BARRIL
Gen codificador de proteínas en humanos
BARRIL
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasCASK , CAGH39, CAMGUK, CMG, FGS4, LIN2, MICPCH, MRXSNA, TNRC8, serina proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina (familia MAGUK), serina proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina, hCASK
Identificaciones externasOMIM : 300172; MGI : 1309489; HomoloGene : 2736; GeneCards : CASK; OMA : CASK - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

8573

12361

Conjunto

ENSG00000147044

ENSMUSG00000031012

Protección unificada

O14936

O70589

RefSeq (ARNm)

NM_001126054
NM_001126055
NM_003688
NM_001367721

NM_001284503
NM_001284504
NM_001284505
NM_009806

RefSeq (proteína)

NP_001119526
NP_001119527
NP_003679
NP_001354650

NP_001271432
NP_001271433
NP_001271434
NP_033936

Ubicación (UCSC)Cromosoma X: 41,51 – 41,92 MbCromosoma X: 13,38 – 13,72 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

La proteína de membrana plasmática periférica CASK es una proteína que en los humanos está codificada por el gen CASK . [5] [6] Este gen también se conoce por otros nombres: CMG 2 (proteína CAMGUK 2), serina proteína quinasa 3 dependiente de calcio/calmodulina y guanilato quinasa 2 asociada a la membrana. Las mutaciones del gen CASK son la causa de XL-ID con o sin nistagmo y MICPCH , un trastorno neurológico ligado al cromosoma X.

Gene

Este gen se encuentra en el brazo corto del cromosoma X (Xp11.4). Tiene una longitud de 404.253 bases y se encuentra en la cadena de Crick (menos). La proteína codificada tiene 926 aminoácidos con un peso molecular previsto de 105.123 daltons.

Función

Esta proteína es una proteína de andamiaje multidominio que desempeña un papel en el anclaje de proteínas transmembrana sinápticas y el tráfico de canales iónicos. Interactúa con el factor de transcripción TBR1 y se une a varias proteínas de la superficie celular, incluidas las neurexinas y los sindecanos .

Importancia clínica

Este gen ha sido implicado en el retraso mental ligado al cromosoma X , [7] incluyendo específicamente el retraso mental y la microcefalia con hipoplasia pontina y cerebelosa . [8] El papel de CASK en la enfermedad está asociado principalmente con una pérdida de función (subexpresión) del gen CASK como resultado de una mutación por deleción, falta de sentido o empalme. [9] Parece que las mutaciones en el gen conducen a cantidades disminuidas de la proteína que se codifica. Como resultado, CASK es incapaz de formar complejos con otras proteínas, lo que conduce a una cascada de eventos. La investigación ha demostrado que existe una regulación negativa significativa de los genes involucrados en el desarrollo presináptico y de los interactuadores de la proteína CASK. [10]

Los varones afectados por variantes de CASK tienden a presentar síntomas más graves que las mujeres debido a la naturaleza ligada al cromosoma X de la enfermedad. Estos problemas genéticos suelen ser fatales en el útero para los embriones masculinos [11] [12] o bien conducen a la mortalidad infantil. Las mujeres con mutaciones de CASK tienen fenotipos variables con discapacidad intelectual de moderada a grave. Las mutaciones sin sentido de CASK y algunas mutaciones de empalme pueden conducir a un fenotipo de desarrollo neurológico más leve. [12]

Los trastornos relacionados con CASK se encuentran principalmente en niñas. La prevalencia es desconocida, pero en general se cree que es inferior a 400 casos en todo el mundo. Los pacientes suelen nacer sanos, pero en los primeros meses de vida presentan microcefalia progresiva. Aunque puede haber una desaceleración prenatal del crecimiento de la circunferencia de la cabeza, la mayoría de los casos no se diagnosticarán según las recomendaciones actuales para la evaluación rutinaria del sistema nervioso central fetal. [13]

El modo exacto de la patología no está claro, pero la evidencia de los modelos de ratones indica que la deficiencia de CASK en las neuronas causa los siguientes efectos: [14]

