Amidasa
| amidasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.5.1.4 | ||||||||
| N.º CAS | 9012-56-0 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| Amidasa | |||||||||
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 Estructura de rayos X de la amidasa peptídica nativa de Stenotrophomonas maltophilia a 1,4 Å | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Amidasa | ||||||||
| Pfam | PF01425 | ||||||||
| Interprofesional | IPR000120 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00494 | ||||||||
| SCOP2 | 1ocm / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Superfamilia OPM | 55 | ||||||||
| Proteína OPM | 1 metro 5 | ||||||||
| Membranoma | 325 | ||||||||
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En enzimología , una amidasa ( EC 3.5.1.4, acilamidasa , acilasa (engañosa) , amidohidrolasa (ambigua) , desaminasa (ambigua) , acilamidasa grasa , N-acetilaminohidrolasa (ambigua) ) es una enzima que cataliza la hidrólisis de una amida. De esta forma, los dos sustratos de esta enzima son una amida y H 2 O , mientras que sus dos productos son monocarboxilato y NH 3 .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , aquellas que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, específicamente en amidas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es acilamida amidohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen acilamidasa , acilasa , amidohidrolasa , desaminasa , acilamidasa grasa y N-acetilaminohidrolasa . Esta enzima participa en 6 vías metabólicas : ciclo de la urea y metabolismo de grupos amino , metabolismo de la fenilalanina , metabolismo del triptófano , metabolismo de los cianoaminoácidos, degradación del benzoato mediante coa ligación y degradación del estireno.
Las amidasas contienen un tramo conservado de aproximadamente 130 aminoácidos conocido como la secuencia AS . Están ampliamente distribuidas, y se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas . Las enzimas AS catalizan la hidrólisis de enlaces amida (CO-NH2), aunque la familia ha divergido ampliamente con respecto a la especificidad y función del sustrato . No obstante, estas enzimas mantienen una estructura central alfa/beta/alfa, donde las topologías de las mitades N- y C-terminales son similares. Las enzimas AS tienen característicamente una región C-terminal altamente conservada rica en residuos de serina y glicina, pero desprovista de residuos de ácido aspártico e histidina , por lo tanto, difieren de las serina hidrolasas clásicas . Estas enzimas poseen una tríada catalítica Ser-Ser-Lys única y altamente conservada utilizada para la hidrólisis de amida, aunque el mecanismo catalítico para la formación de intermediarios acil-enzima puede diferir entre enzimas. [1]
Algunos ejemplos de enzimas que contienen la firma AS incluyen:
- Amidasa de péptidos (Pam), [1] que cataliza la hidrólisis del enlace amida C-terminal de los péptidos .
- Hidrolasas de amidas de ácidos grasos , [2] que hidrolizan sustratos de ácidos grasos en medio (por ejemplo, el cannabinoide anandamida y la oleamida inductora del sueño), controlando así el nivel y la duración de la señalización inducida por esta diversa clase de transmisores lipídicos .
- Malonamidasa E2, [3] que cataliza la hidrólisis del malonamato en malonato y amoníaco, y que participa en el transporte de nitrógeno fijado desde los bacteroides a las células vegetales en el metabolismo simbiótico del nitrógeno .
- Subunidad A de la amidotransferasa Glu-tRNA(Gln), [4] una enzima heterotrimérica que cataliza la formación de Gln-tRNA(Gln) mediante la transamidación de Glu-tRNA(Gln) misacilado a través de la amidolisis de la glutamina .
Estudios estructurales
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A finales de 2018, se han resuelto 162 estructuras para esta familia, a las que se puede acceder en Pfam Archivado el 18 de septiembre de 2021 en Wayback Machine .
Referencias
- ^ ab Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (diciembre de 2004). "Investigación del mecanismo de la tríada catalítica Ser-Ser-Lys de la amidasa peptídica: estudios computacionales del estado fundamental, el estado de transición y el intermedio". Bioquímica . 43 (50): 15657–72. doi :10.1021/bi049025r. PMID 15595822.
- ^ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (diciembre de 2006). "Una segunda amida hidrolasa de ácidos grasos con distribución variable entre los mamíferos placentarios". J. Biol. Chem . 281 (48): 36569–78. doi : 10.1074/jbc.M606646200 . PMID 17015445.
- ^ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (junio de 2002). "La estructura de la malonamidasa E2 revela una nueva tríada catalítica Ser-cisSer-Lys en un nuevo pliegue de serina hidrolasa que prevalece en la naturaleza". EMBO J . 21 (11): 2509–16. doi :10.1093/emboj/21.11.2509. PMC 126024 . PMID 12032064.
- ^ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (diciembre de 2002). "Expresión, purificación y cristalización de la amidotransferasa específica de glutamil-ARNt(Gln) de Bacillus stearothermophilus". Mol. Cells . 14 (3): 374–81. doi : 10.1016/S1016-8478(23)15118-1 . PMID 12521300.
Lectura adicional
- Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). "El destino de ciertos ácidos orgánicos y amidas en el conejo. 7. Una amidasa de hígado de conejo". Biochem. J . 44 (5): 618–625. doi :10.1042/bj0440618. PMC 1274617 .
- Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). "El destino de ciertos ácidos orgánicos y amidas en el conejo. 11 Observaciones adicionales sobre la hidrólisis de amidas por extractos de tejido". Biochem. J . 47 (3): 294–299. doi :10.1042/bj0470294. PMC 1275209 . PMID 14800883.
