KAT5
Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

KAT5
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasKAT5 , ESA1, HTATIP, HTATIP1, PLIP, TIP, TIP60, ZC2HC5, cPLA2, lisina acetiltransferasa 5, NEDFASB
Identificaciones externasOMIM : 601409; MGI : 1932051; HomoloGene : 100661; Tarjetas genéticas : KAT5; OMA :KAT5 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

10524

81601

Conjunto

ENSG00000172977

ENSMUSG00000024926

Protección unificada

Q92993

Q8CHK4

RefSeq (ARNm)

NM_001206833
NM_006388
NM_182709
NM_182710

RefSeq (proteína)

NP_001193762
NP_006379
NP_874368
NP_874369

Ubicación (UCSC)Crónica 11: 65.71 – 65.72 MbCrónica 19: 5.65 – 5.66 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
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La histona acetiltransferasa KAT5 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen KAT5 . [5] [6] También se identifica comúnmente como TIP60.

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia MYST de histonas acetil transferasas (HAT) y se aisló originalmente como una proteína TAT interactiva del VIH-1. Las HAT desempeñan papeles importantes en la regulación de la remodelación de la cromatina , la transcripción y otros procesos nucleares mediante la acetilación de proteínas histonas y no histonas. Esta proteína es una histona acetilasa que tiene un papel en la reparación del ADN y la apoptosis y se cree que desempeña un papel importante en la transducción de señales . El empalme alternativo de este gen da como resultado múltiples variantes de transcripción. [6]

Estructura

La estructura de KAT5 incluye un dominio de unión de acetil CoA y un dedo de zinc en el dominio MYST, y un dominio CHROMO. [7] El exceso de acetil CoA es necesario para la acetilación de las histonas. Se ha demostrado que el dominio del dedo de zinc también ayuda en el proceso de acetilación. [8] El dominio CHROMO ayuda a la capacidad de KAT5 de unirse a la cromatina, que es importante para la reparación del ADN. [9]

Función

La enzima KAT5 es conocida por acetilar histonas en el nucleosoma , lo que altera la unión con el ADN. La acetilación neutraliza la carga positiva de las histonas, disminuyendo la afinidad de unión del ADN con carga negativa. [10] Esto, a su vez, disminuye el impedimento estérico del ADN y aumenta la interacción de los factores de transcripción y otras proteínas. Tres funciones clave de KAT5 son su capacidad para regular la transcripción , la reparación del ADN y la apoptosis .

Transcripción

Los factores de transcripción como las proteínas E2F y c-Myc pueden regular la expresión de proteínas, particularmente aquellas involucradas en el ciclo celular. [11] [12] KAT5 acetila histonas en genes de estos factores de transcripción, que promueven su actividad.

Reparación del ADN

KAT5 es una enzima importante para reparar el ADN y restablecer la función celular a la normalidad a través de su regulación de la proteína quinasa mutante de ataxia telangiectasia (ATM) . [13] La proteína quinasa ATM fosforila y, por lo tanto, activa las proteínas involucradas en la reparación del ADN. Sin embargo, para ser funcional, la proteína quinasa ATM debe ser acetilada por la proteína KAT5. La falta de KAT5 suprime la actividad de la proteína quinasa ATM y reduce la capacidad de una célula para corregir su ADN.

KAT5 también funciona más tarde en el proceso de reparación del ADN, ya que sirve como cofactor para TRRAP . [14] TRRAP mejora la remodelación del ADN al unirse a la cromatina cerca de secuencias de ADN bicatenario rotas. KAT5 ayuda a este reconocimiento.

Apoptosis

Se sabe que el p53 causa la apoptosis celular después de un daño en el ADN. La acetilación del p53 por KAT5 induce esta muerte celular. [11] Por lo tanto, la falta de KAT5 permite que las células con el ADN dañado eviten la apoptosis y continúen dividiéndose.

Regulación

La actividad catalítica de KAT5 está regulada por la fosforilación de sus histonas durante la fase G2/M del ciclo celular. [15] La fosforilación de las serinas 86 y 90 de KAT5 reduce su actividad. Por lo tanto, las células cancerosas con crecimiento descontrolado y puntos de control G2/M inadecuados carecen de regulación de KAT5 por fosforilación de la cinasa dependiente de ciclina (CDK).