  • niveles reducidos de proteínas asociadas como Mint1 [15] y neurexina
  • Niveles más elevados de neuroligina 1
  • El aumento de la liberación de glutamato en las sinapsis y la reducción de la liberación de GABA afectan el equilibrio E/I en los circuitos neuronales en maduración [16]
  • La regulación negativa de GluN2B provoca la alteración del equilibrio E/I sináptico [17]

Incluso cambios leves en la expresión de CASK en humanos conducen a una desregulación de la formación de presinapsis, especialmente en las neuronas inhibidoras. [10]

Interacciones

Se ha demostrado que CASK interactúa con:

  • Fundación de Investigación CASK: una organización sin fines de lucro con sede en el Reino Unido dedicada a la investigación, la información y el apoyo de los trastornos relacionados con CASK, incluido el MICPCH.
  • Fundación de Investigación Neurológica Angelina CASK: una organización sin fines de lucro con sede en Australia que crea subvenciones para la investigación de trastornos relacionados con el gen CASK.

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000147044 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000031012 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Dimitratos SD, Stathakis DG, Nelson CA, Woods DF, Bryant PJ (julio de 1998). "La ubicación de CASK humano en Xp11.4 identifica a este gen como candidato para la atrofia óptica ligada al cromosoma X". Genomics . 51 (2): 308–309. doi :10.1006/geno.1998.5404. PMID  9722958.
  6. ^ "Entrez Gene: proteína quinasa serina dependiente de calcio/calmodulina CASK (familia MAGUK)".
  7. ^ Tarpey PS, Smith R, Pleasance E, Whibley A, Edkins S, Hardy C, et al. (mayo de 2009). "Un análisis sistemático y a gran escala de resecuenciación de exones codificantes del cromosoma X en el retraso mental". Nature Genetics . 41 (5): 535–543. doi :10.1038/ng.367. PMC 2872007 . PMID  19377476. 
  8. ^ Burglen L, Chantot-Bastaraud S, Garel C, Milh M, Touraine R, Zanni G, et al. (marzo de 2012). "Espectro de hipoplasia pontocerebelosa en 13 niñas y niños con mutaciones CASK: confirmación de un fenotipo reconocible y primera descripción de un paciente masculino con mosaico". Orphanet Journal of Rare Diseases . 7 (18): 18. doi : 10.1186/1750-1172-7-18 . PMC 3351739 . PMID  22452838. 
  9. ^ Hackett A, Tarpey PS, Licata A, Cox J, Whibley A, Boyle J, et al. (mayo de 2010). "Las mutaciones CASK son frecuentes en los varones y causan nistagmo ligado al cromosoma X y fenotipos XLMR variables". Revista Europea de Genética Humana . 18 (5): 544–552. doi :10.1038/ejhg.2009.220. PMC 2987321 . PMID  20029458. 
  10. ^ ab Becker M, Mastropasqua F, Reising JP, Maier S, Ho ML, Rabkina I, et al. (septiembre de 2020). "Disfunción presináptica en trastornos del desarrollo neurológico relacionados con CASK". Psiquiatría traslacional . 10 (1): 312. doi :10.1038/s41398-020-00994-0. PMC 7490425 . PMID  32929080. 
  11. ^ Najm J, Horn D, Wimplinger I, Golden JA, Chizhikov VV, Sudi J, et al. (septiembre de 2008). "Las mutaciones de CASK causan un fenotipo de malformación cerebral ligado al cromosoma X con microcefalia e hipoplasia del tronco encefálico y el cerebelo". Nature Genetics . 40 (9): 1065–1067. doi :10.1038/ng.194. PMID  19165920. S2CID  91094953.
