Lacasa
Clase de enzimas
Lacasa
Identificadores
N.º CE1.10.3.2
N.º CAS80498-15-3
Bases de datos
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Instituto Nacional de BiologíaProteínas

Las lacasas ( EC 1.10.3.2) son oxidasas multicobre que se encuentran en plantas, hongos y bacterias. Las lacasas oxidan una variedad de sustratos fenólicos , realizando oxidaciones de un electrón , lo que conduce a la reticulación . Por ejemplo, las lacasas desempeñan un papel en la formación de lignina al promover el acoplamiento oxidativo de monolignoles , una familia de fenoles naturales . [1] Otras lacasas, como las producidas por el hongo Pleurotus ostreatus , desempeñan un papel en la degradación de la lignina y, por lo tanto, pueden clasificarse como enzimas modificadoras de lignina . [2] Otras lacasas producidas por hongos pueden facilitar la biosíntesis de pigmentos de melanina . [3] Las lacasas catalizan la escisión del anillo de compuestos aromáticos. [4]

La lacasa fue estudiada por primera vez por Hikorokuro Yoshida en 1883 y luego por Gabriel Bertrand [5] en 1894 [6] en la savia del árbol de laca japonés , donde ayuda a formar laca , de ahí el nombre de lacasa.

Sitio activo

El sitio tricopper se encuentra en muchas lacasas; observe que cada centro de cobre está unido a las cadenas laterales de imidazol de las histidinas (código de color: el cobre es marrón, el nitrógeno es azul).

El sitio activo consta de cuatro centros de cobre, que adoptan estructuras clasificadas como tipo I, tipo II y tipo III. Un conjunto de tricobre contiene cobre de tipos II y III (véase la figura). Es este centro el que se une al O2 y lo reduce a agua. Cada par Cu(I, II) entrega un electrón necesario para esta conversión. El cobre de tipo I no se une al O2 sino que funciona únicamente como un sitio de transferencia de electrones. El centro de cobre de tipo I consta de un solo átomo de cobre que está ligado a un mínimo de dos residuos de histidina y un solo residuo de cisteína , pero en algunas lacasas producidas por ciertas plantas y bacterias, el centro de cobre de tipo I contiene un ligando de metionina adicional . El centro de cobre de tipo III consta de dos átomos de cobre que poseen cada uno tres ligandos de histidina y están unidos entre sí a través de un ligando puente de hidróxido . El último centro de cobre es el centro de cobre de tipo II, que tiene dos ligandos de histidina y un ligando de hidróxido. El cobre de tipo II junto con el de tipo III forman el conjunto de tricobre, que es donde se produce la reducción del dioxígeno . [7] El cobre de tipo III puede ser reemplazado por Hg(II), lo que provoca una disminución de la actividad de la lacasa. [1] El cianuro elimina todo el cobre de la enzima, y ​​la reincorporación con cobre de tipo I y tipo II es imposible. Sin embargo, el cobre de tipo III puede reincorporarse a la enzima. Una variedad de otros aniones inhiben la lacasa. [8]

Las lacasas afectan la reacción de reducción de oxígeno a sobrepotenciales bajos . La enzima se ha examinado como cátodo en células de biocombustible enzimáticas . [9] Se pueden combinar con un mediador electrónico para facilitar la transferencia de electrones a un cable de electrodo sólido. [10] Las lacasas son algunas de las pocas oxidorreductasas comercializadas como catalizadores industriales.

Actividad en masa de trigo

Las lacasas tienen el potencial de reticular polímeros alimentarios como proteínas y polisacáridos no amiláceos en la masa. En polisacáridos no amiláceos, como los arabinoxilanos (AX), la lacasa cataliza la gelificación oxidativa de los arabinoxilanos feruloilados mediante la dimerización de sus ésteres ferúlicos. [11] Se ha descubierto que estos enlaces cruzados aumentan en gran medida la resistencia máxima y disminuyen la extensibilidad de la masa. La resistencia aumentó debido a la reticulación de AX a través del ácido ferúlico, lo que dio como resultado una red fuerte de AX y gluten. Aunque se sabe que la lacasa reticula AX, bajo el microscopio se descubrió que la lacasa también actuaba sobre las proteínas de la harina. La oxidación del ácido ferúlico sobre AX para formar radicales de ácido ferúlico aumentó la tasa de oxidación de los grupos SH libres en las proteínas del gluten y, por lo tanto, influyó en la formación de enlaces SS entre los polímeros del gluten. [12] La lacasa también puede oxidar la tirosina unida a péptidos, pero de manera muy deficiente. [12] Debido a la mayor resistencia de la masa, mostró una formación irregular de burbujas durante la fermentación. Esto fue el resultado de que el gas (dióxido de carbono) quedó atrapado dentro de la corteza, por lo que no pudo difundirse hacia afuera (como lo habría hecho normalmente) y causó un tamaño de poro anormal. [11] La resistencia y la extensibilidad fueron una función de la dosis, pero a una dosis muy alta, la masa mostró resultados contradictorios: la resistencia máxima se redujo drásticamente. La dosis alta puede haber causado cambios extremos en la estructura de la masa, lo que resultó en una formación incompleta del gluten. Otra razón es que puede imitar el sobremezclado, lo que causa efectos negativos en la estructura del gluten. La masa tratada con lacasa tuvo baja estabilidad durante el almacenamiento prolongado. La masa se volvió más suave y esto está relacionado con la mediación de la lacasa. El mecanismo radical mediado por la lacasa crea reacciones secundarias de radicales derivados de FA que resultan en la ruptura de enlaces covalentes en AX y el debilitamiento del gel AX. [11]

Aplicaciones potenciales

Las lacasas se han aplicado en la producción de vinos [13]. La lacasa es producida por varias especies de hongos que pueden infectar las uvas, en particular Botrytis cinerea Pers. (1794). [14] La lacasa es activa en el pH del vino y su actividad no se suprime fácilmente con dióxido de azufre. Se ha observado que causa pardeamiento oxidativo en vinos blancos y pérdida de color en vinos tintos. [15] [16] También puede degradar muchos compuestos fenólicos clave críticos para la calidad del vino. [17] Además del vino, las lacasas son de interés en la industria alimentaria. [18] [19]

La capacidad de las lacasas para modificar moléculas orgánicas complejas ha atraído la atención en el área de la síntesis orgánica . [20]

Las lacasas también se han estudiado como catalizadores para degradar contaminantes emergentes y productos farmacéuticos . [21] [22]

Véase también

Referencias

Citas

  1. ^ ab Solomon EI, Sundaram UM, Machonkin TE (noviembre de 1996). "Multicopper Oxidasas and Oxygenases". Chemical Reviews . 96 (7): 2563–2606. doi :10.1021/cr950046o. PMID  11848837.
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Fuentes generales

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