Monooxigenasa
| Monooxigenasa | |||||||||
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 Estructura de la monooxigenasa TetX en complejo con el sustrato 7-Yodtetraciclina. [1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | FAD_enlace_3 | ||||||||
| Pfam | PF01494 | ||||||||
| Interprofesional | IPR002938 | ||||||||
| SCOP2 | 2phh / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo (−OH) a los sustratos en muchas vías metabólicas. En esta reacción, los dos átomos de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y una molécula de H 2 O mediante la oxidación concomitante de NAD(P)H . [2] [3] Un subconjunto importante de las monooxigenasas, las omega hidroxilasas del citocromo P450 , es utilizado por las células para metabolizar el ácido araquidónico (es decir, el ácido eicosatetraenoico) a las moléculas de señalización celular , ácido 20-hidroxieicosatetraenoico o para reducir o inactivar totalmente las moléculas de señalización activas, por ejemplo, hidroxilando el leucotrieno B4 a 20-hidroxi-leucotrieno B5, el ácido 5-hidroxieicosatetraenoico a ácido 5,20-dihidroxieicosatetraenoico, el ácido 5-oxo-eicosatetraenoico a ácido 5-oxo-20-hidroxieicosatetraenoico, el ácido 12-hidroxieicosatetraenoico a ácido 12,20-dihidroxieicosatetraenoico y los ácidos epoxieicosatrienoicos a ácidos 20-hidroxi-epoxieicosatrienoicos.
Clasificación
Se clasifican como enzimas oxidorreductasas que catalizan una transferencia de electrones.
Estructuras relacionadas
2XDO 2XYO 2Y6R
Proteínas humanas que contienen este dominio
CoQ6 ; CYP450 ; MICAL1 ; MICAL2 ; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3 ;
Véase también
Referencias
- ^ PDB : 2Y6Q ; Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). "Base estructural de un nuevo mecanismo de resistencia a la tetraciclina basado en la monooxigenasa TetX". FEBS Lett . 585 (7): 1061–6. doi : 10.1016/j.febslet.2011.03.012 . PMID 21402075. S2CID 26967337.
- ^ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). "Relaciones funcionales y evolutivas entre diversas oxigenasas". Annu. Rev. Microbiol . 46 : 565–601. doi :10.1146/annurev.mi.46.100192.003025. PMID 1444267.
- ^ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). "Variantes Phe161 y Arg166 de la p-hidroxibenzoato hidroxilasa. Implicaciones para el reconocimiento de NADPH y la estabilidad estructural". FEBS Lett . 443 (3): 251–255. doi :10.1016/S0014-5793(98)01726-8. PMID 10025942. S2CID 21305517.
Enlaces externos
