Quitinasa

Quitinasa
Dímero de quitinasa A de Serratia marcescens con inhibidor unido alosamidina. PDB : 1FFQ
Identificadores
N.º CE	3.2.1.14
Bases de datos
IntEnz	Vista de IntEnz
BRENDA	Entrada de BRENDA
Expasí	Vista de NiceZyme
BARRIL	Entrada de KEGG
MetaCiclo	vía metabólica
PRIAMO	perfil
Estructuras del PDB	RCSB AP APBE APSUMA
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quitinasa, ácida
Quitinasa ácida de mamíferos del Homo sapiens con un inhibidor unido a la metilallosamidina. PDB : 3FY1
Identificadores
Símbolo	CHÍA
Gen NCBI	27159
HGNC	17432
OMI	606080
Secuencia de referencia	Número de modelo_001040623
Protección unificada	Q9BZP6
Otros datos
Lugar	Crónica 1, pág. 13.1-21.3
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quitinasa 1 (quitotriosidasa)
La quitotriosidasa del homo sapiens se une a dos moléculas del inhibidor alosamidina PDB : 1HKK
Identificadores
Símbolo	Chit1
Gen NCBI	1118
HGNC	1936
OMI	600031
Secuencia de referencia	Número de modelo_003465
Protección unificada	Q13231
Otros datos
Lugar	Crónica 1 q31-q32
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Las quitinasas ( EC 3.2.1.14, quitodextrinasa, 1,4-β-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-β-glucosaminidasa, β-1,4-poli-N-acetil glucosamidinasa, poli[1,4-(N-acetil-β- D -glucosaminida)] glicanohidrolasa, (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β- D -glucano glicanohidrolasa ; nombre sistemático (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β- D -glucano glicanohidrolasa ) son enzimas hidrolíticas que rompen los enlaces glucosídicos en la quitina . ^[1] Catalizan la siguiente reacción:

Endohidrólisis aleatoria de enlaces N -acetil-β- D -glucosaminida (1→4)-β en quitina y quitodextrinas

Como la quitina es un componente de las paredes celulares de los hongos y de los elementos exoesqueléticos de algunos animales (incluidos los moluscos y los artrópodos ), las quitinasas se encuentran generalmente en organismos que necesitan remodelar su propia quitina ^[2] o disolver y digerir la quitina de hongos o animales.

Los organismos quitinívoros incluyen muchas bacterias ^[3] ( Aeromonas , Bacillus , Vibrio , ^[4] entre otras), que pueden ser patógenas o detritívoras. Atacan a artrópodos vivos , zooplancton u hongos o pueden degradar los restos de estos organismos.

Los hongos, como Coccidioides immitis , también poseen quitinasas degradativas relacionadas con su papel como detritívoros y también con su potencial como patógenos artrópodos.

Las quitinasas también están presentes en las plantas, por ejemplo, la quitinasa de la semilla de cebada : PDB : 1CNS , EC 3.2.1.14. En Ignatius et al. 1994(a), se descubrió que las semillas de cebada producen el clon 10. Encontraron el clon 10, una quitinasa de clase I , en la aleurona de la semilla durante el desarrollo. ^{[5] [6] [7]} Las hojas producen varias isoenzimas (así como varias de β-1,3-glucanasa ). Ignatius et al. 1994(b) las encontraron en las hojas, inducidas por el mildiú polvoroso . ^[5] Ignatius et al. también encontraron que estas (isoenzimas de la semilla y de la hoja) difieren entre sí. ^{[6] [8]} Algunas de estas son proteínas relacionadas con la patogénesis (PR) que se inducen como parte de la resistencia sistémica adquirida. La expresión está mediada por el gen NPR1 y la vía del ácido salicílico, ambos implicados en la resistencia al ataque de hongos e insectos. Es posible que se requieran otras quitinasas vegetales para crear simbiosis fúngicas. ^[9]

Aunque los mamíferos no producen quitina, tienen dos quitinasas funcionales, la quitotriosidasa (CHIT1) y la quitinasa ácida de mamíferos (AMCasa), así como proteínas similares a la quitinasa (como YKL-40 ) que tienen una alta similitud de secuencia pero carecen de actividad quitinasa. ^[10]

