Proteína ribosomal 40S S27a

RPS27A
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	2KTF, 2L0F, 2L0T, 2XK5, 3AXC, 3NHE, 3NOB, 3PHW, 3TBL, 4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4R62, 5FLX, 4UJD, 4KZZ, 4UJC, 3J7P, 4KZY, 4D5L, 3J7R, 4D61, 4KZX, 4UJE, 5A2Q
Identificadores
Alias	RPS27A , CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, proteína ribosomal S27a
Identificaciones externas	OMIM : 191343; MGI : 1925544; HomoloGene : 37715; Tarjetas genéticas : RPS27A; OMA :RPS27A - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 2 (humano)
Fin	55.235.853 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 11 (ratón)
Fin	29.498.109 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	ovario izquierdo; ; granulocito; ; eminencia ganglionar; ; trompa uterina derecha; ; canal del cuello uterino; ; ovario derecho; ; cuerpo del útero; ; zona ventricular; ; lóbulo izquierdo de la glándula tiroides; ; pituitaria anterior;
	Top expresado en
	embrión; ; embrión; ; epiblast; ; vejiga urinaria; ; médula ósea; ; zona ventricular; ; útero; ; páncreas; ; glándula suprarrenal; ; lente;
	Más datos de expresión de referencia
	n / A
Ontología genética
Función molecular	unión de iones metálicos; constituyente estructural del ribosoma; unión de proteínas; Unión de ARN; etiqueta de proteína; unión de la proteína ligasa ubiquitina;
Componente celular	citoplasma; membrana de vesícula endocítica; citosol; membrana; núcleo; ribosoma; vaina de mielina; subunidad ribosómica pequeña citosólica; nucleolo; exosoma extracelular; membrana plasmática; nucleoplasm; subunidad ribosómica pequeña; membrana del endosoma; espacio extracelular; membrana externa mitocondrial; Compartimento de control de calidad del retículo endoplásmico; vesícula; membrana del retículo endoplasmático; célula huésped;
Proceso biológico	Respuesta al daño del ADN, transducción de señales por el mediador de la clase p53 que da como resultado el arresto del ciclo celular; Regulación negativa de la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico; reparación de enlaces cruzados entre hebras; Reparación por escisión de nucleótidos, reconocimiento de daños en el ADN; Regulación positiva de la vía de señalización Wnt canónica; vía de señalización mediada por el factor de necrosis tumoral; Regulación de la producción de interferón tipo I; Vía de señalización del receptor tipo Toll dependiente de TRIF; Vía de señalización del receptor Fc-épsilon; transporte endosómico; reparación por escisión de nucleótidos del genoma global; Señalización NIK/NF-kappaB; Transición G2/M del ciclo celular mitótico; cascada MAPK activada por estrés; vía de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta; macroautofagia; Regulación negativa de la vía de señalización canónica de Wnt; Reparación por escisión de nucleótidos, relleno de huecos en el ADN; transcripción viral; síntesis de translesión sin errores; Regulación de la vía de señalización mediada por el factor de necrosis tumoral; vía de señalización del receptor de lectina de tipo C estimulador; Regulación negativa de la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta; Proteína cotraduccional dependiente de SRP dirigida a la membrana; Cascada JNK; Regulación de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II en respuesta a la hipoxia; reparación por escisión de nucleótidos, incisión de ADN; Señalización de la quinasa I-kappaB/NF-kappaB; respuesta inmune innata; Vía de señalización Notch; Regulación de la estabilidad del ARNm; poliubiquitinación de proteínas; regulación negativa del proceso apoptótico; Regulación negativa de la transcripción por la ARN polimerasa II; ensamblaje del virión; Regulación positiva de la actividad del factor de transcripción NF-kappaB; Proceso catabólico dependiente del complejo promotor de la anafase; Regulación negativa de la producción de interferón tipo I.; Proceso catabólico del ARNm transcrito nuclearmente, desintegración mediada por sinsentidos; Dominio de oligomerización que se une a nucleótidos que contiene la vía de señalización; transporte intracelular del virus; ciclo de vida viral; Vía de señalización del receptor tipo Toll dependiente de MyD88; síntesis de translesión propensa a errores; Cascada MAPK; vía de señalización del receptor del factor de crecimiento de fibroblastos; transporte transmembrana de iones; proceso biosintético del glucógeno; Regulación positiva del proceso apoptótico.; iniciación traduccional; Regulación positiva de la señalización de la quinasa I-kappaB/NF-kappaB; síntesis de translesión; reparación por escisión de nucleótidos acoplada a transcripción; Vía de señalización del receptor de células T; Vía de señalización del receptor tipo Toll independiente de MyD88; Regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II.; Regulación de la transducción de señales por el mediador de la clase p53; Regulación positiva de la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico; Vía de señalización de Wnt; reparación por escisión de nucleótidos, desenrollado del dúplex de ADN; reparación por escisión de nucleótidos, incisión de ADN, lesión de 5' a; biosíntesis de proteínas; Procesamiento de ARNr; Vía de señalización ERBB2; Vía de señalización de Wnt, vía de polaridad celular plana; reparación por escisión de nucleótidos, ensamblaje de complejos de preincisión; Proceso catabólico de proteínas dependiente de ubiquitina mediado por proteasoma; plegamiento de proteínas; Regulación negativa de la transición G2/M del ciclo celular mitótico.; ubiquitinación de proteínas; desubiquitinación de proteínas; Proceso catabólico proteico dependiente de ubiquitina proteasomal dependiente de SCF; Entrada de la bacteria en la célula huésped; transporte transmembrana; Regulación del proceso necroptótico; organización de la membrana; Recorte de manosa del retículo endoplásmico; homeostasis celular de iones de hierro; Regulación de la diferenciación de células madre hematopoyéticas; Proteína dirigida al peroxisoma; vía de señalización mediada por citocinas; proceso catabólico de proteínas dependiente de modificación; vía de señalización mediada por interleucina-1;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	6233
	78294
	ENSG00000143947
	ENSMUSG00000020460
	P62979
	P62983
	NM_002954 ; NM_001135592 ; NM_001177413
	Número de serie 001033865 Número de ; serie 024277
	NP_001129064 ; NP_001170884 ; NP_002945
	NP_001029037NP_077239;
	Wikidatos
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Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La proteína ribosomal 40S S27a es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RPS27A . ^[5]^[6]