  12. ^ ab Moog U, Bierhals T, Brand K, Bautsch J, Biskup S, Brune T, et al. (abril de 2015). "Información fenotípica y molecular sobre los trastornos relacionados con CASK en varones". Orphanet Journal of Rare Diseases . 10 (1): 44. doi : 10.1186/s13023-015-0256-3 . PMC 4449965 . PMID  25886057. 
  13. ^ Gafner M, Boltshauser E, D'Abrusco F, Battini R, Romaniello R, D'Arrigo S, et al. (septiembre de 2022). "Expansión de la historia natural de los trastornos relacionados con CASK al período prenatal". Medicina del desarrollo y neurología infantil . 65 (4): 544–550. doi :10.1111/dmcn.15419. hdl : 11568/1157845 . PMID  36175354. S2CID  252622483.
  14. ^ Atasoy D, Schoch S, Ho A, Nadasy KA, Liu X, Zhang W, et al. (febrero de 2007). "La eliminación de CASK en ratones es letal y afecta la función sináptica". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 104 (7): 2525–2530. Bibcode :2007PNAS..104.2525A. doi : 10.1073/pnas.0611003104 . PMC 1892970 . PMID  17287346. 
  15. ^ Butz S, Okamoto M, Südhof TC (septiembre de 1998). "Un complejo proteico tripartito con el potencial de acoplar la exocitosis de vesículas sinápticas a la adhesión celular en el cerebro". Cell . 94 (6): 773–782. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81736-5 . PMID  9753324. S2CID  12465062.
  16. ^ Saitsu H, Kato M, Mizuguchi T, Hamada K, Osaka H, ​​Tohyama J, et al. (junio de 2008). "Las mutaciones de novo en el gen que codifica STXBP1 (MUNC18-1) causan encefalopatía epiléptica infantil temprana". Nature Genetics . 40 (6): 782–788. doi :10.1038/ng.150. PMID  18469812. S2CID  1113528.
  17. ^ Mori T, Kasem EA, Suzuki-Kouyama E, Cao X, Li X, Kurihara T, et al. (julio de 2019). "La deficiencia de la proteína quinasa serina dependiente de calcio/calmodulina altera el equilibrio excitatorio-inhibitorio de las sinapsis al regular negativamente GluN2B". Psiquiatría molecular . 24 (7): 1079–1092. doi :10.1038/s41380-018-0338-4. PMC 6756202 . PMID  30610199. 
  18. ^ ab Leonoudakis D, Conti LR, Anderson S, Radeke CM, McGuire LM, Adams ME, et al. (mayo de 2004). "Tráfico de proteínas y complejos de anclaje revelados por análisis proteómico de proteínas asociadas al canal de potasio rectificador de entrada (Kir2.x)". The Journal of Biological Chemistry . 279 (21): 22331–22346. doi : 10.1074/jbc.M400285200 . PMID  15024025.
  19. ^ abcd Leonoudakis D, Conti LR, Radeke CM, McGuire LM, Vandenberg CA (abril de 2004). "Un complejo de tráfico de múltiples proteínas compuesto por SAP97, CASK, Veli y Mint1 está asociado con los canales de potasio rectificadores de entrada Kir2". The Journal of Biological Chemistry . 279 (18): 19051–19063. doi : 10.1074/jbc.M400284200 . PMID  14960569.
  20. ^ ab Borg JP, Straight SW, Kaech SM, de Taddéo-Borg M, Kroon DE, Karnak D, et al. (noviembre de 1998). "Identificación de un complejo proteico heterotrimérico conservado evolutivamente involucrado en la orientación de proteínas". The Journal of Biological Chemistry . 273 (48): 31633–31636. doi : 10.1074/jbc.273.48.31633 . PMID  9822620.
  21. ^ Borg JP, Lõpez-Figueroa MO, de Taddèo-Borg M, Kroon DE, Turner RS, Watson SJ, Margolis B (febrero de 1999). "Análisis molecular del complejo X11-mLin-2/CASK en el cerebro". The Journal of Neuroscience . 19 (4): 1307–1316. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-04-01307.1999 . PMC 6786035 . PMID  9952408. 
