Sistema de secreción bacteriana
Protein complexes present on the cell membranes of bacteria for secretion of substances
La ilustración muestra que hay 11 sistemas de secreción bacteriana (T1SS a T11SS) que difieren en el número y la arquitectura de las proteínas componentes.
Una ilustración que muestra la diversidad en la arquitectura de los sistemas de secreción de proteínas que se encuentran en las bacterias didermicas [1]

Los sistemas de secreción bacteriana son complejos proteicos presentes en las membranas celulares de las bacterias para la secreción de sustancias. En concreto, son los dispositivos celulares utilizados por las bacterias patógenas para secretar sus factores de virulencia (principalmente proteínas) para invadir las células huésped. Se pueden clasificar en diferentes tipos en función de su estructura, composición y actividad específicas. En general, las proteínas se pueden secretar a través de dos procesos diferentes. Un proceso es un mecanismo de un solo paso en el que las proteínas del citoplasma de las bacterias se transportan y se entregan directamente a través de la membrana celular a la célula huésped. Otro implica una actividad de dos pasos en la que las proteínas se transportan primero fuera de la membrana celular interna, luego se depositan en el periplasma y, finalmente, a través de la membrana celular externa a la célula huésped. [2]

Estas diferencias importantes se pueden distinguir entre las bacterias didérmicas gramnegativas y las bacterias monodérmicas grampositivas . Pero la clasificación no es en absoluto clara ni completa. Hay al menos ocho tipos específicos de bacterias gramnegativas, cuatro de bacterias grampositivas, mientras que dos son comunes a ambas. [3] Además, existe una diferencia apreciable entre las bacterias didérmicas con lipopolisacárido en la membrana externa (didermo-LPS) y las que tienen ácido micólico (didermo-micolato). [4]

Vías de exportación

La vía de exportación es responsable de atravesar la membrana celular interna en los didermos y la única membrana celular en los monodermos. [4]

Sistema de seguridad

La secreción general (Sec) implica la secreción de proteínas desplegadas que primero permanecen dentro de las células. En las bacterias Gram-negativas, la proteína secretada se envía a la membrana interna o al periplasma. Pero en las bacterias Gram-positivas, la proteína puede permanecer en la célula o es transportada principalmente fuera de la bacteria utilizando otros sistemas de secreción. Entre las bacterias Gram-negativas, Escherichia coli , Vibrio cholerae , Klebsiella pneumoniae y Yersinia enterocolitica utilizan el sistema Sec. Staphylococcus aureus y Listeria monocytogenes son bacterias Gram-positivas que utilizan el sistema Sec. [5]

El sistema Sec utiliza dos vías diferentes para la secreción: la vía SecA y la vía de la partícula de reconocimiento de señal (SRP). SecA es una proteína motora de ATPasa y tiene muchas proteínas relacionadas, incluidas SecD, SecE, SecF, SegG, SecM y SecY. SRP es una ribonucleoproteína (complejo proteína-ARN) que reconoce y dirige proteínas específicas al retículo endoplasmático en eucariotas y a la membrana celular en procariotas. Las dos vías requieren diferentes chaperonas moleculares y, en última instancia, utilizan un canal de transporte de proteínas SecYEG para transportar las proteínas a través de la membrana celular interna. [6] En la vía SecA, SecB actúa como chaperona, ayudando al transporte de proteínas al periplasma después de la síntesis completa de las cadenas de péptidos. Mientras que en la vía SRP, YidC es la chaperona y transporta proteínas a la membrana celular mientras aún están experimentando la síntesis de péptidos. [7] En Escherichia coli , las proteínas de membrana interna son el objetivo principal de la vía SRP y las proteínas de membrana externa o periplásmicas son el objetivo de la vía SecA. [8] Sin embargo, un estudio reciente de perfil selectivo de ribosomas sugiere que las proteínas de membrana interna con grandes bucles periplásmicos son el objetivo de la vía SecA. [9]