1. Las endoquitinasas (EC 3.2.1.14) dividen aleatoriamente la quitina en sitios internos de la microfibrilla de quitina, formando productos multímeros solubles de baja masa molecular . Los productos multímeros incluyen diacetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, siendo el dímero el producto predominante. ^[11]
2. Las exoquitinasas también se han dividido en dos subcategorías:
   1. Las quitobiosidasas ( EC 3.2.1.29) actúan sobre el extremo no reductor de la microfibrilla de quitina, liberando el dímero, diacetilquitobiosa, uno a uno de la cadena de quitina. Por lo tanto, no hay liberación de monosacáridos u oligosacáridos en esta reacción. ^[12]
   2. Las β-1,4- N -acetilglucosaminidasas ( EC 3.2.1.30) dividen los productos multímeros, como diacetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, en monómeros de N -acetilglucosaamina (GlcNAc). ^[11]

Las quitinasas también se clasificaron en función de las secuencias de aminoácidos, ya que eso sería más útil para comprender las relaciones evolutivas de estas enzimas entre sí. ^[13] Por lo tanto, las quitinasas se agruparon en tres familias : 18 , 19 y 20. ^[14] Tanto la familia 18 como la 19 consisten en endoquitinasas de una variedad de organismos diferentes, incluidos virus, bacterias, hongos, insectos y plantas. Sin embargo, la familia 19 comprende principalmente quitinasas vegetales. La familia 20 incluye N- acetilglucosaminidasa y una enzima similar, N -acetilhexosaminidasa . ^[13]

Y como se conocieron las secuencias genéticas de las quitinasas, se clasificaron en seis clases según sus secuencias. Las características que determinaron las clases de quitinasas fueron la secuencia N -terminal, la localización de la enzima, el pH isoeléctrico , el péptido señal y los inductores . ^[13]

Las quitinasas de clase I tenían un extremo N -terminal rico en cisteína, un péptido señal rico en leucina o valina y localización vacuolar . Y luego, las quitinasas de clase I se subdividieron según su naturaleza ácida o básica enClase Ia yClase Ib , respectivamente. ^[15] Se encontró que las quitinasas de clase 1 comprenden solo quitinasas vegetales y principalmente endoquitinasas.

Las quitinasas de clase II no tenían el extremo N -terminal rico en cisteína, pero tenían una secuencia similar a las quitinasas de clase I. Las quitinasas de clase II se encontraron en plantas, hongos y bacterias y en su mayoría consistían en exoquitinasas. ^[13]

Las quitinasas de clase III no tenían secuencias similares a las quitinasas de clase I o clase II. ^[13]

Las quitinasas de clase IV tenían características similares, incluidas las propiedades inmunológicas, a las quitinasas de clase I. ^[13] Sin embargo, las quitinasas de clase IV eran significativamente más pequeñas en tamaño en comparación con las quitinasas de clase I. ^[16]

Clase V yLas quitinasas de clase VI no están bien caracterizadas. Sin embargo, un ejemplo de quitinasa de clase V mostró dos dominios de unión a quitina en tándem y, según la secuencia genética, el extremo N -terminal rico en cisteína parecía haberse perdido durante la evolución, probablemente debido a una menor presión de selección que hizo que el dominio catalítico perdiera su función. ^[13]

Al igual que la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante y relativamente resistente a la degradación. ^[17] Muchos mamíferos pueden digerir la quitina y los niveles específicos de quitinasa en las especies de vertebrados están adaptados a sus comportamientos alimentarios. ^[18] Algunos peces pueden digerir la quitina. ^[19] Se han aislado quitinasas de los estómagos de mamíferos, incluidos los humanos. ^[20]

La actividad de quitinasa también se puede detectar en la sangre humana ^{[21] [22]} y posiblemente en el cartílago . ^[23] Al igual que en las quitinasas de las plantas, esto puede estar relacionado con la resistencia a los patógenos. ^{[24] [25]}

La producción de quitinasas en el cuerpo humano (conocidas como "quitinasas humanas") puede ser una respuesta a las alergias , y el asma se ha relacionado con niveles mejorados de expresión de quitinasa. ^{[26] [27] [28] [29] [30]}