  22. ^ Schuh K, Uldrijan S, Gambaryan S, Roethlein N, Neyses L (marzo de 2003). "Interacción de la bomba de Ca2+ de la membrana plasmática 4b/CI con la quinasa asociada a la membrana CASK dependiente de Ca2+/calmodulina". The Journal of Biological Chemistry . 278 (11): 9778–9783. doi : 10.1074/jbc.M212507200 . PMID  12511555.
  23. ^ Wang GS, Hong CJ, Yen TY, Huang HY, Ou Y, Huang TN, et al. (abril de 2004). "Modificación transcripcional por una proteína de ensamblaje de nucleosomas que interactúa con CASK". Neuron . 42 (1): 113–128. doi : 10.1016/S0896-6273(04)00139-4 . PMID  15066269.
  24. ^ ab Chetkovich DM, Bunn RC, Kuo SH, Kawasaki Y, Kohwi M, Bredt DS (agosto de 2002). "Orientación postsináptica de isoformas postsinápticas de densidad 95 alternativas mediante mecanismos distintos". The Journal of Neuroscience . 22 (15): 6415–6425. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-15-06415.2002 . PMC 6758133 . PMID  12151521. 
  25. ^ Nix SL, Chishti AH, Anderson JM, Walther Z (diciembre de 2000). "hCASK y hDlg se asocian en epitelios, y sus dominios de homología src 3 y guanilato quinasa participan en interacciones intramoleculares e intermoleculares". The Journal of Biological Chemistry . 275 (52): 41192–41200. doi : 10.1074/jbc.M002078200 . PMID  10993877.
  26. ^ Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (marzo de 2001). "Asociación de la molécula de adhesión de unión con la proteína quinasa serina dependiente de calcio/calmodulina (CASK/LIN-2) en células epiteliales caco-2 humanas". The Journal of Biological Chemistry . 276 (12): 9291–9296. doi : 10.1074/jbc.M006991200 . PMID  11120739.
  27. ^ Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (septiembre de 2000). "La molécula de adhesión de unión interactúa con las proteínas AF-6 y ZO-1 que contienen el dominio PDZ". The Journal of Biological Chemistry . 275 (36): 27979–27988. doi : 10.1074/jbc.M002363200 . PMID  10856295.
  28. ^ Qi J, Su Y, Sun R, Zhang F, Luo X, Yang Z, Luo X (marzo de 2005). "CASK inhibe el crecimiento de células ECV304 e interactúa con Id1". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 328 (2): 517–521. doi :10.1016/j.bbrc.2005.01.014. PMID  15694377.
  29. ^ Lehtonen S, Lehtonen E, Kudlicka K, Holthöfer H, Farquhar MG (septiembre de 2004). "La nefrina forma un complejo con las proteínas de unión adherente y CASK en los podocitos y en las células renales caninas Madin-Darby que expresan nefrina". The American Journal of Pathology . 165 (3): 923–936. doi :10.1016/S0002-9440(10)63354-8. PMC 1618613 . PMID  15331416. 
  30. ^ Fallon L, Moreau F, Croft BG, Labib N, Gu WJ, Fon EA (enero de 2002). "Parkin y CASK/LIN-2 se asocian a través de una interacción mediada por PDZ y están co-localizadas en balsas lipídicas y densidades postsinápticas en el cerebro". The Journal of Biological Chemistry . 277 (1): 486–491. doi : 10.1074/jbc.M109806200 . PMID  11679592.
  31. ^ ab Zhang Y, Luan Z, Liu A, Hu G (mayo de 2001). "La proteína de andamiaje CASK media la interacción entre rabphilin3a y beta-neurexinas". FEBS Letters . 497 (2–3): 99–102. doi :10.1016/S0014-5793(01)02450-4. PMID  11377421. S2CID  33119468.
  32. ^ Cohen AR, Woods DF, Marfatia SM, Walther Z, Chishti AH, Anderson JM, Wood DF (julio de 1998). "La CASK/LIN-2 humana se une a la sindecan-2 y a la proteína 4.1 y se localiza en la membrana basolateral de las células epiteliales". The Journal of Cell Biology . 142 (1): 129–138. doi :10.1083/jcb.142.1.129. PMC 2133028 . PMID  9660868. 

