Autolisina

Clase de enzimas

Las autolisinas son enzimas líticas endógenas que descomponen los componentes de peptidoglicano de las células biológicas , lo que permite la separación de las células hijas después de la división celular. [1] [2] [3] [4] [5] Están involucradas en el crecimiento celular, el metabolismo de la pared celular, la división y separación celular, así como en el recambio de peptidoglicano y tienen funciones similares a las lisozimas. [6]

La autolisina se forma a partir del gen precursor Atl. Las amidasas (EC 3.5.1.28), la gametolisina (EC 3.4.24.38) y la glucosaminidasa se consideran tipos de autolisinas. [4] [6]

Función y mecanismos

Pared celular de peptidoglicano y sus péptidos reticulados

Las autolisinas existen en todas las bacterias que contienen peptidoglicano y se consideran potencialmente enzimas letales cuando no se controlan. [7] Se dirigen a los enlaces glucosídicos, así como a los péptidos reticulados de la matriz de peptidoglicano. [8] La matriz de peptidoglicano funciona para la estabilidad de la pared celular para proteger de los cambios de turgencia y lleva a cabo la función de defensa inmunológica. [9] [10] Estas enzimas descomponen la matriz de peptidoglicano en pequeñas secciones para permitir la biosíntesis de peptidoglicano. [4] Las autolisinas descomponen el peptidoglicano antiguo, lo que permite la formación de peptidoglicano más nuevo para el crecimiento y elongación celular. Esto se llama recambio de la pared celular. [6] Las autolisinas hacen esto hidrolizando el enlace glucosídico β-(1,4) de la pared celular de peptidoglicano y el enlace entre los residuos de N-acetilmuramoilo y los residuos de L-aminoácidos de ciertos glucopéptidos de la pared celular. [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química :

Escisión de las proteínas ricas en prolina e hidroxiprolina de la pared celular de Chlamydomonas ; también escinde azocaseína, gelatina y Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala

Esta glicoproteína está presente en los gametos de Chlamydomonas reinhardtii .

Las bacterias grampositivas regulan las autolisinas con moléculas de ácido teicoico unidas al tetrapéptido de la matriz del peptidoglicano.

Los antibióticos complestatina y corbomicina impiden que la autolisina remodele la pared celular al unirse al peptidoglicano, deteniendo así el crecimiento bacteriano. [11] Las uniones amida entre el péptido madre y la fracción lactil del residuo muramoilo son escindidas por las amidasas N-acetilmuramoil-l-alanina y participan en la separación celular y la disociación del tabique celular. [4] Hay 5 tipos de autolisinas que contribuyen a la separación celular de las células hijas, LytC, LytD, LytE y LytF. [6]

En un estudio realizado con ratones, aquellos que fueron inmunizados con autolisina lograron sobrevivir más tiempo que los ratones infectados. Este estudio pudo respaldar como evidencia la contribución de la autolisina a la virulencia y el potencial como antígeno de la vacuna. [12]

Lisis de la célula madre

N-acetilmuramoil-L-alanina amidasa
Identificadores
N.º CE3.5.1.28
N.º CAS9013-25-6
Bases de datos
IntEnzVista de IntEnz
BRENDAEntrada de BRENDA
ExpasíVista de NiceZyme
BARRILEntrada de KEGG
MetaCiclovía metabólica
PRIAMOperfil
Estructuras del PDBRCSB AP APBE APSUMA
Ontología genéticaAmiGO / QuickGO
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Compañía Médica Protegidaartículos
PubMedartículos
Instituto Nacional de BiologíaProteínas

LytC y CwlC son dos amidasas de la familia LytC que hidrolizan el peptidoglicano de la pared celular madre para permitir la liberación de la endospora madura. CwlC se encuentra directamente en la pared celular madre. [6]

Motilidad

La expresión conjunta de los genes lytC, lytD y lytF conduce a la motilidad flagelar y está controlada por la actividad del factor sigma de quimiotaxis, σ D . La actividad de este factor sigma alcanza su pico máximo al comienzo de la fase estacionaria. [6]

