Capa de solvatación

Interfaz disolvente de un soluto

Una capa de solvatación o vaina de solvatación es la interfaz de disolvente de cualquier compuesto químico o biomolécula que constituye el soluto en una solución . Cuando el disolvente es agua se denomina capa de hidratación o esfera de hidratación . El número de moléculas de disolvente que rodean cada unidad de soluto se denomina número de hidratación del soluto.

Un ejemplo clásico es cuando las moléculas de agua se organizan alrededor de un ion metálico. Si el ion metálico es un catión, el átomo de oxígeno electronegativo de la molécula de agua se sentiría atraído electrostáticamente hacia la carga positiva del ion metálico. El resultado es una capa de solvatación de moléculas de agua que rodea al ion. Esta capa puede tener varias moléculas de espesor, dependiendo de la carga del ion, su distribución y dimensiones espaciales.

En la capa de solvatación alrededor de los aniones y cationes de una sal disuelta en un disolvente intervienen varias moléculas de disolvente. Los iones metálicos en soluciones acuosas forman complejos metálicos acuosos . Esta cantidad se puede determinar mediante diversos métodos, como la compresibilidad y las mediciones de RMN, entre otros.

Relación entre el coeficiente de actividad de un electrolito y su número de capa de solvatación

El número de capa de solvatación de un electrolito disuelto se puede relacionar con el componente estadístico del coeficiente de actividad del electrolito y con la relación entre el volumen molar aparente de un electrolito disuelto en una solución concentrada y el volumen molar del solvente (agua): ^{[ aclaración necesaria ]}

$\ln \gamma _{s}={\frac {h-\nu }{\nu }}\ln \left(1+{\frac {br}{55.5}}\right)-{\frac {h}{\nu }}\ln \left(1-{\frac {br}{55.5}}\right)+{\frac {br(r+h-\nu )}{55.5\left(1+{\frac {br}{55.5}}\right)}}$ ^[1]

Capas de hidratación de las proteínas

La capa de hidratación (también llamada a veces capa de hidratación) que se forma alrededor de las proteínas es de particular importancia en bioquímica. Esta interacción de la superficie de la proteína con el agua circundante se conoce a menudo como hidratación de la proteína y es fundamental para la actividad de la proteína. ^[2] Se ha descubierto que la capa de hidratación alrededor de una proteína tiene una dinámica distinta de la del agua a granel hasta una distancia de 1 nm. La duración del contacto de una molécula de agua específica con la superficie de la proteína puede estar en el rango de subnanosegundos, mientras que las simulaciones de dinámica molecular sugieren que el tiempo que el agua pasa en la capa de hidratación antes de mezclarse con el agua a granel exterior podría estar en el rango de femtosegundos a picosegundos, ^[2] y que cerca de las características consideradas convencionalmente como atractivas para el agua, como los donantes de enlaces de hidrógeno, las moléculas de agua están en realidad unidas de manera relativamente débil y se desplazan fácilmente. ^[3] Las moléculas de agua de la capa de solvatación también pueden influir en el diseño molecular de los aglutinantes o inhibidores de proteínas. ^[4]

Con otros solventes y solutos, la variación de factores estéricos y cinéticos también puede afectar la capa de solvatación.

Véase también

Referencias

^ Glueckauf, E. (1955). "La influencia de la hidratación iónica en los coeficientes de actividad en soluciones concentradas de electrolitos". Transactions of the Faraday Society . 51 : 1235. doi :10.1039/TF9555101235.
^ ab Zhang, L.; Wang, L.; Kao, Y. -T.; Qiu, W.; Yang, Y.; Okobiah, O.; Zhong, D. (2007). "Mapeo de la dinámica de hidratación alrededor de la superficie de una proteína". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 104 (47): 18461–18466. Bibcode :2007PNAS..10418461Z. doi : 10.1073/pnas.0707647104 . PMC 2141799 . PMID 18003912.
^ Irwin, BWJ; Vukovic, S.; Payne, MC; Huggins, DJ (2019), "Estudio a gran escala de entornos de hidratación a través de sitios de hidratación", J. Phys. Chem. B , 123 (19): 4220–4229, doi :10.1021/acs.jpcb.9b02490, PMID 31025866, S2CID 133608762
^ Garcia-Sosa, AT; Mancera, RL (2010), "Cálculos de energía libre de mutaciones que involucran una molécula de agua fuertemente unida y sustituciones de ligando en un complejo de proteína-ligando", Molecular Informatics , 29 (8–9): 589–600, doi :10.1002/minf.201000007, PMID 27463454, S2CID 7225264

[1] Glueckauf, E. (1955). "La influencia de la hidratación iónica en los coeficientes de actividad en soluciones concentradas de electrolitos". Transactions of the Faraday Society . 51 : 1235. doi :10.1039/TF9555101235.

[Mapping_hydration_dynamics-2] Zhang, L.; Wang, L.; Kao, Y. -T.; Qiu, W.; Yang, Y.; Okobiah, O.; Zhong, D. (2007). "Mapeo de la dinámica de hidratación alrededor de la superficie de una proteína". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 104 (47): 18461–18466. Bibcode :2007PNAS..10418461Z. doi : 10.1073/pnas.0707647104 . PMC 2141799 . PMID 18003912.

[Large-Scale_Study_of_Hydration_Environments_through_Hydration_Sites-3] Irwin, BWJ; Vukovic, S.; Payne, MC; Huggins, DJ (2019), "Estudio a gran escala de entornos de hidratación a través de sitios de hidratación", J. Phys. Chem. B , 123 (19): 4220–4229, doi :10.1021/acs.jpcb.9b02490, PMID 31025866, S2CID 133608762

[Free_Energy_Calculations_of_Mutations_Involving_a_Tightly_Bound_Water_Molecule_and_Ligand_Substitutions_in_a_Ligand_Protein_Complex-4] Garcia-Sosa, AT; Mancera, RL (2010), "Cálculos de energía libre de mutaciones que involucran una molécula de agua fuertemente unida y sustituciones de ligando en un complejo de proteína-ligando", Molecular Informatics , 29 (8–9): 589–600, doi :10.1002/minf.201000007, PMID 27463454, S2CID 7225264