Filamento intermedio
| Dominio de cola del filamento intermedio | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estructura del dominio globular de la lámina a/c | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | SI_cola | ||||||||
| Pfam | PF00932 | ||||||||
| Interprofesional | IPR001322 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00198 | ||||||||
| SCOP2 | 1ivt / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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| Dominio de varilla de filamento intermedio | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Fragmento de la bobina 2b de vimentina humana (cys2) | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Filamento | ||||||||
| Pfam | PF00038 | ||||||||
| Interprofesional | IPR016044 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00198 | ||||||||
| SCOP2 | 1gk7 / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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| Región de la cabeza del filamento intermedio (unión al ADN) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Cabezal de filamento | ||||||||
| Pfam | PF04732 | ||||||||
| Interprofesional | IPR006821 | ||||||||
| SCOP2 | 1gk7 / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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| Proteína del filamento intermedio neuronal de periferina | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||
| Símbolo | PRP | ||||||
| Símbolos alternativos | NEF4 | ||||||
| Gen NCBI | 5630 | ||||||
| HGNC | 9461 | ||||||
| OMI | 170710 | ||||||
| Secuencia de referencia | NM_006262.3 | ||||||
| Protección unificada | P41219 | ||||||
| Otros datos | |||||||
| Lugar | Crónica 12 q13.12 | ||||||
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| Proteína de filamento intermedio de células madre neuronales Nestin | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||
| Símbolo | NES | ||||||
| Gen NCBI | 10763 | ||||||
| HGNC | 7756 | ||||||
| OMI | 600915 | ||||||
| Secuencia de referencia | NP_006608 | ||||||
| Protección unificada | P48681 | ||||||
| Otros datos | |||||||
| Lugar | Crónica 1 q23.1 | ||||||
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Los filamentos intermedios ( IF ) son componentes estructurales del citoesqueleto que se encuentran en las células de los vertebrados y muchos invertebrados . [1] [2] [3] Se han observado homólogos de la proteína IF en un invertebrado, el cefalocordado Branchiostoma . [4]
Los filamentos intermedios están compuestos por una familia de proteínas relacionadas que comparten características estructurales y de secuencia comunes. Inicialmente designados como "intermedios" porque su diámetro promedio (10 nm ) está entre los de los microfilamentos más estrechos (actina) y los filamentos de miosina más anchos que se encuentran en las células musculares, el diámetro de los filamentos intermedios ahora se compara comúnmente con los microfilamentos de actina (7 nm) y los microtúbulos (25 nm). [1] [5] Los filamentos intermedios animales se subcategorizan en seis tipos según las similitudes en la secuencia de aminoácidos y la estructura de la proteína . [6] La mayoría de los tipos son citoplasmáticos , pero un tipo, el tipo V, es una lámina nuclear . A diferencia de los microtúbulos, la distribución de IF en las células no muestra una buena correlación con la distribución de las mitocondrias o el retículo endoplasmático . [7]
Estructura
La estructura de las proteínas que forman filamentos intermedios (FI) se predijo por primera vez mediante un análisis computarizado de la secuencia de aminoácidos de una queratina epidérmica humana derivada de ADNc clonados . [8] El análisis de una segunda secuencia de queratina reveló que los dos tipos de queratinas comparten solo alrededor del 30% de homología de secuencia de aminoácidos, pero comparten patrones similares de dominios de estructura secundaria. [9] Como lo sugiere el primer modelo, todas las proteínas FI parecen tener un dominio de varilla alfa-helicoidal central que se compone de cuatro segmentos alfa-helicoidales (nombrados como 1A, 1B, 2A y 2B) separados por tres regiones de enlace. [9] [10]
El bloque central de construcción de un filamento intermedio es un par de dos proteínas entrelazadas que se denomina estructura de espiral superenrollada . Este nombre refleja el hecho de que la estructura de cada proteína es helicoidal, y el par entrelazado también es una estructura helicoidal. El análisis estructural de un par de queratinas muestra que las dos proteínas que forman la espiral superenrollada se unen mediante interacciones hidrofóbicas . [11] [12] Los residuos cargados en el dominio central no tienen un papel importante en la unión del par en el dominio central. [11]
Los FI citoplasmáticos se ensamblan en filamentos de longitud unitaria (ULF) no polares. Los ULF idénticos se asocian lateralmente en tetrámeros solubles, antiparalelos y escalonados, que se asocian de cabeza a cola en protofilamentos que se aparean lateralmente en protofibrillas, cuatro de las cuales se enrollan juntas en un filamento intermedio. [13] Parte del proceso de ensamblaje incluye un paso de compactación, en el que los ULF se tensan y adquieren un diámetro menor. Las razones de esta compactación no se comprenden bien, y se observa rutinariamente que los FI tienen diámetros que varían entre 6 y 12 nm.
