Physical Chemistry . 85 (7): 835–839. doi :10.1021/j150607a021.
  22. ^ Ogura Y, Yamazaki I (agosto de 1983). "Cinética en estado estacionario de la reacción de la catalasa en presencia de cianuro". Journal of Biochemistry . 94 (2): 403–408. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369. PMID  6630165.
  23. ^ Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ (octubre de 2009). "Caracterización de la glutatión reductasa y la catalasa en las frondas de dos helechos Pteris tras exposición al arsénico". Fisiología y bioquímica de las plantas . 47 (10): 960–965. Bibcode :2009PlPB...47..960K. doi :10.1016/j.plaphy.2009.05.009. PMID  19574057.
  24. ^ Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN (febrero de 1996). "Papel predominante de la catalasa en la eliminación del peróxido de hidrógeno dentro de los eritrocitos humanos". Blood . 87 (4): 1595–1599. doi : 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 . PMID  8608252.
  25. ^ Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS (julio de 2004). "Los ratones que carecen de catalasa se desarrollan normalmente pero muestran una sensibilidad diferencial a la lesión tisular por oxidación". The Journal of Biological Chemistry . 279 (31): 32804–32812. doi : 10.1074/jbc.M404800200 . PMID  15178682.
  26. ^ Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, et al. (febrero de 2017). "La eliminación de catalasa promueve el fenotipo prediabético en ratones". Free Radical Biology & Medicine . 103 : 48–56. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011. PMC 5513671 . PMID  27939935. 
  27. ^ Góth L, Nagy T (septiembre de 2012). "Acatalasemia y diabetes mellitus". Archivos de bioquímica y biofísica . 525 (2): 195–200. doi :10.1016/j.abb.2012.02.005. PMID  22365890.
  28. ^ ab Selvaratnam J, Robaire B (noviembre de 2016). "La sobreexpresión de catalasa en ratones reduce el estrés oxidativo relacionado con la edad y mantiene la producción de esperma". Gerontología experimental . 84 : 12–20. doi :10.1016/j.exger.2016.08.012. PMID  27575890. S2CID  2416413.
  29. ^ Schriner SE, Linford NJ, Martin GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M, et al. (junio de 2005). "Extensión de la esperanza de vida de los ratones mediante la sobreexpresión de la catalasa dirigida a las mitocondrias". Science . 308 (5730): 1909–1911. Bibcode :2005Sci...308.1909S. doi :10.1126/science.1106653. PMID  15879174. S2CID  38568666.
  30. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Peroxisomas". Biología molecular de la célula (4.ª ed.). Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  31. ^ Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (septiembre de 2003). "Una catalasa principal (KatB) que se requiere para la resistencia al H2O2 y la muerte mediada por fagocitos en Edwardsiella tarda". Microbiología . 149 (Pt 9): 2635–2644. doi : 10.1099/mic.0.26478-0 . PMID  12949187.
  32. ^ Lieber CS (enero de 1997). "Metabolismo del etanol, cirrosis y alcoholismo". Clinica Chimica Acta; Revista internacional de química clínica . 257 (1): 59–84. doi :10.1016/S0009-8981(96)06434-0. PMID  9028626.
  33. ^ Ilyukha VA (2001). "Superóxido dismutasa y catalasa en los órganos de mamíferos de diferentes ecogénesis". Revista de bioquímica y fisiología evolutiva . 37 (3): 241–245. doi :10.1023/A:1012663105999. S2CID  38916410.
  34. ^ Bai J, Cederbaum AI (2001). "Catalasa mitocondrial y daño oxidativo". Señales biológicas y receptores . 10 (3–4): 189–199. doi :10.1159/000046887 (inactivo 2024-09-12). PMID  11351128. S2CID  33795198.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo a partir de septiembre de 2024 ( enlace )
  35. ^ Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (junio de 2006). "Los genes de la catalasa y la superóxido dismutasa se regulan positivamente a nivel transcripcional en caso de estrés oxidativo en la arqueona estrictamente anaeróbica Methanosarcina barkeri". Microbiología . 152 (Pt 6): 1671–1677. doi : 10.1099/mic.0.28542-0 . PMID  16735730.
  36. ^ Hansberg W, Salas-Lizana R, Domínguez L (septiembre de 2012). «Catalasas fúngicas: función, origen filogenético y estructura». Archivos de Bioquímica y Biofísica . 525 (2): 170–180. doi :10.1016/j.abb.2012.05.014. PMID  22698962.