Las quitinasas humanas pueden explicar el vínculo entre algunas de las alergias más comunes ( ácaros del polvo , esporas de moho, ambas contienen quitina) e infecciones por gusanos ( helmintos ), como parte de una versión de la hipótesis de la higiene ^{[31] [32] [33]} (los gusanos tienen piezas bucales quitinosas para sujetar la pared intestinal). Finalmente, el vínculo entre las quitinasas y el ácido salicílico en las plantas está bien establecido ^{[ se necesita más explicación ]} , pero existe un vínculo hipotético entre el ácido salicílico y las alergias en los humanos. ^{[34] [ non sequitur ]}

Puede utilizarse para controlar la suplementación con enzimoterapia en la enfermedad de Gaucher.[1]

La regulación varía de una especie a otra y, dentro de un organismo, las quitinasas con diferentes funciones fisiológicas estarían sujetas a diferentes mecanismos de regulación. Por ejemplo, las quitinasas que participan en el mantenimiento, como la remodelación de la pared celular, se expresan de forma constitutiva. Sin embargo, las quitinasas que tienen funciones especializadas, como degradar quitina exógena o participar en la división celular, necesitan una regulación espaciotemporal de la actividad de la quitinasa. ^[35]

La regulación de una endoquitinasa en Trichoderma atroviride depende de una N -acetilglucosaminidasa, y los datos indican un ciclo de retroalimentación donde la descomposición de la quitina produce N- acetilglucosamina, que posiblemente sería absorbida y desencadenaría la regulación positiva de las quitinbiosidasas. ^[36]

En Saccharomyces cerevisiae y la regulación de ScCts1p ( S. cerevisiae quitinasa 1), una de las quitinasas implicadas en la separación celular después de la citocinesis mediante la degradación de la quitina del septo primario . ^[37] Como este tipo de quitinasas son importantes en la división celular , debe haber una regulación y activación estrictas. En concreto, la expresión de Cts1 tiene que activarse en las células hijas durante la mitosis tardía y la proteína tiene que localizarse en el sitio de la hija del septo. ^[38] Y para ello, debe haber coordinación con otras redes que controlan las diferentes fases de la célula, como Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR) , red de salida mitótica (MEN) , y regulación de Ace2p (factor de transcripción) y redes de señalización de morfogénesis celular (RAM) ^[39] . En general, la integración de las diferentes redes reguladoras permite que la quitinasa que degrada la pared celular funcione dependiendo de la etapa de la célula en el ciclo celular y en ubicaciones específicas entre las células hijas. ^[35]

Las quitinasas se encuentran de forma natural en muchos alimentos comunes. Phaseolus vulgaris , ^[40] plátanos, castañas, kiwis, aguacates, papayas y tomates, por ejemplo, todos contienen niveles significativos de quitinasa, como defensa contra el ataque de hongos e invertebrados. El estrés o las señales ambientales como el gas etileno pueden estimular una mayor producción de quitinasa.

Algunas partes de las moléculas de quitinasa, casi idénticas en estructura a la heveína u otras proteínas del látex de caucho debido a su función similar en la defensa de las plantas, pueden desencadenar una reacción alérgica cruzada conocida como síndrome látex-fruta . ^[41]

Las quitinasas tienen una gran cantidad de aplicaciones, algunas de las cuales ya han sido realizadas por la industria. Esto incluye la bioconversión de quitina en productos útiles como fertilizantes , la producción de materiales no alergénicos, no tóxicos, biocompatibles y biodegradables ( ya se están produciendo lentes de contacto , piel artificial y suturas con estas cualidades) y la mejora de insecticidas y fungicidas . ^{[42] La quitinasa de} Phaseolus vulgaris (quitinasa de frijol, BCH) se ha insertado transgénicamente como un elemento disuasorio de plagas en cultivos completamente no relacionados. ^[40]

Las posibles aplicaciones futuras de las quitinasas son como aditivos alimentarios para aumentar la vida útil, como agente terapéutico para el asma y la rinosinusitis crónica , como remedio antifúngico, como fármaco antitumoral y como ingrediente general para ser utilizado en ingeniería de proteínas . ^[42]

• Ligninasa

• Quitinasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• Estructura de rayos X de una quitinasa del hongo patógeno Coccidioides immitis