Los extremos N-terminal y C-terminal de las proteínas IF son regiones no alfa-helicoidales y muestran una amplia variación en sus longitudes y secuencias entre las familias IF. El "dominio de cabeza" N-terminal se une al ADN . [14] Las cabezas de vimentina pueden alterar la arquitectura nuclear y la distribución de la cromatina , y la liberación de cabezas por la proteasa del VIH-1 puede desempeñar un papel importante en la citopatogenia y carcinogénesis asociadas al VIH-1 . [15] La fosforilación de la región de la cabeza puede afectar la estabilidad del filamento. [16] Se ha demostrado que la cabeza interactúa con el dominio de varilla de la misma proteína . [17]
El "dominio de cola" C-terminal muestra una variación de longitud extrema entre diferentes proteínas IF. [18]
La orientación antiparalela de los tetrámeros significa que, a diferencia de los microtúbulos y microfilamentos, que tienen un extremo positivo y un extremo negativo, los IF carecen de polaridad y no pueden servir como base para la motilidad celular y el transporte intracelular.
Además, a diferencia de la actina o la tubulina , los filamentos intermedios no contienen un sitio de unión para un nucleósido trifosfato .
Los IF citoplasmáticos no experimentan un movimiento sin fin como los microtúbulos y las fibras de actina, sino que son dinámicos. [19]
Propiedades biomecánicas
Los IF son proteínas bastante deformables que pueden estirarse varias veces su longitud inicial. [20] La clave para facilitar esta gran deformación se debe a su estructura jerárquica, que facilita una activación en cascada de los mecanismos de deformación a diferentes niveles de tensión. [12] Inicialmente, las hélices alfa acopladas de filamentos de longitud unitaria se desenrollan a medida que se tensan, luego, a medida que aumenta la tensión, se transforman en láminas beta y, finalmente, a mayor tensión, los enlaces de hidrógeno entre las láminas beta se deslizan y los monómeros ULF se deslizan uno a lo largo del otro. [12]
Tipos
Existen alrededor de 70 genes humanos diferentes que codifican diversas proteínas de filamentos intermedios. Sin embargo, los distintos tipos de FI comparten características básicas: en general, todos son polímeros que miden entre 9 y 11 nm de diámetro cuando están completamente ensamblados.
Los IF animales se subclasifican en seis tipos según las similitudes en la secuencia de aminoácidos y la estructura de la proteína : [6]
Tipos I y II – queratinas ácidas y básicas
Estas proteínas son las más diversas entre los IF y constituyen las proteínas IF de tipo I (ácidas) y de tipo II (básicas) . Las numerosas isoformas se dividen en dos grupos:
- Queratinas epiteliales (alrededor de 20) en células epiteliales (imagen a la derecha)
- queratinas tricocíticas (alrededor de 13) ( queratinas del cabello ), que forman el cabello , las uñas , los cuernos y las escamas de los reptiles .
Independientemente del grupo, las queratinas son ácidas o básicas. Las queratinas ácidas y básicas se unen entre sí para formar heterodímeros ácido-básicos y estos heterodímeros luego se asocian para formar un filamento de queratina. [6]
Los filamentos de citoqueratina se asocian lateralmente entre sí para crear un haz grueso de un radio de ~50 nm. El radio óptimo de estos haces está determinado por la interacción entre la repulsión electrostática de largo alcance y la atracción hidrofóbica de corto alcance. [21] Posteriormente, estos haces se entrecruzarían a través de uniones para formar una red dinámica, que abarca el citoplasma de las células epiteliales.
Tipo III
Hay cuatro proteínas clasificadas como proteínas de filamento intermedio tipo III, que pueden formar proteínas homo- o heteropoliméricas .
- Los IF de desmina son componentes estructurales de los sarcómeros en las células musculares y conectan diferentes orgánulos celulares como los desmosomas con el citoesqueleto. [22]
- La proteína ácida fibrilar glial (GFAP) se encuentra en los astrocitos y otras glías .
- Periferina se encuentra en las neuronas periféricas.
- La vimentina , la proteína IF más ampliamente distribuida, se encuentra en fibroblastos , leucocitos y células endoteliales de los vasos sanguíneos . Sostiene las membranas celulares, mantiene algunos orgánulos en un lugar fijo dentro del citoplasma y transmite señales de receptores de membrana al núcleo. [6]
- La sincoilina es una proteína IF tipo III atípica. [23]
Tipo IV
- Alfa-internexina
- Neurofilamentos : familia de filamentos intermedios tipo IV que se encuentra en altas concentraciones a lo largo de los axones de las neuronas de los vertebrados.
- Sinemina
- Sincoilina
Tipo V – láminas nucleares
Las láminas son proteínas fibrosas que tienen función estructural en el núcleo celular.
