Receptor 2 del péptido formilo

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
FPR2
Identificadores
AliasFPR2 , ALXR, FMLP-R-II, FMLPX, FPR2A, FPRH1, FPRH2, FPRL1, HM63, LXA4R, receptor 2 del péptido formilo, ALX
Identificaciones externasOMIM : 136538; MGI : 1278319; HomoloGene : 74395; Tarjetas genéticas : FPR2; OMA :FPR2 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

2358

14289

Conjunto

ENSG00000171049

ENSMUSG00000052270

Protección unificada

P25090

O88536

RefSeq (ARNm)

Número de serie 001005738 Número de
serie 001462

Número nuevo_008039

RefSeq (proteína)

NP_001005738NP_001453
​

NP_032065

Ubicación (UCSC)Crónica 19: 51.75 – 51.77 MbCrónicas 17:18.11 – 18.11 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
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El receptor 2 del péptido N-formil ( FPR2 ) es un receptor acoplado a proteína G (GPCR) ubicado en la superficie de muchos tipos de células de varias especies animales. La proteína receptora humana está codificada por el gen FPR2 y se activa para regular la función celular uniéndose a cualquiera de una amplia variedad de ligandos que incluyen no solo ciertos oligopéptidos que contienen N-formilmetionina, como N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP), sino también el metabolito de ácido graso poliinsaturado del ácido araquidónico , lipoxina A4 ( LXA4 ). [5] [6] Debido a su interacción con la lipoxina A4, FPR2 también se denomina comúnmente ALX/FPR2 o simplemente receptor ALX .

Expresión

El receptor FPR2 se expresa en neutrófilos humanos , eosinófilos , monocitos , macrófagos , células T , fibroblastos sinoviales y epitelio intestinal y de las vías respiratorias . [7]

Función

Muchos oligopéptidos que poseen un residuo N -terminal de N-formilmetionina, como el tripéptido prototípico N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (es decir, FMLP), son productos de la síntesis de proteínas realizada por bacterias . Estimulan a los granulocitos para que migren direccionalmente (ver quimiotaxis ) y se vuelvan activos en la engullición (ver fagocitosis ) y la eliminación de bacterias y, por lo tanto, contribuyen a la defensa del huésped al dirigir la respuesta inmune innata de la inflamación aguda a los sitios de invasión bacteriana. Los primeros estudios sugirieron que estos oligopéptidos de formil operaban mediante un mecanismo de receptor (bioquímica) . En consecuencia, la línea celular de leucocitos humanos, promielocitos HL-60 (que no responden a FMLP), se diferenció deliberadamente a granulocitos (que sí responden a FMLP) y se usó para purificar parcialmente [8] y clonar un gen que, cuando se transfectó en células que no responden a FMLP, confirió capacidad de respuesta a este y otros oligopéptidos de N-formil. [9] [10] [11] [12] [13] Este receptor fue inicialmente llamado receptor de péptidos formilo (es decir, FPR). Sin embargo, una serie de estudios posteriores clonaron dos genes que codificaban proteínas similares a receptores con secuencias de aminoácidos muy similares a las de FPR. [14] [15] [16] Los tres receptores habían recibido varios nombres, pero ahora se denominan receptor de péptidos formilo 1 (es decir, FPR1) para el primer receptor definido, FPR2, y receptor de péptidos formilo 3 (es decir, FPR3). FPR2 y FPR3 se denominan receptores de péptidos formilo en base a las similitudes de sus secuencias de aminoácidos con las de FPR1 en lugar de cualquier preferencia por la unión de péptidos formilo. De hecho, FPR2 prefiere un conjunto muy diferente de ligandos y tiene algunas funciones muy diferentes a FPR1, mientras que FPR3 no se une a FMLP ni a muchos otros péptidos N-formilo que se unen a FPR1 o FPR2. [17] Una función importante de FPR2 es unirse a ciertos mediadores especializados pro-resolución (SPM), es decir, lipoxina (Lx)A4 y AT-LxA4 (metabolitos del ácido araquidónico), así como resolvina D1 (RvD)1, RvD2 y AT-RvD1 (metabolitos del ácido docosahexaenoico ) y, por lo tanto, mediar las actividades de estos metabolitos en la inhibición y resolución de la inflamación (ver Mediadores especializados pro-resolución). ). Sin embargo, el FPR2 también media respuestas a una amplia gama de polipéptidos y proteínas que pueden servir para promover la inflamación o regular actividades que no involucran directamente la inflamación. La función del FPR3 no está clara.

