Proteína que interactúa con el receptor AH
Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

AIP
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasAIP , ARA9, FKBP16, FKBP37, SMTPHN, XAP-2, XAP2, proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arílicos, PITA1
Identificaciones externasOMIM : 605555; MGI : 109622; HomoloGene : 2959; Tarjetas genéticas : AIP; OMA :AIP - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

9049

11632

Conjunto

ENSG00000110711

ENSMUSG00000024847

Protección unificada

O00170

O08915

RefSeq (ARNm)

NM_003977
NM_001302959
NM_001302960

Número de serie 001276284 Número de
serie 016666

RefSeq (proteína)

NP_001289888
NP_001289889
NP_003968

NP_001263213
NP_057875

Ubicación (UCSC)Crónica 11: 67.47 – 67.49 MbCrónicas 19: 4.16 – 4.18 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
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La proteína que interactúa con el receptor AH ( AIP ), también conocida como proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arílicos , homólogo de inmunofilina ARA9 o proteína asociada al cromosoma X del VHB 2 ( XAP-2 ), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen AIP . [5] [6] [7] La ​​proteína es miembro de la familia FKBP .

Función

El AIP puede desempeñar un papel positivo en la señalización mediada por el receptor de hidrocarburos arílicos posiblemente al influir en su receptividad para el ligando y/o su orientación nuclear. El AIP es el regulador negativo celular de la proteína X del virus de la hepatitis B (VHB). [5] Además, se sabe que suprime la señalización antiviral y la inducción del interferón tipo I al dirigirse a IRF7, un actor clave en las vías de señalización antiviral. [8] El AIP consta de un dominio similar a FKBP52 N-terminal y un dominio TPR C-terminal. [9]

Mutaciones y papel en la enfermedad

Las mutaciones de AIP pueden ser la causa de una forma familiar de acromegalia , el adenoma hipofisario aislado familiar (FIPA). Los somatotropinomas (es decir, adenomas hipofisarios productores de GH ), a veces asociados con prolactinomas , están presentes en la mayoría de los pacientes con mutaciones de AIP. [10]

Interacciones

Se ha demostrado que el AIP interactúa con el receptor de hidrocarburos arílicos , [7] [11] [12] el receptor alfa activado por el proliferador de peroxisomas [13] y el translocador nuclear del receptor de hidrocarburos arílicos . [7] [14] Además, se ha demostrado que el AIP puede interactuar con IRF7 para ejercer su nueva función de regular negativamente las vías de señalización antiviral. [8]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000110711 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000024847 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ ab "Entrez Gene: proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arílicos AIP".
  6. ^ Kuzhandaivelu N, Cong YS, Inouye C, Yang WM, Seto E (diciembre de 1996). "XAP2, una nueva proteína asociada al cromosoma X del virus de la hepatitis B que inhibe la transactivación del cromosoma X". Nucleic Acids Res . 24 (23): 4741–50. doi :10.1093/nar/24.23.4741. PMC 146319 . PMID  8972861. 
  7. ^ abc Carver LA, Bradfield CA (abril de 1997). "Interacción dependiente de ligando del receptor de hidrocarburos arílicos con un nuevo homólogo de inmunofilina in vivo". J. Biol. Chem . 272 ​​(17): 11452–6. doi : 10.1074/jbc.272.17.11452 . PMID  9111057.
  8. ^ ab Zhou Q, Lavorgna A, Bowman M, Hiscott J, Harhaj EW (junio de 2015). "La proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arílicos se dirige a IRF7 para suprimir la señalización antiviral y la inducción del interferón tipo I". The Journal of Biological Chemistry . 290 (23): 14729–39. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC 4505538 . PMID  25911105. 
  9. ^ Petrulis JR, Perdew GH (2002). "El papel de las proteínas chaperonas en el complejo central del receptor de hidrocarburos arílicos". Interacciones químico-biológicas . 141 (1–2): 25–40. Bibcode :2002CBI...141...25P. doi :10.1016/S0009-2797(02)00064-9. PMID  12213383.
  10. ^ Occhi G, Trivellin G, Ceccato F, et al. (2010). "Prevalencia de mutaciones de AIP en una gran serie de pacientes acromegálicos italianos esporádicos y evaluación del estado de CDKN1B en pacientes acromegálicos con neoplasia endocrina múltiple". Eur. J. Endocrinol . 163 (3): 369–376. doi : 10.1530/EJE-10-0327 . PMID  20530095.
  11. ^ Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (diciembre de 2000). "La localización subcelular del receptor de hidrocarburos arílicos está modulada por la proteína 2 asociada al cromosoma X del virus de la hepatitis B, homóloga de la inmunofilina". J. Biol. Chem . 275 (48): 37448–53. doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID  10986286.
  12. ^ Ma Q, Whitlock JP (abril de 1997). "Una nueva proteína citoplasmática que interactúa con el receptor Ah, contiene motivos de repetición tetratricopeptídicos y aumenta la respuesta transcripcional a la 2,3,7,8-tetraclorodibenzo-p-dioxina". J. Biol. Chem . 272 ​​(14): 8878–84. doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PMID  9083006.
  13. ^ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (febrero de 2003). "Evidencia de que el receptor alfa activado por el proliferador de peroxisomas forma un complejo con la proteína de choque térmico de 90 kDa y la proteína 2 asociada al cromosoma X del virus de la hepatitis B". J. Biol. Chem . 278 (7): 4467–73. doi : 10.1074/jbc.M211261200 . PMID  12482853.
  14. ^ Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (abril de 2001). "El complejo de chaperona hsp90 regula la localización intracelular del receptor de dioxina". Mol. Cell. Biol . 21 (7): 2594–607. doi :10.1128 / MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890. PMID  11259606. 

