Dímero de proteína
En bioquímica , un dímero proteico es un complejo macromolecular o multímero formado por dos monómeros proteicos, o proteínas individuales, que suelen estar unidos de forma no covalente . Muchas macromoléculas , como las proteínas o los ácidos nucleicos , forman dímeros. La palabra dímero tiene raíces que significan "dos partes", di- + -mer . Un dímero proteico es un tipo de estructura cuaternaria de proteínas .
Un homodímero de proteína está formado por dos proteínas idénticas mientras que un heterodímero de proteína está formado por dos proteínas diferentes.
La mayoría de los dímeros de proteínas en bioquímica no están conectados por enlaces covalentes . Un ejemplo de un heterodímero no covalente es la enzima transcriptasa inversa , que está compuesta por dos cadenas de aminoácidos diferentes . [1] Una excepción son los dímeros que están unidos por puentes disulfuro, como la proteína homodímera NEMO . [2]
Algunas proteínas contienen dominios especializados para garantizar la dimerización (dominios de dimerización) y la especificidad. [3]
Los receptores cannabinoides acoplados a la proteína G tienen la capacidad de formar homodímeros y heterodímeros con varios tipos de receptores como los receptores mu-opioide , dopamina y adenosina A2 . [4]
Ejemplos
- Factores de transcripción
- Proteínas con motivo de cremallera de leucina
- Proteínas 14-3-3
- Glicoproteínas de superficie variables del parásito Trypanosoma
- Tubulina
- Algunos factores de coagulación
- Algunos receptores
- Receptores nucleares
- Dímero de la subunidad βγ de la proteína G
- Receptor tipo Toll
- Receptores de tirosina quinasas
- Algunas enzimas
Fosfatasa alcalina
La fosfatasa alcalina de E. coli , una enzima dimérica, exhibe complementación intragénica . [5] Es decir, cuando se combinaron versiones mutantes particulares de la fosfatasa alcalina, las enzimas heterodímeras formadas como resultado exhibieron un nivel de actividad más alto del que se esperaría en función de las actividades relativas de las enzimas parentales. Estos hallazgos indicaron que la estructura dimérica de la fosfatasa alcalina de E. coli permite interacciones cooperativas entre los monómeros mutantes constituyentes que pueden generar una forma más funcional de la holoenzima . El dímero tiene dos sitios activos, cada uno de los cuales contiene dos iones de zinc y un ión de magnesio.[8]
Véase también
Referencias
- ^ Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (agosto de 2006). "Relaciones estructura-actividad de los derivados de [2',5'-bis-O-(terc-butildimetilsilil)-beta-D-ribofuranosil]-3'-espiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxatiol-2' ',2' '-dióxido)timina como inhibidores de la dimerización de la transcriptasa inversa del VIH-1". J. Med. Chem . 49 (16): 4834–41. doi :10.1021/jm0604575. PMID 16884295.
- ^ Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (febrero de 2008). "La formación de enlaces disulfuro intermoleculares en el dímero NEMO requiere Cys54 y Cys347". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 367 (1): 103–8. doi :10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332 . PMID 18164680.
- ^ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1 de mayo de 2008). "Elija a sus socios: dimerización en factores de transcripción eucariotas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 33 (5): 220–229. doi :10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.
- ^ Filipiuc, Leontina Elena; Ababeí, Daniela Carmen; Alexa-Stratulat, Teodora; Pricope, Cosmin Vasilica; Bild, Verónica; Stefanescu, Raluca; Stanciu, Gabriela Dumitrita; Tamba, Bogdan-Ionel (1 de noviembre de 2021). "Principales fitocannabinoides y sus compuestos relacionados: ¿deberíamos buscar únicamente fármacos que actúen sobre los receptores de cannabinoides?". Farmacéutica . 13 (11): 1823. doi : 10.3390/farmacéutica13111823 . ISSN 1999-4923. PMC 8625816 . PMID 34834237.
- ^ Hehir, Michael J.; Murphy, Jennifer E.; Kantrowitz, Evan R. (2000). "Caracterización de fosfatasas alcalinas heterodímeras de Escherichia coli: una investigación de complementación intragénica". Revista de biología molecular . 304 (4): 645–656. doi :10.1006/jmbi.2000.4230. PMID 11099386.
6. Conn. (2013). Modelado, activación, interacciones y detección virtual de receptores acoplados a proteína G (1.ª ed.). Academic Press.
7. Matthews, Jacqueline M. Dimerización y oligomerización de proteínas en biología . Springer Nueva York, 2012.
8. Hjorleifsson, Jens Gu[eth]Mundur y Bjarni Asgeirsson. "La fosfatasa alcalina activa en frío se transforma irreversiblemente en un dímero inactivo debido a bajas concentraciones de urea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica , vol. 1864, núm. 7, 2016, págs. 755–765, https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2016.03.016.