Nomenclatura

Existen dos nomenclaturas "estándar" para los receptores FPR y sus genes, que pueden generar confusión: la primera es FPR, FPR1 y FPR2 y su reemplazo, FPR1, FPR2 y FPR3. La última nomenclatura es recomendada por la Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica [17] y se utiliza aquí. Otros nombres utilizados anteriormente para FPR1 son NFPR y FMLPR; para FPR2 son FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2/ALX, HM63, FMLPX y FPR2A; y para FPR3 son FPRH2, FPRL2 y FMLPY. [17]

Genes

Humano

El gen humano FPR2 codifica el receptor de 351 aminoácidos, FPR2, dentro de un marco de lectura abierto sin intrones . Forma un grupo con los genes FPR1 y FPR3 en el cromosoma 19q.13.3 en el orden de FPR1, FPR2 y FPR3; este grupo también incluye los genes para otros dos receptores de factores quimiotácticos, el receptor C5a acoplado a proteína G (también denominado CD88) y un segundo receptor C5a, GPR77 (es decir, C5a2 o C5L2), que tiene la estructura de los receptores de proteína G pero aparentemente no se acopla a proteínas G y es de función incierta. [18] Los parálogos FPR1, FPR2 y FPR3 , según el análisis filogenético , se originaron a partir de un ancestro común con duplicación temprana de FPR1 y división FPR2/FPR3 con FPR3 originándose a partir del último evento de duplicación cerca del origen de los primates. [19]

Ratón

Los ratones tienen no menos de 7 receptores FPR codificados por 7 genes que se localizan en el cromosoma 17A3.2 en el siguiente orden: Fpr1 , Fpr-rs2 (o fpr2 ), Fpr-rs1 (o LXA4R ), Fpr-rs4 , Fpr -rs7 , Fpr-rs7 , Fpr-rs6 y Fpr-rs3 ; este locus también contiene los pseudogenes ψFpr-rs2 y ψFpr-rs3 (o ψFpr-rs5 ) que se encuentran justo después de Fpr-rs2 y Fpr-rs1 , respectivamente. Los 7 receptores FPR de ratón tienen ≥50% de identidad de secuencia de aminoácidos entre sí, así como con los tres receptores FPR humanos. [20] Fpr2 y mFpr-rs1 se unen con alta afinidad y responden a las lipoxinas, pero tienen poca o ninguna afinidad y capacidad de respuesta a los péptidos formilo; por lo tanto, comparten propiedades clave con FPR2 humano; [21] [22] [23]

Estudios de eliminación de genes

El gran número de receptores FPR de ratón en comparación con los humanos hace que sea difícil extrapolar las funciones de los FPR humanos basándose en la genética (por ejemplo, la inactivación de genes o la sobreexpresión forzada) u otras manipulaciones experimentales de los receptores FPR en ratones. En cualquier caso, la alteración combinada de los genes Fpr2 y Fpr3 hace que los ratones presenten respuestas inflamatorias agudas mejoradas como se evidencia en tres modelos, inflamación intestinal causada por isquemia-reperfusión de la arteria mesentérica, hinchazón de la pata causada por inyección de carragenina y artritis causada por la inyección intraoperatoria de suero inductor de artritis. [24] Dado que los ratones con inactivación del gen Fpr2 exhiben una respuesta inmune innata defectuosa a la inyección intravenosa de listeria monocytogenes , [25] estos resultados sugieren que el receptor FPR2 humano y el receptor Fpr3 de ratón tienen funciones equivalentes en la amortiguación de al menos cierta respuesta inflamatoria.

Otras especies

Las ratas expresan un ortólogo de FPR2 (74% de identidad de secuencia de aminoácidos) con alta afinidad por la lipoxina A4 . [20]

Distribución celular y tisular

FPL2 se expresa a menudo junto con FPR1. Se expresa ampliamente en neutrófilos , eosinófilos , basófilos y monocitos circulantes en la sangre ; células T y células B de linfocitos ; mastocitos tisulares , macrófagos , fibroblastos y células dendríticas inmaduras ; células endoteliales vasculares; células gliales del tejido neural , astrocitos y células de neuroblastoma ; hepatocitos hepáticos ; varios tipos de células epiteliales ; y varios tipos de tejidos multicelulares. [20] [26] [27] [28] [29]

El FPR2 también se conoce como receptor LXA4 o ALX/FPR2, según estudios que han descubierto que es un receptor de alta afinidad para el metabolito del ácido araquidónico , la lipoxina A4 (LXA4), y posteriormente para un metabolito del ácido araquidónico relacionado, la epilipoxina , la lipoxina A4 activada por aspirina (es decir, ATL, 15-epi-LXA4) y un metabolito del ácido docosahexaenoico , la resolvina D1 (es decir, RvD1); estos tres metabolitos de ácidos grasos derivados de células actúan para inhibir y resolver las respuestas inflamatorias. [30] [31] [32] [33] [34] Este receptor se conocía anteriormente como un receptor huérfano, denominado RFP, obtenido mediante el cribado de bibliotecas derivadas de células mieloides con una sonda similar a FMLP. [35] [36] [37] Además de LXA4, LTA, RvD1 y FMLP, FPR2 se une a una amplia gama de polipéptidos, proteínas y productos derivados de estos polipéptidos y proteínas. Uno o más de estos diversos ligandos pueden estar involucrados no solo en la regulación de la inflamación, sino también en el desarrollo de la obesidad, el deterioro cognitivo, la reproducción, la neuroprotección y el cáncer. [38] Sin embargo, el papel más estudiado y aceptado de los receptores FPR2 es en la mediación de las acciones de las lipoxinas y resolvinas citadas en la amortiguación y resolución de una amplia gama de reacciones inflamatorias (ver lipoxina , epilipoxina y resolvina ). [39] [40]

