Innexina
Proteína transmembrana en invertebrados
Innexina
Identificadores
SímboloInnexina
PfamPF00876
InterprofesionalIPR000990
Base de datos de datos termodinámica1.A.25
Superfamilia OPM194
Proteína OPM5h1r
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura

Las inexinas son proteínas transmembrana que forman uniones en hendidura en los invertebrados . Las uniones en hendidura están compuestas por proteínas de membrana que forman un canal permeable a iones y moléculas pequeñas que conectan el citoplasma de las células adyacentes. Aunque las uniones en hendidura cumplen funciones similares en todos los organismos multicelulares, no se sabía qué proteínas utilizaban los invertebrados para este propósito hasta finales de la década de 1990. Si bien la familia de proteínas de unión en hendidura de las conexinas estaba bien caracterizada en los vertebrados , no se encontraron homólogos en los no cordados .

Las innexinas o proteínas relacionadas están muy extendidas entre los eumetazoos , con excepción de los equinodermos . [1]

Descubrimiento

Las proteínas de unión en hendidura sin homología de secuencia con las conexinas se identificaron inicialmente en moscas de la fruta . Se sugirió que estas proteínas son uniones en hendidura específicas de invertebrados, y por eso se las denominó "innexinas" (análogo invertebrado de las conexinas). [2] Posteriormente se identificaron en diversos invertebrados. Los genomas de invertebrados pueden contener más de una docena de genes de innexina. Una vez que se secuenció el genoma humano, se identificaron homólogos de innexina en humanos y luego en otros vertebrados, lo que indica su distribución ubicua en el reino animal. Estos homólogos se denominaron " pannexinas " (del griego pan - todo, por todas partes, y el latín nexus - conexión, enlace). [3] [4] Sin embargo, cada vez hay más evidencia que sugiere que las pannexinas no forman uniones en hendidura a menos que se sobreexpresen en el tejido y, por lo tanto, difieren funcionalmente de las innexinas. [5]

Estructura

Las innexinas tienen cuatro segmentos transmembrana (TMS) y, al igual que la proteína de unión en hendidura conexina de vertebrados, las subunidades de innexina juntas forman un canal (un "innexón") en la membrana plasmática de la célula. [6] Dos innexones en membranas plasmáticas yuxtapuestas pueden formar una unión en hendidura. Los innexones están hechos de ocho subunidades, en lugar de las seis subunidades de los conexones. [7] Estructuralmente, las innexinas y las conexinas son muy similares, y constan de 4 dominios transmembrana, 2 bucles extracelulares y 1 intracelular, junto con colas N y C-terminales intracelulares. A pesar de esta topología compartida, las familias de proteínas no comparten suficiente similitud de secuencia para inferir con seguridad un ancestro común.

Las pannexinas son similares a las innexinas y generalmente se consideran un subgrupo, pero no participan en la formación de uniones estrechas y los canales tienen siete subunidades. [8] [9]

Se identificaron vinnexinas , homólogas virales de las innexinas, en polidnavirus que se encuentran en asociaciones simbióticas obligadas con avispas parasitoides. Se sugirió que las vinnexinas pueden funcionar para alterar las proteínas de unión en hendidura en las células huésped infectadas, posiblemente modificando la comunicación célula-célula durante las respuestas de encapsulación en insectos parasitados. [10] [11] [12]

Función

Las inexinas forman uniones en hendidura que se encuentran en los invertebrados. También forman canales de membrana sin unión con propiedades similares a las de los pannexones. [13] Las inexinas alargadas en el extremo N-terminal pueden actuar como un tapón para manipular el cierre del hemicanal y proporcionar un mecanismo que conecta el efecto del cierre del hemicanal directamente con la transducción de señales apoptóticas del compartimento intracelular al extracelular. [14]

Las panexinas, homólogas de los vertebrados, no forman uniones en hendidura, sino que sólo forman los hemicanales denominados "pannexones". Estos hemicanales pueden estar presentes en las membranas del plasma, el RE y el Golgi. Transportan Ca 2+ , ATP, trifosfato de inositol y otras moléculas pequeñas y pueden formar hemicanales con mayor facilidad que las subunidades de conexina. [15]

Reacción de transporte

Las reacciones de transporte catalizadas por las uniones gap de innexina son:

Moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 1) ⇌ moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 2)

O para hemicanales:

Moléculas pequeñas (citoplasma celular) ⇌ moléculas pequeñas (salida)