Letalidad potencial

Las autolisinas son producidas naturalmente por bacterias que contienen peptidoglicano, pero cantidades excesivas degradarán la matriz de peptidoglicano y harán que la célula explote debido a la presión osmótica . Estudios previos han encontrado que los subproductos de la autolisina durante la descomposición de la pared celular son altamente inmunogénicos. [12] Cuando se observaron en la bacteria Bacillus subtilis , se encontraron cantidades potencialmente letales de autolisina en las paredes celulares. [6] En Streptococcus pneumoniae se encontró que la N-acetilmuramoil-l-alanina amidasa, una autolisina de la pared celular, podría ayudar en la patogénesis debido a su capacidad para romper la pared o lisar una parte de los neumococos invasores y liberar toxinas potencialmente letales en la célula. Los investigadores estudiaron la función, la estructura y la capacidad de clonación a través de Escherichia coli y también determinaron su secuencia de nucleótidos. [12]

Familias

Familia de amidasas LytC

LytC

Tanto LytC como LytD se consideran dos autolisinas importantes que contribuyen al crecimiento de la pared celular vegetativa y representan el 95 % de la actividad autolítica en B. subtilis. LytC se encuentra en la pared celular. Se descubrió que LytB, una no autolisina, mejora la actividad de LytC. [6] LytC y LytA interactúan y funcionan juntas para la lisis y la muerte celular. [13]

Gametolisina
Identificadores
N.º CE3.4.24.38
N.º CAS97089-74-2
Bases de datos
IntEnzVista de IntEnz
BRENDAEntrada de BRENDA
ExpasíVista de NiceZyme
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CwlC

CwlC se encuentra en la pared celular madre y funciona para la lisis de la pared celular madre. [6] CwlC no tiene una secuencia señal pero participa en la esporulación tardía y está presente en la pared celular. [14] [15] Se encontró en B. subtilis que CwlC es capaz de hidrolizar tanto las paredes celulares vegetativas como el peptidoglicano de las esporas. [14]

Familia de glucosaminidasa LytD

Esta familia de autolisinas está formada únicamente por LytD. La función de LytD es el crecimiento vegetativo. La actividad autolítica se encuentra en la región C-terminal con un dominio catalítico homólogo al dominio de la glucosaminidasa. LytD se encuentra en la pared celular. La actividad de LytD se estudió en B. subtilis y se encontró actividad de la glucosaminidasa en cadenas de glicano maduras debido a la presencia de MurNAc en los extremos no reductores. [6]

