N-alfa-acetiltransferasa 10
Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

NAA10
Identificadores
AliasNAA10 , ARD1, ARD1A, ARD1P, DXS707, MCOPS1, NATD, TE2, OGDNS, N(alfa)-acetiltransferasa 10, subunidad catalítica NatA, hARD1, N-alfa-acetiltransferasa 10, subunidad catalítica NatA
Identificaciones externasOMIM : 300013; MGI : 1915255; HomoloGene : 2608; Tarjetas genéticas : NAA10; OMA :NAA10 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

8260

56292

Conjunto

ENSG00000102030

ENSMUSG00000031388

Protección unificada

P41227

Q9QY36

RefSeq (ARNm)

NM_003491
NM_001256119
NM_001256120

NM_001177965
NM_019870
NM_001310538

RefSeq (proteína)

NP_001243048
NP_001243049
NP_003482

NP_001171436
NP_001297467
NP_063923

Ubicación (UCSC)Cromosoma X: 153,93 – 153,94 MbCromosoma X: 72,96 – 72,97 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
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La N-alfa-acetiltransferasa 10 (NAA10), también conocida como subunidad catalítica Naa10 de NatA y homólogo A de la proteína 1 defectuosa de arresto (ARD1A), es una subunidad enzimática que en los seres humanos está codificada por el gen NAA10 . [5] [6] Junto con su subunidad auxiliar Naa15 , la Naa10 constituye el complejo NatA (N α -acetiltransferasa A) que cataliza específicamente la transferencia de un grupo acetilo desde la acetil-CoA al grupo amino primario N-terminal de ciertas proteínas. En eucariotas superiores, se han descrito otros 5 complejos de N-acetiltransferasa (NAT), NatB-NatF, que difieren tanto en la especificidad del sustrato como en la composición de la subunidad. [7]

Gen y transcripciones

El NAA10 humano se encuentra en el cromosoma Xq28 y contiene 8 exones , 2 de los cuales codifican tres isoformas diferentes derivadas del empalme alternativo . [8] Además, se ha identificado una duplicación del gen NAA10 procesado , NAA11 ( ARD2 ), que se expresa en varias líneas celulares humanas; [9] sin embargo, estudios posteriores indican que Naa11 no se expresa en las líneas celulares humanas HeLa y HEK293 ni en tejidos cancerosos, y las transcripciones de NAA11 solo se detectaron en tejidos testiculares y placentarios . [10] Naa11 también se ha encontrado en ratones, donde se expresa principalmente en los testículos. [11] NAA11 se encuentra en el cromosoma 4q21.21 en humanos y 5 E3 en ratones, y solo contiene dos exones. Los ratones tienen otro parálogo similar a Naa10, Naa12. Naa12 tiene actividad NAT y compensa genéticamente la pérdida de Naa10, mientras que ser nulo Naa10/Naa12 es letal en embriones en microbios. [12]

En el ratón, NAA10 se encuentra en el cromosoma X A7.3 y contiene 9 exones. Se han descrito dos productos de empalme alternativo de Naa10 de ratón, mNaa10 235 y mNaa10 225 , en células NIH-3T3 y JB6 que pueden tener diferentes actividades y funciones en diferentes compartimentos subcelulares. [13]

Se han identificado homólogos de Naa10 en casi todos los reinos de la vida analizados, incluyendo plantas, [14] [15] [16] hongos, [14] [17] amoebozoa , [14] archaeabacterias [14] [18] [19] [20] y protozoos . [21] [22] En eubacterias , se han identificado 3 N α -acetiltransferasas, RimI, RimJ y RimL, [23] [24] [25] pero de acuerdo a su baja identidad de secuencia con los NATs, es probable que las proteínas RIM no tengan un ancestro común y hayan evolucionado independientemente. [26] [27]

Estructura

La cromatografía de exclusión por tamaño y el dicroísmo circular indicaron que el Naa10 humano consiste en una región globular compacta que comprende dos tercios de la proteína y un extremo C no estructurado flexible . [28] La estructura cristalina de rayos X del complejo holo-NatA (Naa10/Naa15) de 100 kD de S. pombe mostró que Naa10 adopta un pliegue GNAT típico que contiene un segmento α1–bucle–α2 N-terminal que presenta una gran interfaz hidrofóbica y exhibe interacciones con su subunidad auxiliar Naa15, una región central de unión a acetil CoA y segmentos C-terminales que son similares a las regiones correspondientes en Naa50, otra N α -acetiltransferasa. [29] También se ha informado sobre la estructura cristalina de rayos X de Naa10 de T. volcanium arqueal, que revela múltiples modos distintos de unión de acetil-Co que involucran los bucles entre β4 y α3, incluido el bucle P. [20] El Naa10 no complejado (Naa15 no unido) adopta un pliegue diferente: Leu22 y Tyr26 se desplazan fuera del sitio activo de Naa10, y Glu24 (importante para la unión del sustrato y la catálisis de NatA) se reposiciona en ~5 Å, lo que resulta en una conformación que permite la acetilación de un subconjunto diferente de sustratos. [29] Se ha informado sobre una estructura cristalina de rayos X de Naa10 humano en complejo con Naa15 e HYPK. [30]

Se ha descrito una señal de localización nuclear funcional en el extremo C de hNaa10 entre los residuos 78 y 83 (KRSHRR). [31] [32]

Función

Naa10, como parte del complejo NatA, está unido al ribosoma y acetila proteínas co-traduccionalmente comenzando con cadenas laterales pequeñas como Ser, Ala, Thr, Gly, Val y Cys, después de que la metionina iniciadora (iMet) haya sido escindida por las metionina aminopeptidasas (MetAP). [33] Además, podría ocurrir acetilación postraduccional por Naa10 no asociado al ribosoma. Alrededor del 40-50 % de todas las proteínas son sustratos potenciales de NatA. [7] [34] Además, en un estado monomérico, los reordenamientos estructurales del bolsillo de unión del sustrato Naa10 permiten la acetilación de los extremos N con cadenas laterales ácidas. [29] [35] Además, se ha informado de la actividad de N ε -acetiltransferasa [36] [37] [38] [ 39] [ 40] [41] [42] y de la actividad de propioniltransferasa N-terminal [43] .