  37. ^ Eisner T, Aneshansley DJ (agosto de 1999). "Apuntado del aerosol en el escarabajo bombardero: evidencia fotográfica". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (17): 9705–9709. Bibcode :1999PNAS...96.9705E. doi : 10.1073/pnas.96.17.9705 . PMC 22274 . PMID  10449758. 
  38. ^ Beheshti N, McIntosh AC (2006). "Un estudio biomimético de la descarga explosiva del escarabajo bombardero" (PDF) . Revista internacional de diseño y naturaleza . 1 (1): 1–9. Archivado desde el original (PDF) el 26 de julio de 2011.
  39. ^ ab Tasaki E, Kobayashi K, Matsuura K, Iuchi Y (2017). "Un sistema antioxidante eficiente en una reina de termitas de larga vida". PLOS ONE . ​​12 (1): e0167412. Bibcode :2017PLoSO..1267412T. doi : 10.1371/journal.pone.0167412 . PMC 5226355 . PMID  28076409. 
  40. ^ ab Mitsuda H (31 de julio de 1956). «Estudios sobre la catalasa» (PDF) . Boletín del Instituto de Investigación Química, Universidad de Kioto . 34 (4): 165–192. Archivado (PDF) desde el original el 9 de octubre de 2022. Consultado el 27 de septiembre de 2017 .
  41. ^ Çetinus ŞA, Öztop HN (junio de 2003). "Inmovilización de catalasa en perlas de quitosano reticuladas químicamente". Tecnología enzimática y microbiana . 32 (7): 889–894. doi :10.1016/S0141-0229(03)00065-6.
  42. ^ Amo T, Atomi H, Imanaka T (junio de 2002). "Presencia única de una catalasa de manganeso en una arquea hipertermófila, Pyrobaculum calidifontis VA1". Journal of Bacteriology . 184 (12): 3305–3312. doi :10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111 . PMID  12029047. 
  43. ^ "Catalasa". Manual de enzimas de Worthington . Worthington Biochemical Corporation . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  44. ^ Hengge A (16 de marzo de 1999). "Re: ¿cómo se utiliza la catalasa en la industria?". Biología general . Red MadSci. Archivado desde el original el 7 de septiembre de 2019. Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  45. ^ "industria textil". Caso práctico 228. Centro Internacional de Información sobre Producción Más Limpia. Archivado desde el original el 4 de noviembre de 2008. Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  46. ^ Patente estadounidense 5521091, Cook JN, Worsley JL, "Composiciones y método para destruir peróxido de hidrógeno en lentes de contacto", expedida el 28 de mayo de 1996 
  47. ^ Rollins DM (1 de agosto de 2000). "Lista de patógenos bacterianos". BSCI 424 Microbiología patógena . Universidad de Maryland . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  48. ^ Johnson M. "Producción de catalasa". Pruebas bioquímicas . Mesa Community College. Archivado desde el original el 2008-12-11 . Consultado el 2009-03-01 .
  49. ^ Fox A. "Streptococcus pneumoniae y estafilococos". Universidad de Carolina del Sur . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  50. ^ Martin AM (6 de diciembre de 2012). Procesamiento de productos pesqueros: aplicaciones biotecnológicas. Springer Science & Business Media. ISBN 9781461553038.
  51. ^ Winterbourn CC, Kettle AJ, Hampton MB (junio de 2016). "Especies reactivas de oxígeno y función de los neutrófilos". Revisión anual de bioquímica . 85 (1): 765–792. doi :10.1146/annurev-biochem-060815-014442. PMID  27050287.
  52. ^ Le T, Bhushan V, Sochat M, Kallianos K, Chavda Y, Zureick AH (6 de enero de 2017). Primeros auxilios para el examen USMLE paso 1 2017: una guía para estudiantes (27.ª edición). Nueva York: McGraw-Hill Education. ISBN 978-1-259-83762-3.OCLC 986222844  .
  53. ^ "Entrada OMIM - # 614097 - ACATALASEMIA". www.omim.org .
  54. ^ "¿Cura para las canas? Los científicos encuentran la causa principal de la decoloración". NBC News . 6 de mayo de 2013 . Consultado el 31 de julio de 2022 .