La ubiquitina , una proteína altamente conservada que tiene un papel importante en la selección de proteínas celulares para su degradación por el proteosoma 26S , se sintetiza como una proteína precursora que consiste en cadenas de poliubiquitina o una única ubiquitina fusionada a una proteína no relacionada. Este gen codifica una proteína de fusión que consiste en ubiquitina en el extremo N y proteína ribosómica S27a en el extremo C. Cuando se expresa en levadura , la proteína se procesa postraduccionalmente, generando monómero de ubiquitina libre y proteína ribosómica S27a. La proteína ribosómica S27a es un componente de la subunidad 40S del ribosoma y pertenece a la familia S27AE de proteínas ribosómicas. Contiene dominios de dedo de zinc de tipo C4 y se encuentra en el citoplasma . Los pseudogenes derivados de este gen están presentes en el genoma. Al igual que con la proteína ribosómica S27a, la proteína ribosómica L40 también se sintetiza como una proteína de fusión con ubiquitina; De manera similar, la proteína ribosomal S30 se sintetiza como una proteína de fusión con la proteína similar a la ubiquitina fubi. ^[6]

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000143947 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020460 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Kenmochi N, Kawaguchi T, Rozen S, Davis E, Goodman N, Hudson TJ, Tanaka T, Page DC (agosto de 1998). "Un mapa de 75 genes de proteínas ribosomales humanas". Genome Res . 8 (5): 509–23. doi : 10.1101/gr.8.5.509 . PMID 9582194.
^ ab "Gen Entrez: proteína ribosomal S27a RPS27A".

Lectura adicional

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Kanayama H, Tanaka K, Aki M, et al. (1992). "Cambios en las expresiones de los genes del proteasoma y la ubiquitina en células de cáncer renal humano". Cancer Res . 51 (24): 6677–85. PMID 1660345.
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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000143947 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020460 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[pmid9582194-5] Kenmochi N, Kawaguchi T, Rozen S, Davis E, Goodman N, Hudson TJ, Tanaka T, Page DC (agosto de 1998). "Un mapa de 75 genes de proteínas ribosomales humanas". Genome Res . 8 (5): 509–23. doi : 10.1101/gr.8.5.509 . PMID 9582194.

[entrez-6] "Gen Entrez: proteína ribosomal S27a RPS27A".