Vinnexina
Vinnexina
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SímboloVinnexina
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La vinnexina es una proteína transmembrana cuyo código de ADN se encuentra en el genoma de un virus . Cuando el genoma del virus se expresa en una célula, el gen de la vinnexina del virus se convierte en una proteína funcional en la célula infectada. La proteína vinnexina se incorpora entonces a las membranas celulares del huésped para alterar la forma en que las células del huésped se comunican entre sí. La comunicación alterada ayuda a la transmisión y replicación del virus de formas complejas. La estructura de comunicación en la que participa la vinnexina es la unión en hendidura y la vinnexina forma parte de una familia más amplia de proteínas que son homólogas de las inexinas denominadas panexinas . [1] Hasta ahora, las vinnexinas solo se han encontrado en los adenovirus y la forma en que afectan el funcionamiento de las inexinas se está estudiando en gran detalle. [2]

Descubrimiento

La vinnexina se describió por primera vez en 2005 en un adenovirus como un gen homólogo de una proteína gap de insectos llamada innexina .

Estructura del adenovirus que muestra el ADN bicatenario dentro de la capa de proteínas del virus. El gen de la vinnexina está codificado por una parte de este ADN bicatenario. La proteína vinnexina en sí misma solo es fabricada y se encuentra en el huésped, no en el virus en sí.

Se ha demostrado que el adenovirus utiliza las vinnexinas para ayudar a las avispas de Incheon a inyectar con éxito sus huevos en las orugas que parasitan. [3]

Estructura

La ultraestructura de la vinnexina aún no se ha estudiado en detalle. Como homóloga de la inexina que funciona de manera similar a las innexinas, es probable que las vinnexinas tengan cuatro segmentos transmembrana (TMS) y, al igual que la proteína de unión en hendidura de la conexina de vertebrados , las subunidades de la vinnexina se ensamblan para formar un canal en la membrana plasmática de la célula. [3]

La homología de la vinnexina con las inexinas y conexinas significa que este modelo simple de conexina reflejará la estructura básica de la proteína vinnexina tal como aparece en una membrana celular.

Función

Se ha demostrado que las vinnexinas se comportan fundamentalmente como las innexinas nativas de los insectos. Participan en las uniones en hendidura para formar canales de comunicación transmembrana. En un nivel superior, las vinnexinas deben diferir lo suficiente de las innexinas nativas para alterar la forma en que se comportan las células hospedadoras de la oruga. [4] [5] Sin el virus con su gen de vinnexina, el huevo de ciertas avispas sería rechazado por la oruga y el huevo moriría. El virus y la avispa están asociados de manera obligada. [6]

Avispa parasitoide más pequeña sobre una oruga mucho más grande. El adenovirus se replica en los ovarios de ciertas avispas parasitoides, similares a la que se muestra en la imagen. La avispa no produce vinnexinas. Solo el ADN de la vinnexina se replica en los ovarios de la avispa para inyectarlo en la oruga junto con el huevo de la avispa. Una vez inyectado en la oruga, el virus no se replica, pero el virus inyectado infecta las células, por lo que el gen de la vinnexina se traduce en la proteína vinnexina por las propias células de la oruga. Una vez que la vinnexina está en las células, ayuda a evitar que la oruga rechace el huevo de la avispa.

[2] Si bien los genes del virus se expresan en la oruga, el ADN viral, que incluye el gen de la vennexina, no replica sus genes allí. La replicación del virus, que incluye el gen de la vennexina, se produce en los ovarios de la avispa. [7] [8] [9]

Reacción de transporte

Las reacciones de transporte catalizadas por las uniones gap de innexinas que se consideran similares a las vinnexinas son:

Moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 1) ⇌ moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 2)

O para hemicanales:

Moléculas pequeñas (citoplasma celular) ⇌ moléculas pequeñas (salida)

