C-terminal

El extremo C (también conocido como extremo carboxilo , extremo carboxilo , cola carboxi , extremo C-terminal o extremo COOH ) es el extremo de una cadena de aminoácidos ( proteína o polipéptido ), terminado por un grupo carboxilo libre ( -COOH ). Cuando la proteína se traduce a partir del ARN mensajero, se crea desde el extremo N hasta el extremo C. La convención para escribir secuencias de péptidos es poner el extremo C-terminal a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N hasta el C.

Cada aminoácido tiene un grupo carboxilo y un grupo amina . Los aminoácidos se unen entre sí para formar una cadena mediante una reacción de deshidratación que une el grupo amina de un aminoácido al grupo carboxilo del siguiente. Así, las cadenas polipeptídicas tienen un extremo con un grupo carboxilo no unido, el extremo C, y un extremo con un grupo amina no unido, el extremo N. Las proteínas se sintetizan de forma natural comenzando por el extremo N y terminando en el extremo C. ^[1]

Mientras que el extremo N de una proteína a menudo contiene señales de orientación , el extremo C puede contener señales de retención para la clasificación de proteínas. La señal de retención del RE más común es la secuencia de aminoácidos -KDEL ( Lys - Asp - Glu - Leu ) o -HDEL ( His -Asp-Glu-Leu) en el extremo C. Esto mantiene la proteína en el retículo endoplásmico y evita que entre en la vía secretora .

La secuencia -SKL (Ser-Lys-Leu) o similar cerca del extremo C actúa como señal de orientación peroxisomal 1, dirigiendo la proteína hacia el peroxisoma . ^{[ cita requerida ]}

El extremo C de las proteínas se puede modificar postraduccionalmente , más comúnmente mediante la adición de un ancla lipídica al extremo C que permite que la proteína se inserte en una membrana sin tener un dominio transmembrana .

Una forma de modificación del extremo C es la prenilación . Durante la prenilación, se añade un ancla de membrana farnesil o geranilgeranil -isoprenoide a un residuo de cisteína cerca del extremo C. Las proteínas G pequeñas unidas a la membrana suelen modificarse de esta manera. ^{[ cita requerida ]}

Otra forma de modificación del extremo C es la adición de un fosfoglicano, el glicosilfosfatidilinositol (GPI), como ancla de membrana. El ancla de GPI se une al extremo C después de la escisión proteolítica de un propéptido del extremo C. El ejemplo más destacado de este tipo de modificación es la proteína priónica .

La leucina C-terminal es metilada en el grupo carboxilo por la enzima leucina carboxil metiltransferasa 1 en vertebrados, formando éster metílico . ^[2]

El dominio C-terminal de algunas proteínas tiene funciones especializadas. En los seres humanos, el CTD de la ARN polimerasa II consta típicamente de hasta 52 repeticiones de la secuencia Tyr -Ser- Pro - Thr -Ser-Pro-Ser. ^[3] Esto permite que otras proteínas se unan al dominio C-terminal de la ARN polimerasa para activar la actividad de la polimerasa. Estos dominios participan entonces en el inicio de la transcripción del ADN, la protección de la transcripción del ARN y la unión al espliceosoma para el empalme del ARN . ^[4]

• N-terminal
• TopFIND , una base de datos científica que cubre las proteasas , la especificidad de su sitio de escisión, los sustratos, los inhibidores y los extremos de las proteínas que se originan a partir de su actividad.