BCL2L11

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

BCL2L11
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasBCL2L11 , BAM, BIM, BOD, BCL2 como 11
Identificaciones externasOMIM : 603827; MGI : 1197519; HomoloGene : 7643; Tarjetas genéticas : BCL2L11; OMA :BCL2L11 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

NM_001284410
NM_001291016
NM_009754
NM_207680
NM_207681

RefSeq (proteína)
Ubicación (UCSC)Crónicas 2:111.12 – 111.17 MbCrónica 2: 127,97 – 128 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
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La proteína similar a Bcl-2 11 , comúnmente llamada BIM ( Bcl -2 Interacting Mediator of cell death), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen BCL2L11 . [5] [6]

Función

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de proteínas BCL-2 . Los miembros de la familia BCL-2 forman heterodímeros u homodímeros y actúan como reguladores antiapoptóticos o proapoptóticos que están involucrados en una amplia variedad de actividades celulares. La proteína codificada por este gen contiene un dominio de homología Bcl-2 3 (BH3). Se ha demostrado que interactúa con otros miembros de la familia de proteínas BCL-2, incluidos BCL2 , BCL2L1 /BCL-X(L) y MCL1 , y que actúa como un activador apoptótico. La expresión de este gen puede ser inducida por el factor de crecimiento nervioso (NGF), así como por el factor de transcripción forkhead FKHR-L1 ( FoxO3a ), lo que sugiere un papel de este gen en la apoptosis neuronal y linfocítica. Los estudios transgénicos de la contraparte de ratón sugirieron que este gen funciona como un iniciador esencial de la apoptosis en la selección negativa de timocitos . Se han identificado varias variantes de transcripción empalmadas alternativamente de este gen. [7]

Reglamento de Bim

La expresión y la actividad de Bim se regulan a nivel transcripcional, traduccional y postraduccional; la expresión y la actividad coordinadas de Bim dan forma a las respuestas inmunitarias y garantizan la integridad tisular. Las células cancerosas desarrollan mecanismos que suprimen la expresión de Bim, lo que permite la progresión tumoral y la metástasis. [8]

Interacciones

Se ha demostrado que BCL2L11 interactúa con:

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000153094 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000027381 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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  7. ^ "Gen Entrez: BCL2L11 BCL2-like 11 (facilitador de la apoptosis)".
  8. ^ Sionov RV, Vlahopoulos SA, Granot Z (2015). "Regulación de Bim en la salud y la enfermedad". Oncotarget . 6 (27): 23058–134. doi :10.18632/oncotarget.5492. PMC 4695108 . PMID  26405162. 
  9. ^ abc Chen L, Willis SN, Wei A, Smith BJ, Fletcher JI, Hinds MG, Colman PM, Day CL, Adams JM, Huang DC (febrero de 2005). "La selección diferencial de las proteínas prosupervivencia Bcl-2 por sus ligandos BH3-only permite una función apoptótica complementaria". Mol. Cell . 17 (3): 393–403. doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.030 . PMID  15694340.
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  12. ^ Vadlamudi RK, Bagheri-Yarmand R, Yang Z, Balasenthil S, Nguyen D, Sahin AA, den Hollander P, Kumar R (junio de 2004). "La cadena ligera 1 de dineína, un sustrato que interactúa con la quinasa 1 activada por p21, promueve fenotipos cancerosos". Cancer Cell . 5 (6): 575–85. doi : 10.1016/j.ccr.2004.05.022 . PMID  15193260.
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  14. ^ Heckmeier PJ, Ruf J, Buhrke D, Janković BG, Hamm P (septiembre de 2022). "Propagación de señales dentro del complejo proteico MCL-1/BIM". Revista de biología molecular . 434 (17): 167499. doi : 10.1016/j.jmb.2022.167499 . PMID  35189130.

Lectura adicional

  • Wang K, Yin XM, Chao DT, et al. (1996). "BID: un nuevo agonista de muerte de dominio único BH3". Genes Dev . 10 (22): 2859–69. doi : 10.1101/gad.10.22.2859 . PMID:  8918887.
  • Zha J, Harada H, Yang E, et al. (1997). "La fosforilación de serina del agonista de muerte BAD en respuesta al factor de supervivencia da como resultado la unión a 14-3-3, no a BCL-X(L)". Cell . 87 (4): 619–28. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81382-3 . PMID  8929531. S2CID  860908.
  • Huang DC, Adams JM, Cory S (1998). "El dominio BH4 N-terminal conservado de los homólogos de Bcl-2 es esencial para la inhibición de la apoptosis y la interacción con CED-4". EMBO J . 17 (4): 1029–39. doi :10.1093/emboj/17.4.1029. PMC  1170452 . PMID  9463381.
  • Puthalakath H, Huang DC, O'Reilly LA, et al. (1999). "La actividad proapoptótica del miembro de la familia Bcl-2, Bim, está regulada por la interacción con el complejo motor de dineína". Mol. Cell . 3 (3): 287–96. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80456-6 . PMID  10198631.
  • Ohi N, Tokunaga A, Tsunoda H, et al. (1999). "Una nueva proteína de unión a adenovirus E1B19K B5 inhibe la apoptosis inducida por Nip3 mediante la formación de un heterodímero a través de la región hidrofóbica C-terminal". Cell Death Differ . 6 (4): 314–25. doi : 10.1038/sj.cdd.4400493 . PMID  10381623.
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  • Sugiyama T, Shimizu S, Matsuoka Y, et al. (2002). "Activación del canal aniónico dependiente de voltaje mitocondrial por la proteína Bim, que solo contiene BH3, aproapoptótica". Oncogene . 21 (32): 4944–56. doi : 10.1038/sj.onc.1205621 . PMID  12118373.


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