Protómero
En biología estructural , un protómero es la unidad estructural de una proteína oligomérica . Es la unidad más pequeña compuesta por al menos una cadena proteica. Los protómeros se asocian para formar un oligómero más grande de dos o más copias de esta unidad. Los protómeros suelen organizarse en simetría cíclica para formar simetrías de grupos puntuales cerrados .
El término fue introducido por Chetverin [1] para hacer inequívoca la nomenclatura en la enzima Na/K-ATPasa . Esta enzima está compuesta por dos subunidades: una subunidad α grande y catalítica, y una subunidad β de glucoproteína más pequeña (más un proteolípido , llamado subunidad γ). En ese momento no estaba claro cuántos de cada uno trabajan juntos. Además, cuando la gente hablaba de un dímero , no estaba claro si se referían a αβ o a (αβ) 2 . Chetverin sugirió llamar a αβ un protómero y (αβ) 2 un diprotómero. Por lo tanto, en el trabajo de Chetverin el término protómero solo se aplicó a un heterooligómero y posteriormente se usó principalmente en el contexto de heterooligómeros. Siguiendo este uso, un protómero consiste en al menos dos cadenas de proteínas diferentes. En la literatura actual de biología estructural, el término se aplica comúnmente también a la unidad más pequeña de homo-oligómeros , evitando el término " monómero ".
En química , un llamado protómero es una molécula que muestra tautomería debido a la posición de un protón. [2] [3]
Ejemplos
La hemoglobina es un heterotetrámero que consta de cuatro subunidades (dos α y dos β). Sin embargo, estructural y funcionalmente, la hemoglobina se describe mejor como (αβ) 2 , por lo que la llamamos un dímero de dos protómeros αβ, es decir, un diprotómero. [4]
La aspartato carbamoiltransferasa tiene una composición de subunidades α 6 β 6. Los seis protómeros αβ están dispuestos en simetría D 3 .
Las cápsides virales generalmente están compuestas de protómeros.
La proteasa del VIH-1 forma un homodímero que consta de dos protómeros.
Los ejemplos en química incluyen la tirosina y el ácido 4-aminobenzoico . El primero puede desprotonarse para formar los aniones carboxilato y fenóxido, [5] y el último puede protonarse en los grupos amino o carboxilo. [6]
Referencias
- ^ Chetverin, AB (1986). "Evidencia de una estructura diprotomérica de la Na, K-ATPasa: determinación precisa de la concentración de proteínas y análisis cuantitativo del grupo terminal". FEBS Lett . 196 (1): 121–125. doi : 10.1016/0014-5793(86)80225-3 . PMID 3002859.
- ^ PM Lalli, BA Iglesias, HE Toma, GF de Sa, RJ Daroda, JC Silva Filho, JE Szulejko, K. Araki y MN Eberlin, J. Mass Spectrom., 2012, 47, 712–719.
- ^ C. Lapthorn, TJ Dines, BZ Chowdhry, GL Perkins y FS Pullen, Rapid Commun. Espectrometría de masas, 2013, 27, 2399–2410.
- ^ Buxbaum, E. (2007). Fundamentos de la estructura y función de las proteínas . Nueva York: Springer. pp. 105–120. ISBN 978-0-387-26352-6.
- ^ J. Am. Chem. Soc., 2009, 131 (3), págs. 1174-1181
- ^ J. Phys. Chem. A, 2011, 115 (26), págs. 7625–7632
Enlaces externos
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