Proteína 1 similar a Bcl-2

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
BCL2L1
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasBCL2L1 , Bcl2l1, Bcl(X)L, Bcl-XL, Bcl2l, BclX, bcl-x, bcl2-L-1, BCL-XL/S, BCLXL, BCLXS, PPP1R52, bcl-xS, BCL2L, BCLX, Bcl-X, bcl-xL, BCL2 como 1
Identificaciones externasOMIM : 600039; MGI : 88139; HomoloGene : 7639; Tarjetas genéticas : BCL2L1; OMA :BCL2L1 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

NM_001289716
NM_001289717
NM_001289739
NM_009743
NM_001355053

RefSeq (proteína)

NP_001276645
NP_001276646
NP_001276668
NP_033873
NP_001341982

Ubicación (UCSC)Crónica 20: 31.66 – 31.72 MbCrónica 2: 152,62 – 152,67 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

La proteína 1 similar a Bcl-2 es una proteína codificada en humanos por el gen BCL2L1 . A través del empalme alternativo , el gen codifica las proteínas humanas Bcl-xL y Bcl-xS. [5]

Función

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de proteínas Bcl-2 . Los miembros de la familia Bcl-2 forman heterodímeros u homodímeros y actúan como reguladores antiapoptóticos o proapoptóticos que están involucrados en una amplia variedad de actividades celulares. Las proteínas codificadas por este gen se encuentran en la membrana mitocondrial externa y se ha demostrado que regulan la apertura del canal de la membrana mitocondrial externa ( canales aniónicos dependientes de voltaje (VDAC). Los VDAC regulan el potencial de la membrana mitocondrial y, por lo tanto, controlan la producción de especies reactivas de oxígeno y la liberación de citocromo C por las mitocondrias, ambos potentes inductores de la apoptosis celular . Se han informado dos variantes de transcripción empalmadas alternativamente, que codifican isoformas distintas. La isoforma más larga ( Bcl-xL ) actúa como un inhibidor apoptótico y la forma más corta (Bcl-xS) actúa como un activador apoptótico. [5] [6]