A pesar de que la acetilación N α -terminal de las proteínas se conoce desde hace muchos años, las consecuencias funcionales de esta modificación no se comprenden bien. Sin embargo, la evidencia acumulada ha vinculado a Naa10 con varias vías de señalización, incluyendo Wnt/β-catenina , [38] [39] [44] [45] MAPK , [44] JAK/STAT , [46] y NF-κB , [47] [48] [49] [50] regulando así varios procesos celulares, incluyendo la migración celular, [51] [52] el control del ciclo celular, [53] [54] [55] el control del daño del ADN, [49] [56] la muerte celular dependiente de caspasa, [56] [57] la apoptosis dependiente de p53, [54] la proliferación celular y la autofagia [58] así como la hipoxia, [39] [40] [ 42] [59] [60] aunque existen algunas discrepancias importantes con respecto a la hipoxia [61] [62] [63] [64] [65] e incluso los efectos específicos de las isoformas . Se han descrito funciones de Naa10 en ratones. [13] [66]

Naa10 es esencial en D. melanogaster , [67] C. elegans [68] y T. brucei . [21] En S. cerevisiae , la función de Naa10 no es esencial, pero las células NAA10 Δ muestran defectos graves, incluida la desrepresión del locus de tipo de apareamiento silencioso ( HML ), la imposibilidad de entrar en la fase G o , sensibilidad a la temperatura y un crecimiento deficiente. [17] [69] Se ha informado muy recientemente que los ratones knock-out de Naa10 son viables y muestran un defecto en el desarrollo óseo. [50]

Enfermedad

En 2001, se identificó una variante c.109T>C (p.Ser37Pro) en NAA10 en dos familias no relacionadas con síndrome de Ogden , un trastorno ligado al cromosoma X que implica una combinación distintiva de apariencia envejecida, anomalías craneofaciales, hipotonía , retrasos globales del desarrollo, criptorquidia y arritmias cardíacas . [70] Los fibroblastos de los pacientes mostraron morfología alterada, características de crecimiento y migración y los estudios moleculares indican que esta mutación S37P altera el complejo NatA y disminuye la actividad enzimática de Naa10 in vitro e in vivo . [70] [71] [72]

Además, se han descrito otras dos mutaciones en Naa10 (mutación R116W en un niño y una mutación V107F en una niña) en dos familias no relacionadas con casos esporádicos de discapacidades intelectuales no sindrómicas, retraso del crecimiento posnatal y anomalías esqueléticas. [73] [74] Se informó que la niña tenía retraso en el cierre de las fontanelas, retraso en la edad ósea, dedos gordos anchos, pectus carinatum leve, estenosis de la arteria pulmonar, defecto del tabique auricular e intervalo QT prolongado . Se informó que el niño tenía manos/pies pequeños, paladar muy arqueado y espacios interdentales amplios.

Además, se informó una mutación de empalme en el sitio donante de empalme del intrón 7 (c.471+2T→A) de NAA10 en una sola familia con síndrome de microftalmia de Lenz (LMS), un trastorno recesivo ligado al cromosoma X, genéticamente heterogéneo y muy raro caracterizado por microftalmia o anoftalmia , retraso del desarrollo, discapacidad intelectual, anomalías esqueléticas y malformaciones de dientes, dedos de manos y pies. [75] Los fibroblastos de los pacientes mostraron defectos de proliferación celular, desregulación de genes involucrados en la vía de señalización del ácido retinoico , como STRA6 , y deficiencias en la captación de retinol . [75]

La evidencia acumulada sugiere que la función de Naa10 podría regular el plegamiento de proteínas co-traduccionales a través de la modulación de la función de la chaperona, afectando así la formación patológica de agregados amiloides tóxicos en la enfermedad de Alzheimer o la propagación del prión [PSI+] en la levadura. [76] [77] [78] [79]

Puede encontrar más información sobre los síndromes relacionados con NAA10 en www.naa10gene.com