En las células de los metazoos, existen láminas de tipo A y B, que difieren en su longitud y pI. Las células humanas tienen tres genes regulados diferencialmente. Las láminas de tipo B están presentes en todas las células. Las láminas de tipo B, láminas B1 y B2 , se expresan a partir de los genes LMNB1 y LMNB2 en 5q23 y 19q13, respectivamente. Las láminas de tipo A solo se expresan después de la gastrulación . Las láminas A y C son las láminas de tipo A más comunes y son variantes de empalme del gen LMNA que se encuentra en 1q21.
Estas proteínas se localizan en dos regiones del compartimento nuclear, la lámina nuclear (una capa de estructura proteica subyacente a la superficie interna de la envoltura nuclear) y en todo el nucleoplasma en el velo nucleoplásmico .
La comparación de las láminas con los IF del citoesqueleto de vertebrados muestra que las láminas tienen 42 residuos adicionales (seis heptadas) dentro de la espiral 1b. El dominio de cola c-terminal contiene una señal de localización nuclear (NLS), un dominio similar a un pliegue de Ig y, en la mayoría de los casos, una caja CaaX carboxiterminal que está isoprenilada y carboximetilada (la lámina C no tiene una caja CAAX). La lámina A se procesa aún más para eliminar los últimos 15 aminoácidos y su cisteína farnesilada.
Durante la mitosis, las láminas son fosforiladas por MPF, lo que impulsa el desmontaje de la lámina y la envoltura nuclear. [6]
Tipo VI
- Filamentos en forma de cuentas: filensina , faquinina . [6]
- Nestina (en algún momento se propuso su reclasificación pero debido a diferencias, permanece como una proteína IF tipo VI) [24]
Exclusivo de vertebrados. Relacionado con el tipo I-IV. Se utiliza para contener otras proteínas IF recién descubiertas que aún no se han asignado a un tipo. [25]
Función
Adhesión celular
En la membrana plasmática , algunas queratinas o desmina interactúan con los desmosomas (adhesión célula-célula) y los hemidesmosomas (adhesión célula-matriz) a través de proteínas adaptadoras.
Proteínas asociadas
La filagrina se une a las fibras de queratina en las células epidérmicas. La plectina une la vimentina a otras fibras de vimentina, así como a los microfilamentos, microtúbulos y miosina II. Se está investigando la kinesina y se sugiere que conecta la vimentina a la tubulina a través de proteínas motoras.
Los filamentos de queratina en las células epiteliales se unen a los desmosomas (los desmosomas conectan el citoesqueleto) a través de placoglobina , desmoplaquina , desmogleínas y desmocolinas ; los filamentos de desmina están conectados de manera similar en las células del músculo cardíaco.
Enfermedades derivadas de mutaciones en los genes IF
- Miocardiopatía dilatada (MCD), mutaciones en el gen DES [26]
- Miocardiopatía arritmogénica (MCA), mutaciones en el gen DES [27] [28] [29] [30]
- Miocardiopatía restrictiva (MCR), mutaciones en el gen DES [31]
- Miocardiopatía no compactada, mutaciones en los genes DES [32] [33]
- Miocardiopatía en combinación con miopatía esquelética ( DES ) [34]
- Epidermólisis ampollosa simple ; mutación de queratina 5 o queratina 14
- Las laminopatías son una familia de enfermedades causadas por mutaciones en las láminas nucleares e incluyen el síndrome de progeria de Hutchinson-Gilford y varias lipodistrofias y miocardiopatías, entre otras.
En otros organismos
Las proteínas IF son universales entre los animales en forma de lámina nuclear. La hidra tiene una "nematocilina" adicional derivada de la lámina. Las IF citoplasmáticas (tipo I-IV) solo se encuentran en Bilateria ; también surgieron de un evento de duplicación génica que involucra a la lámina nuclear "tipo V". Además, algunos otros tipos diversos de eucariotas tienen láminas, lo que sugiere un origen temprano de la proteína. [25]
En realidad, no había una definición concreta de una "proteína de filamento intermedio", en el sentido de que la definición basada en el tamaño o la forma no cubre un grupo monofilético . Con la inclusión de proteínas inusuales como las láminas con cuentas que forman redes (tipo VI), la clasificación actual se está moviendo hacia un clado que contiene láminas nucleares y sus muchos descendientes, caracterizados por la similitud de secuencia, así como por la estructura del exón. Las proteínas funcionalmente similares de este clado, como las crescentinas , las alveolinas, las tetrinas y las epiplasminas, son, por lo tanto, solo "similares a las IF". Probablemente surgieron a través de la evolución convergente . [25]
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Lectura adicional
- Herrmann H, Harris JR, eds. (1998). Filamentos intermedios. Springer. ISBN 978-0-306-45854-5.
- Omary MB, Coulombe PA, eds. (2004). Citoesqueleto de filamento intermedio. Gulf Professional Publishing. ISBN 978-0-12-564173-9.
- Paramio JM, ed. (2006). Filamentos intermedios. Springer. ISBN 978-0-387-33780-7.
Enlaces externos
- Proteínas de filamentos intermedios en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