SecA o vía postraduccional

Las proteínas se sintetizan en los ribosomas mediante un proceso de adición seriada de aminoácidos, denominado traducción. En la vía SecA, un factor desencadenante (TF) chaperona se une primero a la secuencia señal N-terminal expuesta de la cadena peptídica. A medida que continúa la elongación de la cadena peptídica, el TF es reemplazado por SecB. SecB mantiene específicamente el péptido en un estado desplegado y ayuda a la unión de SecA. El complejo puede entonces unirse a SecYEG, por lo que SecA se activa al unirse con ATP. Impulsada por la energía del ATP, SecA empuja la proteína a través del canal secYEG. El complejo SecD/F también ayuda a extraer la proteína del otro lado de la membrana celular. [10]

En los últimos años, también se ha sugerido que la vía SecA tiene un mecanismo co-traduccional, lo que significa que el polipéptido sería el objetivo directo de SecA durante su síntesis. [11]

Vía SRP

En esta vía, el SRP compite con el TF y se une a la secuencia señal N-terminal. Las proteínas de la membrana interna detienen el proceso de elongación de la cadena. El SRP se une entonces a un receptor de membrana, FtsY. El complejo cadena peptídica-SRP-FtsY se transporta entonces a SecY, donde se reanuda la elongación del péptido. [7]

Sistema Tat

La vía de translocación de arginina gemela (vía Tat) es similar a Sec en el proceso de secreción de proteínas, sin embargo, envía proteínas solo en su estado plegado (terciario). Es utilizada por todos los tipos de bacterias, así como por arqueas y cloroplastos y mitocondrias de plantas. [12] En las bacterias, el sistema Tat exporta proteínas desde el citoplasma a través de la membrana celular interna; mientras que en los cloroplastos, está presente en la membrana tilacoide donde ayuda a la importación de proteínas desde el estroma. [13] Las proteínas Tat son muy variables en diferentes bacterias y se clasifican en tres tipos principales, a saber, TatA, TatB y TatC. Por ejemplo, mientras que solo hay dos proteínas Tat funcionales en Bacillus subtilis , [14] puede haber más de cien en Streptomyces coelicolor . [15] Los péptidos señal que pueden reconocer las proteínas Tat se caracterizan por un motivo de consenso Ser/Thr-Arg-Arg-X-Phe-Leu-Lys (donde X puede ser cualquier aminoácido polar). Son las dos argininas sucesivas de las que proviene el nombre de translocación de arginina gemela. La sustitución de cualquiera de las argininas conduce a la disminución o la falla de la secreción. [16]

Vía Wss/Esx

La vía Wss/Esx ( sistema ESAT-6 ) a veces se denomina sistema de secreción tipo VII (T7SS) a pesar de ser una vía de exportación. [4] Está presente en bacterias Gram-positivas (como WSS) y Mycobacteria (como Esx en todos los didermos-micolatos) como M. tuberculosis , M. bovis , Streptomyces coelicolor y S. aureus . También se denomina sistema T7b en Bacillus subtilis y S. aureus . Está compuesto por dos componentes básicos: una ATPasa hexamérica unida a la membrana que es miembro de la familia de proteínas FtsK /SpoIIIE, [17] y cualquiera de las proteínas relacionadas con EsxA/EsxB como EsaA, EsaD, EsxB, EsxD, así como el sistema Ess (EssA, EssB y EsxC encontrados en S. aureus ). [18] EsxA y EsxB pertenecen a una superfamilia de proteínas WXG100 que forman horquillas helicoidales diméricas.

En S. aureus , T7SS secreta una gran toxina llamada EsaD, que es un miembro de las enzimas nucleasas . EsaD se vuelve inofensiva (desintoxicada) durante su biosíntesis con la ayuda de su contraparte antitoxina EsaG. El complejo EsaD-EsaG luego se une con EsaE. La porción EsaE se une a EssC, que es una enzima ATPasa del complejo T7SS. Durante la secreción, EsaG queda en el citoplasma, y ​​solo EsaD y EsaE se secretan juntas. Pero en algunas cepas de S. aureus , EsaD no se produce, sino que se forman dos copias de proteínas similares a EsaG. Esto podría explicar la aparición de T7SS en especies no patógenas como B. subtilis y S. coelicolor . [19]

Sistemas de secreción

Los sistemas de secreción son los responsables de atravesar la membrana celular externa o ambas membranas en los didermos. La nomenclatura actual se aplica únicamente a los didermos-LPS, ya que no se sabe nada sobre lo que utilizan las bacterias didermos-micolatos para atravesar su membrana externa. [4]

