Amastatina
Compuesto químico
Compuesto farmacéutico
Amastatina
Datos clínicos
Código ATC
  • Ninguno
Identificadores
  • Ácido (2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S ,3 R )-3-Amino-2-hidroxi-5-metilhexanoil]amino]-3-metilbutanoil]amino]-3-metilbutanoil]amino]butanodioico
Número CAS
  • 67655-94-1
Identificador de centro de PubChem
  • 439518
Araña química
  • 388612
BARRIL
  • C01552
Panel de control CompTox ( EPA )
  • DTXSID10987015
Tarjeta informativa de la ECHA100.131.532
Datos químicos y físicos
FórmulaC21H38N4O8​​​​​​​
Masa molar474,555  g·mol −1
Modelo 3D ( JSmol )
  • Imagen interactiva
  • CC(C)CC(C(C(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(CC(=O)O)C(=O)O)O)N
  • InChI=1S/C21H38N4O8/c1-9(2)7-12(22)17(28)20(31)25-16(11(5)6)19(30)24-15(10(3)4)18(29)23-13(21(32)33)8-14(26)27/h9-13,15-17,28H,7-8,22H2,1-6H3,(H,23,29)(H,24,30)(H,25,31)(H,26,27)(H,32,33)/t12-,13+,15+,16+,17+/m1/s1
  • Clave:QFAADIRHLBXJJS-ZAZJUGBXSA-N

La amastatina , también conocida como ácido 3-amino-2-hidroxi-5-metilhexanoil -L -valil- L -valil - L -aspártico , es un inhibidor natural , competitivo y reversible de la aminopeptidasa que fue aislado de Streptomyces sp. ME 98-M3 . [1] Inhibe específicamente la leucil aminopeptidasa , la alanil aminopeptidasa (aminopeptidasa M/N), la leucil aminopeptidasa bacteriana ( aminopeptidasa de Aeromonas proteolytica ), la leucil/cistinil aminopeptidasa (oxitocinasa/vasopresinasa), [2] y, en menor medida, la glutamil aminopeptidasa (aminopeptidasa A), [3] así como otras aminopeptidasas. [4] No inhibe la arginil aminopeptidasa (aminopeptidasa B). [5] [6] Se ha descubierto que la amastatina potencia los efectos de la oxitocina y la vasopresina en el sistema nervioso central in vivo . [7] También inhibe la degradación de la met-encefalina , la dinorfina A y otros péptidos endógenos . [8]

Véase también

Referencias

  1. ^ Buckingham J (2 de diciembre de 1993). "Amastatinas". Diccionario de productos naturales . CRC Press. pp. 197–. ISBN 978-0-412-46620-5.
  2. ^ Nakanishi Y, Nomura S, Okada M, Ito T, Katsumata Y, Kikkawa F, et al. (Septiembre de 2000). "Purificación por inmunoafinidad y caracterización de leucina aminopeptidasa / oxitocinasa placentaria nativa de placenta humana". Placenta . 21 (7): 628–634. doi :10.1053/plac.2000.0564. PMID  10985965.
  3. ^ Schloss JV (31 de julio de 1989). "Aspectos modernos de la inhibición enzimática con especial énfasis en los análogos de los intermediarios de reacción y otros inhibidores potentes y reversibles". En Boger P, Sandmann G (eds.). Sitios de acción de los herbicidas . CRC Press. págs. 203–. ISBN 978-0-8493-4985-0.
  4. ^ Scott T, Mercer EI (1997). Enciclopedia concisa de bioquímica y biología molecular . Walter de Gruyter. pp. 35–. ISBN 978-3-11-014535-9.
  5. ^ Umezawa H (9 de mayo de 2014). Inmunomodificadores moleculares pequeños de origen microbiano: estudios fundamentales y clínicos de bestatina. Elsevier Science. pp. 10–. ISBN 978-1-4831-9033-4.
  6. ^ Drey CN (6 de diciembre de 2012). "Beta and Higher Homologous Amino Acids". En Barrett G (ed.). Química y bioquímica de los aminoácidos . Springer Science & Business Media. págs. 28–. doi :10.1007/978-94-009-4832-7_3. ISBN 978-94-009-4832-7.
  7. ^ Meisenberg G, Simmons WH (1984). "La amastatina potencia los efectos conductuales de la vasopresina y la oxitocina en ratones". Péptidos . 5 (3): 535–539. doi :10.1016/0196-9781(84)90083-4. PMID  6540873. S2CID  3881661.
  8. ^ Oka T, Hiranuma T, Liu XF, Ohgiya N, Iwao K, Matsumiya T (abril de 1993). "[Enzimas inactivadoras de encefalina]". Nihon Yakurigaku Zasshi. Folia Pharmacologica Japonica (en japonés). 101 (4): 197–207. doi : 10.1254/fpj.101.4_197 . PMID  8390390.


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