Cisteína
Aminoácido proteinogénico
yo-Cisteína

Fórmula esquelética de la L -cisteína
Nombres
Nombre IUPAC
Cisteína
Otros nombres
  • Ácido 2-amino-3-sulfhidrilpropanoico
Identificadores
  • 52-90-4 controlarY
  • 52-89-1 (clorhidrato) controlarY
  • 921-01-7 D-cisteína
Modelo 3D ( JSmol )
AbreviaturasCis , C
EBICh
  • CHEBI:15356 controlarY
Química biológica
  • ChEMBL54943 controlarY
Araña química
  • 574 (racémica) controlarY
  • 5653 ( forma L ) controlarY
Tarjeta informativa de la ECHA100.000.145
Número CE
  • 200-158-2
Número EE920 (agentes de recubrimiento, ...)
  • 4782
BARRIL
  • D00026 controlarY
Identificador de centro de PubChem
  • 5862
UNIVERSIDAD
  • K848JZ4886 controlarY
  • A9U1687S1S  (clorhidrato) controlarY
  • DTXSID8022876
  • InChI=1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6) controlarY
    Clave: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N controlarY
  • InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
    Clave: XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHBU
  • InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)
    Clave: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYAC
  • C([C@@H](C(=O)O)N)S
  • Zwitterión : C([C@@H](C(=O)[O-])[NH3+])S
Propiedades [4]
C3H7NO2S​​​​​​​
Masa molar121,15  g·mol −1
Aparienciacristales o polvo blancos
Punto de fusión240 °C (464 °F; 513 K) se descompone
277 g/L (a 25 °C) [1]
Solubilidad1,5 g/100 g de etanol a 19 °C [2]
Acidez (p K a )1,71 ( ácido conjugado ), 8,33 ( tiol ), 10,78 [3]
+9,4° (H2O , c = 1,3)
Página de datos complementarios
Cisteína (página de datos)
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para los materiales en su estado estándar (a 25 °C [77 °F], 100 kPa).
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Compuesto químico

La cisteína (símbolo Cys o C ; [5] / ˈ s ɪ s t ɪ iː n / ) [6] es un aminoácido proteinogénico semiesencial [7] con la fórmula HOOC−CH(−NH 2 )−CH 2 −SH . La cadena lateral tiol en la cisteína a menudo participa en reacciones enzimáticas como nucleófilo . La cisteína es quiral, pero tanto la D como la L -cisteína se encuentran en la naturaleza. La L -cisteína es un monómero proteico en toda la biota, y la D -cisteína actúa como una molécula de señalización en los sistemas nerviosos de los mamíferos. [8] La cisteína recibe su nombre de su descubrimiento en la orina, que proviene de la vejiga urinaria o quiste, del griego κύστη kýsti , "vejiga". [9]

El tiol es susceptible a la oxidación para dar el derivado disulfuro cistina , que cumple una función estructural importante en muchas proteínas . En este caso, a veces se utiliza el símbolo Cyx . [10] [11] La forma desprotonada generalmente también se puede describir con el símbolo Cym . [11] [12]

Cuando se utiliza como aditivo alimentario, la cisteína tiene el número E E920.

La cisteína está codificada por los codones UGU y UGC.

Estructura

Al igual que otros aminoácidos (no como residuo de una proteína), la cisteína existe como un zwitterión . La cisteína tiene quiralidad l en la antigua notación d / l basada en la homología con d- y l -gliceraldehído. En el nuevo sistema R / S de designación de quiralidad, basado en los números atómicos de los átomos cerca del carbono asimétrico, la cisteína (y la selenocisteína) tienen quiralidad R , debido a la presencia de azufre (o selenio) como segundo vecino del átomo de carbono asimétrico. Lo mismo es válido para la serina, que tiene oxígeno en lugar de un átomo de azufre en la cisteína. Los aminoácidos quirales restantes, que tienen átomos más ligeros en esa posición, tienen quiralidad S. Reemplazar el azufre por selenio da selenocisteína .