Notas

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000102030 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000031388 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Tribioli C, Mancini M, Plassart E, Bione S, Rivella S, Sala C, Torri G, Toniolo D (enero de 1995). "Aislamiento de nuevos genes en Xq28 distal: mapa transcripcional e identificación de un homólogo humano de la N-acetiltransferasa ARD1 de Saccharomyces cerevisiae". Hum Mol Genet . 3 (7): 1061–7. doi :10.1093/hmg/3.7.1061. PMID  7981673.
  6. ^ "Gen Entrez: ARD1A ARD1 homólogo A, N-acetiltransferasa (S. cerevisiae)".
  7. ^ ab Starheim KK, Gevaert K, Arnesen T (abril de 2012). "Acetiltransferasas N-terminales de proteínas: cuando el inicio importa". Tendencias en ciencias bioquímicas . 37 (4): 152–61. doi :10.1016/j.tibs.2012.02.003. PMID  22405572.
  8. ^ Pruitt KD, Tatusova T, Maglott DR (enero de 2007). "Secuencias de referencia del NCBI (RefSeq): una base de datos de secuencias no redundantes y curada de genomas, transcripciones y proteínas". Nucleic Acids Research . 35 (número de la base de datos): D61–5. doi :10.1093/nar/gkl842. PMC 1716718 . PMID  17130148. 
  9. ^ Arnesen T, Betts MJ, Pendino F, Liberles DA, Anderson D, Caro J, Kong X, Varhaug JE, Lillehaug JR (25 de abril de 2006). "Caracterización de hARD2, un duplicado del gen hARD1 procesado, que codifica una proteína humana N-alfa-acetiltransferasa". BMC Biochemistry . 7 : 13. doi : 10.1186/1471-2091-7-13 . PMC 1475586 . PMID  16638120. 
  10. ^ Pang AL, Clark J, Chan WY, Rennert OM (noviembre de 2011). "La expresión del gen humano NAA11 (ARD1B) es específica de tejido y está regulada por la metilación del ADN". Epigenética . 6 (11): 1391–9. doi :10.4161/epi.6.11.18125. PMC 3242813 . PMID  22048246. 
  11. ^ Pang AL, Peacock S, Johnson W, Bear DH, Rennert OM, Chan WY (agosto de 2009). "Clonación, caracterización y análisis de expresión del nuevo retrogén de acetiltransferasa Ard1b en el ratón". Biology of Reproduction . 81 (2): 302–9. doi :10.1095/biolreprod.108.073221. PMC 2849813 . PMID  19246321. 
  12. ^ Kweon HY, Lee MN, Dorfel M, Seo S, Gottlieb L, PaPazyan T, et al. (agosto de 2021). "Naa12 compensa a Naa10 en ratones en la vía de acetilación amino-terminal". eLife . 10 : e65952. doi : 10.7554/elife.65952 . PMC 8376253 . PMID  34355692. 
  13. ^ ab Chun KH, Cho SJ, Choi JS, Kim SH, Kim KW, Lee SK (2 de febrero de 2007). "Regulación diferencial del empalme, localización y estabilidad de las isoformas ARD1235 y ARD1225 de mamíferos". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 353 (1): 18–25. doi :10.1016/j.bbrc.2006.11.131. PMID  17161380.
  14. ^ abcd Polevoda B, Sherman F (24 de enero de 2003). "Acetiltransferasas N-terminales y requisitos de secuencia para la acetilación N-terminal de proteínas eucariotas". Journal of Molecular Biology . 325 (4): 595–622. doi :10.1016/s0022-2836(02)01269-x. PMID  12507466.
  15. ^ Liu CC, Zhu HY, Dong XM, Ning DL, Wang HX, Li WH, Yang CP, Wang BC (2013). "La identificación y el análisis del estado acetilado de las proteínas del álamo revela mecanismos de procesamiento de proteínas N-terminales análogos con otros eucariotas". PLOS ONE . ​​8 (3): e58681. Bibcode :2013PLoSO...858681L. doi : 10.1371/journal.pone.0058681 . PMC 3594182 . PMID  23536812. 
  16. ^ Bienvenut WV, Sumpton D, Martinez A, Lilla S, Espagne C, Meinnel T, Giglione C (junio de 2012). "La caracterización comparativa a gran escala de proteínas vegetales frente a proteínas mamíferas revela características de N-α-acetilación similares e idiosincrásicas". Molecular & Cellular Proteomics . 11 (6): M111.015131. doi : 10.1074/mcp.m111.015131 . PMC 3433923 . PMID  22223895. 
  17. ^ ab Whiteway M, Szostak JW (diciembre de 1985). "El gen ARD1 de la levadura funciona en el cambio entre el ciclo celular mitótico y las vías de desarrollo alternativas". Cell . 43 (2 Pt 1): 483–92. doi :10.1016/0092-8674(85)90178-3. PMID  3907857. S2CID  7639639.
  18. ^ Mackay DT, Botting CH, Taylor GL, White MF (junio de 2007). "Una acetilasa con especificidad relajada cataliza la acetilación del extremo N-terminal de la proteína en Sulfolobus solfataricus". Microbiología molecular . 64 (6): 1540–8. doi :10.1111/j.1365-2958.2007.05752.x. PMID  17511810. S2CID  23593655.
  19. ^ Han SH, Ha JY, Kim KH, Oh SJ, Kim do J, Kang JY, Yoon HJ, Kim SH, Seo JH, Kim KW, Suh SW (1 de noviembre de 2006). "Expresión, cristalización y análisis cristalográficos preliminares de rayos X de dos proteínas relacionadas con la acetiltransferasa N-terminal de Thermoplasma acidophilum". Acta Crystallographica Sección F . 62 (Pt 11): 1127–30. doi :10.1107/s1744309106040267. PMC 2225214 . PMID  17077495. 
  20. ^ ab Ma C, Pathak C, Jang S, Lee SJ, Nam M, Kim SJ, Im H, Lee BJ (octubre de 2014). "La estructura de Ard1 de Thermoplasma volcanium pertenece a un miembro de la familia de las N-acetiltransferasas, lo que sugiere múltiples modos de unión de ligandos con acetil coenzima A y coenzima A". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica . 1844 (10): 1790–7. doi :10.1016/j.bbapap.2014.07.011. PMID  25062911.