Relevancia clínica

La KAT5 tiene muchas implicaciones clínicamente significativas que la convierten en un objetivo útil para estrategias diagnósticas o terapéuticas. En particular, la KAT5 ayuda a regular el cáncer, el VIH y las enfermedades neurodegenerativas. [7]

Cáncer

Como se mencionó anteriormente, KAT5 ayuda a reparar el ADN y a regular los supresores tumorales como p53. Por lo tanto, muchos cánceres se caracterizan por una reducción del ARNm de KAT5. KAT5 también está vinculado a la metástasis y la malignidad. [16]

  • Cáncer de colon [17]
  • Cáncer de pulmón [11]
  • Cáncer de mama [18]
  • Páncreas [18]
  • Cáncer gástrico [19]
  • Melanoma metastásico [16]

Los estudios también han demostrado que KAT5 aumentó la capacidad de la quimioterapia para detener el crecimiento del tumor, lo que demuestra su potencial para su uso en terapia combinada. [18]

Sin embargo, el KAT5 no siempre es anticancerígeno. Puede aumentar la actividad de las proteínas de los virus que causan cáncer, como el virus linfotrópico de células T humanas tipo 1 (HTLV) , que puede provocar leucemia y linfoma. [20] Además, el KAT5 reacciona con el virus del papiloma humano (VPH) , el virus responsable del cáncer de cuello uterino. [21]

Otras proteínas que promueve KAT5 también pueden provocar cáncer. Por ejemplo, la sobreexpresión de E2F1 , un factor transcripcional, está implicada en la progresión del melanoma. [22] Es necesario realizar más investigaciones para dilucidar claramente el papel general que desempeña KAT5 en el cáncer.

VIH

KAT5 se une al transactivador Tat del VIH-1 y ayuda a promover la replicación del VIH. [23]

Envejecimiento y neurodegeneración

TIP60 regula diversas vías celulares, incluidas la autofagia, la reparación del ADN, la supervivencia neuronal, el aprendizaje/memoria, los patrones de sueño/vigilia y la renovación de proteínas, todas las cuales contribuyen a la homeostasis celular y la salud del organismo para contrarrestar el envejecimiento y la neurodegeneración. [24]