( R )-Cisteína (izquierda) y ( S )-Cisteína (derecha) en forma zwitteriónica a pH neutro

Fuentes dietéticas

El cisteinilo es un residuo presente en alimentos ricos en proteínas . Algunos alimentos considerados ricos en cisteína incluyen aves, huevos, carne de res y cereales integrales. En dietas ricas en proteínas, la cisteína puede ser parcialmente responsable de la reducción de la presión arterial y del riesgo de accidente cerebrovascular. [13] Aunque se clasifica como un aminoácido no esencial , [14] en casos raros, la cisteína puede ser esencial para bebés, ancianos e individuos con ciertas enfermedades metabólicas o que sufren síndromes de malabsorción . La cisteína generalmente puede ser sintetizada por el cuerpo humano en condiciones fisiológicas normales si hay una cantidad suficiente de metionina disponible.

Fuentes industriales

La mayor parte de la l -cisteína se obtiene industrialmente por hidrólisis de materiales animales, como plumas de aves de corral o pelo de cerdo. A pesar de los rumores generalizados, [15] el cabello humano rara vez es una materia prima. [16] De hecho, los fabricantes de aditivos alimentarios o productos cosméticos no pueden obtener legalmente cabello humano en la Unión Europea. [17] [18]

Algunas fuentes de origen animal de l- cisteína como aditivo alimentario contravienen las dietas kosher, halal, vegana o vegetariana. [15] Para evitar este problema, también está disponible l -cisteína sintética, que cumple con las leyes kosher judías y halal musulmanas , aunque a un precio más alto. [19] La ruta sintética típica implica la fermentación con una cepa artificial de E. coli . [20]

Como alternativa, Evonik (anteriormente Degussa) introdujo una ruta a partir de tiazolinas sustituidas . [21] Pseudomonas thiazolinophilum hidroliza el ácido 2-amino-Δ 2 -tiazolina-4-carboxílico racémico a l -cisteína. [20]

Biosíntesis

Síntesis de cisteína: la cistationina beta sintasa cataliza la reacción superior y la cistationina gamma-liasa cataliza la reacción inferior.

En los animales, la biosíntesis comienza con el aminoácido serina . El azufre se deriva de la metionina , que se convierte en homocisteína a través del intermediario S -adenosilmetionina . La cistationina beta-sintasa luego combina homocisteína y serina para formar el tioéter asimétrico cistationina . La enzima cistationina gamma-liasa convierte la cistationina en cisteína y alfa-cetobutirato . En plantas y bacterias , la biosíntesis de cisteína también comienza a partir de la serina, que se convierte en O -acetilserina por la enzima serina transacetilasa . La enzima cisteína sintasa , utilizando fuentes de sulfuro, convierte este éster en cisteína, liberando acetato. [22]

Funciones biológicas

El grupo sulfhidrilo de la cisteína es nucleófilo y se oxida fácilmente. La reactividad aumenta cuando el tiol se ioniza y los residuos de cisteína en las proteínas tienen valores de pKa cercanos a la neutralidad, por lo que a menudo se encuentran en su forma reactiva de tiolato en la célula. [23] Debido a su alta reactividad, el grupo sulfhidrilo de la cisteína tiene numerosas funciones biológicas.

Precursor del antioxidante glutatión

Debido a la capacidad de los tioles de sufrir reacciones redox, los residuos de cisteína y cisteinilo tienen propiedades antioxidantes . Sus propiedades antioxidantes se expresan típicamente en el tripéptido glutatión , que se produce en humanos y otros organismos. La disponibilidad sistémica del glutatión oral (GSH) es insignificante; por lo que debe biosintetizarse a partir de sus aminoácidos constituyentes, cisteína, glicina y ácido glutámico . Si bien el ácido glutámico suele ser suficiente porque el nitrógeno de los aminoácidos se recicla a través del glutamato como intermediario, la suplementación dietética con cisteína y glicina puede mejorar la síntesis de glutatión. [24]

Precursor de los cúmulos de hierro y azufre

La cisteína es una fuente importante de sulfuro en el metabolismo humano . El sulfuro presente en los grupos de hierro y azufre y en la nitrogenasa se extrae de la cisteína, que se convierte en alanina en el proceso. [25]

Unión de iones metálicos

Además de las proteínas de hierro-azufre, muchos otros cofactores metálicos en las enzimas están unidos al sustituyente tiolato de los residuos de cisteinilo. Los ejemplos incluyen zinc en los dedos de zinc y alcohol deshidrogenasa , cobre en las proteínas de cobre azul , hierro en el citocromo P450 y níquel en las [NiFe]- hidrogenasas . [26] El grupo sulfhidrilo también tiene una alta afinidad por los metales pesados , de modo que las proteínas que contienen cisteína, como la metalotioneína , se unirán fuertemente a metales como mercurio, plomo y cadmio. [27]

Funciones en la estructura de las proteínas

En la traducción de moléculas de ARN mensajero para producir polipéptidos, la cisteína está codificada por los codones UGU y UGC .