  21. ^ ab Ingram AK, Cross GA, Horn D (diciembre de 2000). "La manipulación genética indica que ARD1 es una N(alfa)-acetiltransferasa esencial en Trypanosoma brucei". Parasitología molecular y bioquímica . 111 (2): 309–17. doi :10.1016/s0166-6851(00)00322-4. PMID  11163439.
  22. ^ Chang HH, Falick AM, Carlton PM, Sedat JW, DeRisi JL, Marletta MA (agosto de 2008). "Procesamiento N-terminal de proteínas exportadas por parásitos de la malaria". Parasitología molecular y bioquímica . 160 (2): 107–15. doi :10.1016/j.molbiopara.2008.04.011. PMC 2922945 . PMID  18534695. 
  23. ^ Isono K, Isono S (1980). "Modificación de la proteína ribosomal en Escherichia coli. II. Estudios de un mutante que carece de la acetilación N-terminal de la proteína S18". Genética molecular y general . 177 (4): 645–51. doi :10.1007/bf00272675. PMID  6991870. S2CID  34666905.
  24. ^ Cumberlidge AG, Isono K (25 de junio de 1979). "Modificación de la proteína ribosomal en Escherichia coli. I. Un mutante que carece de la acetilación N-terminal de la proteína S5 exhibe termosensibilidad". Journal of Molecular Biology . 131 (2): 169–89. doi :10.1016/0022-2836(79)90072-X. PMID  385889.
  25. ^ Isono S, Isono K (1981). "Modificación de la proteína ribosomal en Escherichia coli. III. Estudios de mutantes que carecen de una actividad de acetilasa específica para la proteína L12". Genética molecular y general . 183 (3): 473–7. doi :10.1007/bf00268767. PMID  7038378. S2CID  25997789.
  26. ^ Vetting MW, Bareich DC, Yu M, Blanchard JS (octubre de 2008). "Estructura cristalina de RimI de Salmonella typhimurium LT2, el GNAT responsable de la N(alfa)-acetilación de la proteína ribosomal S18". Protein Science . 17 (10): 1781–90. doi :10.1110/ps.035899.108. PMC 2548364 . PMID  18596200. 
  27. ^ Polevoda B, Sherman F (15 de agosto de 2003). "Composición y función de las subunidades de acetiltransferasas N-terminales eucariotas". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 308 (1): 1–11. doi :10.1016/s0006-291x(03)01316-0. PMID  12890471.
  28. ^ Sánchez-Puig N, Fersht AR (agosto de 2006). "Caracterización de la conformación nativa y fibrilar de la Nalfa-acetiltransferasa humana ARD1". Protein Science . 15 (8): 1968–76. doi :10.1110/ps.062264006. PMC 2242591 . PMID  16823041. 
  29. ^ abc Liszczak G, Goldberg JM, Foyn H, Petersson EJ, Arnesen T, Marmorstein R (septiembre de 2013). "Base molecular de la acetilación N-terminal por el complejo heterodimérico NatA". Nature Structural & Molecular Biology . 20 (9): 1098–105. doi :10.1038/nsmb.2636. PMC 3766382 . PMID  23912279. 
  30. ^ Gottlieb L, Marmorstein R (10 de mayo de 2018). "Estructura de NatA humana y su regulación por la proteína HYPK que interactúa con huntingtina". Estructura . 26 (7): 925–935.e8. doi :10.1016/j.str.2018.04.003. PMC 6031454 . PMID  29754825. 
  31. ^ Arnesen T, Anderson D, Baldersheim C, Lanotte M, Varhaug JE, Lillehaug JR (15 de marzo de 2005). "Identificación y caracterización del complejo de acetiltransferasa de proteína ARD1-NATH humana". The Biochemical Journal . 386 (Pt 3): 433–43. doi :10.1042/bj20041071. PMC 1134861 . PMID  15496142. 
  32. ^ Park JH, Seo JH, Wee HJ, Vo TT, Lee EJ, Choi H, Cha JH, Ahn BJ, Shin MW, Bae SJ, Kim KW (2014). "La translocación nuclear de hARD1 contribuye a la progresión adecuada del ciclo celular". PLOS ONE . ​​9 (8): e105185. Bibcode :2014PLoSO...9j5185P. doi : 10.1371/journal.pone.0105185 . PMC 4136855 . PMID  25133627. 
  33. ^ Arnesen T, Gromyko D, Kagabo D, Betts MJ, Starheim KK, Varhaug JE, Anderson D, Lillehaug JR (29 de mayo de 2009). "Un nuevo complejo de acetiltransferasa NatA Nalfa-terminal humano: hNaa16p-hNaa10p (hNat2-hArd1)". BMC Bioquímica . 10 : 15. doi : 10.1186/1471-2091-10-15 . PMC 2695478 . PMID  19480662. 
  34. ^ Van Damme P, Hole K, Pimenta-Marques A, Helsens K, Vandekerckhove J, Martinho RG, Gevaert K, Arnesen T (julio de 2011). "NatF contribuye a un cambio evolutivo en la acetilación N-terminal de la proteína y es importante para la segregación cromosómica normal". PLOS Genetics . 7 (7): e1002169. doi : 10.1371/journal.pgen.1002169 . PMC 3131286 . PMID  21750686. 
  35. ^ Van Damme P, Evjenth R, Foyn H, Demeyer K, De Bock PJ, Lillehaug JR, Vandekerckhove J, Arnesen T, Gevaert K (mayo de 2011). "Las bibliotecas de péptidos derivadas del proteoma permiten un análisis detallado de las especificidades del sustrato de las N(alfa)-acetiltransferasas y apuntan a hNaa10p como la N(alfa)-acetiltransferasa de actina postraduccional". Molecular & Cellular Proteomics . 10 (5): M110.004580. doi : 10.1074/mcp.m110.004580 . PMC 3098586 . PMID  21383206. 
  36. ^ Lin S, Tsai SC, Lee CC, Wang BW, Liou JY, Shyu KG (septiembre de 2004). "La berberina inhibe la expresión de HIF-1alfa mediante una proteólisis mejorada". Farmacología molecular . 66 (3): 612–9. PMID  15322253.
