Oxidorreductasa de hidroxilamina

Hidroxilamina oxidorreductasa
Identificadores
N.º CE1.7.3.4
N.º CAS9075-43-8
Bases de datos
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Instituto Nacional de BiologíaProteínas

La hidroxilamina oxidorreductasa ( HAO ) es una enzima que se encuentra en el género procariota Nitrosomonas y que desempeña un papel de importancia crítica en el ciclo biogeoquímico del nitrógeno como parte del metabolismo de las bacterias oxidantes del amoníaco .

El sustrato es la hidroxilamina ( ), una sustancia química producida biológicamente por la enzima amoniaco monooxigenasa . Los productos de la reacción catalizada son objeto de debate, pero trabajos recientes muestran evidencia convincente de la producción de óxido nítrico . [1] NUEVA HAMPSHIRE 2 OH Estilo de visualización: NH2OH

Estudios estructurales

Los métodos cristalográficos muestran que HAO (código PDB: 1FGJ) es un trímero reticulado de polipéptidos que contiene 24 cofactores hemo . [2] [3]

Reactividad

Durante muchas décadas se creyó que la enzima catalizaba la siguiente reacción: [4]

NUEVA HAMPSHIRE 2 OH + yo 2 Oh NO 2 + 5 yo + + 4 mi {\displaystyle {\ce {NH2OH + H2O -> NO2^- + 5 H+ + 4e^-}}}

Sin embargo, trabajos recientes en este campo revelan que esta enzima cataliza una reacción completamente diferente: [1]

NUEVA HAMPSHIRE 2 OH NO + 3 yo + + 3 mi {\displaystyle {\ce {NH2OH -> NO + 3H+ + 3e^-}}}

La oxidación posterior del óxido nítrico a nitrito causada por la reacción con el oxígeno explica la reactividad descrita previamente por Hooper et al.

Impacto ambiental

El óxido nítrico, producto de la catálisis de HAO, es un potente gas de efecto invernadero . [5] Además, el producto oxidado del óxido nítrico en presencia de oxígeno es el nitrito , un contaminante común en las escorrentías agrícolas .

Referencias

  1. ^ ab Caranto, Jonathan D.; Lancaster, Kyle M. (17 de julio de 2017). "El óxido nítrico es un intermediario obligado de la nitrificación bacteriana producido por la hidroxilamina oxidorreductasa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 114 (31): 8217–8222. Bibcode :2017PNAS..114.8217C. doi : 10.1073/pnas.1704504114 . ISSN  0027-8424. PMC  5547625 . PMID  28716929.
  2. ^ Cedervall, Peder; Hooper, Alan B.; Wilmot, Carrie M. (10 de septiembre de 2013). "Estudios estructurales de la hidroxilamina oxidorreductasa revelan un cofactor hemo único y un socio de interacción no identificado previamente". Bioquímica . 52 (36): 6211–6218. doi :10.1021/bi400960w. ISSN  0006-2960. PMID  23952581.
  3. ^ Igarashi, N.; Moriyama, H.; Fujiwara, T.; Fukumori, Y.; Tanaka, N. (abril de 1997). "La estructura 2.8 A de la hidroxilamina oxidorreductasa de una bacteria quimioautotrófica nitrificante, Nitrosomonas europaea". Nature Structural Biology . 4 (4): 276–284. doi :10.1038/nsb0497-276. ISSN  1072-8368. PMID  9095195. S2CID  1028628.
  4. ^ Hendrich, Michael P.; Logan, Michael; Andersson, Kristoffer K.; Arciero, Dave M.; Lipscomb, John D.; Hooper, Alan B. (1994-12-01). "El sitio activo de la hidroxilamina oxidorreductasa de Nitrosomonas: evidencia de un nuevo grupo de metales en enzimas". Revista de la Sociedad Química Americana . 116 (26): 11961–11968. doi :10.1021/ja00105a041. ISSN  0002-7863.
  5. ^ Montzka, SA; Dlugokencky, EJ; Butler, JH (2011). "Gases de efecto invernadero distintos del CO2 y cambio climático". Nature . 476 (7358): 43–50. doi :10.1038/nature10322. PMID  21814274. S2CID  205225911.
  • Hooper AB, Balny C (1982). "Reacción del oxígeno con la hidroxilamina oxidorreductasa de Nitrosomonas: cinética rápida". FEBS Lett . 144 (2): 299–303. Bibcode :1982FEBSL.144..299H. doi : 10.1016/0014-5793(82)80658-3 . PMID  7117545. S2CID  9726167.
  • Lipscomb JD, Hooper AB (1982). "Resolución de múltiples centros de hemo de la hidroxilamina oxidorreductasa de Nitrosomonas. 1. Espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica". Bioquímica . 21 (17): 3965–72. doi :10.1021/bi00260a010. PMID  6289867.
  • Rees MK (1968). "Estudios del metabolismo de la hidroxilamina de Nitrosomonas europaea. Purificación de la hidroxilamina oxidasa". Bioquímica . 7 (1): 353–66. doi :10.1021/bi00841a045. PMID  5758552.


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