Tradicionalmente, se ha considerado que la cisteína es un aminoácido hidrófilo , basándose principalmente en el paralelismo químico entre su grupo sulfhidrilo y los grupos hidroxilo en las cadenas laterales de otros aminoácidos polares. Sin embargo, se ha demostrado que la cadena lateral de cisteína estabiliza las interacciones hidrófobas en micelas en mayor grado que la cadena lateral en el aminoácido no polar glicina y el aminoácido polar serina. [28] En un análisis estadístico de la frecuencia con la que aparecen los aminoácidos en varias proteínas, se encontró que los residuos de cisteína se asociaban con regiones hidrófobas de las proteínas. Su tendencia hidrófoba era equivalente a la de los aminoácidos no polares conocidos como la metionina y la tirosina (la tirosina es aromática polar pero también hidrófoba [29] ), cuya tendencia era mucho mayor que la de los aminoácidos polares conocidos como la serina y la treonina . [30] Las escalas de hidrofobicidad , que clasifican a los aminoácidos desde el más hidrofóbico al más hidrofílico, colocan sistemáticamente a la cisteína hacia el extremo hidrofóbico del espectro, incluso cuando se basan en métodos que no están influenciados por la tendencia de las cisteínas a formar enlaces disulfuro en las proteínas. Por lo tanto, la cisteína ahora se agrupa a menudo entre los aminoácidos hidrofóbicos, [31] [32] aunque a veces también se clasifica como ligeramente polar, [33] o polar. [7]

La mayoría de los residuos de cisteína están unidos covalentemente a otros residuos de cisteína para formar enlaces disulfuro , que juegan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, generalmente proteínas secretadas al medio extracelular. [34] Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son entornos reductores , los enlaces disulfuro son generalmente inestables en el citosol con algunas excepciones como se indica a continuación.

Figura 2: Cistina (mostrada aquí en su forma neutra), dos cisteínas unidas entre sí por un enlace disulfuro

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman por oxidación del grupo sulfhidrilo de los residuos de cisteína. El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina, no puede formar enlaces disulfuro. Los oxidantes más agresivos convierten la cisteína en los correspondientes ácido sulfínico y ácido sulfónico . Los residuos de cisteína desempeñan un papel valioso al reticular las proteínas, lo que aumenta la rigidez de las proteínas y también funciona para conferir resistencia proteolítica (ya que la exportación de proteínas es un proceso costoso, minimizar su necesidad es ventajoso). Dentro de la célula, los puentes disulfuro entre los residuos de cisteína dentro de un polipéptido sostienen la estructura terciaria de la proteína. La insulina es un ejemplo de una proteína con reticulación de cistina, en la que dos cadenas de péptidos separadas están conectadas por un par de enlaces disulfuro.

Las isomerasas de disulfuro de proteínas catalizan la formación adecuada de enlaces disulfuro ; la célula transfiere ácido deshidroascórbico al retículo endoplasmático , que oxida el medio. En este medio, las cisteínas se oxidan, en general, a cistina y dejan de ser funcionales como nucleófilos.

Aparte de su oxidación a cistina, la cisteína participa en numerosas modificaciones postraduccionales . El grupo sulfhidrilo nucleofílico permite que la cisteína se conjugue con otros grupos, por ejemplo, en la prenilación . Las ligasas de ubiquitina transfieren la ubiquitina a su pendiente, proteínas y caspasas , que participan en la proteólisis en el ciclo apoptótico. Las inteínas a menudo funcionan con la ayuda de una cisteína catalítica. Estas funciones se limitan típicamente al medio intracelular, donde el entorno es reductor y la cisteína no se oxida a cistina.