La siguiente es una lista de ligandos FPR2/ALX y entre paréntesis sus acciones proinflamatorias o antiinflamatorias sugeridas basadas en estudios in vitro y en modelos animales: a) péptidos N-formil bacterianos y mitocondriales como FMLP (proinflamatorios pero quizás menos significativos o insignificantes en comparación con las acciones de LXA4, ATL y RvD1 en FPR2);

b) Hp(2-20), un péptido no formilado derivado de Helicobacter pylori (proinflamatorio al promover respuestas inflamatorias contra este patógeno causante de úlceras estomacales);

c) T21/DP107 y N36, que son polipéptidos N-acetilados derivados de la proteína de envoltura gp41 del virus VIH-1 , el péptido F, que se deriva de la proteína gp120 del virus VIH-1 cepa Bru, y el péptido V3, que se deriva de una secuencia lineal de la región V3 del virus VIH-1 cepa MN (efecto desconocido sobre la inflamación y la infección por VIH);

d) la forma truncada en el extremo N de la quimiocina quimiotáctica CCL23 , denominada variante de empalme CCL23β (aminoácidos 22-137) y SHAAGtide, que es un producto de la escisión de CCL23β por proteasas proinflamatorias (proinflamatoria); e) dos péptidos N-acetil, Ac2-26 y Ac9-25 de la anexina A1 (ANXA1 o lipocortina 1), que en altas concentraciones estimulan completamente las funciones de los neutrófilos, pero en concentraciones más bajas dejan a los neutrófilos desensibilizados (es decir, sin respuesta) a la quimiocina IL-8 (CXCL8) (proinflamatoria y antiinflamatoria, respectivamente, lo que resalta la dualidad de las funciones de FPR2/ALX en la inflamación);

f) Fragmento de beta amiloide (1–42) y fragmento de proteína priónica PrP(106–126) (proinflamatorio, lo que sugiere un papel para FPR2/ALX en los componentes inflamatorios de diversas enfermedades basadas en amiloide , incluidas la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Parkinson , la enfermedad de Huntington , enfermedades basadas en priones como la encefalopatía espongiforme transmisible , la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y el kuru ) y numerosas otras enfermedades neurológicas y no neurológicas [ver amiloide ]);

g) el péptido neuroprotector, Humanina (antiinflamatorio al inhibir los efectos proinflamatorios de Amalyoid beta (1-42) en la promoción de la inflamación relacionada con la enfermedad de Alzheimer);

h) dos fragmentos solubles escindidos de UPARAP , que es el receptor del activador del plasminógeno tipo uroquinasa (uPAR), D2D3(88–274) y uPAR(84–95) (proinflamatorio);

i) LL-37 y CRAMP, que son productos de escisión enzimática de péptidos antimicrobianos relacionados con catelicidinas humanas y de rata, respectivamente, numerosas pleurocidinas que son una familia de péptidos antimicrobianos catiónicos que se encuentran en peces y otros vertebrados estructural y funcionalmente similares a las catelicidinas, [29] y Temporin  A, que es un péptido antimicrobiano derivado de la rana (productos proinflamatorios derivados de proteínas antimicrobianas del huésped); y

j) Polipéptido 27 activador de la adenilato ciclasa hipofisaria (proinflamatorio). [17] [41]

Véase también

Referencias

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Lectura adicional

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  • Pérez HD, Holmes R, Kelly E, McClary J, Andrews WH (septiembre de 1992). "Clonación de un ADNc que codifica un receptor relacionado con el receptor del péptido formilo de los neutrófilos humanos". Gene . 118 (2): 303–4. doi :10.1016/0378-1119(92)90208-7. PMID  1511907.
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  • Qin CX, Norling LV, Vecchio EA, Brennan EP, May LT, Wootten D, Godson C, Perretti M, Ritchie RH (octubre de 2022). "Receptor de formilpéptido 2: nomenclatura, estructura, señalización y perspectivas de traducción: revisión de la IUPHAR 35". British Journal of Pharmacology . 179 (19): 4617–4639. doi :10.1111/bph.15919. PMC  9545948 .
  • "Receptores de formilpéptidos: FPRL1". Base de datos de receptores y canales iónicos de la IUPHAR . Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .

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