Subunidad proteica
Molécula de proteína única que se ensambla con otras moléculas de proteína para formar un complejo proteico.
Representación de HLA-A11 que muestra las subunidades α (producto del gen A*1101) y β (microglobulina beta-2) . Este receptor tiene un péptido unido (en el bolsillo de unión ) de origen heterólogo que también contribuye a la función.

En biología estructural , una subunidad de proteína es una cadena polipeptídica o una molécula de proteína individual que se ensambla (o " coensambla ") con otras para formar un complejo proteico . [1] [2] [3] Los grandes conjuntos de proteínas, como los virus, a menudo utilizan una pequeña cantidad de tipos de subunidades de proteína como bloques de construcción. [4]

A menudo, una subunidad se nombra con una letra griega o romana, y los números de este tipo de subunidad en una proteína se indican con un subíndice. [5] Por ejemplo, la ATP sintasa tiene un tipo de subunidad llamada α. Tres de ellas están presentes en la molécula de ATP sintasa, lo que lleva a la designación α 3 . También se pueden especificar grupos más grandes de subunidades, como α 3 β 3 -hexámero y anillo C. [6]

Las proteínas naturales que tienen un número relativamente pequeño de subunidades se denominan oligoméricas . [7] Por ejemplo, la hemoglobina es una disposición simétrica de dos subunidades idénticas de α-globina y dos subunidades idénticas de β-globina. [3] [8] Las proteínas multiméricas más largas , como los microtúbulos y otras proteínas del citoesqueleto, pueden constar de un gran número de subunidades. Por ejemplo, la dineína es un complejo proteico multimérico que comprende dos cadenas pesadas (DHC), dos cadenas intermedias (IC), dos cadenas ligeras-intermedias (LIC) y varias cadenas ligeras (LC). [9]

Las subunidades de un complejo proteico pueden ser idénticas, homólogas o totalmente diferentes y estar dedicadas a tareas distintas. [1] En algunos conjuntos proteicos, una subunidad puede ser una "subunidad catalítica" que cataliza enzimáticamente una reacción, mientras que una "subunidad reguladora" facilitará o inhibirá la actividad. [10] Aunque la telomerasa tiene a la transcriptasa inversa de la telomerasa como subunidad catalítica, la regulación se lleva a cabo por factores externos a la proteína. [11]

Una enzima compuesta por subunidades reguladoras y catalíticas cuando se ensamblan se suele denominar holoenzima . Por ejemplo, la fosfoinosítido 3-quinasa de clase I está compuesta por una subunidad catalítica p110 y una subunidad reguladora p85. [12] Una subunidad está formada por una cadena polipeptídica . Cada cadena polipeptídica tiene un gen que la codifica, lo que significa que una proteína debe tener un gen para cada subunidad única.

Véase también

Referencias

  1. ^ ab Stoker, H. Stephen (1 de enero de 2015). Química general, orgánica y biológica (7.ª ed.). Boston, MA: Cengage Learning. págs. 709–710. ISBN 978-1-305-68618-2. Recuperado el 15 de abril de 2022 .
  2. ^ Smith, Michael B. (27 de abril de 2020). Bioquímica: un enfoque de química orgánica. Boca Raton: CRC Press. pp. 269–270. ISBN 978-1-351-25807-4. Recuperado el 15 de abril de 2022 .
  3. ^ ab Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). La forma y la estructura de las proteínas. Nueva York: Garland Science . Consultado el 15 de abril de 2022 .
  4. ^ Kumar, A.; Evarsson, A.; Hol, WGJ (1999). "Ensamblajes multiproteicos con simetría de grupos puntuales". En Vijayan, M.; Yathindra, N.; Kolaskar, AS (eds.). Perspectivas en biología estructural: un volumen en honor a GN Ramachandran . Hyderabad, India: Universities Press. págs. 449–466. ISBN 978-81-7371-254-8. Recuperado el 15 de abril de 2022 .
  5. ^ Lesieur, Claire (18 de junio de 2014). Oligomerización de compuestos químicos y biológicos. Croacia: Intech. pp. 240–241. ISBN 978-953-51-1617-2. Recuperado el 15 de abril de 2022 .
  6. ^ Ahmad, Zulfiqar; Okafor, Florence; Azim, Sofiya; Laughlin, Thomas F. (2013). "ATP sintasa: un objetivo farmacológico terapéutico molecular para péptidos antimicrobianos y antitumorales". Química medicinal actual . 20 (15): 1956–1973. doi :10.2174/0929867311320150003. ISSN  0929-8673. PMC 4734648 . PMID  23432591. 
  7. ^ Jenkins, AD; Kratochvíl, P.; Stepto, RFT; Suter, UW (1996). "Glosario de términos básicos en la ciencia de polímeros (Recomendaciones de la IUPAC 1996)". Química pura y aplicada . 68 (12): 2287–2311. doi : 10.1351/pac199668122287 .Cita: Molécula oligómera: Molécula de masa molecular relativa intermedia, cuya estructura comprende esencialmente una pequeña pluralidad de unidades derivadas, real o conceptualmente, de moléculas de masa molecular relativa menor.
  8. ^ Liu, Shijie (7 de abril de 2020). Ingeniería de bioprocesos: cinética, sostenibilidad y diseño de reactores. Elsevier. p. 358. ISBN 978-0-12-822383-3. Recuperado el 15 de abril de 2022 .
  9. ^ Dharan, Adarsh; Campbell, Edward M. (31 de julio de 2018). "El papel de los microtúbulos y las proteínas asociadas a los microtúbulos en la infección por VIH-1". Journal of Virology . 92 (16): e00085–18. doi :10.1128/JVI.00085-18. ISSN  0022-538X. PMC 6069196 . PMID  29899089. 
  10. ^ Søberg, Kristoffer; Skålhegg, Bjørn Steen (12 de septiembre de 2018). "La base molecular de la especificidad a nivel de la subunidad catalítica de la proteína quinasa a". Frontiers in Endocrinology . 9 : 538. doi : 10.3389/fendo.2018.00538 . ISSN  1664-2392. PMC 6143667 . PMID  30258407. 
  11. ^ Daniel M, Peek GW, Tollefsbol TO (2012). "Regulación de la subunidad catalítica humana de la telomerasa (hTERT)". Gene . 498 (2): 135–46. doi :10.1016/j.gene.2012.01.095. PMC 3312932 . PMID  22381618. 
  12. ^ Carpenter CL, Duckworth BC, Auger KR, Cohen B, Schaffhausen BS, Cantley LC (noviembre de 1990). "Purificación y caracterización de la fosfoinosítido 3-quinasa de hígado de rata". J. Biol. Chem . 265 (32): 19704–11. doi : 10.1016/S0021-9258(17)45429-9 . PMID  2174051.
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