Dominio Cbl TKB

Dominio N-terminal 1 del protooncogén CBL (haz de cuatro hélices)
Estructura del dominio n-terminal de cbl en complejo con su sitio de unión en zap-70
Identificadores
SímboloCable_N
PfamPF02262
InterprofesionalIPR003153
SCOP21b47 / ALCANCE / SUPFAM
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Extremo N del protooncogén CBL, dominio tipo mano EF
Estructura del dominio n-terminal de cbl en complejo con su sitio de unión en zap-70
Identificadores
SímboloCable_N2
PfamPF02761
InterprofesionalIPR014741
SCOP21b47 / ALCANCE / SUPFAM
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura
Dominio similar a SH2, extremo N del protooncogén CBL
Estructura del dominio n-terminal de cbl en complejo con su sitio de unión en zap-70
Identificadores
SímboloCable_N3
PfamPF02762
InterprofesionalIPR014742
SCOP21b47 / ALCANCE / SUPFAM
Diligenciamiento de conflictoscd09920
Estructuras de proteínas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
APPDB RCSB; PDBj
PDBsumaResumen de la estructura

En biología molecular, el dominio Cbl TKB ( dominio de unión a la tirosina quinasa ), también conocido como dominio de unión a la fosfotirosina (PTB), es una región conservada que se encuentra en el extremo N-terminal de las proteínas adaptadoras Cbl . Esta región N-terminal está compuesta por tres dominios conservados evolutivamente : un dominio de haz de cuatro hélices N-terminal, un dominio similar a la mano EF y un dominio similar a SH2 , que juntos se sabe que se unen a residuos de tirosina fosforilados . [1] [2]

Referencias

  1. ^ Meng W, Sawasdikosol S, Burakoff SJ, Eck MJ (marzo de 1999). "Estructura del dominio amino-terminal de Cbl unido a su sitio de unión en la quinasa ZAP-70". Nature . 398 (6722): 84–90. doi :10.1038/18050. PMID  10078535.
  2. ^ Langenick J, Araki T, Yamada Y, Williams JG (noviembre de 2008). "Un homólogo de Dictyostelium de las proteínas Cbl de los metazoos regula la señalización STAT". Journal of Cell Science . 121 (Pt 21): 3524–30. doi :10.1242/jcs.036798. PMID  18840649.
Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR014742
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