Paxilina

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

PXN
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasPXN , entrada:5829, paxillin
Identificaciones externasOMIM : 602505; MGI : 108295; HomoloGene : 37697; Tarjetas genéticas : PXN; OMA :PXN - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

5829

19303

Conjunto

ENSG00000089159

ENSMUSG00000029528

Protección unificada

P49023

Q8VI36

RefSeq (ARNm)

NM_011223
NM_133915

RefSeq (proteína)

NP_001074324
NP_001230685
NP_002850
NP_079433

Ubicación (UCSC)Crónicas 12:120.21 – 120.27 MbCrónica 5: 115.64 – 115.69 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
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La paxilina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen PXN . La paxilina se expresa en las adherencias focales de las células no estriadas y en los costámeros de las células musculares estriadas , y su función es adherir las células a la matriz extracelular . Las mutaciones en PXN , así como la expresión anormal de la proteína paxilina, se han relacionado con la progresión de varios tipos de cáncer.

Estructura

La paxilina humana tiene un peso molecular de 64,5 kDa y una longitud de 591 aminoácidos . [5]

La región C-terminal de la paxilina está compuesta por cuatro dominios LIM de doble dedo de zinc en tándem que son ricos en cisteína / histidina con repeticiones conservadas; estos sirven como sitios de unión para la proteína tirosina fosfatasa-PEST , [6] tubulina [7] y sirven como motivo de orientación para adhesiones focales . [8]

La región N-terminal de la paxilina tiene cinco secuencias ricas en leucina altamente conservadas denominadas motivos LD, que median varias interacciones, incluida la de pp125FAK y vinculina . [9] [10] Se predice que los motivos LD forman hélices alfa anfipáticas , con cada residuo de leucina posicionado en una cara de la hélice alfa para formar una interfaz de unión a proteínas hidrofóbica. La región N-terminal también tiene un dominio rico en prolina que tiene potencial para la unión de Src - SH3 . Tres motivos Y XX P N-terminales pueden servir como sitios de unión para talina o v-Crk SH2 . [11] [12]

Función

La paxilina es una proteína adaptadora de transducción de señales descubierta en 1990 en el laboratorio de Keith Burridge [13] La región C-terminal de la paxilina contiene cuatro dominios LIM que dirigen la paxilina a las adherencias focales . Se presume que esto se debe a una asociación directa con la cola citoplasmática de la beta- integrina . La región N-terminal de la paxilina es rica en sitios de interacción proteína-proteína. Las proteínas que se unen a la paxilina son diversas e incluyen las proteínas tirosina quinasas , como Src y la quinasa de adhesión focal (FAK) , proteínas estructurales, como la vinculina y la actopaxina, y reguladores de la organización de la actina, como COOL/PIX y PKL/GIT. La paxilina es fosforilada en tirosina por FAK y Src tras la interacción con la integrina o la estimulación del factor de crecimiento, [14] creando sitios de unión para la proteína adaptadora Crk .

En las células musculares estriadas , la paxilina es importante en la costamerogénesis, o la formación de los costámeros , que son estructuras especializadas similares a adhesiones focales en las células musculares que unen las estructuras del disco Z a través del sarcolema hasta la matriz extracelular . El modelo de trabajo actual de la costamerogénesis es que en los mioblastos cultivados e indiferenciados , la integrina alfa-5 , la vinculina y la paxilina están en complejo y se localizan principalmente en las adhesiones focales . Durante la diferenciación temprana, se produce la formación de premiofibrillas a través de la sarcomerogénesis , y las premiofibrillas se ensamblan en estructuras que son típicas de las adhesiones focales en células no musculares; se observa un fenómeno similar en los cardiomiocitos cultivados . [15] Las premiofibrillas se convierten en miofibrillas nacientes, que se alinean progresivamente para formar miofibrillas maduras y aparecen estructuras nacientes de costámeros . Las proteínas costaméricas se redistribuyen para formar costámeros maduros . [16] Si bien las funciones precisas de la paxilina en este proceso aún se están desvelando, los estudios que investigan los socios de unión de la paxilina han proporcionado una comprensión mecanicista de su función. La región rica en prolina de la paxilina se une específicamente al segundo dominio SH3 de la ponsina , lo que ocurre después del inicio de la diferenciación miogénica y con expresión restringida a los costámeros . [17] También sabemos que la unión de la paxilina a la quinasa de adhesión focal (FAK) es fundamental para dirigir la función de la paxilina. La fosforilación de la FAK en la serina -910 regula la interacción de la FAK con la paxilina y controla la estabilidad de la paxilina en los costámeros de los cardiomiocitos , y la fosforilación reduce la vida media de la paxilina. [18] Es importante entender esto porque la estabilidad de la interacción FAK -paxilina probablemente esté inversamente relacionada con la estabilidad de la interacción vinculina -paxilina, lo que probablemente indicaría la fuerza de la interacción del costamero así como la reorganización del sarcómero ; procesos que se han vinculado a la miocardiopatía dilatada . [19]Estudios adicionales han demostrado que la paxilina en sí misma está fosforilada, y esto participa en las vías de señalización hipertrófica en los cardiomiocitos . El tratamiento de los cardiomiocitos con el agonista hipertrófico, fenilefrina, estimuló un aumento rápido en la fosforilación de tirosina de la paxilina, que fue mediada por las proteínas tirosina quinasas . [20]

La reorganización estructural de la paxilina en cardiomiocitos también se ha detectado en modelos de ratón de miocardiopatía dilatada . En un modelo de ratón de sobreexpresión de tropomodulina , la distribución de paxilina se reorganizó de manera coordinada con el aumento de la fosforilación y la escisión de la paxilina. [21] De manera similar, se demostró que la paxilina tenía una localización alterada en cardiomiocitos de ratones transgénicos que expresaban un rac1 constitutivamente activo . [22] Estos datos muestran que las alteraciones en la organización costamérica , en parte a través de la redistribución de la paxilina, pueden ser un mecanismo patogénico en la miocardiopatía dilatada . Además, en ratones sometidos a hipertrofia cardíaca inducida por sobrecarga de presión , que induce miocardiopatía hipertrófica , los niveles de expresión de paxilina aumentaron, lo que sugiere un papel de la paxilina en ambos tipos de miocardiopatía . [23]

Importancia clínica

Se ha demostrado que la paxilina tiene un papel clínicamente significativo en pacientes con varios tipos de cáncer. Se ha detectado una mayor expresión de paxilina en áreas premalignas de hiperplasia , metaplasia escamosa y metaplasia de células caliciformes , así como en lesiones displásicas y carcinoma en pacientes de alto riesgo con adenocarcinoma de pulmón . [24] Las mutaciones en PXN se han asociado con un mayor crecimiento tumoral, proliferación celular e invasión en tejidos de cáncer de pulmón. [25]

Durante la transformación tumoral, un hallazgo constante es que la proteína paxilina se recluta y se fosforila . [26] La paxilina desempeña un papel en la vía de señalización de la tirosina quinasa MET, que se regula positivamente en muchos tipos de cáncer. [27]

Interacciones

Se ha demostrado que Paxillin interactúa con:

Referencias

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Lectura adicional

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