Véase también

Referencias

  1. ^ Beyer, CE; Berthoud, VM (27 de mayo de 2017). "Familias de proteínas y genes de unión gap: conexinas, innexinas y panexinas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1860 (1): 5–8. doi :10.1016/j.bbamem.2017.05.016. PMC  5704981 . PMID  28559187.
  2. ^ ab Marziano, NK; Hasegawa, DK; Phelan, P; Turnbull, MW (3 de agosto de 2011). "Interacciones funcionales entre polidnavirus y innexinas celulares del huésped". Revista de Virología . 85 (19): 10222–10229. doi :10.1128/jvi.00691-11. PMC 3196458 . PMID  21813607. 
  3. ^ ab Turnbull, MW; Volkoff, A.-N.; Webb, BA; Phelan, P. (2005). "Los virus de insectos codifican genes funcionales de unión en hendidura". Curr. Biol . 15 (13): R491-2. doi : 10.1016/j.cub.2005.06.052 . PMID  16005277. S2CID  8214953.
  4. ^ Zhang, Peng; Turnbull, Matthew W. (9 de agosto de 2018). "La expresión de innexina viral en células de insectos altera el potencial de membrana celular y el pH". Journal of General Virology . 99 (10): 1444–1452. doi : 10.1099/jgv.0.001132 . PMID  30091698.
  5. ^ Hasegawa, DK; Zhang, P; Turnbull, MW (7 de agosto de 2020). "Dinámica intracelular de homólogos de inexina de polidnavirus". Insect Molecular Biology . 29 (5): 477–489. doi :10.1111/imb.12657. PMID  32683761. S2CID  220656169.
  6. ^ BA Webb, NE Beckage, Y. Hayakawa, PJ Krell, B. Lanzrein, DB Stoltz, MR Strand, MD Summers Polydnaviridae MHV van Regenmortel, et al. (Eds.), Taxonomía de virus: la clasificación y nomenclatura de virus. El séptimo informe del Comité Internacional de Taxonomía de Virus, Academic Press, San Diego (2000), pág. 1167
  7. ^ Journal of General Virology Volumen 73, Número 7, 1992, Páginas 1627-1635 Persistencia y expresión del polidnavirus Microplitis demolitor en Pseudoplusia includens Strand, MR, McKenzie, DI, Grassl, V., Dover, BA, Aiken, JM Ver correspondencia Departamento de Entomología, Universidad de Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706, Estados Unidos
  8. ^ Bruce A. Webb, Michael R. Strand, Stephanie E. Dickey, Markus H. Beck, Roland S. Hilgarth, Walter E. Barney, Kristy Kadash, Jeremy A. Kroemer, Karl G. Lindstrom, Walaikorn Rattanadechakul, Kent S. Shelby, Honglada Thoetkiattikul, Matthew W. Turnbull, R. Andrews Witherell, Los genomas de polidnavirus reflejan su doble función como mutualistas y patógenos, Virology, Volumen 347, Número 1, 2006, Páginas 160-174, ISSN 0042-6822, https://doi.org/10.1016/j.virol.2005.11.010.
  9. ^ Marziano, NK; Hasegawa, DK; Phelan, P.; Turnbull, MW (9 de septiembre de 2011). "Interacciones funcionales entre polidnavirus e innexinas celulares del huésped". Revista de Virología . 85 (19): 10222–10229. doi :10.1128/JVI.00691-11. PMC 3196458 . PMID  21813607. 

Lectura adicional

  • Phelan P, Bacon JP, Davies JA, Stebbings LA, Todman MG, Avery L, et al. (septiembre de 1998). "Innexinas: una familia de proteínas de unión en hendidura de invertebrados". Trends in Genetics . 14 (9): 348–9. doi :10.1016/S0168-9525(98)01547-9. PMC  4442478 . PMID  9769729.
  • Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (enero de 1998). "La proteína Shaking-B de Drosophila forma uniones en hendidura en ovocitos pareados de Xenopus". Nature . 391 (6663): 181–4. Bibcode :1998Natur.391..181P. doi :10.1038/34426. PMID  9428764. S2CID  205003383.
  • Dykes IM, Macagno ER (abril de 2006). "Caracterización molecular y expresión embrionaria de innexinas en la sanguijuela Hirudo medicinalis". Genes de desarrollo y evolución . 216 (4): 185–97. doi :10.1007/s00427-005-0048-1. PMID  16440200. S2CID  21780341.
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