C1orf27

La proteína no caracterizada Cromosoma 1 Marco de lectura abierto 27 es una proteína en humanos, codificada por el gen C1orf27 . Su número de acceso es NM_017847. ^[1] Se trata de una proteína de membrana que tiene una longitud de 3926 pares de bases y la cadena más extensa de aminoácidos tiene una longitud de 454 aa. C1orf27 exhibe expresión citoplasmática en tejidos epidérmicos . ^[2] Los procesos biológicos asociados predichos del gen incluyen la especificación del destino celular y las propiedades del desarrollo. ^{[ cita requerida ]}

Este gen está ubicado en el cromosoma 1 en 1q31.1. ^[3] Está codificado en la cadena positiva del ADN que abarca desde 186.344.406 hasta 186.390.514.

Parece haber cuatro isoformas debido al empalme . ^[4] Dos de ellas están truncadas en el extremo 3' de la proteína desde 266aa y 396aa. La ubicación adicional de los sitios de empalme alternativos es de 79aa a 102aa y de 246aa a 260aa.

La proteína primaria codificada de C1orf27 consta de 454 residuos de aminoácidos y tiene una longitud de 3926 pares de bases . ^[1] Consta de 14 exones en total . El peso molecular previsto de la proteína primaria no modificada es de aproximadamente 51,1 kdal .

Al igual que con muchos otros genes, existen algunos alias comunes que se encuentran con este gen. ^{[ cita requerida ]} Esos alias son Lymphocyte-Activation Gene-1 (LAG1) Interacting Protein, Transparent Testa Glabra 1 (TTG1) y Odorant Response Abnormal 4 (ODR4). El alias más común para C1orf27 es ODR4, y este es el que aparece más fácilmente cuando se busca el gen.

El análisis computacional reveló que el aminoácido más abundante es la leucina, con un 10,1 % de la proteína total. ^[5] El segundo más abundante fue la serina, que contribuye al 8,6 % de la proteína total. El ácido glutámico fue el tercero más abundante y contribuye al 7,7 % de la proteína. Este análisis también reveló que la proteína parece ser deficiente en triptófano, ya que solo contribuye al 1,1 % de la proteína. ^[5] Según la distribución de otros tipos de aminoácidos, hubo cinco segmentos hidrofóbicos de alta puntuación. También hubo dos dominios transmembrana ubicados en 82-98aa y 432-449aa.

Se predice que C1orf27 experimentará múltiples modificaciones postraduccionales, como glicosilación , miristoilación y fosforilación . ^[11]

Hubo ocho interacciones identificadas por Mentha. ^[12] La primera fue UFSP2 que hidroliza el enlace peptídico en el gly del término C de UFM1, una proteína modificadora similar a la ubiquitina unida a varias proteínas diana. La segunda fue HSCB que actúa como co-chaperona en el ensamblaje del grupo hierro-azufre en las mitocondrias. La tercera fue GRB2 que es una proteína adaptadora que proporciona un enlace crítico entre los receptores del factor de crecimiento de la superficie celular y la vía de señalización Ras. La cuarta fue CYLD que es una proteasa que escinde las cadenas de poliubiquitina unidas a Lys-63, controla la regulación de la supervivencia celular, la proliferación y la diferenciación, y es necesaria para el progreso normal del ciclo celular. La quinta fue ATM que activa la señalización del punto de control tras roturas de doble cadena , apoptosis y estrés genotóxico. La sexta fue FAM177A1 , cuya función se desconoce. Los dos últimos fueron THID2 y Q81kP6, ambos presentes en el bacillus anthracis.

Es probable que la proteína c1orf27 sea citoplasmática. ^[13] Esto se encontró con una confiabilidad del 55,5%. La predicción de K-NN fue k=9/23 y se encontró que la proteína era 55,6% citoplasmática , 11,1% mitocondrial , 11,1% vacuolar , 11,1% citoesquelética y 11,1% golgi .

Las hélices alfa previstas en la proteína c1orf27 están coloreadas en azul en la imagen de arriba. Las láminas beta están representadas por flechas rojas. Las espirales aleatorias son las hebras moradas entre las estructuras.

En general, la expresión de c1orf27 parece ser ubicua. ^[16] Los sitios corporales de mayor expresión (>50 TPM) fueron vejiga , médula ósea , riñón , hígado , páncreas , paratiroides y vascular . Los sitios de salud de mayor expresión (>50 TPM) fueron tumores suprarrenales , tumores cervicales y tumores hepáticos. Si bien ambas observaciones tuvieron puntajes de TPM relativamente altos, todavía hubo una ocurrencia relativamente baja. Esto valida la suposición de que la expresión es ubicua. Hubo una expresión moderada (>25 TPM) en el feto humano , y la expresión aumentó con la edad. ^[16] La expresión estuvo completamente ausente en los oídos, esófago, linfa , nervio, glándulas salivales , tiroides , amígdalas y cordón umbilical . No hubo expresión en carcinoma de vejiga a pesar de que la expresión estaba elevada en la vejiga misma. Hubo una alta expresión en células endoteliales y células neuronales , pero fue indetectable en células gliales y células del neuropilo . La expresión también se localizó en el nucleoplasma y la membrana plasmática en humanos, pero se localiza en el citosol en ratones.

No se identificaron parálogos de C1orf27 en el genoma humano. ^[4]

Se identificaron ortólogos en la mayoría de los animales para los cuales existían datos completos del genoma. ^[4] Los ortólogos identificados más distantes, pero aún relevantes, fueron invertebrados del filo Cnidaria .

El valor m , o número de cambios de aminoácidos corregidos por cada 100 residuos, para el gen C1orf27 se graficó contra la divergencia de especies en millones de años. Cuando se comparó con los gráficos de divergencia del fibrinógeno y el citocromo C , se determinó que este gen se asemeja mucho al patrón evolutivo observado en el fibrinógeno, lo que sugiere una tasa de evolución más rápida . Los valores M para C1orf27 se calcularon utilizando el porcentaje de identidad, en comparación con los humanos, observado en las secuencias de ARNm de los ortólogos utilizando la fórmula derivada de la Hipótesis del Reloj Molecular .