CAMK1

CAMK1
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	4FG7, 4FG8, 4FG9, 4FGB
Identificadores
Alias	CAMK1 , CAMKI, proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina, CaMKI-alfa, CaM quinasa I alfa
Identificaciones externas	OMIM : 604998; MGI : 1098535; HomoloGene : 117458; Tarjetas genéticas : CAMK1; OMA :CAMK1 - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 3 (humano)
Fin	9.769.992 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 6 (ratón)
Fin	113.320.945 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	corteza suprarrenal derecha; ; corteza suprarrenal izquierda; ; lóbulo frontal derecho; ; núcleo accumbens; ; corteza prefrontal; ; núcleo caudado; ; monocito; ; amígdala; ; trompa uterina izquierda; ; putamen;
	Top expresado en
	giro frontal superior; ; estroma de la médula ósea; ; corteza visual primaria; ; arteria carótida externa; ; núcleo hipotalámico dorsomedial; ; arteria carótida interna; ; riñón derecho; ; núcleo arqueado; ; miocardio del ventrículo; ; Giro dentado del hipocampo Formación de células granulares;
	Más datos de expresión de referencia
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	actividad transferasa; unión de nucleótidos; actividad de la proteína quinasa; actividad quinasa; Actividad de la proteína serina/treonina quinasa; unión de proteínas; actividad catalítica; Unión de ATP; Actividad de la proteína quinasa dependiente de calmodulina; unión de calmodulina;
Componente celular	citoplasma; núcleo; Estructura anatómica intracelular; densidad postsináptica; sinapsis glutamatérgica; citosol;
Proceso biológico	diferenciación celular; Regulación positiva de la plasticidad estructural de las sinapsis.; Regulación positiva de la diferenciación de las células musculares.; Regulación de la diferenciación de las células musculares; fosforilación; Regulación positiva de la formación de sincitios por fusión de la membrana plasmática.; Regulación de la acetilación de la histona H3-K9; regulación negativa de la unión de proteínas; Regulación positiva del desarrollo de las espinas dendríticas.; desarrollo del sistema nervioso; Regulación positiva de la fosforilación de la peptidilserina.; Regulación positiva de la actividad de la proteína serina/treonina quinasa; Regulación positiva de la acetilación de proteínas.; regulación de la localización de proteínas; Regulación positiva de la exportación de proteínas desde el núcleo.; desarrollo de organismos multicelulares; fosforilación de proteínas; transporte nucleocitoplasmático; Regulación positiva del desarrollo de la proyección neuronal.; ciclo celular; metabolismo; regulación de la unión de proteínas; Regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II.; transducción de señales; fosforilación de peptidil-treonina; transducción de señales intracelulares; Regulación de la organización de las sinapsis;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	8536
	52163
	ENSG00000134072
	ENSMUSG00000030272
	Q14012
	Q91YS8
	Número de modelo_003656
	Número nuevo_133926
	NP_003647NP_003647.1;
	Número de serie 598687
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Gen codificador de proteínas en humanos

La proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina tipo 1 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen CAMK1 . ^[5]^[6]

La proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina se expresa en muchos tejidos y es un componente de una cascada de proteína quinasa dependiente de calmodulina . La proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina activa directamente la proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina al unirse a la enzima y promueve indirectamente la fosforilación y la activación sinérgica de la enzima por la proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina. ^[6]

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000134072 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000030272 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Haribabu B, Hook SS, Selbert MA, Goldstein EG, Tomhave ED, Edelman AM, Snyderman R, Means AR (septiembre de 1995). "Proteína quinasa I dependiente de calcio-calmodulina humana: clonación de ADNc, estructura de dominio y activación por fosforilación en treonina-177 por la proteína quinasa I dependiente de calcio-calmodulina". EMBO J. 14 ( 15): 3679–86. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb00037.x. PMC 394442. PMID 7641687 .
^ ab "Gen Entrez: proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina CAMK1".

