Lipoproteína de Braun

Cremallera de leucina de lipoproteína
Identificadores
SímboloPPL
PfamPF04728
InterprofesionalIPR006817
CATÉTERO1jccA00
SCOP2d1jcca_ / ALCANCE / SUPFAM
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Utilice IPR016367 para obtener la proteína completa. La proteína de E. coli es P69776 .

La lipoproteína de Braun ( BLP , Lpp , lipoproteína de mureína o lipoproteína principal de la membrana externa ), presente en algunas paredes celulares de bacterias gramnegativas , es una de las proteínas de membrana más abundantes ; su peso molecular es de aproximadamente 7,2 kDa . Está unida en su extremo C-terminal (una lisina ) por un enlace covalente a la capa de peptidoglicano (específicamente a moléculas de ácido diaminopimélico [1] ) y está incrustada en la membrana externa por su cabeza hidrofóbica (una cisteína con lípidos unidos). La BLP une firmemente las dos capas y proporciona integridad estructural a la membrana externa.

Características

El gen que codifica la lipoproteína de Braun produce inicialmente una proteína compuesta de 78 aminoácidos, que incluye un péptido señal de 20 aminoácidos en el extremo amino. [2] La proteína madura tiene un tamaño de 6 kDa. [3] Tres monómeros de Lpp se ensamblan en un trímero de espiral enrollada con cremallera de leucina . [4]

La lipoproteína de Braun se encuentra presente en grandes cantidades, más que cualquier otra proteína en E. coli . [5] A diferencia de otras lipoproteínas, está unida covalentemente al peptidoglicano. [4] La Lpp conecta la membrana externa al peptidoglicano. La Lpp está anclada a la membrana externa por su grupo lipídico amino-terminal. En E. coli , un tercio de las proteínas Lpp forman un enlace peptídico a través de la cadena lateral de su lisina carboxi-terminal con el ácido diaminopimélico en la capa de peptidoglicano. [5] [6] El resto de las moléculas de Lpp están presentes en una forma "libre" no unida al peptidoglicano. La forma libre está expuesta en la superficie de E. coli . [3]

Funciones

Lpp, junto con otra lipoproteína similar a OmpA llamada Pal/OprL ( P0A912 ), mantiene la estabilidad de la envoltura celular uniendo la membrana externa a la pared celular. [3]

Se ha propuesto que Lpp es un factor de virulencia de Yersinia pestis , la causa de la peste . [7] Y. pestis necesita Lpp para lograr la máxima supervivencia en los macrófagos y para matar de manera eficiente los modelos de ratón de peste bubónica y neumónica . [8]

Inmunología

La lipoproteína de Braun se une al receptor de reconocimiento de patrones TLR2 . La Lpp induce la adhesión de los neutrófilos a las células endoteliales humanas activando estas últimas. [9]

Referencias

  1. ^ Seltmann, Guntram; Holst, Otto (2002). La pared celular bacteriana . Berlín: Springer. págs. 81–82. ISBN 3-540-42608-6.
  2. ^ Dramsi S, Magnet S, Davison S, Arthur M (2008). "Unión covalente de proteínas a peptidoglicano". FEMS Microbiology Reviews . 32 (2): 307–20. doi : 10.1111/j.1574-6976.2008.00102.x . PMID  18266854.
  3. ^ abc Konovalova A, Silhavy TJ (2015). "Biogénesis de lipoproteínas de membrana externa: Lol no es el fin". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 370 (1679). doi :10.1098/rstb.2015.0030. PMC 4632606 . PMID  26370942. 
  4. ^ ab Kovacs-Simon A, Titball RW, Michell SL (2011). "Lipoproteínas de patógenos bacterianos". Infección e inmunidad . 79 (2): 548–61. doi :10.1128/IAI.00682-10. PMC 3028857 . PMID  20974828. 
  5. ^ ab Silhavy TJ, Kahne D, Walker S (2010). "La envoltura celular bacteriana". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 2 (5): a000414. doi :10.1101/cshperspect.a000414. PMC 2857177 . PMID  20452953. 
  6. ^ Vollmer, Waldemar (2007). "Estructura y biosíntesis del sáculo de mureína (peptidoglicano)". En Ehrmann, Michael (ed.). El periplasma (ed. [Online-Ausg.]. Washington, DC: ASM Press. págs. 198–213. ISBN 9781555813987.
  7. ^ Butler T (2009). "La peste en el siglo XXI". Enfermedades infecciosas clínicas . 49 (5): 736–42. doi : 10.1086/604718 . PMID  19606935.
  8. ^ Smiley ST (2008). "Defensa inmunitaria contra la peste neumónica". Reseñas inmunológicas . 225 : 256–71. doi :10.1111/j.1600-065X.2008.00674.x. PMC 2804960. PMID  18837787 . 
  9. ^ McIntyre TM, Prescott SM, Weyrich AS, Zimmerman GA (2003). "Interacciones célula-célula: interacciones leucocito-endotelial". Current Opinion in Hematology . 10 (2): 150–8. doi :10.1097/00062752-200303000-00009. PMID  12579042.
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