CUL5

Gen codificador de proteínas en humanos
CUL5
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasCUL5 , VACM-1, VACM1, cultivo 5, CUL-5
Identificaciones externasOMIM : 601741; MGI : 1922967; HomoloGene : 2597; Tarjetas genéticas : CUL5; OMA :CUL5 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

Número de modelo_003478

NM_001161618
NM_027807

RefSeq (proteína)

NP_003469

NP_001155090
NP_082083

Ubicación (UCSC)Crónica 11: 108.01 – 108.11 MbCrónica 9: 53.53 – 53.58 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

Cullin-5 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen CUL5 . [5] [6] [7]

Descubrimiento

El producto génico de los mamíferos se descubrió originalmente mediante clonación de expresión , debido a la capacidad de la proteína para movilizar el calcio intracelular en respuesta a la hormona peptídica arginina vasopresina . Primero se denominó VACM-1, por vasopressin-activated, calcio-movilizing receptor. [8] Desde entonces, se ha demostrado que VACM-1 es homólogo de la familia de proteínas Cullin , y posteriormente se denominó cul5.

Distribución de tejidos

Los estudios han demostrado que la proteína cul5 se expresa en sus niveles más altos en el tejido cardíaco y esquelético, y se expresa específicamente en el endotelio vascular y los túbulos colectores renales . [9]

Función

Cul5 inhibe la proliferación celular, potencialmente a través de su participación en el complejo ligasa SOCS /BC-box/eloBC/cul5/RING E3, que funciona como parte del sistema de ubiquitina para la degradación de proteínas. [10]

Un estudio ha demostrado que Cul5 desempeña un papel en la cascada de señalización de Reelin , participando en la degradación de DAB1 y asegurando así el mecanismo de retroalimentación negativa de la señalización de Reelin durante la corticogénesis. [11]

Interacciones

Se ha demostrado que CUL5 interactúa con RBX1 . [12] [13]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000166266 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000032030 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Kipreos ET, Lander LE, Wing JP, He WW, Hedgecock EM (agosto de 1996). "cul-1 es necesario para la salida del ciclo celular en C. elegans e identifica una nueva familia de genes". Cell . 85 (6): 829–39. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81267-2 . PMID  8681378. S2CID  15805562.
  6. ^ Byrd PJ, Stankovic T, McConville CM, Smith AD, Cooper PR, Taylor AM (mayo de 1997). "Identificación y análisis de la expresión de VACM-1 humano, un miembro de la familia de genes cullin ubicado en el cromosoma 11q22-23". Genome Res . 7 (1): 71–5. doi : 10.1101/gr.7.1.71 . PMID  9037604.
  7. ^ "Entrez Gene: CUL5 cullin 5".
  8. ^ Burnatowska-Hledin MA, Spielman WS, Smith WL, et al. (1995). "Clonación de expresión de un receptor movilizador de calcio activado por AVP de la médula renal de conejo". Am J Physiol . 268 (6): F1198–210. doi :10.1152/ajprenal.1995.268.6.F1198. PMID  7611460.
  9. ^ Burnatowska-Hledin M, Lazdins IB, Listenberger L, et al. (1999). "El receptor VACM-1 se expresa específicamente en el endotelio vascular y el túbulo colector renal del conejo". Am J Physiol . 276 (2 Pt 2): F199–209. doi :10.1152/ajprenal.1999.276.2.F199. PMID  9950950.
  10. ^ Petroski MD, Deshaies RJ (2005). "Función y regulación de las ligasas cullin-RING E3" (PDF) . Reseñas de la naturaleza Biología celular molecular . 6 (1): 9–21. doi :10.1038/nrm1547. PMID  15688063. S2CID  24159190.
  11. ^ Feng L, Allen NS, Simo S, Cooper JA (noviembre de 2007). "Cullin 5 regula los niveles de proteína Dab1 y el posicionamiento de las neuronas durante el desarrollo cortical". Genes Dev. 21 (21): 2717–30. doi :10.1101/gad.1604207. PMC 2045127 . PMID  17974915.  
  12. ^ Duda DM, Borg Laura A, Scott Daniel C, Hunt Harold W, Hammel Michal, Schulman Brenda A (septiembre de 2008). "Información estructural sobre la activación de las ligasas Cullin-RING por NEDD8: control conformacional de la conjugación". Cell . 134 (6). Estados Unidos: 995–1006. doi :10.1016/j.cell.2008.07.022. PMC 2628631 . PMID  18805092. 
  13. ^ Ohta T, Michel JJ, Schottelius AJ, Xiong Y (abril de 1999). "ROC1, un homólogo de APC11, representa una familia de socios de cullina con una actividad de ligasa de ubiquitina asociada". Mol. Cell . 3 (4). ESTADOS UNIDOS: 535–41. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80482-7 . ISSN  1097-2765. PMID  10230407. S2CID  19371828.