  37. ^ Shin SH, Yoon H, Chun YS, Shin HW, Lee MN, Oh GT, Park JW (23 de octubre de 2014). "Arrest flawed 1 regula la respuesta al estrés oxidativo en células humanas y ratones mediante la acetilación de la metionina sulfóxido reductasa A". Muerte celular y enfermedad . 5 (10): e1490. doi :10.1038/cddis.2014.456. PMC 4649535 . PMID  25341044. 
  38. ^ ab Lim JH, Park JW, Chun YS (15 de noviembre de 2006). "El anticuerpo humano de arresto defectuoso 1 acetila y activa la beta-catenina, lo que promueve la proliferación de células de cáncer de pulmón". Cancer Research . 66 (22): 10677–82. doi : 10.1158/0008-5472.can-06-3171 . PMID  17108104.
  39. ^ abc Lim JH, Chun YS, Park JW (1 de julio de 2008). "El factor inducible por hipoxia-1 alfa obstruye una vía de señalización de Wnt al inhibir la activación de beta-catenina mediada por hARD1". Cancer Research . 68 (13): 5177–84. doi : 10.1158/0008-5472.can-07-6234 . PMID  18593917.
  40. ^ ab Jeong JW, Bae MK, Ahn MY, Kim SH, Sohn TK, Bae MH, Yoo MA, Song EJ, Lee KJ, Kim KW (27 de noviembre de 2002). "Regulación y desestabilización de HIF-1alfa por acetilación mediada por ARD1". Cell . 111 (5): 709–20. doi : 10.1016/S0092-8674(02)01085-1 . PMID  12464182. S2CID  18652640.
  41. ^ Lee MN, Lee SN, Kim SH, Kim B, Jung BK, Seo JH, Park JH, Choi JH, Yim SH, Lee MR, Park JG, Yoo JY, Kim JH, Lee ST, Kim HM, Ryeom S, Kim KW, Oh GT (17 de marzo de 2010). "Funciones de la proteína 1(225) defectuosa por arresto y del factor 1alfa inducible por hipoxia en el crecimiento tumoral y la metástasis". Revista del Instituto Nacional del Cáncer . 102 (6): 426–42. doi :10.1093/jnci/djq026. PMC 2841038 . PMID  20194889. 
  42. ^ ab Yoo YG, Kong G, Lee MO (22 de marzo de 2006). "La proteína 1 asociada a la metástasis mejora la estabilidad de la proteína factor-1 alfa inducible por hipoxia mediante el reclutamiento de la histona desacetilasa 1". The EMBO Journal . 25 (6): 1231–41. doi :10.1038/sj.emboj.7601025. PMC 1422150 . PMID  16511565. 
  43. ^ Foyn H, Van Damme P, Støve SI, Glomnes N, Evjenth R, Gevaert K, Arnesen T (enero de 2013). "Las proteínas acetiltransferasas N-terminales actúan como propioniltransferasas N-terminales in vitro e in vivo". Proteómica molecular y celular . 12 (1): 42–54. doi : 10.1074/mcp.m112.019299 . PMC 3536908 . PMID  23043182. 
  44. ^ ab Seo JH, Cha JH, Park JH, Jeong CH, Park ZY, Lee HS, Oh SH, Kang JH, Suh SW, Kim KH, Ha JY, Han SH, Kim SH, Lee JW, Park JA, Jeong JW, Lee KJ, Oh GT, Lee MN, Kwon SW, Lee SK, Chun KH, Lee SJ, Kim KW (1 de junio de 2010). "La autoacetilación de Arrest Defectuoso 1 es un paso crítico en su capacidad para estimular la proliferación de células cancerosas". Cancer Research . 70 (11): 4422–32. doi : 10.1158/0008-5472.can-09-3258 . PMID  20501853.
  45. ^ Lee CF, Ou DS, Lee SB, Chang LH, Lin RK, Li YS, Upadhyay AK, Cheng X, Wang YC, Hsu HS, Hsiao M, Wu CW, Juan LJ (agosto de 2010). "hNaa10p contribuye a la tumorogénesis al facilitar el silenciamiento del gen supresor de tumores mediado por DNMT1". The Journal of Clinical Investigation . 120 (8): 2920–30. doi :10.1172/jci42275. PMC 2912195 . PMID  20592467. 
  46. ^ Zeng Y, Min L, Han Y, Meng L, Liu C, Xie Y, Dong B, Wang L, Jiang B, Xu H, Zhuang Q, Zhao C, Qu L, Shou C (octubre de 2014). "La inhibición de STAT5a por Naa10p contribuye a la disminución de la metástasis del cáncer de mama". Carcinogénesis . 35 (10): 2244–53. doi :10.1093/carcin/bgu132. PMID  24925029.
  47. ^ Kuo HP, Lee DF, Xia W, Lai CC, Li LY, Hung MC (6 de noviembre de 2009). "La fosforilación de ARD1 por IKKbeta contribuye a su desestabilización y degradación". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 389 (1): 156–61. doi :10.1016/j.bbrc.2009.08.127. PMC 2753275. PMID  19716809 . 
  48. ^ Park J, Kanayama A, Yamamoto K, Miyamoto Y (1 de junio de 2012). "La unión de ARD1 a RIP1 media la activación de NF-κB inducida por doxorrubicina". Biochemical and Biophysical Research Communications . 422 (2): 291–7. doi :10.1016/j.bbrc.2012.04.150. PMID  22580278.
  49. ^ ab Xu H, Jiang B, Meng L, Ren T, Zeng Y, Wu J, Qu L, Shou C (junio de 2012). "La proteína N-α-acetiltransferasa 10 inhibe la apoptosis mediante la expresión de MCL1 regulada por RelA / p65". Carcinogénesis . 33 (6): 1193–202. doi : 10.1093/carcin/bgs144 . PMID  22496479.
  50. ^ ab Yoon H, Kim HL, Chun YS, Shin DH, Lee KH, Shin CS, Lee DY, Kim HH, Lee ZH, Ryoo HM, Lee MN, Oh GT, Park JW (7 de noviembre de 2014). "NAA10 controla la diferenciación de osteoblastos y la formación ósea como un regulador de retroalimentación de Runx2". Nature Communications . 5 : 5176. Bibcode :2014NatCo...5.5176Y. doi : 10.1038/ncomms6176 . PMID  25376646.
  51. ^ Hua KT, Tan CT, Johansson G, Lee JM, Yang PW, Lu HY, Chen CK, Su JL, Chen PB, Wu YL, Chi CC, Kao HJ, Shih HJ, Chen MW, Chien MH, Chen PS, Lee WJ, Cheng TY, Rosenberger G, Chai CY, Yang CJ, Huang MS, Lai TC, Chou TY, Hsiao M, Kuo ML (15 de febrero de 2011). "La proteína N-α-acetiltransferasa 10 suprime la metástasis de células cancerosas uniéndose a las proteínas PIX e inhibiendo la actividad de Cdc42/Rac1". Cancer Cell . 19 (2): 218–31. doi : 10.1016/j.ccr.2010.11.010 . PMID  21295525.
