Autoinductor-2
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| Nombres | |
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| Nombre IUPAC preferido (3a S ,6 S ,6a R )-2,2,6,6a-Tetrahidroxi-3a-metiltetrahidro-2 H -furo[2,3- d ][1,3,2]dioxaborol-2-uido | |
| Otros nombres Dihidroxi[(2S,3R,4S)-2-metildihidro- | |
| Identificadores | |
Modelo 3D ( JSmol ) |
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| EBICh |
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| Química biológica |
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| Araña química |
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| BARRIL |
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Identificador de centro de PubChem |
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Panel de control CompTox ( EPA ) |
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| Propiedades | |
| C 5 H 10 BO 7 | |
| Masa molar | 192.940 |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para los materiales en su estado estándar (a 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
El autoinductor-2 ( AI-2 ) es un diéster de borato de furanosilo o tetrahidroxifurano (dependiente de la especie) que, como sugiere el nombre, es un autoinductor , un miembro de una familia de moléculas de señalización utilizadas en la detección de quórum . [1] El AI-2 es una de las pocas biomoléculas conocidas que incorporan boro . Identificado por primera vez en la bacteria marina Vibrio harveyi , el AI-2 es producido y reconocido por muchas bacterias Gram-negativas y Gram-positivas . [2] [3] El AI-2 surge por la reacción de 4,5-dihidroxi-2,3-pentanodiona , que se produce enzimáticamente, con ácido bórico [4] y es reconocido por la quinasa sensora de dos componentes LuxPQ en Vibrionaceae .
AI-2 es transportado activamente por el transportador de tipo ABC Lsr a la célula en Enterobacteriaceae y algunos otros taxones bacterianos como Pasteurella , Photorhabdus , Haemophilus y Bacillus , [5] donde es fosforilado por LsrK. Luego, Phospho-AI-2 se une a la proteína represora transcripcional, LsrR, que posteriormente se libera de la región promotora/operadora del operón lsr, y se inicia la transcripción de los genes lsr . La señalización de AI-2 también está regulada por glucosa y cAMP/CRP a través del operón lsr . En presencia de glucosa, niveles bajos de cAMP/CRP dan como resultado casi ninguna expresión del operón lsr ( lsrABCDFG ). Sin glucosa, se necesita cAMP-CRP para estimular la expresión de lsr , mientras que LsrR reprime su expresión en ausencia del inductor, phospho-AI-2. A medida que se acumula AI-2, se absorbe más AI-2 a través de LsrABCD, se fosforila a través de LsrK y se desreprime la transcripción de lsr , lo que permite una captación aún mayor de AI-2. [6]
Se han expresado dudas sobre el estatus de AI-2 como señal universal. Aunque el gen luxS , que codifica la proteína responsable de la producción de AI-2, está muy extendido, este último tiene principalmente un papel metabólico primario en el reciclaje de S -adenosil - L -metionina , siendo AI-2 un subproducto de ese proceso. [7] Se encontró que un comportamiento inequívocamente relacionado con AI-2 estaba restringido principalmente a organismos portadores de genes conocidos del receptor AI-2. [8] Por lo tanto, si bien es cierto que algunas bacterias responden a AI-2, es dudoso que siempre se produzca con fines de señalización.
Mimetismo por parte de las células huésped
Se ha descubierto que, en respuesta a las bacterias o a la interrupción de la unión estrecha , las células epiteliales de los mamíferos sintetizan un imitador de AI-2 que desencadena la detección de quórum y puede desempeñar un papel importante en el reclutamiento de microbios intestinales que se sabe que ayudan en la curación epitelial. Al informar sobre estos hallazgos, los investigadores escriben que sus resultados "sugieren que la comunicación entre reinos ocurre entre células eucariotas y bacterias a través del sistema de detección de quórum bacteriano AI-2". [9]
Referencias
- ^ Cao, Jie-Gang; Meighen, Edward A. (1989). "Purificación e identificación estructural de un autoinductor para el sistema de luminiscencia de Vibrio harveyi". Journal of Biological Chemistry . 264 (36): 21670–21676. doi : 10.1016/S0021-9258(20)88238-6 . PMID 2600086.
- ^ Miller, Stephen T.; Xavier, Karina B.; Campagna, Shawn R.; Taga, Michiko E.; Semmelhack, Martin F.; Bassler, Bonnie L.; Hughson, Frederick M. (2004). "Salmonella typhimurium reconoce una forma químicamente distinta de la señal de detección de quórum bacteriana AI-2". Molecular Cell . 15 (5): 677–687. doi : 10.1016/j.molcel.2004.07.020 . PMID 15350213.
- ^ Miller, MB; Bassler, BL (2001). "Detección de quórum en bacterias". Revisión anual de microbiología . 55 : 165–199. doi :10.1146/annurev.micro.55.1.165. PMID 11544353.
- ^ "Química - Universidad Queen Mary de Londres".
- ^ Rezzonico, F.; Smits, THM; Duffy, B. (2012). "La detección de receptores AI-2 en genomas de Enterobacteriaceae sugiere un papel del quórum sensing tipo 2 en ecosistemas cerrados". Sensores . 12 (5): 6645–6665. Bibcode :2012Senso..12.6645R. doi : 10.3390/s120506645 . PMC 3386761 . PMID 22778662.
- ^ Wang, Liang; Hashimoto, Yoshifumi; Tsao, Chen-Yu; Valdes, James J.; Bentley, William E. (2005). "El AMP cíclico (AMPc) y la proteína receptora de AMPc influyen en la síntesis y la captación del autoinductor extracelular 2 en Escherichia coli". Journal of Bacteriology . 187 (6): 2066–2076. doi :10.1128/JB.187.6.2066-2076.2005. PMC 1064054 . PMID 15743955.
- ^ Diggle, SP; Gardner, A.; West, SA; Griffin, AS (2007). "Teoría evolutiva del quórum sensing bacteriano: ¿cuándo una señal no es una señal?". Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences . 362 (1483): 1241–1249. doi :10.1098/rstb.2007.2049. PMC 2435587 . PMID 17360270.
- ^ Rezzonico, F.; Duffy, B. (2008). "La falta de evidencia genómica de los receptores AI-2 sugiere un papel no relacionado con la detección de quórum para luxS en la mayoría de las bacterias". BMC Microbiology . 8 : 154. doi : 10.1186/1471-2180-8-154 . PMC 2561040 . PMID 18803868.
- ^ Ismail, Anisa S.; Valastyan, Julie S.; Bassler, Bonnie L. (17 de marzo de 2016). "Un imitador del autoinductor-2 producido por el huésped activa la detección de quórum bacteriana". Cell Host & Microbe . 19 (4): 470–480. doi :10.1016/j.chom.2016.02.020. PMC 4869860 . Consultado el 9 de julio de 2024 .