Lectura adicional

  • Zhu ZQ, Wang D, Xiang D, Yuan YX, Wang Y (enero de 2014). "La proteína quinasa serina dependiente de calcio/calmodulina está involucrada en la secreción de insulina inducida por exendina-4 en células INS-1". Metabolism . 63 (1): 120–126. doi :10.1016/j.metabol.2013.09.009. PMID  24140090.
  • Wang Y, Li R, Du D, Zhang C, Yuan H, Zeng R, Chen Z (abril de 2006). "El análisis proteómico revela nuevas moléculas implicadas en la vía de señalización de la insulina". Journal of Proteome Research . 5 (4): 846–855. CiteSeerX  10.1.1.583.5128 . doi :10.1021/pr050391m. PMID  16602692.
  • Mukherjee K, Slawson JB, Christmann BL, Griffith LC (2014). "Las interacciones de proteínas específicas de neuronas de CASK-β de Drosophila se revelan mediante espectrometría de masas". Frontiers in Molecular Neuroscience . 7 : 58. doi : 10.3389/fnmol.2014.00058 . PMC  4075472 . PMID  25071438.
  • Wei JL, Fu ZX, Fang M, Zhou QY, Zhao QN, Guo JB, et al. (septiembre de 2014). "La alta expresión de CASK se correlaciona con la progresión y el mal pronóstico del cáncer colorrectal". Tumour Biology . 35 (9): 9185–9194. doi :10.1007/s13277-014-2179-3. PMID  24927672. S2CID  1809280.
  • Hata Y, Butz S, Südhof TC (abril de 1996). "CASK: un nuevo homólogo de dlg/PSD95 con un dominio de proteína quinasa dependiente de calmodulina N-terminal identificado por interacción con neurexinas". The Journal of Neuroscience . 16 (8): 2488–2494. doi : 10.1523/JNEUROSCI.16-08-02488.1996 . PMC  6578772 . PMID  8786425.
  • Daniels DL, Cohen AR, Anderson JM, Brünger AT (abril de 1998). "La estructura cristalina del dominio PDZ de hCASK revela la base estructural del reconocimiento de dianas del dominio PDZ de clase II". Nature Structural Biology . 5 (4): 317–325. doi :10.1038/nsb0498-317. PMID  9546224. S2CID  20608889.
  • Hsueh YP, Yang FC, Kharazia V, Naisbitt S, Cohen AR, Weinberg RJ, Sheng M (julio de 1998). "Interacción directa de CASK/LIN-2 y el proteoglicano heparán sulfato de sindecano y su distribución superpuesta en sinapsis neuronales". The Journal of Cell Biology . 142 (1): 139–151. doi :10.1083/jcb.142.1.139. PMC  2133027 . PMID  9660869.
  • Butz S, Okamoto M, Südhof TC (septiembre de 1998). "Un complejo proteico tripartito con el potencial de acoplar la exocitosis de vesículas sinápticas a la adhesión celular en el cerebro". Cell . 94 (6): 773–782. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81736-5 . PMID  9753324.
  • Borg JP, Straight SW, Kaech SM, de Taddéo-Borg M, Kroon DE, Karnak D, et al. (noviembre de 1998). "Identificación de un complejo proteico heterotrimérico conservado evolutivamente que participa en la orientación de proteínas". The Journal of Biological Chemistry . 273 (48): 31633–31636. doi : 10.1074/jbc.273.48.31633 . PMID  9822620.
  • Borg JP, Lõpez-Figueroa MO, de Taddèo-Borg M, Kroon DE, Turner RS, Watson SJ, Margolis B (febrero de 1999). "Análisis molecular del complejo X11-mLin-2/CASK en el cerebro". The Journal of Neuroscience . 19 (4): 1307–1316. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-04-01307.1999 . PMC  6786035 . PMID  9952408.
  • Maximov A, Südhof TC, Bezprozvanny I (agosto de 1999). "Asociación de canales de calcio neuronales con proteínas adaptadoras modulares". The Journal of Biological Chemistry . 274 (35): 24453–24456. doi : 10.1074/jbc.274.35.24453 . PMID  10455105.