  52. ^ Shin DH, Chun YS, Lee KH, Shin HW, Park JW (14 de octubre de 2009). "Arrest flawless-1 controla el comportamiento de las células tumorales mediante la acetilación de la quinasa de la cadena ligera de miosina". PLOS ONE . ​​4 (10): e7451. Bibcode :2009PLoSO...4.7451S. doi : 10.1371/journal.pone.0007451 . PMC 2758594 . PMID  19826488. 
  53. ^ Kaidi A, Williams AC, Paraskeva C (febrero de 2007). "La interacción entre beta-catenina y HIF-1 promueve la adaptación celular a la hipoxia". Nature Cell Biology . 9 (2): 210–7. doi :10.1038/ncb1534. PMID  17220880. S2CID  2301813.
  54. ^ ab Gromyko D, Arnesen T, Ryningen A, Varhaug JE, Lillehaug JR (15 de diciembre de 2010). "El agotamiento de la acetiltransferasa A Nα-terminal humana induce apoptosis dependiente de p53 e inhibición del crecimiento independiente de p53". Revista Internacional del Cáncer . 127 (12): 2777–89. doi : 10.1002/ijc.25275 . PMID  21351257. S2CID  23423057.
  55. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S , Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (20 de octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173–8. Código Bibliográfico : 2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  56. ^ ab Yi CH, Sogah DK, Boyce M, Degterev A, Christofferson DE, Yuan J (19 de noviembre de 2007). "Un análisis de ARNi en todo el genoma revela múltiples reguladores de la activación de la caspasa". The Journal of Cell Biology . 179 (4): 619–26. doi :10.1083/jcb.200708090. PMC 2080898 . PMID  17998402. 
  57. ^ Yi CH, Pan H, Seebacher J, Jang IH, Hyberts SG, Heffron GJ, Vander Heiden MG, Yang R, Li F, Locasale JW, Sharfi H, Zhai B, Rodriguez-Mias R, Luithardt H, Cantley LC, Daley GQ, Asara JM, Gygi SP, Wagner G, Liu CF, Yuan J (19 de agosto de 2011). "La regulación metabólica de la proteína N-alfa-acetilación por Bcl-xL promueve la supervivencia celular". Celúla . 146 (4): 607–20. doi :10.1016/j.cell.2011.06.050. PMC 3182480 . PMID  21854985. 
  58. ^ Kuo HP, Lee DF, Chen CT, Liu M, Chou CK, Lee HJ, Du Y, Xie X, Wei Y, Xia W, Weihua Z, Yang JY, Yen CJ, Huang TH, Tan M, Xing G, Zhao Y, Lin CH, Tsai SF, Fidler IJ, Hung MC (9 de febrero de 2010). "La estabilización de TSC2 por ARD1 suprime la tumorogénesis a través de la vía de señalización mTOR". Science Signaling . 3 (108): ra9. doi :10.1126/scisignal.2000590. PMC 2874891 . PMID  20145209. 
  59. ^ Ke Q, Kluz T, Costa M (abril de 2005). "Regulación a la baja de la expresión de los genes FIH-1 y ARD-1 a nivel transcripcional por níquel y cobalto en la línea celular de adenocarcinoma de pulmón humano A549". Revista internacional de investigación medioambiental y salud pública . 2 (1): 10–3. doi : 10.3390/ijerph2005010010 . PMC 3814691 . PMID  16705796. 
  60. ^ Chang CC, Lin MT, Lin BR, Jeng YM, Chen ST, Chu CY, Chen RJ, Chang KJ, Yang PC, Kuo ML (19 de julio de 2006). "Efecto del factor de crecimiento del tejido conectivo en la degradación del factor 1 alfa inducible por hipoxia y la angiogénesis tumoral". Journal of the National Cancer Institute . 98 (14): 984–95. doi : 10.1093/jnci/djj242 . PMID  16849681.
  61. ^ Arnesen T, Kong X, Evjenth R, Gromyko D, Varhaug JE, Lin Z, Sang N, Caro J, Lillehaug JR (21 de noviembre de 2005). "La interacción entre HIF-1 alfa (ODD) y hARD1 no induce acetilación ni desestabilización de HIF-1 alfa". FEBS Letters . 579 (28): 6428–32. doi :10.1016/j.febslet.2005.10.036. PMC 4505811 . PMID  16288748. 
  62. ^ Fisher TS, Etages SD, Hayes L, Crimin K, Li B (6 de mayo de 2005). "Análisis de la función de ARD1 en la respuesta a la hipoxia mediante interferencia de ARN retroviral". The Journal of Biological Chemistry . 280 (18): 17749–57. doi : 10.1074/jbc.m412055200 . PMID  15755738.
  63. ^ Bilton R, Mazure N, Trottier E, Hattab M, Déry MA, Richard DE, Pouysségur J, Brahimi-Horn MC (2 de septiembre de 2005). "La proteína arrest-defective-1, una acetiltransferasa, no altera la estabilidad del factor inducible por hipoxia (HIF)-1alfa y no es inducida por la hipoxia o el HIF". The Journal of Biological Chemistry . 280 (35): 31132–40. doi : 10.1074/jbc.m504482200 . PMID  15994306.
  64. ^ Fath DM, Kong X, Liang D, Lin Z, Chou A, Jiang Y, Fang J, Caro J, Sang N (12 de mayo de 2006). "Los inhibidores de la histona desacetilasa reprimen el potencial de transactivación de los factores inducibles por hipoxia independientemente de la acetilación directa de HIF-alfa". The Journal of Biological Chemistry . 281 (19): 13612–9. doi : 10.1074/jbc.m600456200 . PMC 1564196 . PMID  16543236. 
  65. ^ Murray-Rust TA, Oldham NJ, Hewitson KS, Schofield CJ (3 de abril de 2006). "El hARD1 recombinante purificado no cataliza la acetilación de Lys532 de fragmentos de HIF-1alfa in vitro". FEBS Letters . 580 (8): 1911–8. doi :10.1016/j.febslet.2006.02.012. PMID  16500650. S2CID  21931476.
  66. ^ Kim SH, Park JA, Kim JH, Lee JW, Seo JH, Jung BK, Chun KH, Jeong JW, Bae MK, Kim KW (10 de febrero de 2006). "Caracterización de variantes de ARD1 en células de mamíferos". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 340 (2): 422–7. doi :10.1016/j.bbrc.2005.12.018. PMID  16376303.