Tipo I

Esquema del T1SS

El sistema de secreción de tipo I (T1SS o TOSS) se encuentra en las bacterias Gram negativas. Depende de la actividad de las chaperonas que utilizan las proteínas Hly y Tol. El sistema se activa cuando una secuencia señal HlyA se une a HlyB en la membrana celular. Esta secuencia señal es un transportador ABC. El complejo HlyAB activa a HlyD, que se desenrolla y se desplaza hacia la membrana celular externa. La señal terminal es reconocida por TolC en la membrana interna. La HlyA se secreta fuera de la membrana externa a través de un canal proteico en forma de túnel.

El T1SS transporta diversas moléculas, entre ellas iones, carbohidratos, fármacos y proteínas. Las moléculas secretadas varían en tamaño, desde el pequeño péptido colicina V de Escherichia coli , que pesa 10 kDa, hasta la proteína de adhesión celular LapA de Pseudomonas fluorescens , que pesa 520 kDa. [20] Entre las moléculas más conocidas se encuentran las toxinas RTX y las enzimas lipasas.

Tipo II

Esquema del T2SS

El sistema de secreción de tipo II (T2SS) depende del sistema Sec o Tat para la secreción inicial dentro de la célula bacteriana. Desde el periplasma, las proteínas se secretan a partir de las secretinas de la membrana externa. Las secretinas son complejos multiméricos (12-14 subunidades) de proteínas formadoras de poros. La secretina está respaldada por otras 10-15 proteínas de membrana interna y externa para constituir el aparato de secreción completo. [21]

Tipo III

Esquema del T3SS

El sistema de secreción de tipo III (T3SS o TTSS) es estructuralmente similar y está relacionado con el cuerpo basal de los flagelos bacterianos . Se observa en algunas de las bacterias gramnegativas más virulentas, como Salmonella , Shigella , Yersinia y Vibrio , y se utiliza para inyectar proteínas tóxicas en células eucariotas. La estructura del T3SS se describe a menudo como un inyectoma o un aparato similar a una aguja o jeringa. Descubierto en Yersinia pestis , se encontró que el T3SS puede inyectar toxinas directamente desde el citoplasma bacteriano al citoplasma de las células de su huésped. [22]

Tipo IV

Esquema del T4SS

El sistema de secreción de tipo IV (T4SS o TFSS) está relacionado con el sistema de conjugación bacteriana , por el cual diferentes bacterias pueden intercambiar sus ADN. Las bacterias participantes pueden ser de la misma especie bacteriana Gram-negativa o de diferentes especies. Puede transportar proteínas individuales, así como complejos proteína-proteína y ADN-proteína. La secreción se transfiere directamente desde la célula receptora a través de las membranas celulares. Agrobacterium tumefaciens , a partir del cual se descubrió originalmente, utiliza este sistema para enviar la porción de ADN-T del plásmido Ti a las células vegetales, en las que se produce una agalla de corona (tumor) como resultado. Helicobacter pylori lo utiliza para entregar CagA a las células epiteliales gástricas, para inducir cáncer gástrico. [23] Bordetella pertussis , la bacteria causante de la tos ferina, secreta su toxina pertussis en parte a través de T4SS. Legionella pneumophila que causa legionelosis (enfermedad del legionario) tiene un T4SS llamado icm/dot ( genes de multiplicación intracelular/defecto en el tráfico de orgánulos) que transporta muchas proteínas bacterianas a su huésped eucariota. [ 24 ] Más recientemente , se ha demostrado que el fitopatógeno Xanthomonas citri utiliza su T4SS para secretar efectores que son letales para otras especies bacterianas, lo que coloca a este sistema como un determinante principal de la aptitud de la competencia bacteriana entre especies. [25] [26] El sistema de secreción tipo IVA prototípico es el complejo VirB de Agrobacterium tumefaciens . [27]