Interacciones

Se ha demostrado que HTATIP interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000172977 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000024926 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Kamine J, Elangovan B, Subramanian T, Coleman D, Chinnadurai G (febrero de 1996). "Identificación de una proteína celular que interactúa específicamente con la región esencial de cisteína del transactivador Tat del VIH-1". Virología . 216 (2): 357–66. doi : 10.1006/viro.1996.0071 . PMID  8607265.
  6. ^ ab "Entrez Gene: proteína que interactúa con Tat del VIH-1 HTATIP, 60 kDa". Archivado desde el original el 27 de abril de 2024. Consultado el 27 de abril de 2024 .
  7. ^ ab Mattera L (2011). "HTATIP (proteína que interactúa con Tat del VIH-1, 60 kDa)". Atlas de genética y citogenética en oncología y hematología (3). doi : 10.4267/2042/38522 (inactivo el 1 de noviembre de 2024). hdl :2042/38522.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo a partir de noviembre de 2024 ( enlace )
  8. ^ Kim MY, Ann EJ, Kim JY, Mo JS, Park JH, Kim SY, Seo MS, Park HS (septiembre de 2007). "La acetiltransferasa de histona Tip60 actúa como un regulador negativo de la señalización de Notch1 mediante acetilación". Biología molecular y celular . 27 (18): 6506–19. doi :10.1128/MCB.01515-06. PMC 2099611 . PMID  17636029. 
  9. ^ Koonin EV, Zhou S, Lucchesi JC (noviembre de 1995). "La superfamilia cromo: nuevos miembros, duplicación del dominio cromo y posible papel en la entrega de reguladores de transcripción a la cromatina". Nucleic Acids Research . 23 (21): 4229–33. doi :10.1093/nar/23.21.4229. PMC 307373 . PMID  7501439. 
  10. ^ Lee F. "Transcripción genética: acetilación de histonas, metilación del ADN y epigenética". Libro web de biología molecular . Web Books Publishing. Archivado desde el original el 4 de mayo de 2015. Consultado el 6 de mayo de 2015 .
  11. ^ abc Van Den Broeck A, Nissou D, Brambilla E, Eymin B, Gazzeri S (febrero de 2012). "Activación de una red Tip60/E2F1/ERCC1 en células de adenocarcinoma de pulmón humano expuestas a cisplatino". Carcinogénesis . 33 (2): 320–5. doi : 10.1093/carcin/bgr292 . PMID  22159227.
  12. ^ Patel JH, Du Y, Ard PG, Phillips C, Carella B, Chen CJ, Rakowski C, Chatterjee C, Lieberman PM, Lane WS, Blobel GA, McMahon SB (diciembre de 2004). "La oncoproteína c-MYC es un sustrato de las acetiltransferasas hGCN5/PCAF y TIP60". Biología molecular y celular . 24 (24): 10826–34. doi :10.1128/MCB.24.24.10826-10834.2004. PMC 533976 . PMID  15572685. 
  13. ^ Sun Y, Jiang X, Chen S, Fernandes N, Price BD (septiembre de 2005). "Un papel de la acetiltransferasa de histona Tip60 en la acetilación y activación de ATM". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (37): 13182–7. Bibcode :2005PNAS..10213182S. doi : 10.1073/pnas.0504211102 . PMC 1197271 . PMID  16141325. 
  14. ^ Murr R, Loizou JI, Yang YG, Cuenin C, Li H, Wang ZQ, Herceg Z (enero de 2006). "La acetilación de histonas por Trrap-Tip60 modula la carga de proteínas reparadoras y la reparación de roturas de doble cadena de ADN". Nature Cell Biology . 8 (1): 91–9. doi :10.1038/ncb1343. PMID  16341205. S2CID  25051471.