Lectura adicional

  • Hillier LD, Lennon G, Becker M, et al. (1997). "Generación y análisis de 280.000 etiquetas de secuencias expresadas en humanos". Genome Res . 6 (9): 807–28. doi : 10.1101/gr.6.9.807 . PMID  8889549.
  • Stankovic T, Byrd PJ, Cooper PR, et al. (1997). "Construcción de un mapa de transcripción en torno al gen de la ataxia telangiectasia: identificación de al menos cuatro genes nuevos". Genomics . 40 (2): 267–76. doi :10.1006/geno.1996.4595. PMID  9119394.
  • North WG, Fay MJ, Longo KA, Du J (1998). "La expresión de todos los subtipos conocidos de receptores de vasopresina por tumores de células pequeñas implica un papel multifacético para este neuropéptido". Cancer Res . 58 (9): 1866–71. PMID  9581826.
  • Burnatowska-Hledin M, Lazdins IB, Listenberger L, et al. (1999). "El receptor VACM-1 se expresa específicamente en el endotelio vascular y el túbulo colector renal del conejo". Am. J. Physiol . 276 (2 Pt 2): F199–209. doi :10.1152/ajprenal.1999.276.2.F199. PMID  9950950.
  • Wada H, Yeh ET, Kamitani T (1999). "Identificación del sitio de conjugación de NEDD8 en cullin-2 humana". Biochem. Biophys. Res. Commun . 257 (1): 100–5. doi :10.1006/bbrc.1999.0339. PMID  10092517.
  • Ohta T, Michel JJ, Schottelius AJ, Xiong Y (1999). "ROC1, un homólogo de APC11, representa una familia de socios de cullina con una actividad de ligasa de ubiquitina asociada". Mol. Cell . 3 (4): 535–41. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80482-7 . PMID  10230407. S2CID  19371828.
  • Hori T, Osaka F, Chiba T, et al. (2000). "Modificación covalente de todos los miembros de las proteínas de la familia cullina humana por NEDD8". Oncogene . 18 (48): 6829–34. doi : 10.1038/sj.onc.1203093 . PMID  10597293.
  • Burnatowska-Hledin M, Zhao P, Capps B, et al. (2000). "VACM-1, un miembro de la familia de genes cullin, regula la señalización celular". Am. J. Physiol., Cell Physiol . 279 (1): C266–73. doi :10.1152/ajpcell.2000.279.1.C266. PMID  10898738. S2CID  19845050.
  • Kamura T, Burian D, Yan Q, et al. (2001). "Muf1, una nueva proteína repetida rica en leucina que interactúa con el gen BC de Elongin y que puede ensamblarse con Cul5 y Rbx1 para reconstituir una ligasa de ubiquitina". J. Biol. Chem . 276 (32): 29748–53. doi : 10.1074/jbc.M103093200 . PMID  11384984.
  • Burnatowska-Hledin M, Zeneberg A, Roulo A, et al. (2001). "La expresión de la proteína VACM-1 en células endoteliales suprarrenales de rata cultivadas está vinculada al ciclo celular". Endothelium . 8 (1): 49–63. doi :10.3109/10623320109063157. PMID  11409851.
  • Harada JN, Shevchenko A, Shevchenko A, et al. (2002). "El análisis del proteoma anclado en adenovirus E1B-55K revela su vínculo con la maquinaria de ubiquitinación". J. Virol . 76 (18): 9194–206. doi :10.1128/JVI.76.18.9194-9206.2002. PMC  136464 . PMID  12186903.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932.
  • Liu J, Furukawa M, Matsumoto T, Xiong Y (2003). "La modificación de CUL1 por NEDD8 disocia p120(CAND1), un inhibidor de la unión de CUL1-SKP1 y de las ligasas SCF". Mol. Cell . 10 (6): 1511–8. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00783-9 . PMID  12504025. S2CID  28959307.
  • Van Dort C, Zhao P, Parmelee K, et al. (2004). "VACM-1, un gen cul-5, inhibe el crecimiento celular mediante un mecanismo que involucra las vías de señalización de MAPK y p53". Am. J. Physiol., Cell Physiol . 285 (6): C1386–96. doi :10.1152/ajpcell.00338.2002. PMID  12917106.
  • Yu X, Yu Y, Liu B, et al. (2003). "Inducción de la ubiquitinación y degradación de APOBEC3G por un complejo Vif-Cul5-SCF del VIH-1". Science . 302 (5647): 1056–60. Bibcode :2003Sci...302.1056Y. doi :10.1126/science.1089591. PMID  14564014. S2CID  29676466.
  • Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. (2004). "Secuenciación completa y caracterización de 21.243 ADNc humanos de longitud completa". Nat. Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID:  14702039.
  • Burnatowska-Hledin MA, Kossoris JB, Van Dort CJ, et al. (2004). "El crecimiento de células de cáncer de mama T47D se inhibe por la expresión de VACM-1, un gen cul-5". Biochem. Biophys. Res. Commun . 319 (3): 817–25. doi :10.1016/j.bbrc.2004.05.057. PMID  15184056.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto de ADNc de longitud completa del NIH: la colección de genes de mamíferos (MGC)". Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC  528928 . PMID  15489334.


Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=CUL5&oldid=1191509709"