Tipo V

Esquema del T5SS

Los sistemas de secreción de tipo V (T5SS) se diferencian de otros sistemas de secreción en que se secretan a sí mismos y solo involucran la membrana celular externa. Para que la proteína secretada pase a través de la membrana celular interna, los T5SS dependen del sistema Sec. Tienen un dominio de barril β, que se inserta en la membrana celular externa y forma un canal que puede transportar la proteína secretada junto con ella. Por esta actividad, también se denominan sistemas autotransportadores. [28] Cuando las proteínas secretadas se exponen al exterior, los autotransportadores se cortan (se escinden), liberando la proteína del dominio de barril β. Un ejemplo de autotransportador son las adhesinas autotransportadoras triméricas . [29]

Tipo VI

Los sistemas de secreción de tipo VI (T6SS) fueron descubiertos por el equipo de John Mekalanos en la Escuela de Medicina de Harvard en 2006 a partir de Vibrio cholerae y Pseudomonas aeruginosa . [30] [31] Fueron reconocidos cuando las mutaciones en los genes Hcp y VrgG de Vibrio Cholerae causaron una disminución de la virulencia y la patogenicidad. [32] [33] Además de su papel clásico como factor de patogenicidad, los T6SS también están involucrados en la defensa contra depredadores eucariotas simples y en interacciones entre bacterias. [34] [35] El gen para T6SS forma un grupo de genes que consta de más de 15 genes. Los genes Hcp y VgrG son los genes más universales. La similitud estructural de T6SS con la espiga de la cola del fago T4 sugiere que el proceso de infección es similar al del fago. [36]

Tipo VII

ESX-5: sistema de secreción tipo VII, Mycobacterium xenopi

El T7SS de las bacterias diderm-LPS es la vía chaperona-usher . [4]

En las bacterias didermo-micoladas este sistema de secreción es el ESAT-6 . [4]

Tipo VIII

El T8SS de las bacterias diderm-LPS es la vía de nucleación-precipitación extracelular. [4] [37]

Diagrama esquemático del sistema de secreción tipo IX [38]

Tipo IX

Los sistemas de secreción de tipo IX (T9SS) se encuentran regularmente en el linaje de bacterias Fibrobacteres-Chlorobi-Bacteroidetes , donde las especies miembro incluyen una membrana externa. El sistema está involucrado de forma variable en un tipo de motilidad de deslizamiento, en la orientación adecuada de ciertos factores de virulencia a la superficie celular y en la degradación de complejos de biopolímeros. [39] El T9SS también se ha conocido como secreción de Por (acumulación de porfirina en la superficie celular), [4] en honor al patógeno oral Porphyromonas gingivalis . Se han descrito al menos dieciséis componentes estructurales del sistema, incluida PorU, una transpeptidasa de clasificación de proteínas que elimina la señal de clasificación C-terminal de las proteínas de carga y media su unión en su lugar al lipopolisacárido .

