La epirregulina (EPR) es una proteína que en los humanos está codificada por el gen EREG . [5] [6]
Estructura
La epirregulina consta de 46 residuos de aminoácidos. Su estructura secundaria contiene aproximadamente el 30 por ciento de láminas β en la cadena. [7] Algunos de los residuos forman bucles y vueltas debido a los enlaces de hidrógeno . [7] El porcentaje de láminas β en la epirregulina depende del dominio y de las estructuras secundarias que ocupan. Las moléculas poliméricas de epirregulina tienen un peso molecular de 5280,1 g/mol con un polipéptido (L), un tipo de polímero. [7]
Los motivos estructurales en la mayoría de las proteínas tienen conexiones típicas en un motivo β completo . Es decir, las cadenas polipeptídicas no forman una conexión cruzada o en la medida en que no se ha observado este tipo de conexión. La epirregulina es una de las proteínas que ocupa una conexión típica en un motivo β completo. Además, como la estructura de la epirregulina forma una cadena en un motivo β completo, también forma un motivo estructural de horquilla β . Una horquilla β es cuando las dos cadenas β antiparalelas adyacentes están conectadas por un giro β.
Función
La epirregulina es un miembro de la familia de factores de crecimiento epidérmico . La epirregulina puede funcionar como un ligando del receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR), así como un ligando de la mayoría de los miembros de la familia ERBB (homólogo del oncogén v-erb-b2) de receptores de tirosina-quinasa . [6] La estructura secundaria en el extremo C de la epirregulina es diferente de otros ligandos de la familia de factores de crecimiento epidérmico debido a la falta de enlaces de hidrógeno. La diferencia estructural en el extremo C puede proporcionar una explicación de la afinidad de unión reducida de la epirregulina a los receptores ERBB. [7]
Referencias
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Lectura adicional
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