Cremallera de leucina de lipoproteína | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | |||||||||
Símbolo | PPL | ||||||||
Pfam | PF04728 | ||||||||
Interprofesional | IPR006817 | ||||||||
CATÉTERO | 1jccA00 | ||||||||
SCOP2 | d1jcca_ / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Utilice IPR016367 para obtener la proteína completa. La proteína de E. coli es P69776 . |
La lipoproteína de Braun ( BLP , Lpp , lipoproteína de mureína o lipoproteína principal de la membrana externa ), presente en algunas paredes celulares de bacterias gramnegativas , es una de las proteínas de membrana más abundantes ; su peso molecular es de aproximadamente 7,2 kDa . Está unida en su extremo C-terminal (una lisina ) por un enlace covalente a la capa de peptidoglicano (específicamente a moléculas de ácido diaminopimélico [1] ) y está incrustada en la membrana externa por su cabeza hidrofóbica (una cisteína con lípidos unidos). La BLP une firmemente las dos capas y proporciona integridad estructural a la membrana externa.
El gen que codifica la lipoproteína de Braun produce inicialmente una proteína compuesta de 78 aminoácidos, que incluye un péptido señal de 20 aminoácidos en el extremo amino. [2] La proteína madura tiene un tamaño de 6 kDa. [3] Tres monómeros de Lpp se ensamblan en un trímero de espiral enrollada con cremallera de leucina . [4]
La lipoproteína de Braun se encuentra presente en grandes cantidades, más que cualquier otra proteína en E. coli . [5] A diferencia de otras lipoproteínas, está unida covalentemente al peptidoglicano. [4] La Lpp conecta la membrana externa al peptidoglicano. La Lpp está anclada a la membrana externa por su grupo lipídico amino-terminal. En E. coli , un tercio de las proteínas Lpp forman un enlace peptídico a través de la cadena lateral de su lisina carboxi-terminal con el ácido diaminopimélico en la capa de peptidoglicano. [5] [6] El resto de las moléculas de Lpp están presentes en una forma "libre" no unida al peptidoglicano. La forma libre está expuesta en la superficie de E. coli . [3]
Lpp, junto con otra lipoproteína similar a OmpA llamada Pal/OprL ( P0A912 ), mantiene la estabilidad de la envoltura celular uniendo la membrana externa a la pared celular. [3]
Se ha propuesto que Lpp es un factor de virulencia de Yersinia pestis , la causa de la peste . [7] Y. pestis necesita Lpp para lograr la máxima supervivencia en los macrófagos y para matar de manera eficiente los modelos de ratón de peste bubónica y neumónica . [8]
La lipoproteína de Braun se une al receptor de reconocimiento de patrones TLR2 . La Lpp induce la adhesión de los neutrófilos a las células endoteliales humanas activando estas últimas. [9]