La proteína 1 asociada a los discos grandes ( DAP-1 ), también conocida como proteína asociada a la guanilato quinasa ( GKAP ), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen DLGAP1 . Se sabe que la DAP-1 está altamente enriquecida en las preparaciones sinaptosómicas del cerebro y presente en la densidad postsináptica . [5]
Función
Este gen codifica la proteína asociada a la guanilato quinasa (GKAP). La GKAP se une a las proteínas SHANK2 y PSD-95 , facilitando el ensamblaje de la densidad postsináptica de neuronas. [6] Dlgap1 tiene cinco repeticiones de 14 aminoácidos y tres porciones ricas en Pro.
La interacción con PSD95 y S-SCAM está mediada por el dominio GUK [13] y se ha planteado la hipótesis de que esto podría significar que también puede interactuar con otras proteínas que contienen GUK.
Referencias
^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000170579 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000003279 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Entrez Gene: discos DLGAP1, proteína grande asociada a homólogo (Drosophila) 1".
^ Hines RM, El-Husseini A (2006). "Mecanismos que regulan la agrupación de proteínas neuronales en la sinapsis". En El-Husseini A, Dityatev A (eds.). Mecanismos moleculares de la sinaptogénesis . Berlín: Springer. págs. 72–75. ISBN978-0-387-32560-6.
^ ab Takeuchi M, Hata Y, Hirao K, Toyoda A, Irie M, Takai Y (mayo de 1997). "SAPAPs. Una familia de proteínas asociadas a PSD-95/SAP90 localizadas en la densidad postsináptica". J. Biol. Chem . 272 (18): 11943–51. doi : 10.1074/jbc.272.18.11943 . PMID 9115257.
^ ab Satoh K, Yanai H, Senda T, Kohu K, Nakamura T, Okumura N, Matsumine A, Kobayashi S, Toyoshima K, Akiyama T (junio de 1997). "DAP-1, una proteína novedosa que interactúa con los dominios similares a la guanilato quinasa de hDLG y PSD-95". Genes Cells . 2 (6): 415–24. doi : 10.1046/j.1365-2443.1997.1310329.x . PMID 9286858.
^ ab Wu H, Reissner C, Kuhlendahl S, Coblentz B, Reuver S, Kindler S, Gundelfinger ED, Garner CC (noviembre de 2000). "Las interacciones intramoleculares regulan la unión de SAP97 a GKAP". EMBO J . 19 (21): 5740–51. doi :10.1093/emboj/19.21.5740. PMC 305801 . PMID 11060025.
^ ab Kim E, Naisbitt S, Hsueh YP, Rao A, Rothschild A, Craig AM, Sheng M (febrero de 1997). "GKAP, una nueva proteína sináptica que interactúa con el dominio similar a la guanilato quinasa de la familia PSD-95/SAP90 de moléculas de agrupamiento de canales". J. Cell Biol . 136 (3): 669–78. doi :10.1083/jcb.136.3.669. PMC 2134290. PMID 9024696 .
^ abcd Naisbitt S, Valtschanoff J, Allison DW, Sala C, Kim E, Craig AM, Weinberg RJ, Sheng M (junio de 2000). "Interacción del complejo proteico asociado al dominio de la quinasa de guanilato/densidad postsináptica 95 con una cadena ligera de miosina-V y dineína". J. Neurosci . 20 (12): 4524–34. doi : 10.1523/JNEUROSCI.20-12-04524.2000 . PMC 6772433 . PMID 10844022.
^ ab Boeckers TM, Winter C, Smalla KH, Kreutz MR, Bockmann J, Seidenbecher C, Garner CC, Gundelfinger ED (octubre de 1999). "Las proteínas asociadas a sinapsis ricas en prolina ProSAP1 y ProSAP2 interactúan con las proteínas sinápticas de la familia SAPAP/GKAP". Biochem. Biophys. Res. Commun . 264 (1): 247–52. doi :10.1006/bbrc.1999.1489. PMID 10527873.
^ Hirao K, Hata Y, Ide N, Takeuchi M, Irie M, Yao I, et al. (1998). "Una nueva molécula que contiene múltiples dominios PDZ que interactúa con receptores de N-metil-D-aspartato y proteínas de adhesión celular neuronal". J Biol Chem . 273 (33): 21105–10. doi : 10.1074/jbc.273.33.21105 . PMID 9694864.
Lectura adicional
Kim E, Naisbitt S, Hsueh YP, et al. (1997). "GKAP, una nueva proteína sináptica que interactúa con el dominio similar a la guanilato quinasa de la familia PSD-95/SAP90 de moléculas de agrupamiento de canales". J. Cell Biol . 136 (3): 669–78. doi :10.1083/jcb.136.3.669. PMC 2134290. PMID 9024696 .
Takeuchi M, Hata Y, Hirao K, et al. (1997). "SAPAPs. Una familia de proteínas asociadas a PSD-95/SAP90 localizadas en la densidad postsináptica". J. Biol. Chem . 272 (18): 11943–51. doi : 10.1074/jbc.272.18.11943 . PMID 9115257.