  15. ^ Lemercier C, Legube G, Caron C, Louwagie M, Garin J, Trouche D, Khochbin S (febrero de 2003). "La actividad de la acetiltransferasa Tip60 está controlada por la fosforilación". The Journal of Biological Chemistry . 278 (7): 4713–8. doi : 10.1074/jbc.M211811200 . PMID  12468530. S2CID  8276821. Archivado desde el original el 11 de enero de 2022 . Consultado el 27 de abril de 2024 .
  16. ^ ab Chen G, Cheng Y, Tang Y, Martinka M, Li G (noviembre de 2012). "Función de Tip60 en la migración de células de melanoma humano, metástasis y supervivencia del paciente". The Journal of Investigative Dermatology . 132 (11): 2632–41. doi : 10.1038/jid.2012.193 . PMID  22673729.
  17. ^ Chevillard-Briet M, Quaranta M, Grézy A, Mattera L, Courilleau C, Philippe M, Mercier P, Corpet D, Lough J, Ueda T, Fukunaga R, Trouche D, Escaffit F (abril de 2014). "La interacción entre las enzimas modificadoras de la cromatina controla la progresión del cáncer de colon a través de la señalización de Wnt". Genética molecular humana . 23 (8): 2120–31. doi : 10.1093/hmg/ddt604 . PMID  24287617.
  18. ^ abc Ravichandran P, Ginsburg D (abril de 2015). "La sobreexpresión de Tip60 exacerba el tratamiento con fármacos quimioterapéuticos en líneas celulares de cáncer de mama, páncreas y pulmón". The FASEB Journal . 29 (S1): Suplemento 725.21. doi : 10.1096/fasebj.29.1_supplement.725.21 .
  19. ^ Sakuraba K, Yokomizo K, Shirahata A, Goto T, Saito M, Ishibashi K, Kigawa G, Nemoto H, Hibi K (enero de 2011). "TIP60 como marcador potencial de malignidad del cáncer gástrico". Investigación contra el cáncer . 31 (1): 77–9. PMID  21273583.
  20. ^ Awasthi S, Sharma A, Wong K, Zhang J, Matlock EF, Rogers L, Motloch P, Takemoto S, Taguchi H, Cole MD, Lüscher B, Dittrich O, Tagami H, Nakatani Y, McGee M, Girard AM, Gaughan L, Robson CN, Monnat RJ, Harrod R (julio de 2005). "Un potenciador del potencial de transformación de Myc del virus linfotrópico de células T humanas tipo 1 estabiliza las interacciones transcripcionales Myc-TIP60". Biología molecular y celular . 25 (14): 6178–98. doi :10.1128/MCB.25.14.6178-6198.2005. PMC 1168837 . PMID  15988028. 
  21. ^ Hong S, Dutta A, Laimins LA (abril de 2015). "La acetiltransferasa Tip60 es un regulador crítico de la amplificación dependiente de la diferenciación de los virus del papiloma humano". Journal of Virology . 89 (8): 4668–75. doi :10.1128/JVI.03455-14. PMC 4442364 . PMID  25673709. 
  22. ^ Alla V, Engelmann D, Niemetz A, Pahnke J, Schmidt A, Kunz M, Emmrich S, Steder M, Koczan D, Pützer BM (enero de 2010). "E2F1 en la progresión y metástasis del melanoma". Revista del Instituto Nacional del Cáncer . 102 (2): 127–33. doi :10.1093/jnci/djp458. PMID  20026813.
  23. ^ Kamine J, Elangovan B, Subramanian T, Coleman D, Chinnadurai G (febrero de 1996). "Identificación de una proteína celular que interactúa específicamente con la región esencial de cisteína del transactivador Tat del VIH-1". Virología . 216 (2): 357–66. doi : 10.1006/viro.1996.0071 . PMID  8607265.
  24. ^ Li Z, Rasmussen LJ (19 de octubre de 2020). "TIP60 en el envejecimiento y la neurodegeneración". Ageing Research Reviews . 64 : 101195. doi :10.1016/j.arr.2020.101195. ISSN  1568-1637. PMID  33091598. S2CID  224775578. Archivado desde el original el 4 de marzo de 2023 . Consultado el 27 de abril de 2024 .