  • Hsueh YP, Sheng M (septiembre de 1999). "Expresión regulada y localización subcelular de proteoglicanos de heparán sulfato de sindecano y la proteína de unión a sindecano CASK/LIN-2 durante el desarrollo del cerebro de rata". The Journal of Neuroscience . 19 (17): 7415–7425. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-17-07415.1999 . PMC  6782500 . PMID  10460248.
  • Hsueh YP, Wang TF, Yang FC, Sheng M (marzo de 2000). "Translocación nuclear y regulación de la transcripción por la quinasa de guanilato asociada a la membrana CASK/LIN-2". Nature . 404 (6775): 298–302. Bibcode :2000Natur.404..298H. doi :10.1038/35005118. PMID  10749215. S2CID  4415747.
  • Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (septiembre de 2000). "La molécula de adhesión de unión interactúa con las proteínas AF-6 y ZO-1 que contienen el dominio PDZ". The Journal of Biological Chemistry . 275 (36): 27979–27988. doi : 10.1074/jbc.M002363200 . PMID  10856295.
  • Nix SL, Chishti AH, Anderson JM, Walther Z (diciembre de 2000). "hCASK y hDlg se asocian en epitelios, y sus dominios de homología src 3 y guanilato quinasa participan en interacciones intramoleculares e intermoleculares". The Journal of Biological Chemistry . 275 (52): 41192–41200. doi : 10.1074/jbc.M002078200 . PMID  10993877.
  • Stevenson D, Laverty HG, Wenwieser S, Douglas M, Wilson JB (octubre de 2000). "Mapeo y análisis de expresión del gen CASK humano". Genoma de mamíferos . 11 (10): 934–937. doi :10.1007/s003350010170. PMID  11003712. S2CID  35231493.
  • Biederer T, Südhof TC (diciembre de 2000). "Mentas como adaptadores. Unión directa a neurexinas y reclutamiento de munc18". The Journal of Biological Chemistry . 275 (51): 39803–39806. doi : 10.1074/jbc.C000656200 . PMID  11036064.
  • Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (marzo de 2001). "Asociación de la molécula de adhesión de unión con la proteína quinasa de serina dependiente de calcio/calmodulina (CASK/LIN-2) en células epiteliales caco-2 humanas". The Journal of Biological Chemistry . 276 (12): 9291–9296. doi : 10.1074/jbc.M006991200 . PMID  11120739.
  • Hsueh YP, Roberts AM, Volta M, Sheng M, Roberts RG (junio de 2001). "Interacción bipartita entre la proteína de neurofibromatosis tipo I (neurofibromina) y los proteoglicanos de heparán sulfato transmembrana sindecano". The Journal of Neuroscience . 21 (11): 3764–3770. doi : 10.1523/JNEUROSCI.21-11-03764.2001 . PMC  6762697 . PMID  11356864.
  • Zhang Y, Luan Z, Liu A, Hu G (mayo de 2001). "La proteína de andamiaje CASK media la interacción entre rabphilin3a y beta-neurexinas". FEBS Letters . 497 (2–3): 99–102. doi :10.1016/S0014-5793(01)02450-4. PMID  11377421. S2CID  33119468.
  • Fallon L, Moreau F, Croft BG, Labib N, Gu WJ, Fon EA (enero de 2002). "Parkin y CASK/LIN-2 se asocian a través de una interacción mediada por PDZ y están co-localizados en balsas lipídicas y densidades postsinápticas en el cerebro". The Journal of Biological Chemistry . 277 (1): 486–491. doi : 10.1074/jbc.M109806200 . PMID  11679592.
  • Olsen O, Liu H, Wade JB, Merot J, Welling PA (enero de 2002). "La expresión de la membrana basolateral del canal Kir 2.3 está coordinada por la interacción de PDZ con el complejo Lin-7/CASK". American Journal of Physiology. Fisiología celular . 282 (1): C183–C195. doi :10.1152/ajpcell.00249.2001. PMID  11742811.
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=CASK&oldid=1188042797"