Naisbitt S, Kim E, Weinberg RJ, et al. (1997). "Caracterización de la proteína asociada a la guanilato quinasa, una proteína de densidad postsináptica en sinapsis excitatorias que interactúa directamente con la proteína asociada a la sinapsis 90/densidad postsináptica-95". J. Neurosci . 17 (15): 5687–96. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-15-05687.1997 . PMC 6573205 . PMID 9221768.
Satoh K, Yanai H, Senda T, et al. (1997). "DAP-1, una proteína novedosa que interactúa con los dominios similares a la guanilato quinasa de hDLG y PSD-95". Genes Cells . 2 (6): 415–24. doi : 10.1046/j.1365-2443.1997.1310329.x . PMID 9286858.
Hirao K, Hata Y, Ide N, et al. (1998). "Una nueva molécula que contiene múltiples dominios PDZ que interactúa con receptores de N-metil-D-aspartato y proteínas de adhesión celular neuronal". J. Biol. Chem . 273 (33): 21105–10. doi : 10.1074/jbc.273.33.21105 . PMID 9694864.
Deguchi M, Hata Y, Takeuchi M, et al. (1998). "BEGAIN (proteína asociada a la guanilato quinasa enriquecida en el cerebro), una nueva proteína neuronal de unión a PSD-95/SAP90". J. Biol. Chem . 273 (41): 26269–72. doi : 10.1074/jbc.273.41.26269 . PMID 9756850.
Kawabe H, Hata Y, Takeuchi M, et al. (1999). "nArgBP2, un nuevo miembro neuronal de la familia ponsina/ArgBP2/vinexina que interactúa con la proteína asociada a la sinapsis 90/proteína asociada a la densidad postsináptica 95 (SAPAP)". J. Biol. Chem . 274 (43): 30914–8. doi : 10.1074/jbc.274.43.30914 . PMID 10521485.
Boeckers TM, Winter C, Smalla KH, et al. (1999). "Las proteínas asociadas a sinapsis ricas en prolina ProSAP1 y ProSAP2 interactúan con las proteínas sinápticas de la familia SAPAP/GKAP". Biochem. Biophys. Res. Commun . 264 (1): 247–52. doi :10.1006/bbrc.1999.1489. PMID 10527873.
Naisbitt S, Valtschanoff J, Allison DW, et al. (2000). "Interacción del complejo proteico asociado al dominio de la quinasa de guanilato/densidad postsináptica 95 con una cadena ligera de miosina-V y dineína". J. Neurosci . 20 (12): 4524–34. doi : 10.1523/JNEUROSCI.20-12-04524.2000 . PMC 6772433 . PMID 10844022.
Wu H, Reissner C, Kuhlendahl S, et al. (2000). "Las interacciones intramoleculares regulan la unión de SAP97 a GKAP". EMBO J . 19 (21): 5740–51. doi :10.1093/emboj/19.21.5740. PMC 305801 . PMID 11060025.
Haraguchi K, Satoh K, Yanai H, et al. (2001). "La proteína DAP asociada a hDLG interactúa con la cadena ligera de dineína y la óxido nítrico sintasa neuronal". Genes Cells . 5 (11): 905–911. doi : 10.1046/j.1365-2443.2000.00374.x . PMID 11122378.
Lo KW, Naisbitt S, Fan JS, et al. (2001). "La cadena ligera de dineína de 8 kDa se une a sus objetivos a través de un motivo (K/R)XTQT conservado". J. Biol. Chem . 276 (17): 14059–66. doi : 10.1074/jbc.M010320200 . PMID 11148209.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932.
Im YJ, Lee JH, Park SH, et al. (2004). "La estructura cristalina del complejo PDZ-ligando de Shank revela una interacción PDZ de clase I y una nueva dimerización PDZ-PDZ". J. Biol. Chem . 278 (48): 48099–104. doi : 10.1074/jbc.M306919200 . PMID 12954649.
Ballif BA, Villén J, Beausoleil SA, et al. (2005). "Análisis fosfoproteómico del cerebro de ratón en desarrollo". Mol. Cell. Proteómica . 3 (11): 1093–101. doi : 10.1074/mcp.M400085-MCP200 . PMID: 15345747.
Suzuki T, Li W, Zhang JP, et al. (2005). "Una nueva proteína de andamiaje, TANC, posiblemente un homólogo de rata de los guijarros rodantes (rols) de Drosophila, forma un complejo multiproteico con varias proteínas de densidad postsináptica". Eur. J. Neurosci . 21 (2): 339–50. doi :10.1111/j.1460-9568.2005.03856.x. PMID 15673434. S2CID 28773407.
Sabio G ; Arthur JS; Kuma Y; et al. (2005). "p38gamma regula la localización de SAP97 en el citoesqueleto modulando su interacción con GKAP". EMBO J . 24 (6): 1134–45. doi :10.1038/sj.emboj.7600578. PMC 556394 . PMID 15729360.
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