  25. ^ Gaughan L, Logan IR, Cook S, Neal DE, Robson CN (julio de 2002). "Tip60 y la histona desacetilasa 1 regulan la actividad del receptor de andrógenos a través de cambios en el estado de acetilación del receptor". The Journal of Biological Chemistry . 277 (29): 25904–13. doi : 10.1074/jbc.M203423200 . PMID  11994312. S2CID  9930504.
  26. ^ Dechend R, Hirano F, Lehmann K, Heissmeyer V, Ansieau S, Wulczyn FG, Scheidereit C, Leutz A (junio de 1999). "La oncoproteína Bcl-3 actúa como un factor puente entre NF-kappaB/Rel y los correguladores nucleares". Oncogene . 18 (22): 3316–23. doi : 10.1038/sj.onc.1202717 . PMID  10362352. S2CID  2356435.
  27. ^ Gavaravarapu S, Kamine J (marzo de 2000). "Tip60 inhibe la activación de la proteína CREB por la proteína quinasa A". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 269 (3): 758–66. doi : 10.1006/bbrc.2000.2358 . PMID  10720489.
  28. ^ Nordentoft I, Jørgensen P (agosto de 2003). "La proteína reguladora transactiva de la acetiltransferasa de 60 kDa de la proteína que interactúa con el VIH tipo 1 (Tip60) interactúa con el gen de leucemia específico transformante de translocación E26 (TEL) y funciona como un correpresor transcripcional". The Biochemical Journal . 374 (Pt 1): 165–73. doi :10.1042/BJ20030087. PMC 1223570 . PMID  12737628. 
  29. ^ Lee HJ, Chun M, Kandror KV (mayo de 2001). "Tip60 y HDAC7 interactúan con el receptor de endotelina a y pueden estar involucrados en la señalización descendente". The Journal of Biological Chemistry . 276 (20): 16597–600. doi : 10.1074/jbc.C000909200 . PMID  11262386. S2CID  38498534.
  30. ^ Hejna J, Holtorf M, Hines J, Mathewson L, Hemphill A, Al-Dhalimy M, Olson SB, Moses RE (abril de 2008). "Tip60 es necesaria para la reparación de enlaces cruzados entre cadenas de ADN en la vía de la anemia de Fanconi". The Journal of Biological Chemistry . 283 (15): 9844–51. doi : 10.1074/jbc.M709076200 . PMC 2398728 . PMID  18263878. 
  31. ^ Xiao H, Chung J, Kao HY, Yang YC (marzo de 2003). "Tip60 es un correpresor de STAT3". The Journal of Biological Chemistry . 278 (13): 11197–204. doi : 10.1074/jbc.M210816200 . PMID  12551922. S2CID  6317335.
  32. ^ Legube G, Linares LK, Lemercier C, Scheffner M, Khochbin S, Trouche D (abril de 2002). "Tip60 se dirige a la degradación mediada por proteasoma por Mdm2 y se acumula después de la irradiación UV". The EMBO Journal . 21 (7): 1704–12. doi :10.1093/emboj/21.7.1704. PMC 125958 . PMID  11927554. 
  33. ^ Frank SR, Parisi T, Taubert S, Fernandez P, Fuchs M, Chan HM, Livingston DM, Amati B (junio de 2003). "MYC recluta el complejo de histona acetiltransferasa TIP60 a la cromatina". EMBO Reports . 4 (6): 575–80. doi :10.1038/sj.embor.embor861. PMC 1319201 . PMID  12776177. 
  34. ^ Sheridan AM, Force T, Yoon HJ, O'Leary E, Choukroun G, Taheri MR, Bonventre JV (julio de 2001). "PLIP, una nueva variante de empalme de Tip60, interactúa con la fosfolipasa A(2) citosólica del grupo IV, induce apoptosis y potencia la producción de prostaglandinas". Biología molecular y celular . 21 (14): 4470–81. doi :10.1128/MCB.21.14.4470-4481.2001. PMC 87107 . PMID  11416127. 
  35. ^ Bakshi, K., Ranjitha, B., Dubey, S. et al. Un nuevo complejo de la proteína HAT TIP60 y el receptor nuclear PXR promueve la migración y la adhesión celular. Sci Rep 7, 3635 (2017). https://doi.org/10.1038/s41598-017-03783-w