Lectura adicional

Bredt DS, Ferris CD, Snyder SH (1992). "Sitios reguladores de la óxido nítrico sintasa. Fosforilación por la proteína quinasa dependiente de AMP cíclico, la proteína quinasa C y la proteína quinasa de calcio/calmodulina; identificación de los sitios de unión de la flavina y la calmodulina". J. Biol. Chem . 267 (16): 10976–81. doi : 10.1016/S0021-9258(19)49862-1 . PMID 1375933.
Yokokura H, Picciotto MR, Nairn AC, Hidaka H (1995). "La región reguladora de la proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina contiene dominios de unión a calmodulina y autoinhibitorios estrechamente asociados". J. Biol. Chem . 270 (40): 23851–9. doi : 10.1074/jbc.270.40.23851 . PMID 7559563.
Liu F, Thompson MA, Wagner S, et al. (1993). "La activación del factor de transcripción 1 puede mediar la activación transcripcional inducible por Ca(2+) y AMPc". J. Biol. Chem . 268 (9): 6714–20. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53308-1 . PMID 8384217.
Chin D, Winkler KE, Means AR (1998). "Caracterización de la fosforilación del sustrato y uso de mutantes de calmodulina para abordar las implicaciones de la estructura cristalina enzimática de la proteína quinasa I dependiente de calmodulina". J. Biol. Chem . 272 (50): 31235–40. doi : 10.1074/jbc.272.50.31235 . PMID 9395448.
Hsu LS, Tsou AP, Chi CW, et al. (1998). "Clonación, expresión y localización cromosómica de la proteína quinasa dependiente de Ca2+/calmodulina humana". J. Biomed. Sci . 5 (2): 141–9. doi :10.1007/bf02258368. PMID 9662074.
Matsushita M, Nairn AC (1998). "Caracterización del mecanismo de regulación de la proteína quinasa I dependiente de Ca2+/calmodulina por calmodulina y por la proteína quinasa dependiente de Ca2+/calmodulina". J. Biol. Chem . 273 (34): 21473–81. doi : 10.1074/jbc.273.34.21473 . PMID 9705275.
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Hosaka M, Hammer RE, Südhof TC (1999). "Un interruptor de fósforo controla la asociación dinámica de las sinapsinas con las vesículas sinápticas". Neuron . 24 (2): 377–87. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80851-X . PMID 10571231. S2CID 14103027.
Komeima K, Hayashi Y, Naito Y, Watanabe Y (2000). "Inhibición de la sintetasa de óxido nítrico neuronal por la proteína quinasa II alfa dependiente de calcio/calmodulina a través de la fosforilación de Ser847 en células neuronales NG108-15". J. Biol. Chem . 275 (36): 28139–43. doi : 10.1074/jbc.M003198200 . PMID 10874031.
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Condon JC, Pezzi V, Drummond BM, et al. (2002). "La quinasa I dependiente de calmodulina regula la expresión de la aldosterona sintasa en las células suprarrenales". Endocrinología . 143 (9): 3651–7. doi : 10.1210/en.2001-211359 . PMID 12193581.
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Clapperton JA, Martin SR, Smerdon SJ, et al. (2003). "Estructura del complejo de calmodulina con la secuencia diana de la proteína quinasa I dependiente de calmodulina: estudios del mecanismo de activación de la quinasa". Bioquímica . 41 (50): 14669–79. doi :10.1021/bi026660t. PMID 12475216.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932.
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Enlaces externos

Página de detalles del gen CAMK1 y ubicación del genoma humano en el navegador de genoma de la UCSC .

Este artículo sobre un gen del cromosoma 3 humano es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000134072 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000030272 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[pmid7641687-5] Haribabu B, Hook SS, Selbert MA, Goldstein EG, Tomhave ED, Edelman AM, Snyderman R, Means AR (septiembre de 1995). "Proteína quinasa I dependiente de calcio-calmodulina humana: clonación de ADNc, estructura de dominio y activación por fosforilación en treonina-177 por la proteína quinasa I dependiente de calcio-calmodulina". EMBO J. 14 ( 15): 3679–86. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb00037.x. PMC 394442. PMID 7641687 .

[entrez-6] "Gen Entrez: proteína quinasa I dependiente de calcio/calmodulina CAMK1".