Referencias

  1. ^ Trivedi A, Gosai J, Nakane D, Shrivastava A (10 de mayo de 2022). "Principios de diseño del sistema de secreción rotatorio tipo 9". Frontiers in Microbiology . 13 : 845563. doi : 10.3389/fmicb.2022.845563 . PMC  9127263 . PMID  35620107.
  2. ^ Bocian-Ostrzycka KM, Grzeszczuk MJ, Banaś AM, Jagusztyn-Krynicka EK (mayo de 2017). "Tiol oxidorreductasas bacterianas: desde la investigación básica hasta nuevas estrategias antibacterianas". Microbiología y Biotecnología Aplicadas . 101 (10): 3977–3989. doi :10.1007/s00253-017-8291-8. PMC 5403849 . PMID  28409380. 
  3. ^ Green ER, Mecsas J (febrero de 2016). Kudva IT (ed.). "Sistemas de secreción bacteriana: una descripción general". Microbiology Spectrum . 4 (1) (5.ª ed.). American Society for Microbiology Press: 215–239. doi :10.1128/microbiolspec.VMBF-0012-2015. ISBN 9781555819286. PMC  4804464 . PMID  26999395.
  4. ^ abcdefgh Chagnot C, Zorgani MA, Astruc T, Desvaux M (octubre de 2013). "Determinantes proteínicos de la colonización de la superficie en bacterias: adhesión bacteriana y formación de biopelículas desde una perspectiva de secreción de proteínas". Frontiers in Microbiology . 4 : 303. doi : 10.3389/fmicb.2013.00303 . PMC 3796261 . PMID  24133488. 
  5. ^ Bensing BA, Seepersaud R, Yen YT, Sullam PM (agosto de 2014). "Transporte selectivo por SecA2: una familia en expansión de proteínas motoras personalizadas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1843 (8): 1674–1686. doi :10.1016/j.bbamcr.2013.10.019. PMC 4007388 . PMID  24184206. 
  6. ^ Crane JM, Randall LL (noviembre de 2017). "El sistema Sec: exportación de proteínas en Escherichia coli". EcoSal Plus . 7 (2): ESP–0002–2017. doi :10.1128/ecosalplus.ESP-0002-2017. PMC 5807066 . PMID  29165233. 
  7. ^ ab Zhu L, Kaback HR, Dalbey RE (septiembre de 2013). "Proteína YidC, una chaperona molecular para el plegamiento de la proteína LacY a través de la maquinaria proteica SecYEG". The Journal of Biological Chemistry . 288 (39): 28180–28194. doi : 10.1074/jbc.M113.491613 . PMC 3784728 . PMID  23928306. 
  8. ^ Denks K, Vogt A, Sachelaru I, Petriman NA, Kudva R, Koch HG (marzo de 2014). "El translocón Sec media el transporte de proteínas en procariotas y eucariotas". Biología molecular de membranas . 31 (2–3): 58–84. doi : 10.3109/09687688.2014.907455 . PMID  24762201.
  9. ^ Zhu Z, Wang S, Shan SO (junio de 2022). "El perfil de ribosomas revela múltiples funciones de SecA en la exportación de proteínas cotraduccionales". Nature Communications . 13 (1): 3393. Bibcode :2022NatCo..13.3393Z. doi :10.1038/s41467-022-31061-5. PMC 9192764 . PMID  35697696. 
  10. ^ Lycklama A, Nijeholt JA, Driessen AJ (abril de 2012). "La Sec-translocasa bacteriana: estructura y mecanismo". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 367 (1592): 1016–1028. doi :10.1098/rstb.2011.0201. PMC 3297432 . PMID  22411975. 
  11. ^ Huber D, Jamshad M, Hanmer R, Schibich D, Döring K, Marcomini I, et al. (enero de 2017). Silhavy TJ (ed.). "SecA interactúa cotraduccionalmente con proteínas de sustrato nacientes in vivo". Journal of Bacteriology . 199 (2). doi :10.1128/JB.00622-16. PMC 5198489 . PMID  27795329. 
  12. ^ Yen MR, Tseng YH, Nguyen EH, Wu LF, Saier MH (junio de 2002). "Análisis de secuencia y filogenéticos del sistema de exportación de proteínas dirigidas a la arginina gemela (Tat)". Archivos de Microbiología . 177 (6): 441–450. Código Bibliográfico :2002ArMic.177..441Y. doi :10.1007/s00203-002-0408-4. PMID  12029389. S2CID  25129008.
  13. ^ Lee PA, Tullman-Ercek D, Georgiou G (2006). "La vía bacteriana de translocación de arginina gemela". Revisión anual de microbiología . 60 : 373–395. doi :10.1146/annurev.micro.60.080805.142212. PMC 2654714 . PMID  16756481. 