Interacciones

Se ha demostrado que el gen BCL2-like 1 interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000171552 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000007659 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ ab Boise LH, González-García M, Postema CE, Ding L, Lindsten T, Turka LA, Mao X, Nuñez G, Thompson CB (agosto de 1993). "bcl-x, un gen relacionado con bcl-2 que funciona como un regulador dominante de la muerte celular apoptótica" (PDF) . Cell . 74 (4): 597–608. doi :10.1016/0092-8674(93)90508-N. hdl : 2027.42/30629 . PMID  8358789. S2CID  13542617.
  6. ^ "Gen Entrez: BCL2L1 BCL2-like 1".
  7. ^ Hu Y, Benedict MA, Wu D, Inohara N, Núñez G (abril de 1998). "Bcl-XL interactúa con Apaf-1 e inhibe la activación de la caspasa-9 dependiente de Apaf-1". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (8): 4386–91. Bibcode :1998PNAS...95.4386H. doi : 10.1073/pnas.95.8.4386 . PMC 22498 . PMID  9539746. 
  8. ^ Pan G, O'Rourke K, Dixit VM (marzo de 1998). "Caspasa-9, Bcl-XL y Apaf-1 forman un complejo ternario". Revista de química biológica . 273 (10): 5841–5. doi : 10.1074/jbc.273.10.5841 . PMID  9488720.
  9. ^ abc Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J , Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173–8. Código Bibliográfico : 2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  10. ^ abcd Zhang H, Nimmer P, Rosenberg SH, Ng SC, Joseph M (agosto de 2002). "Desarrollo de un ensayo de polarización de fluorescencia de alto rendimiento para Bcl-x(L)". Analytical Biochemistry . 307 (1): 70–5. doi :10.1016/S0003-2697(02)00028-3. PMID  12137781.
  11. ^ abc Whitfield J, Harada K, Bardelle C, Staddon JM (noviembre de 2003). "Métodos de alto rendimiento para detectar la dimerización de las proteínas de la familia Bcl-2". Analytical Biochemistry . 322 (2): 170–8. doi :10.1016/j.ab.2003.07.014. PMID  14596824.
  12. ^ Willis SN, Chen L, Dewson G, Wei A, Naik E, Fletcher JI, Adams JM, Huang DC (junio de 2005). "La Bak proapoptótica es secuestrada por Mcl-1 y Bcl-xL, pero no por Bcl-2, hasta que es desplazada por proteínas que solo contienen BH3". Genes & Development . 19 (11): 1294–305. doi :10.1101/gad.1304105. PMC 1142553 . PMID  15901672. 
  13. ^ Degterev A, Lugovskoy A, Cardone M, Mulley B, Wagner G, Mitchison T, Yuan J (febrero de 2001). "Identificación de inhibidores de moléculas pequeñas de la interacción entre el dominio BH3 y Bcl-xL". Nature Cell Biology . 3 (2): 173–82. doi :10.1038/35055085. PMID  11175750. S2CID  32934759.
  14. ^ Ng FW, Nguyen M, Kwan T, Branton PE, Nicholson DW, Cromlish JA, Shore GC (octubre de 1997). "p28 Bap31, una proteína asociada a Bcl-2/Bcl-XL y procaspasa-8 en el retículo endoplasmático". Revista de biología celular . 139 (2): 327–38. doi :10.1083/jcb.139.2.327. PMC 2139787 . PMID  9334338. 
  15. ^ abcd Chen L, Willis SN, Wei A, Smith BJ, Fletcher JI, Hinds MG, Colman PM, Day CL, Adams JM, Huang DC (febrero de 2005). "La orientación diferencial de las proteínas Bcl-2 prosupervivencia por sus ligandos BH3-only permite una función apoptótica complementaria". Molecular Cell . 17 (3): 393–403. doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.030 . PMID  15694340.
  16. ^ O'Connor L, Strasser A, O'Reilly LA, Hausmann G, Adams JM, Cory S, Huang DC (enero de 1998). "Bim: un nuevo miembro de la familia Bcl-2 que promueve la apoptosis". The EMBO Journal . 17 (2): 384–95. doi :10.1093/emboj/17.2.384. PMC 1170389 . PMID  9430630. 
  17. ^ Hsu SY, Lin P, Hsueh AJ (septiembre de 1998). "BOD (gen de muerte ovárica relacionado con Bcl-2) es una proteína Bcl-2 proapoptótica que contiene el dominio BH3 ovárico capaz de dimerizarse con diversos miembros Bcl-2 antiapoptóticos". Endocrinología molecular . 12 (9): 1432–40. doi : 10.1210/mend.12.9.0166 . PMID  9731710.
  18. ^ Ray R, Chen G, Vande Velde C, Cizeau J, Park JH, Reed JC, Gietz RD, Greenberg AH (enero de 2000). "BNIP3 heterodimeriza con Bcl-2/Bcl-X(L) e induce muerte celular independiente de un dominio de homología 3 (BH3) con Bcl-2 en sitios mitocondriales y no mitocondriales". The Journal of Biological Chemistry . 275 (2): 1439–48. doi : 10.1074/jbc.275.2.1439 . PMID  10625696.