  55. ^ "Por qué el pelo se vuelve gris ya no es una zona gris: nuestro pelo se decolora a medida que envejecemos". Noticias científicas . ScienceDaily. 24 de febrero de 2009. Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  56. ^ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, et al. (julio de 2009). "Encanecimiento del cabello senil: el estrés oxidativo mediado por H2O2 afecta el color del cabello humano al atenuar la reparación del sulfóxido de metionina". FASEB Journal . 23 (7): 2065–2075. arXiv : 0706.4406 . doi : 10.1096/fj.08-125435 . PMID  19237503. S2CID  16069417.
  57. ^ ab Cao C, Leng Y, Kufe D (agosto de 2003). "La actividad de la catalasa está regulada por c-Abl y Arg en la respuesta al estrés oxidativo". The Journal of Biological Chemistry . 278 (32): 29667–29675. doi : 10.1074/jbc.M301292200 . PMID  12777400.
  58. ^ Xi S, Chen LH (2000). "Efectos del aceite de pescado en la dieta sobre el glutatión tisular y las enzimas de defensa antioxidante en ratones con suplementos murinos". Nutrition Research . 20 (9): 1287–99. doi :10.1016/S0271-5317(00)00214-1.
  59. ^ Isaacs ML (1922). "Una determinación colorimétrica del peróxido de hidrógeno". Revista de la Sociedad Química Americana . 44 (8): 1662–1663. doi :10.1021/ja01429a006.
  60. ^ Peizer LR, Widelock D (1955). "Una prueba colorimétrica para medir la actividad de la catalasa en cultivos de M. tuberculosis". American Review of Tuberculosis and Pulmonary Diseases . 71 (2): 305–313. doi :10.1164/artpd.1955.71.2.305 (inactivo 2024-09-12). PMID  14350192.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo a partir de septiembre de 2024 ( enlace )
  61. ^ Koroliuk MA, Ivanova LI, Maĭorova IG, Tokarev VE (1988). "[Un método para determinar la actividad catalasa]". Laboratornoe Delo (1): 16-19. PMID  2451064.
  62. ^ ab Góth L (febrero de 1991). "Un método simple para la determinación de la actividad de la catalasa sérica y revisión del rango de referencia". Clinica Chimica Acta; Revista internacional de química clínica . 196 (2–3): 143–151. doi :10.1016/0009-8981(91)90067-m. PMID  2029780.
  63. ^ Razygraev AV (2023). "Actividad enzimática de la catalasa en mosquitos adultos (Diptera: Culicidae): la distribución taxonómica del rasgo continuo sugiere su relevancia para la investigación filogenética". Zootaxa . 5339 (2): 159–176. doi :10.11646/zootaxa.5339.2.3. PMID  38221060. S2CID  261383164.
  64. ^ Beers RF, Sizer IW (marzo de 1952). "Un método espectrofotométrico para medir la descomposición del peróxido de hidrógeno por la catalasa". The Journal of Biological Chemistry . 195 (1): 133–140. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50881-X . PMID  14938361.
  65. ^ Aebi H (enero de 1984). "Catalasa in vitro". Radicales de oxígeno en sistemas biológicos . Métodos en enzimología. Vol. 105. Academic Press. págs. 121-126. doi :10.1016/s0076-6879(84)05016-3. ISBN . 9780121820053. Número PMID  6727660.
  • "Entrada GenAge para CAT (Homo sapiens)". Recursos genómicos sobre el envejecimiento humano . Consultado el 5 de marzo de 2009 .
  • "Catalasa". MadSci FAQ . madsci.org. Archivado desde el original el 2009-03-09 . Consultado el 2009-03-05 .
  • "Vídeo de prueba de catalasa y oxidasa". Regnvm Prokaryotae . Consultado el 5 de marzo de 2009 .
  • "EC 1.11.1.6 - catalasa". Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System (Sistema completo de información sobre enzimas) . Consultado el 5 de marzo de 2009 .
  • "PeroxiBase - La base de datos de peroxidasa". Instituto Suizo de Bioinformática . Archivado desde el original el 13 de octubre de 2008. Consultado el 5 de marzo de 2009 .
  • "Procedimiento de catalasa". MicrobeID.com . Consultado el 22 de abril de 2009 .
  • "Molécula de catalasa del mes". Protein Data Bank. Archivado desde el original el 2013-05-11 . Consultado el 2013-01-08 .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P04040 (Catalasa) en PDBe-KB .
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