Acetileno hidratasa
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La acetileno hidratasa ( EC 4.2.1.112, AH) es una enzima bacteriana, originalmente descubierta en el microorganismo anaeróbico Pelobactor acetylenicus , [1] que cataliza la hidratación no redox del acetileno para formar acetaldehído . [2]
- C2H2 + H2O → CH3CHO
Se cree que el mecanismo implica la unión del acetileno al metal seguido del ataque nucleofílico del agua. Debido a que el acetileno se une al Mo en la nitrogenasa, se apoya en cierta medida la idea de que el mecanismo implica un enlace Mo→CH2=CH2. El acetileno inhibe varias transformaciones microbianas en las que interactúa con el sitio activo de las enzimas dependientes del metal, incluidas la hidrogenasa y la nitrogenasa. [2] Esta enzima depende del tungsteno como centro metálico y es el metal más pesado que desempeña un papel destacado en los procesos metabólicos del nitrógeno , el azufre y el carbono . [3] El [4Fe-4S] cubano mantiene al W en el estado W(IV) reducido, el estado de oxidación reducida más estable, mientras que el W(VI) es el otro estado de oxidación estable (los metales de transición de la 2.ª y 3.ª fila suelen ser más estables en su estado de oxidación más alto). [2] Las enzimas Mo y W implican de forma ubicua a W(IV)/W(VI) en la catálisis, sin embargo, AH es único ya que la tungstoenzima permanece como W(IV) en la catálisis. [4] La tungstoenzima permanece como W(IV) durante toda la catálisis porque la enzima cataliza una reacción no redox descrita como la hidratación de acetileno a acetaldehído. [5] El sitio activo de tungsteno tiene una geometría octaédrica distorsionada que está coordinada por cofactores de molibdopterina junto con un residuo de cisteína coordinado por una molécula de agua como sexto ligando. [4] Los residuos del sitio activo son Asp13, Cys12, Trp179, Arg606, Met140 e Ile142. [3] Asp13 juega un papel importante al ayudar a la catálisis donde el residuo del sitio activo desprotona el hidróxido de agua convirtiéndolo en un mejor nucleófilo. [3]
Referencias
- ^ Schink B (1985). "Fermentación de acetileno por un anaerobio obligado, Pelobacter acetylenicus sp. nov". Archivos de Microbiología . 142 (3): 295–301. doi :10.1007/BF00693407. S2CID 9331029.
- ^ abc Kroneck PM (marzo de 2016). "Acetileno hidratasa: una enzima no redox con centros de tungsteno y hierro-azufre en el sitio activo". Journal of Biological Inorganic Chemistry . 21 (1): 29–38. doi :10.1007/s00775-015-1330-y. PMID 26790879. S2CID 254088239.
- ^ abc Liao RZ, Yu JG, Himo F (diciembre de 2010). "Mecanismo de la acetileno hidratasa dependiente del tungsteno a partir de cálculos químicos cuánticos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (52): 22523–22527. doi : 10.1073/pnas.1014060108 . PMC 3012519 . PMID 21149684.
- ^ ab Vidovič C, Belaj F, Mösch-Zanetti NC (septiembre de 2020). "Complejos de tungsteno-óxido y -sulfido de escorpionato hidridotris(2-mercapto-1-metilimidazolil) borato) blandos como modelos de acetileno hidratasa". Química: una revista europea . 26 (54): 12431–12444. doi :10.1002/chem.202001127. PMC 7589279 . PMID 32640122.
- ^ Seiffert GB, Ullmann GM, Messerschmidt A, Schink B, Kroneck PM, Einsle O (febrero de 2007). "Estructura de la enzima no redox-activa tungsteno/[4Fe:4S] acetileno hidratasa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 104 (9): 3073–3077. doi : 10.1073/pnas.0610407104 . PMC 1805521 . PMID 17360611.
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