  19. ^ Qin W, Hu J, Guo M, Xu J, Li J, Yao G, Zhou X, Jiang H, Zhang P, Shen L, Wan D, Gu J (agosto de 2003). "BNIPL-2, un nuevo homólogo de BNIP-2, interactúa con Bcl-2 y Cdc42GAP en la apoptosis". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 308 (2): 379–85. doi :10.1016/S0006-291X(03)01387-1. PMID  12901880.
  20. ^ Yasuda M, Han JW, Dionne CA, Boyd JM, Chinnadurai G (febrero de 1999). "BNIP3alpha: un homólogo humano de la proteína proapoptótica mitocondrial BNIP3". Cancer Research . 59 (3): 533–7. PMID  9973195.
  21. ^ ab Komatsu K, Miyashita T, Hang H, Hopkins KM, Zheng W, Cuddeback S, Yamada M, Lieberman HB, Wang HG (enero de 2000). "El homólogo humano de Rad9 de S. pombe interactúa con BCL-2/BCL-xL y promueve la apoptosis". Nature Cell Biology . 2 (1): 1–6. doi :10.1038/71316. PMID  10620799. S2CID  52847351.
  22. ^ ab Strobel T, Tai YT, Korsmeyer S, Cannistra SA (noviembre de 1998). "BAD revierte parcialmente la resistencia al paclitaxel en células de cáncer de ovario humano". Oncogene . 17 (19): 2419–27. doi :10.1038/sj.onc.1202180. PMID  9824152. S2CID  44240363.
  23. ^ ab Ayllón V, Cayla X, García A, Fleischer A, Rebollo A (Jul 2002). "Las moléculas antiapoptóticas Bcl-xL y Bcl-w dirigen la proteína fosfatasa 1alfa a Bad". Revista Europea de Inmunología . 32 (7): 1847–55. doi : 10.1002/1521-4141(200207)32:7<1847::AID-IMMU1847>3.0.CO;2-7 . PMID  12115603.
  24. ^ Jin Z, Xin M, Deng X (abril de 2005). "Función de supervivencia de la proteína quinasa C{iota} como una nueva quinasa BAD activada por nitrosamina 4-(metilnitrosamino)-1-(3-piridil)-1-butanona". The Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 16045–52. doi : 10.1074/jbc.M413488200 . PMID  15705582.
  25. ^ Yang E, Zha J, Jockel J, Boise LH, Thompson CB, Korsmeyer SJ (enero de 1995). "Bad, un socio heterodímero de Bcl-XL y Bcl-2, desplaza a Bax y promueve la muerte celular". Cell . 80 (2): 285–91. doi : 10.1016/0092-8674(95)90411-5 . PMID  7834748. S2CID  10343291.
  26. ^ Petros AM, Nettesheim DG, Wang Y, Olejniczak ET, Meadows RP, Mack J, Swift K, Matayoshi ED, Zhang H, Thompson CB, Fesik SW (diciembre de 2000). "Fundamento de la formación del complejo peptídico Bcl-xL/Bad a partir de estudios de estructura, mutagénesis y biofísica". Protein Science . 9 (12): 2528–34. doi :10.1110/ps.9.12.2528. PMC 2144516 . PMID  11206074. 
  27. ^ Chattopadhyay A, Chiang CW, Yang E (julio de 2001). "La heterodimerización de BAD/BCL-[X(L)] conduce a la omisión del arresto G0/G1". Oncogene . 20 (33): 4507–18. doi : 10.1038/sj.onc.1204584 . PMID  11494146.
  28. ^ Iwahashi H, Eguchi Y, Yasuhara N, Hanafusa T, Matsuzawa Y, Tsujimoto Y (noviembre de 1997). "Actividad antiapoptótica sinérgica entre Bcl-2 y SMN implicada en la atrofia muscular espinal". Nature . 390 (6658): 413–7. Bibcode :1997Natur.390..413I. doi :10.1038/37144. PMID  9389483. S2CID  1936633.
  29. ^ Komatsu K, Wharton W, Hang H, Wu C, Singh S, Lieberman HB, Pledger WJ, Wang HG (noviembre de 2000). "PCNA interactúa con hHus1/hRad9 en respuesta al daño del ADN y la inhibición de la replicación". Oncogene . 19 (46): 5291–7. doi :10.1038/sj.onc.1203901. PMID  11077446. S2CID  8931364.
  30. ^ Sedlak TW, Oltvai ZN, Yang E, Wang K, Boise LH, Thompson CB, Korsmeyer SJ (agosto de 1995). "Múltiples miembros de la familia Bcl-2 demuestran dimerizaciones selectivas con Bax". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (17): 7834–8. Bibcode :1995PNAS...92.7834S. doi : 10.1073/pnas.92.17.7834 . PMC 41240 . PMID  7644501. 
  31. ^ ab Gillissen B, Essmann F, Graupner V, Stärck L, Radetzki S, Dörken B, Schulze-Osthoff K, Daniel PT (julio de 2003). "La inducción de muerte celular por el homólogo de Bcl-2 Nbk/Bik, que solo contiene BH3, está mediada por una vía mitocondrial completamente dependiente de Bax". The EMBO Journal . 22 (14): 3580–90. doi :10.1093/emboj/cdg343. PMC 165613 . PMID  12853473. 
  32. ^ Jiang A, Clark EA (mayo de 2001). "Participación de Bik, un miembro proapoptótico de la familia Bcl-2, en la apoptosis de células B mediada por IgM de superficie". Journal of Immunology . 166 (10): 6025–33. doi : 10.4049/jimmunol.166.10.6025 . PMID  11342619.
