Sándwich beta
Los dominios sándwich beta o sándwich β que constan de 80 a 350 aminoácidos se producen comúnmente en proteínas . Se caracterizan por dos láminas beta antiparalelas opuestas (láminas β). [1] El número de hebras que se encuentran en dichos dominios puede diferir de una proteína a otra. Los dominios sándwich β se subdividen en una variedad de pliegues diferentes. El pliegue de tipo inmunoglobulina que se encuentra en los anticuerpos (pliegue Ig) consiste en una disposición en sándwich de 7-9 hebras β antiparalelas dispuestas en dos láminas β con una topología de clave griega . [2] La topología de clave griega también se encuentra en la transtiretina humana . La topología de rollo de gelatina se encuentra en proteínas de unión a carbohidratos como la concanavalina A y varias lectinas , en el dominio de unión al colágeno de la adhesina de Staphylococcus aureus y en módulos que se unen a la fibronectina como los que se encuentran en la tenascina (tercera repetición de fibronectina tipo III). El dominio de lectina de tipo L es una variación del pliegue en forma de rollo de gelatina. El dominio C2 en su versión típica (PKC-C2) es un sándwich β compuesto por 8 cadenas beta (cadenas β).
Referencias
- ^ Kister, AE; Fokas, AS; Papatheodorou, TS; Gelfand, IM (2006). "Reglas estrictas determinan la disposición de las hebras en las proteínas sándwich". PNAS . 103 (11): 4107–4110. Bibcode :2006PNAS..103.4107K. doi : 10.1073/pnas.0510747103 . PMC 1449654 . PMID 16537492.
- ^ Bokhove, Marcel; Jovine, Luca (1 de enero de 2018), Litscher, Eveline S.; Wassarman, Paul M. (eds.), "Capítulo trece: Estructura de las proteínas del módulo de la zona pelúcida", Temas actuales en biología del desarrollo , Matriz extracelular y cubiertas de huevo, 130 , Academic Press: 413–442, doi :10.1016/bs.ctdb.2018.02.007, PMID 29853186 , consultado el 15 de diciembre de 2020
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