Proteínas de quimiotaxis que aceptan metilo
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| Señal MCP | |||||||||
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 Proteína I de quimiotaxis que acepta metilo. Entrada PDB 3zx6 [1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Señal MCP | ||||||||
| Pfam | PF00015 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0510 | ||||||||
| Interprofesional | IPR004089 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00465 | ||||||||
| SCOP2 | 1qu7 / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Diligenciamiento de conflictos | cd11386 | ||||||||
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| Proteínas de quimiotaxis que aceptan metilo | |||||||||
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 Diagrama de cinta del dominio de unión del ligando del receptor de aspartato de S. typhimurium [2] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Proteínas de quimiotaxis que aceptan metilo (MCP) | ||||||||
| Pfam | PF02203 | ||||||||
| Interprofesional | IPR004090 | ||||||||
| ELEGANTE | TarH | ||||||||
| SCOP2 | 1lih / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| Diligenciamiento de conflictos | cd00181 | ||||||||
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Las proteínas de quimiotaxis aceptoras de metilo ( MCP , también receptor de aspartato ) son una familia de receptores transmembrana que median la respuesta quimiotáctica en ciertas bacterias entéricas , como Salmonella enterica enterica y Escherichia coli . [3] Estos receptores de quimiotaxis aceptores de metilo son uno de los primeros componentes en las respuestas de excitación y adaptación sensorial en bacterias, que actúan para alterar el comportamiento de natación al detectar sustancias químicas específicas. El uso de MCP permite a las bacterias detectar concentraciones de moléculas en la matriz extracelular para que las bacterias puedan nadar suavemente o dar volteretas en consecuencia. Si la bacteria detecta niveles crecientes de atrayentes ( nutrientes ) o niveles decrecientes de repelentes ( toxinas ), la bacteria continuará nadando hacia adelante, o nadando suavemente. Si la bacteria detecta niveles decrecientes de atrayentes o niveles crecientes de repelentes, la bacteria dará volteretas y se reorientará en una nueva dirección. De esta manera, una bacteria puede nadar hacia los nutrientes y alejarse de las toxinas [4].
Evolución
Existen muchos tipos diferentes de receptores transmembrana bacterianos de 60 kDa, que comparten una topología y mecanismos de señalización similares. Poseen tres dominios: un dominio de unión al ligando periplásmico, dos segmentos transmembrana y un dominio citoplasmático. La estructura del dominio de unión al ligando comprende un haz de cuatro hélices cerrado o parcialmente abierto con una torsión hacia la izquierda. La diferencia en la secuencia del dominio de unión al ligando entre receptores refleja las diferentes especificidades del ligando. La unión del ligando provoca un cambio conformacional que se transmite a través de la membrana al dominio de activación citoplasmático. [5]
La diversidad ambiental da lugar a la diversidad de receptores de señalización bacteriana y, en consecuencia, hay muchos genes que codifican MCP. [6] Por ejemplo, hay cuatro MCP bien caracterizados que se encuentran en Escherichia coli : Tar (taxis hacia aspartato y maltosa, lejos del níquel y cobalto), Tsr (taxis hacia serina, lejos de leucina, indol y ácidos débiles), Trg (taxis hacia galactosa y ribosa) y Tap (taxis hacia dipéptidos).
Estructura
Los MCP comparten una estructura y un mecanismo de señalización similares . Los MCP forman dímeros . Tres dímeros de MCP forman trímeros espontáneamente. Los trímeros son complejados por CheA y CheW en redes hexagonales. Los MCP se unen a los ligandos directamente o interactúan con las proteínas de unión al ligando , transduciendo la señal a las proteínas de señalización corriente abajo en el citoplasma . La mayoría de los MCP contienen: (a) un péptido señal N-terminal que es una hélice alfa transmembrana en la proteína madura; (b) un dominio receptor periplásmico (de unión al ligando) poco conservado ; (c) una hélice alfa transmembrana; (d) generalmente uno o más dominios HAMP y (e) un dominio citoplasmático C-terminal altamente conservado que interactúa con los componentes de señalización corriente abajo. El dominio C-terminal contiene los residuos de glutamato metilados .
Los MCP sufren dos modificaciones covalentes : desamidación y metilación reversible en una serie de residuos de glutamato . Los atrayentes aumentan el nivel de metilación, mientras que los repelentes lo disminuyen. Los grupos metilo son añadidos por la metiltransferasa CheR y son eliminados por la metilesterasa CheB.
Función
La unión de un ligando provoca un cambio conformacional en el receptor MCP que se traduce hacia abajo en la estructura de horquilla e inhibe su quinasa sensora. En la punta de la horquilla hay dos proteínas que se asocian al MCP: CheW y CheA. CheA actúa como la quinasa sensora . CheA tiene actividad quinasa y se autofosforila en un residuo histidilo cuando es activada por el MCP. Se cree que CheW es un transductor de la señal del MCP a CheA. CheA activado transfiere su grupo fosforilo a CheY, un regulador de respuesta. CheY fosforilado fosforila el cuerpo basal FliM que está conectado al flagelo . La fosforilación del cuerpo basal actúa como un interruptor flagelar y cambia la dirección de rotación del flagelo. Este cambio de dirección permite la alternancia entre natación suave y volteretas que sesgan el paseo aleatorio bacteriano hacia el atrayente.
Referencias
- ^ Ferris, HU; Zeth, K.; Hulko, M.; Dunin-Horkawicz, S.; Lupas, AN (2014). "Rotación de hélice axial como mecanismo de regulación de señales inferido a partir del análisis cristalográfico del quimiorreceptor de serina de E. coli". Journal of Structural Biology . 186 (3): 349–356. doi : 10.1016/j.jsb.2014.03.015 . PMID 24680785.
- ^ PDB : 1VLT ; Yeh JI, Biemann HP, Privé GG, Pandit J, Koshland DE Jr, Kim SH (1996). "Estructuras de alta resolución del dominio de unión del ligando del receptor de aspartato bacteriano de tipo salvaje". J Mol Biol . 262 (2): 186–201. doi :10.1006/jmbi.1996.0507. PMID 8831788.; renderizado con PyMOL
- ^ Kim SH, Prive GG, Pandit J, Koshland DE, Yeh JI, Biemann HP (1996). "Estructuras de alta resolución del dominio de unión del ligando del receptor de aspartato bacteriano de tipo salvaje". J. Mol. Biol . 262 (2): 186–201. doi :10.1006/jmbi.1996.0507. PMID 8831788.
- ^ Derr P, Boder E, Goulian M (febrero de 2006). "Cambio de la especificidad de un quimiorreceptor bacteriano". J. Mol. Biol . 355 (5): 923–32. doi :10.1016/j.jmb.2005.11.025. PMID 16359703.
- ^ Koshland DE, Yu EW (2001). "Propagación de cambios conformacionales en proteínas a distancias largas (y cortas)". Proc. Natl. Sci. USA . 98 (17): 9517–9520. Bibcode :2001PNAS...98.9517Y. doi : 10.1073/pnas.161239298 . PMC 55484 . PMID 11504940.
- ^ Alexander RP, Zhulin IB (febrero de 2007). "La genómica evolutiva revela determinantes estructurales conservados de señalización y adaptación en quimiorreceptores microbianos". Proc. Natl. Sci. USA . 104 (8): 2885–90. doi : 10.1073/pnas.0609359104 . PMC 1797150 . PMID 17299051.