Lectura adicional

  • Doyon Y, Côté J (abril de 2004). "El complejo NuA4 HAT altamente conservado y multifuncional". Current Opinion in Genetics & Development . 14 (2): 147–54. doi :10.1016/j.gde.2004.02.009. PMID  15196461.
  • Sapountzi V, Logan IR, Robson CN (2006). "Funciones celulares de TIP60". Revista internacional de bioquímica y biología celular . 38 (9): 1496–509. doi :10.1016/j.biocel.2006.03.003. PMID  16698308.
  • Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (octubre de 1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5'". Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Yamamoto T, Horikoshi M (diciembre de 1997). "Nueva especificidad de sustrato de la actividad de la histona acetiltransferasa de la proteína interactiva con VIH-1-Tat Tip60". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(49): 30595–8. doi : 10.1074/jbc.272.49.30595 . PMID  9388189. S2CID  21873080.
  • Kimura A, Horikoshi M (diciembre de 1998). "Tip60 acetila seis lisinas de una clase específica en histonas centrales in vitro". Genes to Cells . 3 (12): 789–800. doi : 10.1046/j.1365-2443.1998.00229.x . PMID  10096020. S2CID  41070266.
  • Dechend R, Hirano F, Lehmann K, Heissmeyer V, Ansieau S, Wulczyn FG, Scheidereit C, Leutz A (junio de 1999). "La oncoproteína Bcl-3 actúa como un factor puente entre NF-kappaB/Rel y los correguladores nucleares". Oncogene . 18 (22): 3316–23. doi : 10.1038/sj.onc.1202717 . PMID  10362352. S2CID  2356435.
  • Brady ME, Ozanne DM, Gaughan L, Waite I, Cook S, Neal DE, Robson CN (junio de 1999). "Tip60 es un coactivador del receptor nuclear de hormonas". The Journal of Biological Chemistry . 274 (25): 17599–604. doi : 10.1074/jbc.274.25.17599 . PMID  10364196. S2CID  38058299.
  • Creaven M, Hans F, Mutskov V, Col E, Caron C, Dimitrov S, Khochbin S (julio de 1999). "Control de la actividad de la histona-acetiltransferasa de Tip60 por la proteína transactivadora del VIH-1, Tat". Biochemistry . 38 (27): 8826–30. doi :10.1021/bi9907274. PMID  10393559.
  • Sliva D, Zhu YX, Tsai S, Kamine J, Yang YC (septiembre de 1999). "Tip60 interactúa con la cadena alfa del receptor de interleucina-9 humano". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 263 (1): 149–55. doi :10.1006/bbrc.1999.1083. PMID  10486269.
  • Gavaravarapu S, Kamine J (marzo de 2000). "Tip60 inhibe la activación de la proteína CREB por la proteína quinasa A". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 269 (3): 758–66. doi : 10.1006/bbrc.2000.2358 . PMID  10720489.
  • Husi H, Ward MA, Choudhary JS, Blackstock WP, Grant SG (julio de 2000). "Análisis proteómico de los complejos de señalización de la proteína de adhesión al receptor NMDA". Nature Neuroscience . 3 (7): 661–9. doi :10.1038/76615. hdl : 1842/742 . PMID  10862698. S2CID  14392630.
  • Ikura T, Ogryzko VV, Grigoriev M, Groisman R, Wang J, Horikoshi M, Scully R, Qin J, Nakatani Y (agosto de 2000). "Implicación del complejo histona acetilasa TIP60 en la reparación del ADN y la apoptosis". Celúla . 102 (4): 463–73. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00051-9 . PMID  10966108. S2CID  18047169.
  • Ran Q, Pereira-Smith OM (noviembre de 2000). "Identificación de una forma alternativamente empalmada de la proteína interactiva Tat (Tip60), Tip60(beta)". Gene . 258 (1–2): 141–6. doi :10.1016/S0378-1119(00)00410-8. PMID  11111051.
  • Lee HJ, Chun M, Kandror KV (mayo de 2001). "Tip60 y HDAC7 interactúan con el receptor de endotelina a y pueden estar involucrados en la señalización descendente". The Journal of Biological Chemistry . 276 (20): 16597–600. doi : 10.1074/jbc.C000909200 . PMID  11262386. S2CID  38498534.
  • Hlubek F, Löhberg C, Meiler J, Jung A, Kirchner T, Brabletz T (abril de 2001). "Tip60 es un regulador transcripcional específico para cada tipo de célula". Journal of Biochemistry . 129 (4): 635–41. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002901. PMID  11275565.
  • Sheridan AM, Force T, Yoon HJ, O'Leary E, Choukroun G, Taheri MR, Bonventre JV (julio de 2001). "PLIP, una nueva variante de empalme de Tip60, interactúa con la fosfolipasa A(2) citosólica del grupo IV, induce apoptosis y potencia la producción de prostaglandinas". Biología molecular y celular . 21 (14): 4470–81. doi :10.1128/MCB.21.14.4470-4481.2001. PMC  87107 . PMID  11416127.
  • Cao X, Südhof TC (julio de 2001). "Un complejo transcripcionalmente [corrección de transcripción] activo de APP con Fe65 y la histona acetiltransferasa Tip60". Science . 293 (5527): 115–20. doi :10.1126/science.1058783. PMID  11441186. S2CID  43920642.
  • Legube G, Linares LK, Lemercier C, Scheffner M, Khochbin S, Trouche D (abril de 2002). "Tip60 se dirige a la degradación mediada por proteasoma por Mdm2 y se acumula después de la irradiación UV". The EMBO Journal . 21 (7): 1704–12. doi :10.1093/emboj/21.7.1704. PMC  125958 . PMID  11927554.
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q92993 (Histone acetyltransferase KAT5) en el PDBe-KB .
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