Cadena alfa del fibrinógeno

FGA
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	1BBR, 1DM4, 1FPH, 1FZA, 1FZB, 1FZC, 1FZD, 1FZE, 1FZF, 1FZG, 1LT9, 1LTJ, 1N86, 1N8E, 1RE3, 1RE4, 1RF0, 1RF1, 1YCP, 2A45, 2FFD, 2H43, 2HLO, 2HOD, 2HPC, 2OYH, 2OYI, 2Q9I, 2XNX, 2XNY, 2Z4E, 3AT0, 3BVH, 3E1I, 3GHG, 3H32, 3HUS, 4F27, 5CFA
Identificadores
Alias	FGA , Fib2, cadena alfa del fibrinógeno
Identificaciones externas	OMIM : 134820; MGI : 1316726; HomoloGene : 428; Tarjetas genéticas : FGA; OMA :FGA - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 4 (humano)
Fin	154.590.745 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 3 (ratón)
Fin	82.940.934 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	lóbulo derecho del hígado; ; Islote de Langerhans; ; célula beta; ; cuerpo del estomago; ; testículo; ; fondo de ojo; ; decidua; ; vermis cerebeloso; ; Cardias; ; cuerpo del páncreas;
	Top expresado en
	lóbulo izquierdo del hígado; ; vesícula biliar; ; feto humano; ; saco vitelino; ; célula progenitora hematopoyética del hígado fetal; ; riñón derecho; ; túbulo proximal; ; organismo sexualmente inmaduro; ; riñón humano; ; epitelio del intestino delgado;
	Más datos de expresión de referencia
	; ;
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	Actividad adaptadora proteína-macromolécula; Actividad de moléculas estructurales; unión de iones metálicos; unión a proteínas; unión del receptor de señalización; unión de moléculas de adhesión celular;
Componente celular	gránulo alfa de plaquetas; vesícula extracelular; membrana plasmática; complejo de fibrinógeno; región extracelular; superficie celular; corteza celular; exosoma extracelular; luz del gránulo alfa de plaqueta; lado externo de la membrana plasmática; micropartícula de sangre; espacio extracelular; luz del retículo endoplasmático;
Proceso biológico	hemostasia; Regulación negativa del proceso apoptótico de las células endoteliales.; Regulación positiva de la secreción de hormonas peptídicas.; polimerización de proteínas; Regulación positiva de la adhesión célula-célula heterotípica.; respuesta inmune adaptativa; fibrinólisis; proceso del sistema inmunológico; desgranulación plaquetaria; coagulación sanguínea; organización de la matriz extracelular; respuesta al ion calcio; Regulación positiva de la propagación celular dependiente de la adhesión al sustrato.; coagulación sanguínea, vía común; Regulación negativa de la vía de señalización apoptótica extrínseca a través de receptores de dominio de muerte; regulación positiva de la vasoconstricción; regulación positiva de la secreción de proteínas; Regulación positiva de la cascada ERK1 y ERK2; regulación negativa de la coagulación sanguínea, vía común; regulación positiva de la exocitosis; coagulación sanguínea, formación de coágulos de fibrina; activación del plasminógeno; Adhesión célula-matriz; respuesta inmune innata; agregación plaquetaria; transducción de señales; Inducción de la aglutinación bacteriana; activación plaquetaria; vía de señalización del receptor tipo toll; modificación postraduccional de proteínas;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	2243
	14161
	ENSG00000171560
	ENSMUSG00000028001
	P02671
	E9PV24
	Número de serie 000508 Número de ; serie 021871
	NM_001111048 ; NM_010196
	NP_000499 ; NP_068657
	NP_001104518NP_034326;
	Wikidatos
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Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La cadena alfa del fibrinógeno es una proteína que en los humanos está codificada por el gen FGA .

Función

La proteína codificada por este gen es el componente alfa del fibrinógeno , una glucoproteína transportada por la sangre compuesta por tres pares de cadenas polipeptídicas no idénticas. Tras una lesión vascular, la trombina escinde el fibrinógeno para formar fibrina, que es el componente más abundante de los coágulos sanguíneos. Además, diversos productos de escisión del fibrinógeno y la fibrina regulan la adhesión y la propagación celular, muestran actividades vasoconstrictoras y quimiotácticas y son mitógenos para varios tipos de células. Las mutaciones en este gen provocan varios trastornos, entre ellos la disfibrinogenemia, la hipofibrinogenemia, la afibrinogenemia y la amiloidosis renal. El empalme alternativo da lugar a dos isoformas que varían en el extremo carboxilo terminal. ^[5]

Interacciones

Se ha demostrado que la cadena alfa del fibrinógeno interactúa con el activador del plasminógeno tisular . ^[6]^[7]

Véase también

Cadena gamma del fibrinógeno

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000171560 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000028001 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
^ "Entrez Gene: cadena alfa de fibrinógeno FGA".
^ Tsurupa G, Medved L (enero de 2001). "Identificación y caracterización de nuevos sitios de unión de tPA y plasminógeno dentro de los dominios C del fibrino(ógeno) alfa". Bioquímica . 40 (3): 801–808. doi :10.1021/bi001789t. PMID 11170397.
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Lectura adicional

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Bennett JS (2001). "Interacciones plaquetarias-fibrinógeno". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 936 (1): 340–354. Bibcode :2001NYASA.936..340B. doi :10.1111/j.1749-6632.2001.tb03521.x. PMID 11460491. S2CID 25431334.
Redman CM, Xia H (2001). "Biosíntesis de fibrinógeno. Ensamblaje, degradación intracelular y asociación con la síntesis y secreción de lípidos". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 936 : 480–495. doi :10.1111/j.1749-6632.2001.tb03535.x. PMID 11460506. S2CID 31741202.
Matsuda M, Sugo T (agosto de 2002). "Estructura y función del fibrinógeno humano inferida a partir de disfibrinógenos". Revista Internacional de Hematología . 76 (Supl 1): 352–60. doi :10.1007/bf03165284. PMID 12430881. S2CID 11165476.
Everse SJ (agosto de 2002). "Nuevos conocimientos sobre la estructura y función de la fibrina (ógena)". Vox Sanguinis . 83 (Suplemento 1): 375–82. doi :10.1111/j.1423-0410.2002.tb05338.x. PMID 12617173. S2CID 21813767.
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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000171560 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000028001 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .

[5] "Entrez Gene: cadena alfa de fibrinógeno FGA".

[pmid11170397-6] Tsurupa G, Medved L (enero de 2001). "Identificación y caracterización de nuevos sitios de unión de tPA y plasminógeno dentro de los dominios C del fibrino(ógeno) alfa". Bioquímica . 40 (3): 801–808. doi :10.1021/bi001789t. PMID 11170397.

[pmid3088041-7] Ichinose A, Takio K, Fujikawa K (julio de 1986). "Localización del sitio de unión del activador del plasminógeno de tipo tisular a la fibrina". The Journal of Clinical Investigation . 78 (1): 163–169. doi :10.1172/JCI112546. PMC 329545 . PMID 3088041.