Las serina hidrolasas son una de las clases de enzimas más grandes conocidas que comprende aproximadamente ~200 enzimas o el 1% de los genes en el proteoma humano. [1] Una característica definitoria de estas enzimas es la presencia de una serina particular en el sitio activo , que se utiliza para la hidrólisis de sustratos . La hidrólisis del enlace éster o peptídico se produce en dos pasos. Primero, la parte acilo del sustrato (la parte ácida de un éster o la parte de un péptido que termina en un grupo carboxilo ) se transfiere a la serina, formando un nuevo enlace éster o amida y liberando la otra parte del sustrato (el alcohol de un éster o la parte del péptido que termina en un grupo amino ). Más tarde, en un paso más lento, el enlace entre la serina y el grupo acilo se hidroliza con agua o ion hidróxido, regenerando la enzima libre. [2] A diferencia de otras serinas no catalíticas, la serina reactiva de estas hidrolasas normalmente se activa mediante un relé de protones que involucra una tríada catalítica que consiste en la serina, un residuo ácido (por ejemplo, aspartato o glutamato ) y un residuo básico (generalmente histidina ), aunque existen variaciones en este mecanismo.
^ Simon GM, Cravatt BF (abril de 2010). "Proteómica basada en la actividad de superfamilias de enzimas: hidrolasas de serina como estudio de caso". J. Biol. Chem . 285 (15): 11051–5. doi : 10.1074/jbc.R109.097600 . PMC 2856978. PMID 20147750 .