Efecto hidrofóbico
Agregación de moléculas no polares en soluciones acuosas
Una gota de agua forma una forma esférica, minimizando el contacto con la hoja hidrófoba.
Cacao en polvo, un ejemplo de "sustancia hidrófoba".

El efecto hidrofóbico es la tendencia observada de las sustancias no polares a agregarse en una solución acuosa y a ser excluidas por el agua . [1] [2] La palabra hidrofóbico significa literalmente "temeroso del agua", y describe la segregación de agua y sustancias no polares, que maximiza la entropía del agua y minimiza el área de contacto entre el agua y las moléculas no polares. En términos de termodinámica, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea a un soluto. [3] Un cambio de energía libre positivo del solvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio de energía libre negativo implica hidrofilicidad.

El efecto hidrofóbico es responsable de la separación de una mezcla de aceite y agua en sus dos componentes. También es responsable de efectos relacionados con la biología, incluyendo: formación de vesículas y membranas celulares , plegamiento de proteínas , inserción de proteínas de membrana en el entorno lipídico no polar y asociaciones proteína- molécula pequeña . Por lo tanto, el efecto hidrofóbico es esencial para la vida. [4] [5] [6] [7] Las sustancias para las que se observa este efecto se conocen como hidrófobas .

Anfifilos

Los anfifilos son moléculas que tienen dominios hidrofóbicos e hidrofílicos. Los detergentes están compuestos de anfifilos que permiten que las moléculas hidrofóbicas se solubilicen en agua mediante la formación de micelas y bicapas (como en las burbujas de jabón ). También son importantes para las membranas celulares compuestas de fosfolípidos anfifílicos que evitan que el entorno acuoso interno de una célula se mezcle con el agua externa.

Plegamiento de macromoléculas

En el caso del plegamiento de proteínas, el efecto hidrofóbico es importante para comprender la estructura de las proteínas que tienen aminoácidos hidrofóbicos (como valina , leucina , isoleucina , fenilalanina , triptófano y metionina ) agrupados dentro de la proteína. Las estructuras de las proteínas globulares tienen un núcleo hidrofóbico en el que las cadenas laterales hidrofóbicas están enterradas fuera del agua, lo que estabiliza el estado plegado. Las cadenas laterales cargadas y polares están situadas en la superficie expuesta al solvente donde interactúan con las moléculas de agua circundantes. Minimizar el número de cadenas laterales hidrofóbicas expuestas al agua es la principal fuerza impulsora detrás del proceso de plegado, [8] [9] [10] aunque la formación de enlaces de hidrógeno dentro de la proteína también estabiliza la estructura de la proteína. [11] [12]

Se determinó que la energía del ensamblaje de la estructura terciaria del ADN estaba impulsada por el efecto hidrofóbico, además del apareamiento de bases Watson-Crick , que es responsable de la selectividad de la secuencia, y las interacciones de apilamiento entre las bases aromáticas. [13] [14]

Purificación de proteínas

En bioquímica , el efecto hidrofóbico se puede utilizar para separar mezclas de proteínas en función de su hidrofobicidad. La cromatografía en columna con una fase estacionaria hidrofóbica como la fenilsefarosa hará que las proteínas más hidrofóbicas viajen más lentamente, mientras que las menos hidrofóbicas se eluyen de la columna antes. Para lograr una mejor separación , se puede agregar una sal (concentraciones más altas de sal aumentan el efecto hidrofóbico) y su concentración se reduce a medida que avanza la separación. [15]

Causa

Los enlaces de hidrógeno dinámicos entre las moléculas de agua líquida hacen que la forma de las moléculas se compare a veces con la de un bumerán.

El origen del efecto hidrofóbico no se entiende completamente. Algunos sostienen que la interacción hidrofóbica es principalmente un efecto entrópico que se origina de la interrupción de enlaces de hidrógeno altamente dinámicos entre moléculas de agua líquida por el soluto no polar. [16] Una cadena de hidrocarburo o una región no polar similar de una molécula grande es incapaz de formar enlaces de hidrógeno con agua. La introducción de tal superficie sin enlaces de hidrógeno en el agua causa la interrupción de la red de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno se reorientan tangencialmente a dicha superficie para minimizar la interrupción de la red 3D de moléculas de agua unidas por hidrógeno, y esto conduce a una "jaula" de agua estructurada alrededor de la superficie no polar. Las moléculas de agua que forman la "jaula" (o clatrato ) tienen una movilidad restringida. En la capa de solvatación de pequeñas partículas no polares, la restricción asciende a alrededor del 10%. Por ejemplo, en el caso del xenón disuelto a temperatura ambiente se ha encontrado una restricción de movilidad del 30%. [17] En el caso de moléculas no polares más grandes, el movimiento de reorientación y traslación de las moléculas de agua en la capa de solvatación puede verse restringido por un factor de dos a cuatro; por lo tanto, a 25 °C, el tiempo de correlación de reorientación del agua aumenta de 2 a 4-8 picosegundos. Generalmente, esto conduce a pérdidas significativas en la entropía traslacional y rotacional de las moléculas de agua y hace que el proceso sea desfavorable en términos de la energía libre en el sistema. [18] Al agregarse, las moléculas no polares reducen el área de superficie expuesta al agua y minimizan su efecto disruptivo.

El efecto hidrofóbico se puede cuantificar midiendo los coeficientes de partición de las moléculas no polares entre el agua y los disolventes no polares. Los coeficientes de partición se pueden transformar en energía libre de transferencia que incluye componentes entálpicos y entrópicos, ΔG = ΔH - TΔS . Estos componentes se determinan experimentalmente por calorimetría . Se descubrió que el efecto hidrofóbico era impulsado por la entropía a temperatura ambiente debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua en la capa de solvatación del soluto no polar; sin embargo, se descubrió que el componente entálpico de la energía de transferencia era favorable, lo que significa que fortalecía los enlaces de hidrógeno agua-agua en la capa de solvatación debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua. A mayor temperatura, cuando las moléculas de agua se vuelven más móviles, esta ganancia de energía disminuye junto con el componente entrópico. El efecto hidrofóbico depende de la temperatura, lo que conduce a la " desnaturalización en frío " de las proteínas. [19]

El efecto hidrofóbico se puede calcular comparando la energía libre de solvatación con el volumen de agua. De esta manera, el efecto hidrofóbico no solo se puede localizar, sino que también se puede descomponer en contribuciones entálpicas y entrópicas. [3]

Véase también

Referencias

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  2. ^ Chandler D (2005). "Interfaces y la fuerza impulsora del ensamblaje hidrofóbico". Nature . 437 (7059): 640–7. Bibcode :2005Natur.437..640C. doi :10.1038/nature04162. PMID  16193038. S2CID  205210634.
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