Papel evolutivo de la cisteína

La cisteína se considera un aminoácido "recién llegado", siendo el 17º aminoácido incorporado al código genético . [35] [36] De manera similar a otros aminoácidos añadidos posteriormente como la metionina , la tirosina y el triptófano , la cisteína exhibe fuertes propiedades nucleofílicas y redox-activas. [37] [38] Estas propiedades contribuyen al agotamiento de la cisteína de los complejos de la cadena respiratoria , como los complejos I y IV , [39] ya que las especies reactivas de oxígeno ( ROS ) producidas por la cadena respiratoria pueden reaccionar con los residuos de cisteína en estos complejos, dando lugar a proteínas disfuncionales y contribuyendo potencialmente al envejecimiento. La respuesta primaria de una proteína a las ROS es la oxidación de la cisteína y la pérdida de grupos tiol libres, [40] lo que resulta en un aumento de radicales tiilo y la reticulación proteica asociada. [41] [42] Por el contrario, otro aminoácido redox activo que contiene azufre, la metionina, no exhibe estas propiedades bioquímicas y su contenido está relativamente regulado al alza en las proteínas codificadas mitocondrialmente . [43]

Aplicaciones

La cisteína, principalmente el enantiómero l , es un precursor en las industrias alimentaria, farmacéutica y de cuidado personal. Una de las aplicaciones más importantes es la producción de sabores. Por ejemplo, la reacción de la cisteína con azúcares en una reacción de Maillard produce sabores de carne. [44] La l -cisteína también se utiliza como coadyuvante de procesamiento para la repostería. [45]

En el ámbito del cuidado personal, la cisteína se utiliza para la aplicación de permanentes , sobre todo en Asia. También se utiliza para romper los enlaces disulfuro de la queratina del cabello .

La cisteína es un objetivo muy popular para los experimentos de marcaje dirigido al sitio para investigar la estructura y la dinámica biomolecular. Las maleimidas se unen selectivamente a la cisteína mediante una adición de Michael covalente . El marcaje de espín dirigido al sitio para EPR o RMN con relajación paramagnética mejorada también utiliza cisteína ampliamente.

Reducir los efectos tóxicos del alcohol

Se ha propuesto la cisteína como un preventivo o antídoto para algunos de los efectos negativos del alcohol, incluyendo el daño hepático y la resaca . Contrarresta los efectos venenosos del acetaldehído . [46] Se une al acetaldehído para formar el heterociclo de baja toxicidad metiltioprolina . [ 47]

En un estudio con ratas , los animales de prueba recibieron una dosis de acetaldehído de LD 90. Los que recibieron cisteína tuvieron una tasa de supervivencia del 80%; cuando se les administró tanto cisteína como tiamina , todos los animales sobrevivieron. El grupo de control tuvo una tasa de supervivencia del 10%. [48]

En 2020 se publicó un artículo que sugiere que la L-cisteína también podría funcionar en humanos. [49]

norte-Acetilcisteína

La N -acetil- l -cisteína es un derivado de la cisteína en el que un grupo acetilo está unido al átomo de nitrógeno. Este compuesto se vende como suplemento dietético y se utiliza como antídoto en casos de sobredosis de paracetamol . [50]

Oveja

Las ovejas necesitan cisteína para producir lana. Se trata de un aminoácido esencial que ingieren a través de su alimentación. Como consecuencia, en condiciones de sequía, las ovejas producen menos lana; sin embargo, se han desarrollado ovejas transgénicas que pueden producir su propia cisteína. [51]

Reacciones químicas

Al ser multifuncional, la cisteína experimenta una variedad de reacciones. Se ha prestado mucha atención a la protección del grupo sulfhidrilo. [52] La metilación de la cisteína da S-metilcisteína . El tratamiento con formaldehído da la tiazolidina tioprolina . La cisteína forma una variedad de complejos de coordinación tras el tratamiento con iones metálicos. [53]

Seguridad

En comparación con la mayoría de los demás aminoácidos, la cisteína es mucho más tóxica. [54]

Historia

En 1884, el químico alemán Eugen Baumann descubrió que cuando la cistina se trataba con un agente reductor, la cistina se revelaba como un dímero de un monómero al que llamó "cisteína". [55]

Véase también

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Referencias

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Lectura adicional

  • Nagano N, Ota M, Nishikawa K (septiembre de 1999). "Naturaleza fuertemente hidrofóbica de los residuos de cisteína en las proteínas". FEBS Lett . 458 (1): 69–71. Bibcode :1999FEBSL.458...69N. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID  10518936. S2CID  34980474.
  • Holly (2005). Centro de información sobre cistinuria
  • Espectro MS de cisteína
  • Instituto Internacional de Cálculos Renales Archivado el 13 de mayo de 2019 en Wayback Machine
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