  14. ^ Jongbloed JD, Grieger U, Antelmann H, Hecker M, Nijland R, Bron S, van Dijl JM (diciembre de 2004). "Dos translocasas Tat mínimas en Bacillus". Microbiología Molecular . 54 (5): 1319-1325. doi : 10.1111/j.1365-2958.2004.04341.x . PMID  15554971.
  15. ^ Li H, Jacques PÉ, Ghinet MG, Brzezinski R, Morosoli R (julio de 2005). "Determinación de la funcionalidad de péptidos señal dependientes de Tat putativos en Streptomyces coelicolor A3(2) mediante el uso de dos proteínas reporteras diferentes". Microbiología . 151 (Pt 7): 2189–2198. doi : 10.1099/mic.0.27893-0 . PMID  16000709.
  16. ^ Stanley NR, Palmer T, Berks BC (abril de 2000). "El motivo de consenso de arginina gemela de los péptidos señal Tat está involucrado en la orientación de proteínas independientes de Sec en Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry . 275 (16): 11591–11596. doi : 10.1074/jbc.275.16.11591 . PMID  10766774.
  17. ^ Aly KA, Anderson M, Ohr RJ, Missiakas D (diciembre de 2017). "Aislamiento de un complejo de proteína de membrana para la secreción de tipo VII en Staphylococcus aureus". Journal of Bacteriology . 199 (23): e00482–17. doi :10.1128/JB.00482-17. PMC 5686593 . PMID  28874412. 
  18. ^ Kneuper H, Cao ZP, Twomey KB, Zoltner M, Jäger F, Cargill JS, et al. (septiembre de 2014). "Heterogeneidad en la organización transcripcional de ess y contribución variable del sistema de secreción de proteína Ess/Tipo VII a la virulencia en cepas de Staphylococcus aureus estrechamente relacionadas". Microbiología molecular . 93 (5): 928–943. doi :10.1111/mmi.12707. PMC 4285178 . PMID  25040609. 
  19. ^ Cao Z, Casabona MG, Kneuper H, Chalmers JD, Palmer T (octubre de 2016). "El sistema de secreción tipo VII de Staphylococcus aureus secreta una toxina nucleasa que ataca a las bacterias competidoras". Nature Microbiology . 2 : 16183. doi :10.1038/nmicrobiol.2016.183. PMC 5325307 . PMID  27723728. 
  20. ^ Boyd CD, Smith TJ, El-Kirat-Chatel S, Newell PD, Dufrêne YF, O'Toole GA (agosto de 2014). "Características estructurales de la adhesina LapA de la biopelícula de Pseudomonas fluorescens requeridas para la escisión dependiente de LapG, la formación de la biopelícula y la localización de la superficie celular". Journal of Bacteriology . 196 (15): 2775–2788. doi :10.1128/JB.01629-14. PMC 4135675 . PMID  24837291. 
  21. ^ Korotkov KV, Sandkvist M, Hol WG (abril de 2012). "El sistema de secreción de tipo II: biogénesis, arquitectura molecular y mecanismo". Nature Reviews. Microbiología . 10 (5): 336–351. doi :10.1038/nrmicro2762. PMC 3705712 . PMID  22466878. 
  22. ^ Büttner D (junio de 2012). "Exportación de proteínas según el cronograma: arquitectura, ensamblaje y regulación de los sistemas de secreción de tipo III de bacterias patógenas para plantas y animales". Microbiology and Molecular Biology Reviews . 76 (2): 262–310. doi :10.1128/MMBR.05017-11. PMC 3372255 . PMID  22688814. 
  23. ^ Hatakeyama M, Higashi H (diciembre de 2005). "Helicobacter pylori CagA: un nuevo paradigma para la carcinogénesis bacteriana". Ciencia del cáncer . 96 (12): 835–843. doi : 10.1111/j.1349-7006.2005.00130.x . PMC 11159386 . PMID  16367902. S2CID  5721063. 
  24. ^ Cascales E, Christie PJ (noviembre de 2003). "Los versátiles sistemas de secreción de las bacterias de tipo IV". Nature Reviews. Microbiology . 1 (2): 137–149. doi :10.1038/nrmicro753. PMC 3873781 . PMID  15035043. 
  25. ^ Souza DP, Oka GU, Alvarez-Martinez CE, Bisson-Filho AW, Dunger G, Hobeika L, et al. (marzo de 2015). "Eliminación bacteriana a través de un sistema de secreción de tipo IV". Nature Communications . 6 : 6453. Bibcode :2015NatCo...6.6453S. doi : 10.1038/ncomms7453 . PMID  25743609.