  67. ^ Wang Y, Mijares M, Gall MD, Turan T, Javier A, Bornemann DJ, Manage K, Warrior R (noviembre de 2010). "Las células nodrizas variables de Drosophila codifican arrest flawed 1 (ARD1), la subunidad catalítica del complejo principal de acetiltransferasa N-terminal". Dinámica del desarrollo . 239 (11): 2813–27. doi :10.1002/dvdy.22418. PMC 3013298 . PMID  20882681. 
  68. ^ Chen D, Zhang J, Minnerly J, Kaul T, Riddle DL, Jia K (octubre de 2014). "daf-31 codifica la subunidad catalítica de la N alfa-acetiltransferasa que regula el desarrollo, el metabolismo y la esperanza de vida adulta de Caenorhabditis elegans". PLOS Genetics . 10 (10): e1004699. doi : 10.1371/journal.pgen.1004699 . PMC 4199510 . PMID  25330189. 
  69. ^ Whiteway M, Freedman R, Van Arsdell S, Szostak JW, Thorner J (octubre de 1987). "El producto del gen ARD1 de la levadura es necesario para la represión de la información críptica del tipo de apareamiento en el locus HML". Biología molecular y celular . 7 (10): 3713–22. doi :10.1128/MCB.7.10.3713. PMC 368027 . PMID  3316986. 
  70. ^ ab Rope AF, Wang K, Evjenth R, Xing J, Johnston JJ, Swensen JJ, Johnson WE, Moore B, Huff CD, Bird LM, Carey JC, Opitz JM, Stevens CA, Jiang T, Schank C, Fain HD, Robison R, Dalley B, Chin S, South ST, Pysher TJ, Jorde LB, Hakonarson H, Lillehaug JR, Biesecker LG, Yandell M, Arnesen T, Lyon GJ (15 de julio de 2011). "Uso de VAAST para identificar un trastorno ligado al cromosoma X que resulta en letalidad en bebés varones debido a deficiencia de acetiltransferasa N-terminal". American Journal of Human Genetics . 89 (1): 28–43. doi :10.1016/j.ajhg.2011.05.017. PMC 3135802 . Número de modelo:  PMID21700266. 
  71. ^ Myklebust LM, Van Damme P, Støve SI, Dörfel MJ, Abboud A, Kalvik TV, Grauffel C, Jonckheere V, Wu Y, Swensen J, Kaasa H, Liszczak G, Marmorstein R, Reuter N, Lyon GJ, Gevaert K, Arnesen T (8 de diciembre de 2014). "El análisis bioquímico y celular del síndrome de Ogden revela defectos de acetilación de Nt posteriores". Genética Molecular Humana . 24 (7): 1956–76. doi :10.1093/hmg/ddu611. PMC 4355026 . PMID  25489052. 
  72. ^ Van Damme P, Støve SI, Glomnes N, Gevaert K, Arnesen T (agosto de 2014). "Un modelo de Saccharomyces cerevisiae revela un deterioro funcional in vivo del mutante NAA10 Ser37Pro de la acetiltransferasa N-terminal del síndrome de Ogden". Molecular & Cellular Proteomics . 13 (8): 2031–41. doi : 10.1074/mcp.m113.035402 . PMC 4125735 . PMID  24408909. 
  73. ^ Rauch A, Wieczorek D, Graf E, Wieland T, Endele S, Schwarzmayr T, Albrecht B, Bartholdi D, Beygo J, Di Donato N, Dufke A, Cremer K, Hempel M, Horn D, Hoyer J (10 de noviembre de 2012). "Rango de mutaciones genéticas asociadas con discapacidad intelectual esporádica no sindrómica grave: un estudio de secuenciación del exoma". Lancet . 380 (9854): 1674–1682. doi :10.1016/S0140-6736(12)61480-9. ISSN  1474-547X. PMID  23020937.
  74. ^ Popp B, Støve SI, Endele S, Myklebust LM, Hoyer J, Sticht H, Azzarello-Burri S, Rauch A, Arnesen T, Reis A (6 de agosto de 2014). "Las mutaciones sin sentido de novo en el gen NAA10 causan un retraso grave del desarrollo no sindrómico en hombres y mujeres". Revista Europea de Genética Humana . 23 (5): 602–609. doi :10.1038/ejhg.2014.150. PMC 4402627 . PMID  25099252. 
  75. ^ ab Esmailpour T, Riazifar H, Liu L, Donkervoort S, Huang VH, Madaan S, Shoucri BM, Busch A, Wu J, Towbin A, Chadwick RB, Sequeira A, Vawter MP, Sun G, Johnston JJ, Biesecker LG, Kawaguchi R, Sun H, Kimonis V, Huang T (marzo de 2014). "Una mutación de donante de empalme en NAA10 da como resultado la desregulación de la vía de señalización del ácido retinoico y causa el síndrome de microftalmia de Lenz". Revista de genética médica . 51 (3): 185–96. doi :10.1136/jmedgenet-2013-101660. PMC 4278941 . PMID  24431331. 
  76. ^ Asaumi M, Iijima K, Sumioka A, Iijima-Ando K, Kirino Y, Nakaya T, Suzuki T (febrero de 2005). "Interacción de la acetiltransferasa N-terminal con el dominio citoplasmático de la proteína precursora beta-amiloide y su efecto sobre la secreción de A beta". Journal of Biochemistry . 137 (2): 147–55. doi :10.1093/jb/mvi014. PMID  15749829.
  77. ^ Pezza JA, Langseth SX, Raupp Yamamoto R, Doris SM, Ulin SP, Salomon AR, Serio TR (febrero de 2009). "La acetiltransferasa NatA acopla complejos priónicos Sup35 al fenotipo [PSI+]". Biología molecular de la célula . 20 (3): 1068–80. doi :10.1091/mbc.e08-04-0436. PMC 2633373 . PMID  19073888. 
  78. ^ Pezza JA, Villali J, Sindi SS, Serio TR (15 de julio de 2014). "La actividad asociada a amiloide contribuye a la gravedad y toxicidad de un fenotipo priónico". Nature Communications . 5 : 4384. Bibcode :2014NatCo...5.4384P. doi :10.1038/ncomms5384. PMC 4156856 . PMID  25023996. 
  79. ^ Holmes WM, Mannakee BK, Gutenkunst RN, Serio TR (15 de julio de 2014). "La pérdida de acetilación amino-terminal suprime un fenotipo priónico modulando el plegamiento global de proteínas". Nature Communications . 5 : 4383. Bibcode :2014NatCo...5.4383H. doi :10.1038/ncomms5383. PMC 4140192 . PMID  25023910. 

