Sinaptobrevina

Sinaptobrevina
Tres vistas diferentes de la estructura de alta resolución de un complejo neuronal SNARE truncado. Leyenda: sinaptobrevina-2 (rojo), sintaxina-1 (rosa), SNAP-25 (violeta).
Identificadores
SímboloSinaptobrevina
PfamPF00957
InterprofesionalIPR016444
PROSITIOPDOC00368
SCOP21sfc / ALCANCE / SUPFAM
Superfamilia OPM197
Proteína OPM4wy4
Membranoma351
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura

Las sinaptobrevinas ( isotipos 1-2 de sinaptobrevina ) son pequeñas proteínas integrales de membrana de vesículas secretoras con un peso molecular de 18 kilodalton (kDa) que forman parte de la familia de proteínas de membrana asociadas a vesículas (VAMP). [1] [2] [3] [4] [5]

La sinaptobrevina es una de las proteínas SNARE involucradas en la formación de los complejos SNARE.

Estructura

De las cuatro hélices α del complejo SNARE central, una es aportada por la sinaptobrevina, una por la sintaxina y dos por SNAP-25 (en las neuronas).

Función

Las proteínas SNARE son los componentes clave de la maquinaria molecular que impulsa la fusión de membranas en la exocitosis . Sin embargo, su función está sujeta a ajustes finos por parte de varias proteínas reguladoras, a las que se denomina colectivamente " proteínas maestras SNARE" .

Clasificación

En la nomenclatura Q/R para la organización de las proteínas SNARE, los miembros de la familia VAMP/sinaptobrevina se clasifican como R-SNARE , llamadas así por la presencia de una arginina en una ubicación específica dentro de la secuencia primaria de la proteína (a diferencia de las SNARE de la membrana diana, que contienen una glutamina y se denominan Q-SNARE ). La sinaptobrevina se clasifica como V-SNARE en la nomenclatura V/T, un esquema de clasificación alternativo en el que las SNARE se clasifican como V-SNARE y T-SNARE por su localización en vesículas y membranas diana, respectivamente. [6]

Importancia clínica

La sinaptobrevina es degradada por la tetanospasmina , una proteína derivada de la bacteria Clostridium tetani , que causa el tétanos . Una bacteria relacionada, Clostridium botulinum , produce la toxina botulínica . Existen varios serotipos de toxina botulínica que rompen enlaces peptídicos específicos de proteínas SNARE neuronales específicas, y la sinaptobrevina es esta proteína diana para varios de los serotipos.

Proteínas humanas que contienen este dominio

SEC22A ; SEC22B ; VAMP1 ; VAMP2 ; VAMP3 ; VAMP4 ; VAMP5 ; VAMP7 ; VAMP8 ; YKT6 ;

Referencias y notas

  1. ^ Baumert M, Maycox PR, Navone F, De Camilli P, Jahn R (1 de febrero de 1989). "Sinaptobrevina: una proteína de membrana integral de 18.000 daltons presente en pequeñas vesículas sinápticas del cerebro de rata". EMBO J . 8 (2): 379–84. doi :10.1002/j.1460-2075.1989.tb03388.x. PMC 400817 . PMID  2498078. 
  2. ^ Bock JB, Scheller RH (octubre de 1999). "Las proteínas SNARE median la fusión de la bicapa lipídica". Proc. Natl. Sci. USA . 96 (22): 12227–9. Bibcode :1999PNAS...9612227B. doi : 10.1073/pnas.96.22.12227 . PMC 34255 . PMID  10535902. 
  3. ^ Ernst JA, Brunger AT (2003). "Estructura de alta resolución, estabilidad y unión de sinaptotagmina de un complejo SNARE neuronal truncado". J Biol Chem . 278 (10): 8630–6. doi : 10.1074/jbc.M211889200 . PMID  12496247.
  4. ^ Fasshauer D, Sutton RB, Brunger AT, Jahn R (diciembre de 1998). "Características estructurales conservadas del complejo de fusión sináptica: proteínas SNARE reclasificadas como Q- y R-SNARE". Proc. Natl. Sci. USA . 95 (26): 15781–6. Bibcode :1998PNAS...9515781F. doi : 10.1073/pnas.95.26.15781 . PMC 28121 . PMID  9861047. 
  5. ^ Weber T, Zemelman BV, McNew JA, Westermann B, Gmachl M, Parlati F, Sollner TH, Rothman JE (1998). "SNAREpins: maquinaria mínima para la fusión de membranas". Cell . 92 (6): 759–72. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81404-X . PMID  9529252. S2CID  5637048.
  6. ^ Juan S. Bonifacino y Benjamin S. Glick. "Los mecanismos de la gemación y fusión de vesículas". Cell, vol. 116, 153–166, 23 de enero de 2004,
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