Proteína hexon
| Adeno_hexon | |||||||||
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 Refinamiento del hexón del adenovirus tipo 2 con SNC | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Adeno_hexon | ||||||||
| Pfam | PF01065 | ||||||||
| Interprofesional | IPR016107 | ||||||||
| SCOP2 | 1dhx / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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| Adenohexon_C | |||||||||
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 El modelo cuasi-atómico de la cápside del adenovirus humano tipo 5 (parte 2) | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Adenohexon_C | ||||||||
| Pfam | PF03678 | ||||||||
| Interprofesional | IPR016108 | ||||||||
| SCOP2 | 1dhx / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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En biología molecular, la proteína hexón es una proteína de cubierta importante que se encuentra en los adenovirus . Las proteínas de cubierta hexónica se sintetizan durante la infección tardía y forman homotrímeros. Las 240 copias del trímero hexónico que se producen están organizadas de modo que 12 se encuentran en cada una de las 20 facetas. Los 9 hexones centrales en una faceta están cementados entre sí por 12 copias del polipéptido IX. El complejo pentón, formado por los hexones peripentonales y la base pentón (que mantiene en su lugar una fibra), se encuentra en cada uno de los 12 vértices. [1] La proteína de cubierta hexónica es una duplicación que consta de dos dominios con un pliegue similar empaquetados juntos como las subunidades de nucleoplasmina . Dentro de un trímero hexónico, los dominios están dispuestos alrededor de un pseudoeje de 6 pliegues. Los dominios tienen una estructura de sándwich beta que consta de 8 hebras en dos láminas con una topología de rollo de gelatina; cada dominio está profusamente decorado con muchas inserciones. [2] Algunas proteínas hexónicas contienen un dominio C-terminal distinto.
Hexon recluta directamente la proteína motora celular dineína de una manera dependiente del pH. [3] Se descubrió que la proteína reguladora de la dineína, dinactina , desempeña un papel claro en la regulación del transporte del complejo dineína-adenovirus al núcleo.
Referencias
- ^ Athappilly FK, Murali R, Rux JJ, Cai Z, Burnett RM (septiembre de 1994). "La estructura cristalina refinada del hexón, la principal proteína de la cubierta del adenovirus tipo 2, con una resolución de 2,9 A". Journal of Molecular Biology . 242 (4): 430–55. doi : 10.1006/jmbi.1994.1593 . PMID 7932702.
- ^ Rux JJ, Kuser PR, Burnett RM (septiembre de 2003). "Análisis estructural y filogenético de hexones de adenovirus mediante el uso de métodos basados en secuencias, modelado molecular y cristalografía de rayos X de alta resolución". Journal of Virology . 77 (17): 9553–66. doi :10.1128/jvi.77.17.9553-9566.2003. PMC 187380 . PMID 12915569.
- ^ Bremner KH, Scherer J, Yi J, Vershinin M, Gross SP, Vallee RB (diciembre de 2009). "Transporte de adenovirus a través de la interacción directa de la dineína citoplasmática con la subunidad hexónica de la cápside viral". Cell Host & Microbe . 6 (6): 523–35. doi :10.1016/j.chom.2009.11.006. PMC 2810746 . PMID 20006841.