Lectura adicional

  • Brenner V, Nyakatura G, Rosenthal A, Platzer M (1997). "Organización genómica de dos genes nuevos en Xq28 humano: la disposición cabeza a cabeza compacta de IDH gamma y TRAP delta se conserva en ratas y ratones". Genomics . 44 (1): 8–14. doi :10.1006/geno.1997.4822. PMID  9286695. S2CID  16453737.
  • Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). "Clonación de ADN mediante recombinación específica de sitio in vitro". Genome Res . 10 (11): 1788–95. doi :10.1101/gr.143000. PMC  310948 . PMID  11076863.
  • Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (2001). "Localización subcelular sistemática de nuevas proteínas identificadas mediante secuenciación de ADNc a gran escala". EMBO Rep . 1 (3): 287–92. doi :10.1093/embo-reports/kvd058. PMC  1083732 . PMID  11256614.
  • Sugiura N, Adams SM, Corriveau RA (2003). "Un complejo de acetiltransferasa N-terminal conservado evolutivamente asociado con el desarrollo neuronal". J. Biol. Chem . 278 (41): 40113–20. doi : 10.1074/jbc.M301218200 . PMID:  12888564.
  • Wiemann S, Arlt D, Huber W, Wellenreuther R, Schleeger S, Mehrle A, Bechtel S, Sauermann M, Korf U, Pepperkok R, Sültmann H, Poustka A (2004). "De ORFeome a la biología: un proceso de genómica funcional". Res del genoma . 14 (10B): 2136–44. doi :10.1101/gr.2576704. PMC  528930 . PMID  15489336.
  • Arnesen T, Gromyko D, Horvli O, Fluge Ø, Lillehaug J, Varhaug JE (2006). "Expresión de las proteínas N-acetil transferasa humana y humana Arrest defectuosa 1 en neoplasias tiroideas". Tiroides . 15 (10): 1131–6. doi :10.1089/thy.2005.15.1131. PMID  16279846.
  • Mehrle A, Rosenfelder H, Schupp I, del Val C, Arlt D, Hahne F, Bechtel S, Simpson J, Hofmann O, Hide W, Glatting KH, Huber W, Pepperkok R, Poustka A, Wiemann S (2006). "La base de datos LIFEdb en 2006". Ácidos nucleicos Res . 34 (Problema de la base de datos): D415–8. doi : 10.1093/nar/gkj139. PMC  1347501 . PMID  16381901.
  • Arnesen T, Gromyko D, Pendino F, Ryningen A, Varhaug JE, Lillehaug JR (2006). "Inducción de apoptosis en células humanas mediante la inhibición mediada por RNAi de hARD1 y NATH, componentes del complejo de proteína N-alfa-acetiltransferasa". Oncogene . 25 (31): 4350–60. doi :10.1038/sj.onc.1209469. PMID  16518407. S2CID  33925881.
  • Beausoleil SA, Villén J, Gerber SA, Rush J, Gygi SP (2006). "Un enfoque basado en la probabilidad para el análisis de fosforilación de proteínas de alto rendimiento y la localización del sitio". Nat. Biotechnol . 24 (10): 1285–92. doi :10.1038/nbt1240. PMID  16964243. S2CID  14294292.
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P41227 (N-alfa-acetiltransferasa 10) en PDBe-KB .

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