Ejemplos

Véase también

Referencias

  1. ^ Hasegawa DK, Turnbull MW (abril de 2014). "Hallazgos recientes en la evolución y función de las innexinas de insectos". FEBS Letters . 588 (8): 1403–10. doi :10.1016/j.febslet.2014.03.006. PMID  24631533. S2CID  25970503.
  2. ^ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (enero de 1998). "La proteína Shaking-B de Drosophila forma uniones en hendidura en ovocitos pareados de Xenopus". Nature . 391 (6663): 181–4. Bibcode :1998Natur.391..181P. doi :10.1038/34426. PMID  9428764. S2CID  205003383.
  3. ^ Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K, Usman N, Lukyanov S (junio de 2000). "Una familia ubicua de posibles moléculas de unión en hendidura". Current Biology . 10 (13): R473-4. doi : 10.1016/S0960-9822(00)00576-5 . PMID  10898987. S2CID  20001454.
  4. ^ Kelmanson IV, Shagin DA, Usman N, Matz MV, Lukyanov SA, Panchin YV (diciembre de 2002). "Alteración de las conexiones eléctricas en el sistema nervioso del molusco pterópodo Clione limacina mediante inyecciones neuronales de ARNm de unión en hendidura". The European Journal of Neuroscience . 16 (12): 2475–6. doi :10.1046/j.1460-9568.2002.02423.x. PMID  12492443. S2CID  41324492.
  5. ^ Dahl G. y Harris A. 2009. ¿Panexinas o conexinas? Capítulo 12. En: A. Harris, D. Locke (eds.), Conexinas: una guía doi :10.1007/978-1-59745-489-6_12
  6. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (diciembre de 2007). "Las inexinas forman dos tipos de canales". FEBS Letters . 581 (29): 5703–8. doi :10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203 . PMID  18035059. 
  7. ^ Oshima A, Matsuzawa T, Murata K, Tani K, Fujiyoshi Y (marzo de 2016). "Estructura hexadecamérica de un canal de unión en hendidura de invertebrados". Journal of Molecular Biology . 428 (6): 1227–1236. doi : 10.1016/j.jmb.2016.02.011 . PMID  26883891.
  8. ^ Michalski K, Syrjanen JL, Henze E, Kumpf J, Furukawa H, Kawate T (febrero de 2020). "La estructura crio-EM de una pannexina 1 revela motivos únicos para la selección e inhibición de iones". eLife . 9 : e54670. doi : 10.7554/eLife.54670 . PMC 7108861 . PMID  32048993. 
  9. ^ Qu R, Dong L, Zhang J, Yu X, Wang L, Zhu S (marzo de 2020). "Estructura crio-EM del canal de pannexina 1 heptamérico humano". Cell Research . 30 (5): 446–448. doi :10.1038/s41422-020-0298-5. PMC 7196123 . PMID  32203128. 
  10. ^ Turnbull M, Webb B (2002). Perspectivas sobre los orígenes y la evolución de los polidnavirus . Avances en la investigación de virus. Vol. 58. págs. 203-54. doi :10.1016/S0065-3527(02)58006-4. ISBN 9780120398584. Número PMID  12205780.
  11. ^ Kroemer JA, Webb BA (2004). "Genes y genomas de polidnavirus: familias de genes emergentes y nuevos conocimientos sobre la replicación de polidnavirus". Revisión anual de entomología . 49 (1): 431–56. doi :10.1146/annurev.ento.49.072103.120132. PMID  14651471.
  12. ^ Marziano NK; Hasegawa DK; Phelan P.; Turnbull MW (octubre de 2011). "Interacciones funcionales entre polidnavirus e innexinas celulares del huésped". Revista de Virología . 85 (19): 10222–9. doi :10.1128/jvi.00691-11. PMC 3196458 . PMID  21813607. 
  13. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (diciembre de 2007). "Las inexinas forman dos tipos de canales". FEBS Letters . 581 (29): 5703–8. doi :10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203 . PMID  18035059. 
  14. ^ Chen YB, Xiao W, Li M, Zhang Y, Yang Y, Hu JS, Luo KJ (mayo de 2016). "SpliInx2 y SpliInx3 ELONGADOS EN EL TERMINAL N-TERMINAL REDUCEN LA APOPTOSIS ACTIVADA POR BACULOVIRUS A TRAVÉS DEL CIERRE DEL HEMICANAL". Archivos de bioquímica y fisiología de insectos . 92 (1): 24–37. doi :10.1002/arch.21328. PMID  27030553.
  15. ^ Shestopalov VI, Panchin Y (febrero de 2008). "Panexinas y diversidad de proteínas de unión en hendidura". Ciencias de la vida celular y molecular . 65 (3): 376–94. doi :10.1007/s00018-007-7200-1. PMC 11131650 . PMID  17982731. S2CID  23181471. 

Lectura adicional

  • Phelan P, Bacon JP, Davies JA, Stebbings LA, Todman MG, Avery L, et al. (septiembre de 1998). "Innexinas: una familia de proteínas de unión en hendidura de invertebrados". Trends in Genetics . 14 (9): 348–9. doi :10.1016/S0168-9525(98)01547-9. PMC  4442478 . PMID  9769729.
  • Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (enero de 1998). "La proteína Shaking-B de Drosophila forma uniones en hendidura en ovocitos pareados de Xenopus". Nature . 391 (6663): 181–4. Bibcode :1998Natur.391..181P. doi :10.1038/34426. PMID  9428764. S2CID  205003383.
  • Dykes IM, Macagno ER (abril de 2006). "Caracterización molecular y expresión embrionaria de innexinas en la sanguijuela Hirudo medicinalis". Genes de desarrollo y evolución . 216 (4): 185–97. doi :10.1007/s00427-005-0048-1. PMID  16440200. S2CID  21780341.
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