Dominio Kringle
 Fragmento de protrombina bovina en complejo con calcio y lisofosfatidilserina . La proteína se asocia a la membrana a través de su dominio alfa-helicoidal GLA . El dominio kringle adyacente es beta-estructural (amarillo). | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Símbolo | Enroscarse | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| Interprofesional | IPR000001 | ||||||||
| ELEGANTE | CR | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00020 | ||||||||
| SCOP2 | 1 paquete de 4 unidades / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Superfamilia OPM | 115 | ||||||||
| Proteína OPM | 1h8p | ||||||||
| Diligenciamiento de conflictos | cd00108 | ||||||||
| |||||||||
Los dominios Kringle son dominios proteicos autónomos que se pliegan en grandes bucles estabilizados por tres enlaces disulfuro. Son importantes en las interacciones proteína -proteína con los factores de coagulación sanguínea . Su nombre hace referencia al Kringle , un dulce escandinavo al que se parecen un poco.
Se han encontrado dominios Kringle en el plasminógeno , los factores de crecimiento de hepatocitos , la protrombina y la apolipoproteína (a) .
Los kringles se encuentran en todas las proteínas fibrinolíticas y de coagulación sanguínea . Se cree que los dominios kringle desempeñan un papel en la unión de mediadores (p. ej., membranas, otras proteínas o fosfolípidos) y en la regulación de la actividad proteolítica. [1] [2] [3] Los dominios kringle [4] [5] [6] se caracterizan por una estructura de triple bucle y 3 puentes disulfuro, cuya conformación está definida por una serie de enlaces de hidrógeno y pequeños trozos de lámina beta antiparalela. Se encuentran en un número variable de copias en algunas proteínas plasmáticas, incluidas la protrombina y el activador del plasminógeno de tipo uroquinasa, que son serina proteasas que pertenecen a la familia de peptidasas MEROPS S1A.
Proteínas humanas que contienen este dominio
ATF ; F12 ; F2 ; HABP2 ; HGF ; HGFAC ; KREMEN1 ; KREMEN2; LPA ; LPAL2; MST1 ; PIK3IP1 ; PLATO ; PLAU ; PLG ; PRSS12; ROR1 ; ROR2 ;
Referencias
- ^ Fujikawa K, McMullen BA (1985). "Secuencia de aminoácidos de la cadena pesada del factor alfa humano XIIa (factor Hageman activado)". J. Biol. Chem . 260 (9): 5328–5341. doi : 10.1016/S0021-9258(18)89026-3 . PMID 3886654.
- ^ Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). "Kringles: módulos especializados para la unión a proteínas. Homología de la región de unión a gelatina de la fibronectina con las estructuras kringle de las proteasas". FEBS Lett . 171 (1): 131–136. doi : 10.1016/0014-5793(84)80473-1 . PMID 6373375. S2CID 12669742.
- ^ Atkinson RA, Williams RJ (1990). "Estructura de la solución del dominio kringle 4 del plasminógeno humano mediante espectroscopia de resonancia magnética nuclear 1H y geometría de distancia". J. Mol. Biol . 212 (3): 541–552. doi :10.1016/0022-2836(90)90330-O. PMID 2157850.
- ^ Castellino FJ, Beals JM (1987). "Las relaciones genéticas entre los dominios kringle del plasminógeno humano, la protrombina, el activador tisular del plasminógeno, la uroquinasa y el factor de coagulación XII". J. Mol. Evol . 26 (4): 358–369. Bibcode :1987JMolE..26..358C. doi :10.1007/BF02101155. PMID 3131537. S2CID 22249781.
- ^ Patthy L (1985). "Evolución de las proteasas de la coagulación sanguínea y la fibrinólisis mediante ensamblaje a partir de módulos". Cell . 41 (3): 657–663. doi :10.1016/S0092-8674(85)80046-5. PMID 3891096. S2CID 32104232.
- ^ Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). "Origen evolutivo de numerosos kringles en la apolipoproteína(a) humana y simia". FEBS Lett . 287 (1): 146–148. doi : 10.1016/0014-5793(91)80036-3 . PMID 1879523. S2CID 13366195.
Enlaces externos
- Dominio Kringle Archivado el 28 de mayo de 2020 en Wayback Machine en PROSITE
- Entrada de dominio KR en la base de datos SMART
- Dibujo animado del dominio Kringle, bajo la estructura de la protrombina