Véase también

Referencias

  1. ^ Jaenicke L, Kuhne W, Spessert R, Wahle U, Waffenschmidt S (diciembre de 1987). "Las enzimas líticas de la pared celular (autolisinas) de Chlamydomonas reinhardtii son proteasas específicas de (hidroxi)prolina". Revista Europea de Bioquímica . 170 (1–2): 485–491. doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13725.x . PMID  3319620.
  2. ^ Buchanan MJ, Imam SH, Eskue WA, Snell WJ (enero de 1989). "Activación de la proteasa que degrada la pared celular, lisina, durante la señalización sexual en Chlamydomonas: la enzima se almacena como un precursor inactivo de mayor masa molecular relativa en el periplasma". The Journal of Cell Biology . 108 (1): 199–207. doi :10.1083/jcb.108.1.199. PMC 2115355 . PMID  2910877. 
  3. ^ Matsuda Y (1998). "Gametolysin". En Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF (eds.). Handbook of Proteolytic Enzymes . Londres: Academic Press. págs. 1140–1143.
  4. ^ abcde Clarke AJ (septiembre de 2018). "La historia del "agujero" de las vesículas depredadoras de la membrana externa". Revista Canadiense de Microbiología . 64 (9): 589–599. doi : 10.1139/cjm-2017-0466 . PMID  30169125.
  5. ^ Porayath C, Suresh MK, Biswas R, Nair BG, Mishra N, Pal S (abril de 2018). "Adherencia de Staphylococcus aureus mediada por autolisina con fibronectina, gelatina y heparina". Revista internacional de macromoléculas biológicas . 110 : 179–184. doi :10.1016/j.ijbiomac.2018.01.047. PMC 5864509 . PMID  29398086. 
  6. ^ abcdefghij Smith TJ, Blackman SA, Foster SJ (febrero de 2000). "Autolisinas de Bacillus subtilis: múltiples enzimas con múltiples funciones". Microbiología . 146 (Pt 2) (2): 249–262. doi : 10.1099/00221287-146-2-249 . PMID  10708363.
  7. ^ Haghighat S, Siadat SD, Sorkhabadi SM, Sepahi AA, Mahdavi M (febrero de 2017). "Clonación, expresión y purificación de autolisina de Staphylococcus aureus resistente a meticilina: estudio de potencia y desafío en ratones Balb / c". Inmunología molecular . 82 : 10-18. doi :10.1016/j.molimm.2016.12.013. PMID  28006655. S2CID  36593600.
  8. ^ Atilano ML, Pereira PM, Vaz F, Catalão MJ, Reed P, Grilo IR, et al. (abril de 2014). "Las autolisinas bacterianas recortan el peptidoglicano de la superficie celular para evitar su detección por el sistema inmunitario innato de Drosophila". eLife . 3 : e02277. doi : 10.7554/eLife.02277 . PMC 3971415 . PMID  24692449. 
  9. ^ Zhang Y, Zhong X, Lu P, Zhu Y, Dong W, Roy S, et al. (julio de 2019). "Una nueva autolisina AtlA SS media la separación de células bacterianas durante la división celular y contribuye a la virulencia total en Streptococcus suis". Microbiología veterinaria . 234 : 92–100. doi :10.1016/j.vetmic.2019.05.020. PMID  31213278. S2CID  182382454.
  10. ^ Pazos M, Peters K (2019). "Peptidoglicano". En Kuhn A (ed.). Paredes y membranas celulares bacterianas . Bioquímica subcelular. Vol. 92. Springer International Publishing. págs. 127–168. doi :10.1007/978-3-030-18768-2_5. ISBN 978-3-030-18767-5. Número de identificación personal  31214986. Número de identificación personal  239142525.
  11. ^ Culp EJ, Waglechner N, Wang W, Fiebig-Comyn AA, Hsu YP, Koteva K, et al. (febrero de 2020). "Descubrimiento guiado por la evolución de antibióticos que inhiben la remodelación de peptidoglicano". Nature . 578 (7796): 582–587. Bibcode :2020Natur.578..582C. doi :10.1038/s41586-020-1990-9. PMID  32051588. S2CID  211089119.
  12. ^ abc Berry AM, Lock RA, Hansman D, Paton JC (agosto de 1989). "Contribución de la autolisina a la virulencia de Streptococcus pneumoniae". Infección e inmunidad . 57 (8): 2324–2330. doi : 10.1128/iai.57.8.2324-2330.1989 . PMC 313450 . PMID  2568343. 
  13. ^ García P, Paz González M, García E, García JL, López R (julio de 1999). "La caracterización molecular de la primera lisozima autolítica de Streptococcus pneumoniae revela dominios móviles evolutivos". Microbiología molecular . 33 (1): 128–138. doi : 10.1046/j.1365-2958.1999.01455.x . PMID  10411730.
  14. ^ ab Kuroda A, Asami Y, Sekiguchi J (octubre de 1993). "Clonación molecular de un gen de hidrolasa de pared celular específico de esporulación de Bacillus subtilis". Journal of Bacteriology . 175 (19): 6260–6268. doi :10.1128/jb.175.19.6260-6268.1993. PMC 206722 . PMID  8407798. 
  15. ^ Smith TJ, Foster SJ (julio de 1995). "Caracterización de la participación de dos autolisinas compensatorias en la lisis de células madre durante la esporulación de Bacillus subtilis 168". Journal of Bacteriology . 177 (13): 3855–3862. doi :10.1128/jb.177.13.3855-3862.1995. PMC 177106 . PMID  7601853. 
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