  26. ^ Sgro GG, Costa TR, Cenens W, Souza DP, Cassago A, Coutinho de Oliveira L, et al. (diciembre de 2018). "Estructura crio-EM del complejo central del sistema de secreción de tipo IV que mata bacterias de Xanthomonas citri". Nature Microbiology . 3 (12): 1429–1440. doi :10.1038/s41564-018-0262-z. PMC 6264810 . PMID  30349081. 
  27. ^ Christie PJ, Atmakuri K, Krishnamoorthy V, Jakubowski S, Cascales E (2005). "Biogénesis, arquitectura y función de los sistemas de secreción de tipo IV bacteriano". Revisión anual de microbiología . 59 : 451–485. doi :10.1146/annurev.micro.58.030603.123630. PMC 3872966 . PMID  16153176. 
  28. ^ Thanassi DG, Stathopoulos C, Karkal A, Li H (2005). "Secreción de proteínas en ausencia de ATP: el autotransportador, la secreción de dos socios y las vías chaperonas/acomodadoras de las bacterias gramnegativas (revisión)". Biología molecular de membranas . 22 (1–2): 63–72. doi :10.1080/09687860500063290. PMID  16092525. S2CID  2708575.
  29. ^ Gerlach RG, Hensel M (octubre de 2007). "Sistemas de secreción de proteínas y adhesinas: el arsenal molecular de los patógenos gramnegativos". Revista internacional de microbiología médica . 297 (6): 401–415. doi :10.1016/j.ijmm.2007.03.017. PMID  17482513.
  30. ^ Pukatzki S, Ma AT, Sturtevant D, Krastins B, Sarracino D, Nelson WC, et al. (enero de 2006). "Identificación de un sistema de secreción de proteínas bacterianas conservado en Vibrio cholerae utilizando el sistema modelo de hospedador Dictyostelium". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (5): 1528–1533. Bibcode :2006PNAS..103.1528P. doi : 10.1073/pnas.0510322103 . JSTOR  30048406. PMC 1345711 . PMID  16432199. 
  31. ^ Mougous JD, Cuff ME, Raunser S, Shen A, Zhou M, Gifford CA, et al. (junio de 2006). "Un locus de virulencia de Pseudomonas aeruginosa codifica un aparato de secreción de proteínas". Science . 312 (5779): 1526–1530. Bibcode :2006Sci...312.1526M. doi :10.1126/science.1128393. PMC 2800167 . PMID  16763151. 
  32. ^ Bingle LE, Bailey CM, Pallen MJ (febrero de 2008). "Secreción tipo VI: una guía para principiantes" (PDF) . Current Opinion in Microbiology . 11 (1): 3–8. doi :10.1016/j.mib.2008.01.006. PMID  18289922.
  33. ^ Cascales E (agosto de 2008). "El conjunto de herramientas de secreción tipo VI". EMBO Reports . 9 (8): 735–741. doi :10.1038/embor.2008.131. PMC 2515208 . PMID  18617888. 
  34. ^ Schwarz S, Hood RD, Mougous JD (diciembre de 2010). "¿Qué hace la secreción de tipo VI en todos esos bichos?". Tendencias en microbiología . 18 (12): 531–537. doi :10.1016/j.tim.2010.09.001. PMC 2991376. PMID  20961764 . 
  35. ^ Coulthurst SJ (2013). "El sistema de secreción de tipo VI: un sistema de selección celular versátil y muy extendido". Investigación en microbiología . 164 (6): 640–654. doi : 10.1016/j.resmic.2013.03.017 . PMID  23542428.
  36. ^ Silverman JM, Brunet YR, Cascales E, Mougous JD (2012). "Estructura y regulación del sistema de secreción tipo VI". Revisión anual de microbiología . 66 : 453–472. doi :10.1146/annurev-micro-121809-151619. PMC 3595004 . PMID  22746332. 
  37. ^ Barnhart MM, Chapman MR (2006). "Biogénesis y función de Curli". Annu Rev Microbiol . 60 : 131–47. doi :10.1146/annurev.micro.60.080805.142106. PMC 2838481 . PMID  16704339. 
  38. ^ Trivedi A, Gosai J, Nakane D, Shrivastava A (2022). "Principios de diseño del sistema de secreción rotatorio tipo 9". Frontiers in Microbiology . 13 : 845563. doi : 10.3389/fmicb.2022.845563 . PMC 9127263 . PMID  35620107. 
  39. ^ Veith PD, Glew MD, Gorasia DG, Reynolds EC (octubre de 2017). "Secreción de tipo IX: la generación de recubrimientos de la superficie celular bacteriana implicados en la virulencia, la motilidad deslizante y la degradación de biopolímeros complejos". Microbiología molecular . 106 (1): 35–53. doi :10.1111/mmi.13752. hdl : 11343/208056 . PMID  28714554. S2CID  19387266.
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