  33. ^ Lin B, Kolluri SK, Lin F, Liu W, Han YH, Cao X, Dawson MI, Reed JC, Zhang XK (febrero de 2004). "Conversión de Bcl-2 de protector a asesino por interacción con el receptor huérfano nuclear Nur77/TR3". Cell . 116 (4): 527–40. doi : 10.1016/S0092-8674(04)00162-X . PMID  14980220. S2CID  17808479.
  34. ^ Inohara N, Ding L, Chen S, Núñez G (abril de 1997). "harakiri, un nuevo regulador de la muerte celular, codifica una proteína que activa la apoptosis e interactúa selectivamente con las proteínas promotoras de supervivencia Bcl-2 y Bcl-X(L)". The EMBO Journal . 16 (7): 1686–94. doi :10.1093/emboj/16.7.1686. PMC 1169772 . PMID  9130713. 
  35. ^ Imaizumi K, Morihara T, Mori Y, Katayama T, Tsuda M, Furuyama T, Wanaka A, Takeda M, Tohyama M (marzo de 1999). "El gen promotor de muerte celular DP5, que interactúa con la familia BCL2, se induce durante la apoptosis neuronal tras la exposición a la proteína beta amiloide". The Journal of Biological Chemistry . 274 (12): 7975–81. doi : 10.1074/jbc.274.12.7975 . PMID  10075695.
  36. ^ Rebollo A, Ayllón V, Fleischer A, Martínez CA, Zaballos A (diciembre de 2001). "La asociación del factor de transcripción Aiolos y Bcl-xL está implicada en el control de la apoptosis". Journal of Immunology . 167 (11): 6366–73. doi : 10.4049/jimmunol.167.11.6366 . PMID  11714801.
  37. ^ Oda E, Ohki R, Murasawa H, Nemoto J, Shibue T, Yamashita T, Tokino T, Taniguchi T, Tanaka N (mayo de 2000). "Noxa, un miembro exclusivo de BH3 de la familia Bcl-2 y candidato a mediador de la apoptosis inducida por p53". Ciencia . 288 (5468): 1053–8. Código Bib : 2000 Ciencia... 288.1053O. doi : 10.1126/ciencia.288.5468.1053. PMID  10807576.
  38. ^ Passer BJ, Pellegrini L, Vito P, Ganjei JK, D'Adamio L (agosto de 1999). "Interacción de la presenilina-1 y la presenilina-2 de la enfermedad de Alzheimer con Bcl-X(L). Un papel potencial en la modulación del umbral de muerte celular". The Journal of Biological Chemistry . 274 (34): 24007–13. doi : 10.1074/jbc.274.34.24007 . PMID  10446169.
  39. ^ ab Tagami S, Eguchi Y, Kinoshita M, Takeda M, Tsujimoto Y (noviembre de 2000). "Una nueva proteína, RTN-XS, interactúa con Bcl-XL y Bcl-2 en el retículo endoplasmático y reduce su actividad antiapoptótica". Oncogene . 19 (50): 5736–46. doi : 10.1038/sj.onc.1203948 . PMID  11126360.
  40. ^ Weng C, Li Y, Xu D, Shi Y, Tang H (marzo de 2005). "Escisión específica de Mcl-1 por la caspasa-3 en la apoptosis inducida por el ligando inductor de apoptosis relacionado con el factor de necrosis tumoral (TRAIL) en células T de leucemia Jurkat". The Journal of Biological Chemistry . 280 (11): 10491–500. doi : 10.1074/jbc.M412819200 . PMID  15637055.
  41. ^ Shi Y, Chen J, Weng C, Chen R, Zheng Y, Chen Q, Tang H (junio de 2003). "Identificación del sitio de contacto proteína-proteína y modo de interacción de VDAC1 humano con proteínas de la familia Bcl-2". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 305 (4): 989–96. doi :10.1016/S0006-291X(03)00871-4. PMID  12767928.
  42. ^ Shimizu S, Konishi A, Kodama T, Tsujimoto Y (marzo de 2000). "El dominio BH4 de los miembros de la familia antiapoptótica Bcl-2 cierra el canal aniónico dependiente de voltaje e inhibe los cambios mitocondriales apoptóticos y la muerte celular". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 97 (7): 3100–5. Bibcode :2000PNAS...97.3100S. doi : 10.1073/pnas.97.7.3100 . PMC 16199 . PMID  10737788. 
  43. ^ Shimizu S, Narita M, Tsujimoto Y (junio de 1999). "Las proteínas de la familia Bcl-2 regulan la liberación de citocromo c apoptógeno por el canal mitocondrial VDAC". Nature . 399 (6735): 483–7. Bibcode :1999Natur.399..483S. doi :10.1038/20959. PMID  10365962. S2CID  4423304.

Lectura adicional

  • Ogata Y, Takahashi M (septiembre de 2003). "Bcl-xL como molécula antiapoptótica para cardiomiocitos". Drug News & Perspectives . 16 (7): 446–52. doi :10.1358/dnp.2003.16.7.829356. PMID  14668940.
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteína_1_similar_a_Bcl-2&oldid=1193317586"