Lectura adicional

  • Zhou Q, Lavorgna A, et al. (2015). "Proteínas que interactúan con el receptor de hidrocarburos arílicos se dirigen a IRF7 para suprimir la señalización antiviral y la inducción del interferón tipo I". Journal of Biological Chemistry . 290 (23): 14729–14739. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC  4505538 . PMID  25911105.
  • Chen HS, Perdew GH (1994). "Composición de subunidades del complejo receptor de hidrocarburos arílicos citosólicos heteroméricos". J. Biol. Chem . 269 (44): 27554–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47020-2 . PMID  7961671.
  • Ma Q, Whitlock JP (1997). "Una nueva proteína citoplasmática que interactúa con el receptor Ah, contiene motivos de repetición tetratricopeptídicos y aumenta la respuesta transcripcional a la 2,3,7,8-tetraclorodibenzo-p-dioxina". J. Biol. Chem . 272 ​​(14): 8878–84. doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PMID  9083006.
  • Meyer BK, Pray-Grant MG, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (1998). "La proteína 2 asociada al cromosoma X del virus de la hepatitis B es una subunidad del complejo central del receptor de hidrocarburos arílicos no ligados y exhibe actividad potenciadora de la transcripción". Mol. Cell. Biol . 18 (2): 978–88. doi :10.1128/MCB.18.2.978. PMC 108810.  PMID 9447995  .
  • Carver LA, LaPres JJ, Jain S, et al. (1999). "Caracterización de la proteína asociada al receptor Ah, ARA9". J. Biol. Chem . 273 (50): 33580–7. doi : 10.1074/jbc.273.50.33580 . PMID  9837941.
  • Gadelha MR, Une KN, Rohde K, et al. (2000). "Somatotropinomas familiares aislados: establecimiento de vínculo con el cromosoma 11q13.1-11q13.3 y evidencia de un segundo locus potencial en el cromosoma 2p16-12". J. Clin. Endocrinol. Metab . 85 (2): 707–14. doi : 10.1210/jcem.85.2.6386 . PMID  10690880.
  • Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (2001). "La localización subcelular del receptor de hidrocarburos arílicos está modulada por la proteína 2 asociada al cromosoma X del virus de la hepatitis B, homóloga de inmunofilina". J. Biol. Chem . 275 (48): 37448–53. doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID  10986286.
  • Kazlauskas A, Poellinger L, Pongratz I (2001). "La proteína similar a la inmunofilina XAP2 regula la ubiquitinación y la localización subcelular del receptor de dioxina". J. Biol. Chem . 275 (52): 41317–24. doi : 10.1074/jbc.M007765200 . PMID  11013261.
  • Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (2001). "El complejo de chaperona hsp90 regula la localización intracelular del receptor de dioxina". Mol. Cell. Biol . 21 (7): 2594–607. doi :10.1128 / MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC  86890. PMID  11259606.
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  • Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, et al. (2003). "Evidencia de que el receptor alfa activado por el proliferador de peroxisomas forma un complejo con la proteína de choque térmico de 90 kDa y la proteína 2 asociada al cromosoma X del virus de la hepatitis B". J. Biol. Chem . 278 (7): 4467–73. doi : 10.1074/jbc.M211261200 . PMID  12482853.
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